AULA 7 ALIMENTOS PROTEICOS

Prévia do material em texto

Prof.ª Luana Limoeiro 
Universidade Estácio de Sá 
DEFINIÇÕES 
Quimicamente 
Polímeros de alto peso molecular 
Unidades básicas são os aminoácidos – ligação peptídicas 
 
As proteínas são constituídas por: 
Carbono – 50 a 55% 
Hidrogênio – 6 a 8% 
Oxigênio – 20 a 24% 
Nitrogênio – 15 a 18% 
Enxofre – 0,2 a 0,3% 
Fósforo – raramente 
 
Hidrólise total – aminoácidos livres 
Componentes essenciais a todas as célula vivas 
 
Praticamente relacionadas a todas as funções 
biológicas: 
Regeneração de tecidos 
Catalisadores nas reações químicas dos 
organismos – enzimas e hormônios 
Necessárias nas reações imunológicas 
Indispensáveis no crescimento e reprodução 
DEFINIÇÕES 
DEFINIÇÕES 
Vegetais – capazes de sintetizar proteínas através de 
fontes inorgânicas de nitrogênio 
Animais – não possuem esta capacidade 
Ingestão de alimentos ricos em proteínas e 
aminoácidos 
Proteínas de origem vegetal – deficientes em um ou 
mais aminoácidos essenciais 
Moléculas orgânicas mais abundantes e importantes 
nas células – 50% ou mais do seu peso seco 
Encontradas em todas as partes das células – 
fundamentais nas estruturas, função celulares e 
informação genética 
AMINOÁCIDOS 
ESTRUTURA QUÍMICA 
Possuem um carbono central ao qual está 
ligado: 
 > Grupo amina 
> Grupo carboxílico 
 
> Hidrogênio 
> Cadeia lateral R 
 
 
AMINOÁCIDOS 
SIMBOLOGIA E NOMENCLATURA 
Lembrete: 
 
A numeração dos 
carbonos é 
iniciada a partir do 
carbono do grupo 
carboxilíco 
 
AMINOÁCIDOS 
CLASSIFICAÇÃO 
Nutricional 
Essenciais 
Não Essenciais 
Natureza do 
Grupo R 
Aromáticos 
Básicos 
Ácidos 
Ramificados 
Sulfurados 
Destino no 
Metabolismo 
Glucogênicos 
Glucocetogênicos 
Cetogênicos 
Polaridade do 
Radical R 
Apolar ou 
Hidrofóbico 
Polar carregado 
negativamente 
Polar carregado 
positivamente 
Polar neutro 
AMINOÁCIDOS 
CARACTERÍSTICAS FÍSICAS 
São todos compostos sólidos, cristalinos e que 
se fundem a alta temperatura 
Incolores 
A maioria apresenta sabor adocicado 
Também podem ser insípidos ou amargo 
Com exceção da glicina (solúvel em água), 
apresentam solubilidade variável 
Insolúveis em solventes orgânicos 
Em soluções aquosa apresentam alto momento 
dipolar 
AMINOÁCIDOS 
PROPRIEDADES QUÍMICAS 
Característica ácida – presença do grupo carboxila 
Característica básica – presença do grupo amino 
 
Característica 
ácida 
Característica 
básica 
CARÁTER ANFÓTERO 
Quando os aminoácidos são alcalinizados: 
o íon dipolar perde um próton com formação de 
um íon negativo 
 
 
 
Quando os aminoácidos são acidificados: 
O íon dipolar recebe um próton com formação de 
um íon positivo 
 
AMINOÁCIDOS 
PROPRIEDADES QUÍMICAS 
PONTO ISOELÉTRICO E CURVA DE TITULAÇÃO 
 
Solução aquosa – equilíbrio entre o íon dipolar e 
as formas aniônicas e catiônicas 
Soluções ácidas – todos os aminoácidos presentes 
principalmente como cátions 
Soluções básicas – todos os aminoácidos 
presentes principalmente como ânions 
pH intermediário – PONTO ISOELÉTRICO – a 
concentração do íon será máxima e concentração 
de cátion e ânions iguais 
AMINOÁCIDOS 
PROPRIEDADES QUÍMICAS 
Cada aminoácido possui seu próprio ponto 
isoelétrico (pI) 
Exemplo: Alanina – não contém na cadeia lateral 
grupos ácidos e básicos 
Presente em uma solução fortemente ácida (pH=0) 
– presente na forma catiônica 
O pKa para o grupo carboxila da forma catiônica é 
2,3 
A forma do íon dipolar de um aa é também um 
ácido em potencial (NH3 pode doar próton) 
O pKa do íon dipolar da alanina é 9,7 
O pI da Alaniana é a média entre pKa1 e pKa2 
(=6,0) 
 
