ED Enzimas

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DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA
ESTUDO DIRIGIDO
QUÍMICA DE BIOMOLÉCULAS 
(Proteínas)
NOME:
CURSO:
1. Descreva as principais diferenças entre proteínas:
a) Globulares e fibrosas (estrutura tridimensional, solubilidade, função);
b) Simples e conjugadas.
2. Caracterize os níveis estruturais (organização espacial) das proteínas.
3. Faça um comentário sobre a diversidade funcional das proteínas, citando exemplos.
4. Por que a conformação -hélice forma-se mais facilmente do que muitas outras conformações possíveis?
5. Quais são as restrições que afetam a estabilidade de uma -hélice?
6. Relacione o tipo de ligação presente em cada nível estrutural das proteínas.
7. De que forma a estrutura primária define a estrutura terciária?
8. Cite as forças que estabilizam a estrutura nativa de proteínas.
9. Conceitue desnaturação proteica.
DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA
QUÍMICA DE BIOMOLÉCULAS
Estudo Dirigido – Enzimas
NOME:
CURSO:
1. Conceitue enzimas e explique sua importância para os seres vivos.
2. Comente sobre a afirmativa: “Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma
enzima”. 
3. Esquematize uma reação enzimática (de forma simplificada).
4. Relacione energia de ativação e atuação das enzimas nos organismos vivos.
5. Conceitue centro ativo e centro alostérico.
6. Cite a classificação oficial das enzimas, explicando e exemplificando.
7. Faça um comentário sobre a especificidade enzimática e exemplifique.
8. O que são cofatores enzimáticos? Que tipos existem? Exemplifique.
9. Em relação às coenzimas NAD, FAD e Co-A:
a. Cite sua origem (vitamínica);
b. Escreva seu nome por extenso;
c. Escreva sua estrutura molecular.
10. Esquematize (graficamente) e descreva os efeitos do pH e da temperatura sobre a atividade enzimática.
11. O que é KM (Constante de Michaelis – Menten)? Qual o seu significado bioquímico?
12. Explique os seguintes mecanismos de regulação da atividade enzimática:
a) regulação alostérica;
b) regulação por modificação covalente;
c) regulação por clivagem proteolítica (conceitue zimogênios).