AMINOÁCIDOS 
PROPRIEDADES QUÍMICAS 
O que acontece com a adição gradual de base? 
No início (pH = 0) – a forma catiônica predomina 
Quando a acidez chega a pH = 2,3 (o pKa da forma 
catiônica) – metade da forma catiônica está 
convertida em íon dipolar 
Com o próximo aumento – pH de 2,3 para 9,7 – a 
forma predominante será do íon dipolar 
Em pH = 6 – o pH = pI e a concentração do íon 
dipolar é máxima 
Quando o pH atinge 7 (o pKa do íon dipolar) – 
metade do íon dipolar está convertido na forma 
iônica 
AMINOÁCIDOS 
PROPRIEDADES QUÍMICAS 
À medida que o pH se aproxima de 14 – a forma 
aniônica torna-se predominante na solução 
 
 
 
 
 
 
 
 
Se a cadeia lateral do aminoácido possuir um grupo 
ácido ou básico – equilíbrio mais complexo 
AMINOÁCIDOS 
PROPRIEDADES QUÍMICAS 
AMINOÁCIDOS 
REAÇÕES QUÍMICAS 
 
São comuns a todos os aminoácidos 
 
Podem envolver tanto os grupos amínicos 
quanto os carboxílicos 
 
Existe reações que envolvem os dois 
grupamentos simultaneamente 
REAÇÃO COM ÁCIDO NITROSO 
Os grupos amínicos reagem com ácido nitroso 
– desprendimento de nitrogênio 
Importância – determinação de grupos 
amínicos livres (de qualquer composto 
orgânico) 
AMINOÁCIDOS 
REAÇÕES QUÍMICAS 
REAÇÃO COM NINIDRINA 
 
Método simples e sensível para análise de 
aminoácidos, mesmo em pequenas 
quantidades 
Aminoácidos + Solução alcoólica de indane-
1,2,3-triona = aparecimento de cor azul-violeta 
Pode ser empregada para determinação 
quantitativa de aminoácidos 
Não pode ser mistura de aminoácidos – 
variação da tonalidade e intensidade do azul 
AMINOÁCIDOS 
REAÇÕES QUÍMICAS 
REAÇÃO COM FORMALDEÍDO 
 
Os grupos amínicos se combinam com o 
formaldeído – elimina sua basicidade 
 
Se o aminoácido for titulado com NaOH na 
presença de formaldeído – inflexão na curva 
de titulação para valores mais baixos 
AMINOÁCIDOS 
REAÇÕES QUÍMICAS 
REAÇÃO COM OS GRUPOS CARBOXÍLICOS 
 
Os grupos carboxílicos dos participam das mesmas 
reações dos ácidos carboxílicos, com formação de: 
Sais 
Amidas 
Ésteres 
Haletos 
 
São facilmente reduzidos por: 
Agentes redutores 
Compostos hidroxílicos 
AMINOÁCIDOS 
REAÇÕES QUÍMICAS 
REAÇÃO DE OXIDAÇÃO 
 
Em presença de agentes oxidantes fortes – 
decomposição dos AA com desprendimento de: 
Gás amoníaco 
Gás carbônico 
AMINOÁCIDOS 
REAÇÕES QUÍMICAS 
REAÇÕES COM METAIS 
 
Na presença de metais pesados, como: 
Fe2+, Mg2+, Co2+, Cu2+ – formam quelatos 
 
Exemplo: 
No aquecimento de óxido de cobre com uma 
solução aquosa de glicina 
Há formação de um quelato de cor azul intensa – 
diglicinato de cobre 
 
AMINOÁCIDOS 
REAÇÕES QUÍMICAS 
PROTEÍNAS 
CLASSIFICAÇÃO 
Função 
Dinâmica 
Estrutural 
Composição 
Simples 
Conjugada 
Número de 
cadeias 
Monoméricas 
Oligoméricas 
Forma 
Fibrosas 
Globulares 
PROTEÍNAS HOMÓLOGAS 
PROTEÍNAS 
ESTRUTURA 
Primária 
•Seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula, destruída por hidrólise química ou enzimáica 
•Nível estrutural mais simples e importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula 
•Longa cadeia de aminoácidos – colar de contas – em uma extremidade “amido terminal” e outra “carboxi terminal” 
Secundária 
•Arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si, sendo o último nível de organização das proteínas fibrosas 
•Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos dos aminoácidos e seus grupamentos amina e 
carboxila 
•Pode ocorrer de forma regular – acontece quando os ângulos das ligações são iguais e se repetem ao longo de um segmento 
Terciária 
•Arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência molecular 
•Forma tridimensional – a proteína se “enrola” 
•Ocorre nas proteínas globulares – mais complexas estruturais e funcionalmente 
Quaternária 
•Apenas nas proteínas oligoméricas 
•Distribuição espacial demais de uma cadeia polipeptídica no espaço – subunidades da molécula 
•Subunidade – se mantém unidas por ligações covalentes (pontes dissulfeto) e ligações não covalentes (pontes de hidrogênio, 
interações hidrofóbicas) 
PROTEÍNAS 
ESTRUTURA 
Quebra das ligações das estruturas das 
proteínas – perda da estrutura 
tridimensional 
Interações fracas e facilmente quebradas 
Quando são expostas a: calor, ácidos, sais ou 
álcool 
DESNATURAÇÃO 
Quando submetidas a: 
Tratamentos: aquecimento, agitação, radiação 
ultravioleta ou visível, raio X 
Agentes químicos: ácidos e bases fortes, 
determinados solventes orgânicos, 
determinados compostos orgânicos neutros e 
metais pesados 
São destruídas, principalmente nas suas 
propriedades fisiológicas 
Causam transformação na molécula – não afetam a 
seqüência de aminoácidos 
DESNATURAÇÃO 
Conseqüência: 
Insolubilização das proteínas 
Dificuldade de cristalização 
Quimicamente mais reativas 
Facilidade de desnaturação – dificuldade de 
estudo deste fenômeno 
Resultado – conformação da proteína 
Não necessariamente implica na diminuição da 
digestibilidade 
DESNATURAÇÃO 
Estruturas secundárias e terciárias – estabilizadas por 
ligações de hidrogênio, ligações covalentes e ligações 
eletrovalentes 
 
Quando ácidos minerais são adicionados: 
Os íons –COO são convertidos em –COOH 
Grupos –HH3 inalterados 
 
Quando bases fortes são adicionadas: 
Convertem os íons –NH3 em grupos –NH2 
Íons –COO permanecem com carga 
 
DESNATURAÇÃO 
Assim: 
os grupos de cargas contrárias (contribuíam com a 
estabilização da conformação) desaparecem 
os grupos de mesma carga vão se repelir, 
causando o desenrolamento da cadeia 
 
O calor não muda a carga – rompe as ligações 
de hidrogênio 
 
A desnaturação causa um aumento da 
viscosidade - a cadeia fica mais alongada 
DESNATURAÇÃO 
A desnaturação tem como conseqüência: 
Modificação das suas propriedades químicas 
 
Aumento da viscosidade 
 
O número de grupos reativos aumenta 
Pelo rompimento das ligações 
Grupos reativos que eram inacessíveis com a 
configuração espacial 
 
 
DESNATURAÇÃO 
MÉTODOS DE ANÁLISE 
Métodos de Análise 
Análises Elementares 
Análise de Carbono 
Análise de Nitrogênio 
Método de Kjedahl 
Análises por Grupos 
Método por Biureto 
Método por fenol 
Método por espectrofotometria 
Métodos turbidimétricos 
Métodos físicos 
METODOLOGIA 
Mais comum: determinar um elemento ou 
grupamento que pertence à proteína 
 
A conversão para o teor de proteína total se dá 
pela multiplicação de um fator 
 
Elementos analisados: carbono e nitrogênio 
 
Grupos analisados: aminoácidos e ligações 
peptídicas 
ANÁLISES ELEMENTARES 
• Digestão mais fácil 
• Menores erros – quantidade relativa maior 
• Fator de correção mais constante 
• Maior dificuldade de separar o carbono 
Análise de 
Carbono 
• É a determinação mais utilizada 
• As proteínas têm em média 16% de N 
• Fator geral para conversão = 6,25 
• Trigo = 5,70 / Leite = 6,38 / Gelatina = 5,55 
Análise de 
Nitrogênio 
MÉTODO DE KJEDAHL 
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS 
PROTEÍNAS DA CARNE 
As mais importantes são as do músculo 
40% do peso de um adulto consiste de músculo 
O músculo é constituído de aproximadamente 
20% de proteína 
Existe pouca diferença 
das proteínas de 
carne de diferentes 
espécies de animal 
Miosina – globulina obtida do músculo por 
extração com soluções fracamente alcalinas ou 
soluções de sal 
Contém muitos aminoácidos com grupos livres 
carregados positiva e negativamente 
As ligações peptídicas são rompidas pela tripsina 
(enzima) 
Actina – pode existir de 2 formas: 
G-actina – proteína globular que pela adição de 
sais neutros pode polimerizar – formando a F-
actina que é uma proteína fibrosa 
Acto-miosina – combinação de 1 molécula de 
miosina e 1 ou 2 moléculas de actina 
 
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS 
PROTEÍNAS DA CARNE 
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS 
PROTEÍNAS DO TECIDO CONECTIVO 
Constituem a parte mais insolúvel e menos 
digerível da carne 
Ligada à textura da carne – rigidez medida pela 
quantidade de tecidos conectivos 
Colágeno – 25 a 35% de glicina 
proteína muito solúvel 
Concorre largamente pára a rigidez da carne 
Gelatina – fração do colágeno parcialmente 
solubilizado 
Solúvel em água quente 
Forma géis por resfriamento 
Não tem cheiro, nem sabor 
É rica em arginina, mas de pouco 
valor em relação à quantidade dos 
outros aminoácidos essenciais 
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS 
PROTEÍNAS DO TECIDO CONECTIVO 
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS 
PROTEÍNAS DO LEITE 
Caseína – principal proteína do leite 
Fosfoproteína que se encontra na forma de sal de 
cálcio coloidal 
Formada por micelas + gordura = cor branca 
Constitui 80% das 
proteínas totais 
Encontra-se na forma 
de polímeros 
É precipitada por: 
renina e por ácidos 
Não coagula com o 
calor 
 
Lactoalbumina 
Albumina que constitui 0,5% das proteínas totais 
do leite 
Solúvel em água 
Coagula com o calor 
Alto teor de triptofano 
Tem composição e conformação semelhante à 
lisozima (clara do ovo) 
Na sua constituição fazem parte grupos -SH 
 
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS 
PROTEÍNAS DO LEITE 
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS 
CLARA DO OVO 
Ovoalbumina 
Constitui 50% das proteínas totais da clara 
Contém na molécula: grupos –SH (só reagem 
quimicamente na proteína desnaturada) e grupos 
de ácido fosfórico (podem ser 
hidrolisados pela ação de fosfatases) 
Quando em solução, pode ser 
desnaturada por agitação 
Coagula por aquecimento 
 
Conalbumina 
Coagula com o calor – temperaturas mais baixas 
do que a ovoalbumina 
Tem uma fração de carboidratos – manose e 
galactose 
 
Ovomucóide 
É uma glicoproteína – rica em ligações dissulfídicas 
Obtida pelo tratamento da clara do ovo com 
sulfato de sódio ou de amônio 
Facilmente desnaturada pelo calor 
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS 
CLARA DO OVO 
Ovomucina 
Glicoproteína 
É resistente ao calor 
 
Avidina 
Desoxi-ribonucleoproteína 
Propriedade de se ligar à biotina, 
impedindo a ação desta vitamina no 
ovo cru 
 
Lisozima – enzima (3% da clara) 
 Ação na parede celular de algumas bactérias 
Facilmente inativada pelo calor 
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS 
CLARA DO OVO 
É separada em duas frações : 
Fração que sedimenta - lipovitelina e fosfovitina 
A solução sobrenadante - livitina 
Lipovitelina 
Grupo prostético - fosoflipídio 
Fosfovitina 
80% das fosfoproteínas da gema do ovo 
Forma um complexo estável com íons férrico – 
capacidade de arrastar estes íons férricos 
Livetina: 
Proteína que se identifica com a albumina do soro 
 
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS 
GEMA DO OVO 
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS 
PROTEÍNA DO TRIGO 
Endosperma do trigo: 
Prolaminas – gliadina 
Gluteninas 
Tem pouco valor nutricional – deficiência de 
aminoácidos básicos na fração predominante 
Gliadina: 
Obtida por extração 
com etanol a 70% 
Solúvel também em 
outros alcoóis: metílico, 
benzílico,fenol 
Glutenina 
É a mais insolúvel proteína do trigo – alto peso 
molecular 
Insolúvel em água e em etanol frio 
Ligeiramente solúvel em etanol quente 
Solúvel em solução alcalina 
Alta viscosidade – alto peso molecular 
 
Glúten – estas duas proteínas 
combinadas com a água 
Substância elástica e aderente 
Insolúvel em água 
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS 
PROTEÍNA DO TRIGO 
LEITE 
DEFINIÇÃO 
RIISPOA (regulamento de 
Inspeção Industrial e Sanitária de 
Produtos de Origem Animal): 
 
 “Entende-se por leite, sem outra 
especificação, o produto oriundo 
da ordenha completa, 
ininterrupta, em condições de 
higiene, de vacas sadias, bem 
alimentadas e descansadas” 
Sob o ponto de vista biológico 
Leite é o produto da secreção de glândulas mamárias, 
o qual contém quantidade equilibrada de substâncias 
imprescindíveis à manutenção e ao desenvolvimento 
dos seres vivos em crescimento 
 
 
 
Sob o ponto de vista físico-quimico 
Leite é caracterizado por uma emulsão de gorduras 
em água, estabilizada por uma dispersão coloidal de 
proteínas em uma solução de sais, vitaminas, 
peptídeos e ácidos 
LEITE 
DEFINIÇÃO 
LEITE 
COMPOSIÇÃO 
A composição dos nutrientes varia em função 
de: 
 › Espécie 
› Raça 
› Idade (Fisiologia) 
› Estação do ano 
› Saúde / Doença 
› Alimentação 
› Clima 
› Estágio de lactação 
› Ordenha 
› Fraudes 
› Adulterações 
 
 
Composição média (Bobbio, 1992) 
 
 
 
 
 
 
É determinante para o estabelecimento da 
sua qualidade nutricional e adequação para o 
processamento tecnológico 
NUTRIENTE QUANTIDADE EM % 
Água 86 
Proteína 3,5 
Lipídeos 4,0 
Lactose 5,0 
Minerais 0,8 
Fosfolipídeos 0,03 
LEITE 
COMPOSIÇÃO 
Composição química do leite em diferentes 
espécies 
Espécie 
LIP 
(%) 
PTN 
(%) 
Relação 
PTN/LIP 
Lactose 
(%) 
Cinzas 
(%) 
Sólidos Totais 
(%) 
Vaca* 4,0 3,6 0,9 4,9 0,7 13,8 
Cabra 3,5 3,1 0,9 4,6 0,8 12,0 
Ovelha 5,3 5,5 1,0 4,6 0,9 16,3 
Búfalo 10,4 5,9 0,6 4,3 0,8 21,5 
Homem 4,5 1,1 0,2 6,8 0,2 12,6 
* Média das raças : Ayrshine, Pardo Suíço, Guernsey, Holstein, Jersey, Zebu 
FONTE: Adaptado de JENSEN, R.G. Handbook of Milk Composition, 1995. 
LEITE 
COMPOSIÇÃO 
LEITE 
ASPECTOS GERAIS 
Etapas de produção, processamento e 
distribuição induzem alterações que podem 
comprometer a qualidade do produto final 
 
Bioquímicas 
Físico-químicas 
Microbiológicas 
Nutricionais 
Sensoriais 
Excelente meio de cultura – pode facilmente ser 
contaminado por diversos grupos de micro-
organismos 
 
Análises físico-químicas – importância pois detecta 
fraudes, como por exemplo, adição de água, desnate, 
superaquecimento 
 
Avaliação da qualidade – considerar: 
Características sensoriais, nutricionais, 
microbiológicas, físico-químicas 
Ausência de agentes contaminantes 
LEITE 
ASPECTOS GERAIS 
COMPOSIÇÃO CENTESIMAL 
PRODUTO Umidade Cinzas Lipídios Proteína* CHO Kcal 
Leite A 87,27 0,59 3,80 3,28 4,91 67 
Leite B 87,31 0,56 3,80 3,22 5,11 68 
Leite C 87,95 0,54 3,10 3,24 5,17 62 
Leite pó 
integral 
2,98 5,34 25,72 25,68 40,19 495 
COMPOSIÇÃO CENTESIMAL (g/100g) 
* Fator de conversão do nitrogênio em proteína – 6,38 
Fonte: TORRES et al (2002) 
Ministério da Agricultura, Pecuária e 
Abastecimento 
 
Valores mínimos para o leite ser considerado 
normal: 
 
Teor de gordura – mínimo 3% 
Lactose – mínimo de 4,3% 
Extrato seco total – mínimo de 11,5% 
Extrato seco desengordurado – mínimo de 8,5% 
Proteínas – mínimo de 2,9g / 100ml 
LEITE DE VACA 
PROPRIEDADES FÍSICO-QUIMICAS 
SABOR E ODOR 
Leite fresco 
Sabor sui generis, pouco pronunciado 
Essencialmente devido à lactose e cloretos – doce 
e salgado, não ácido e não amargo 
 
Sabores e odores devem-se usualmente à 
alimentação e ao ambiente de ordenha 
PROPRIEDADES FÍSICO-QUIMICAS 
COR 
Cor branca – dispersão da luz refletida pelos: 
Glóbulos de gordura 
Partículas coloidais de caseína e fosfato de cálcio 
 
Homogeneização – maior dispersão da luz 
 
Cor amarelada – pigmento caroteno (lipossolúvel) 
 
Cores anormais – indica crescimento microbiano 
Logo após a ordenha – reação ácida com a 
fenolftaleína 
Pela presença de caseína, fosfatos, albumina, 
dióxido de carbono e citratos 
 
Acidez natural varia de 0,13 a 0,17% - expressa 
como ácido lático 
 
Elevação da acidez 
Transformação da lactose por enzimas microbianas 
em ácido lático – acidez desenvolvida 
Quantificadas em titulação por soluções alcalinas 
PROPRIEDADES FÍSICO-QUIMICAS 
ACIDEZ 
Variação de 6,6 a 6,8 – média de 6,7 a 20°C 
 
Leite proveniente de animais com mamite – 
levemente alcalino (7,5) 
 
Apresenta considerável feito tampão 
Especialmente em pH entre 5 e 6 
Razão: presença de dióxido de carbono, 
proteínas, citratos, lactatos e fosfatos 
 
PROPRIEDADES FÍSICO-QUIMICAS 
pH 
Valor médio = 1,032 /ml 
 
Leite com alto teor de gordura apresenta maior 
densidade 
Em razão do aumento do extrato seco 
desengordurado que acompanha o aumento no 
teor de gordura 
PROPRIEDADES FÍSICO-QUIMICAS 
DENSIDADE 
PROPRIEDADES FÍSICO-QUIMICAS 
PONTO DE CONGELAMENTO 
Em um leite com 12,5% de extrato seco – 
ponto de congelamento 
aproximadamente de -0,531°C 
 
Razão para diminuição do ponto de 
congelamento: 
Presença de lactose, sais e outros 
constituintes (uréia e dióxido de carbono) 
 
Valores dependem de vários fatores: 
Fatores externo ao animal, processos 
industriais, técnicas crioscópicas 
Substâncias dissolvidas – fazem com que o 
ponto de ebulição seja levemente maior que o 
da água 
 
Temperaturas médias de ebulição (ao nível do 
mar) – 101°C 
PROPRIEDADES FÍSICO-QUIMICAS 
PONTO DE EBULIÇÃO 
VISCOSIDADE 
Aumento nos teores de constituintes tensoativos 
– proteínas, ácidos graxos livres – ocasiona 
redução da tensão superficial do leite 
• Mais viscoso que a água – presença de 
proteínas e lipídios 
• Pode sofrer alteração - processamento 
TENSÃO SUPERFICIAL 
PROPRIEDADES FÍSICO-QUIMICAS 
PROPRIEDADES FÍSICO-QUIMICAS 
LEITE DE VACA 
CLASSIFICAÇÃO 
Leite de consumo (RIISPOA – Art. 507) 
1) Leite tipo A ou de Granja 
Proibido: padronização, pré-aquecimento e 
congelação 
Deve ser integral e atender às especificações 
físico-químicas, microbiológicas, dentre outras 
2) Leite tipo B ou de Estábulo 
Proibido: padronização, pré-aquecimento e 
congelação 
Deve ser integral e atender às especificações 
físico-químicas e microbiológicas do padrão 
3) Leite tipo C ou Padronizado 
Permitido: padronização do teor de gordura, pré-
aquecimento e congelação parcial 
4) Leite Magro 
Igual ao tipo C 
Exceção do teor de gordura – tolerado de 2 a 3% 
5) Leite Desnatado 
Praticamente isento de gordura 
6) Leite Esterilizado 
Processo UHT 135-150°C de 15 a 20 segundos 
7) Leite Reconstituído 
Critério das autoridades locais as condições de seu 
preparo e entrega 
LEITE DE VACA 
CLASSIFICAÇÃO 
LEITE DE VACA 
LEITE PRÓPRIO AO CONSUMO 
RIISPOA – Art. 534 e 535 
 
 Todo leite destinado ao consumo, deve ser previamente 
analisado quanto aos caracteres sensoriais e as provas 
de rotina, assim consideradas: 
1) Caracteres organolépticos – cor, sabor, cheiro, aspecto 
2) Densidade pelo termolactodensímetro a 15°C 
3) Acidez pelo acidimetro Dornic, considerando-se provas 
complementares: da cocção, do álcool ou alizarol 
4) Gordura pelo método Gerber 
5) Extrato Seco Total (EST) e Extrato Seco 
Desengordurado (ESD), por discos, tabelas 
 
LEITE DE VACA 
LEITE IMPRÓPRIO PARA O CONSUMOAcidez inferior a 15°D e superior a 18ºD 
 
Contenha colostro 
 
Não satisfaça o padrão microbiológico previsto 
 
Revele nitratos e nitritos 
 
Apresente modificações da propriedades 
organolépticas 
LEITE DE VACA 
LEITE FRAUDADO 
Mínimo de 3 provas de rotina fora do padrão 
ou 1 prova de rotina e 1 de precisão 
For adicionado de água – altera crioscopia 
Subtração de qualquer componente – exceto 
gordura 
Adicionado de substâncias conservadores ou 
outras – amido, sacarose 
Rotulagem com categoria superior 
Leite cru vendido como pasteurizado 
LEITE DE VACA 
PROVAS BROMATOLÓGICAS 
Determinação da acidez (quantitativo) 
Objetivo – avaliar o estado de conservação do 
leite 
Princípio da técnica – neutralização do ácido 
láctico pela soda Dornic 
Fundamento – leite normal tem pouco ácido 
láctico (0,002%), levando a acidez para 15 a 18°D 
Valores elevados – desdobramento da lactose em 
ácido láctico – ação de microorganismos 
acidificantes encontrados no leite 
Cálculos: 1°D → 0,1ml NaOH → 1mg ácido lático 
Pesquisa de Alizarol (qualitativa) 
Testa a resistência das proteínas do leite em 
relação á variação do pH (acidez) 
Princípio da técnica – alteração da cor do alizarol, 
frente à variação do pH 
Fundamento: 
Valores de acidez entre 16 e 20ºD (pH entre 6,3 e 6,7) – 
mantém a cor marrom do reagente 
Valores de acidez abaixo de 16°D (pouca acidez) – 
formação de coloração violeta 
Valores de acidez acima de 20°D (muita acidez) – 
formação de coloração amarela 
LEITE DE VACA 
PROVAS BROMATOLÓGICAS 
Prova de álcool (qualitativa) 
Objetivo – testar a estabilidade das proteínas do 
leite, principalmente a caseína, na presença de 
álcool 
Princípio da técnica – alteração da estabilidade 
(precipitação), na presença de álcool 
Fundamento – as proteínas precipitam na 
presença de álcool quando a acidez for superior 
a 20°D 
LEITE DE VACA 
PROVAS BROMATOLÓGICAS 
Prova de aquecimento 
Objetivo – testar a estabilidade das proteínas do 
leite na presença de calor 
Princípio da técnica – alteração da estabilidade 
(precipitação), na presença de calor 
Fundamento – as proteínas precipitam na 
presença de calor quando a acidez for superior 
a 20°D 
 
LEITE DE VACA 
PROVAS BROMATOLÓGICAS 
Determinação da densidade (quantitativa) 
Objetivo – verificar a densidade do leite a 15ºC 
Princípio da técnica – leitura direta através do 
termolactodensimetro 
Fundamento – a densidade do leite pode ser 
aumentada por: 
Causas naturais – raça, composição, alimentação, 
temperatura 
Causas intencionais – adição de água, subtração ilícita de 
gordura, adição de reconstituintes de densidade (amido) 
LEITE DE VACA 
PROVAS BROMATOLÓGICAS 
Pesquisa de reconstituintes da densidade 
1) Pesquisa de amido (qualitativa) 
Objetivo – pesquisar adição de amido no leite 
Princípio da técnica – complexo de adsorção iodo-
amido de coloração azul 
Fundamento – amido é adicionado para reconstituir 
a densidade do leite 
2) Pesquisa de sacarose (qualitativa) 
Objetivo – pesquisar adição de sacarose no leite 
Princípio da técnica – complexo de adsorção 
resorcina-sacarose de coloração vermelha 
Fundamento – sacarose é adicionada para 
reconstituir a densidade do leite 
LEITE DE VACA 
PROVAS BROMATOLÓGICAS 
Matéria gorda 
Objetivo – determinar a quantidade de gordura 
total do leite 
Verifica fraudes por desnatamento, adição de 
leite desnatado ou creme 
Princípio da técnica – separação da gordura por 
centrifugação usando o lactobutirômetro de 
Gerber 
Fundamento – o ácido sulfúrico degrada a matéria 
orgânica do leite, exceto a gordura, sendo 
separada por centrifugação com o auxílio do 
álcool amílico 
Cálculo – leitura direta no lactobutorômetro 
LEITE DE VACA 
PROVAS BROMATOLÓGICAS 
Extrato seco total ou desengordurado 
(quantitativo) 
Objetivo – determinar a quantidade do extrato 
seco (desengordurado ou não) do leite 
Princípio da técnica – evaporação em estufa a 
105°C por 1 hora 
Fundamento – umidade e compostos voláteis são 
evaporados 
Cálculo – peso antes da secagem e após a 
secagem 
LEITE DE VACA 
PROVAS BROMATOLÓGICAS 
Pesquisa de conservantes – Formol 
(quantitativo) 
Objetivo – pesquisar o uso de conservante 
(PROIBIDO PELA LEGISLAÇÃO) 
Princípio da técnica – complexo de adsorção 
floroglucina-formol de coloração violácea 
Fundamento – formol é utilizado para sanitizar a 
linha de produção, podendo ficar resíduo que 
migra para o produto 
LEITE DE VACA 
PROVAS BROMATOLÓGICAS 
Presença de enzimas – Peroxidase 
(qualitativo) 
Objetivo – indicar se a temperatura de 
pasteurização foi adequada ou se ultrapassou 
limite de tempo x temperatura 
Princípio da técnica – reação colorimétrica 
Fundamento – a enzima resiste à temperatura 
da pasteurização adequada 
LEITE DE VACA 
PROVAS BROMATOLÓGICAS 
ÍNDICES FÍSICO-QUÍMICOS 
PRECONIZADOS PELA LEGISLAÇÃO 
ÍNDICES 
FÍSICO-QUÍMICOS 
LEITE 
TIPO A 
LEITE 
TIPO B 
LEITE 
TIPO C 
Teor de Gordura ° Integral Integral Mínimo 3% 
Extrato Seco Total ° Mínimo 12,2% Mínimo 12,2% 11,7% 
Extrato Seco Desengordurado ° Mínimo 8,5% Mínimo 8,5% 8,7% 
Acidez em graus Dornic ° 15 a 18 15 a 18 15 a 18 
Densidade a 15°C ° 1028 a 1033 1028 a 1033 1031 a 1035 
Índice Crioscópico * -0,55°C -0,55°C -0,55°C 
Índice Refratométrico no soro cúprico 
a 20°C * Mínimo 37° Mínimo 37° Mínimo 37° 
Teste de Fosfatase Negativo Negativo Negativo 
Teste de Peroxidase Positivo Positivo Positivo 
* Provas de precisão ° Provas de rotina 
CARNE 
ESTRUTURA DA CARNE 
1) Tecido muscular 
Miofilamentos 
Miofibrilas 
Miofibra 
Feixes de fibra 
músculo 
2) Tecido conjuntivo 
Colágeno 
Elastina 
3) Tecido adiposo 
 
FATORES QUE INFLUEM NO 
TEOR DA CARNE 
Espécie 
Raça 
Sexo 
Idade 
Nutrição 
Localização 
anatômica 
Treinamento e exercício 
CONVERSÃO DO MÚSCULO EM 
CARNE 
Contração muscular: 
O músculo se contrai por um processo de 
gasto/recuperação de energia sob condição 
aeróbica 
 
As funções vitais do músculo não cessam no 
momento da morte do animal 
 
Modificações bioquímicas e estruturais: 
Denominada conversão do músculo em carne 
SUMÁRIO DAS REÇÕES QUE PROPORCIONAM ENERGIA PARA A FUNÇÃO MUSCULAR 
CONVERSÃO DO MÚSCULO EM 
CARNE 
RIGOR MORTIS 
Morte do animal: 
Leva a uma falência sanguínea 
Conseqüência: cessa o aporte de oxigênio e 
controle nervoso 
 
Músculo passa a utilizar via anaeróbica para 
obtenção de energia 
Formação de glicogênio em glicose 
A glicólise é anaeróbica 
Gera ácido láctico 
Queda do pH 
Com o gasto dos depósitos energéticos: 
Processo contrátil cessa 
Forma um complexo irreversível – acto-miosina 
 
Nesse estado a musculatura atinge o rigor 
mortis 
Os músculos se transforma em carne 
 
Um dos aspectos mais marcantes é a queda do 
pH 
Determina a qualidade futura da carne 
RIGOR MORTIS 
A velocidade da queda e o pH final é muito 
variável 
 
Bovinos – glicolise é lenta 
pH inicial = 7,0 
Após 5 horas = 6,4 a 6,8 
Após 24 horas = 5,5 a 5,9 
 
Deficiência de glicogênio 
Após 24 horas – pH acima de 6,2 
Carne escura – dark firm- dry (DFD) 
RIGOR MORTIS 
Carne DFD - Carne Escura, Firme e Seca 
Causado pelo estresse crônico antes do abate 
Esgotando os níveis de glicogênio 
Carne escura e com alta capacidade de retenção 
de água 
Características devido a pequena quantidade e 
ácido láctico produzida 
 
pH 6,0 – linha divisória entre a carne normal e 
a carne DFD 
RIGOR MORTIS 
MATURAÇÃO 
É o fenômeno de resolução do rigormortis 
 
Processo iniciado por atividade enzimática 
 
Grupo de enzimas proteolíticas que degradam a 
estrutura miofibrilar 
 
Tem como objetivo: 
Melhorar a textura da carne 
 
Pode se realizada: 
Embalar à vácuo, após o abate, mantendo sob 
temperatura de 0 a 1°C, de 10 a 21 dias 
Aplicação de cloreto de cálcio, imediatamente após o 
abate 
FATORES QUE AFETAM AS 
MODIFICAÇÕES POST-MORTEM 
Vários fatores determinam a velocidade da queda o 
pH, o início e a duração do rigor-mortis: 
Estresse do animal causado por fatores ambientais 
Temperatura, umidade, luz, espaço, ruído 
 
Fatores intrínsecos 
Resistência ou susceptibilidade do animal ao stress, 
temperatura post-mortem, localização anatômica 
 
Procedimentos realizados após o abate e antes da 
rigidez 
CARACTERÍSTICAS SENSORIAIS 
1) Cor 
Principal aspecto para comercialização 
Mioglobina – determina a cor da carne 
Hemoglobina – só influencia se a sangria for 
mal executada 
Cor ideal – vermelho brilhante 
Aspectos que interferem na cor: idade, sexo, 
atividade física, músculo 
 
Problemas na coloração: 
Carne Pálida, Flácida e Exsudativa (PFE) 
Estresse no abate leva ao acúmulo de lactato 
Redução do pH + temperatura alta do músculo 
Provoca uma reação que libera água 
Tornando-se flácida e coloração mais amena 
Carne Escura, Firme e Seca (DFD) 
Estresse prolongado leva ao esgotamento das reservas 
de glicogênio 
Impede a redução do pH 
Assim, o músculo retém água 
Coloração escura – menor refração da luz e maior ação 
enzimática 
CARACTERÍSTICAS SENSORIAIS 
2) Odor e Sabor 
Aspectos complementares: odor + sabor + pH 
Complexo denominado saboroma 
Saboroma – aumentado com a idade do 
animais 
Sabor diferente – teor e qualidade da gordura 
presente 
Cozimento – influencia a intensidade do 
saboroma da carne 
Rancificação das gorduras – principal problema 
CARACTERÍSTICAS SENSORIAIS 
CONTROLE ANALÍTICO 
Indica o estado de conservação da carne 
Selo SIF – Serviço de inspeção Federal 
Observar características sensoriais 
Cor: vermelho vivo 
Odor próprio 
Carne firme 
Prova de filtração 
Objetivo – indicar atividade microbiana 
Princípio da técnica – filtração de um homogenato de 
carne e água 
Observar tempo de filtração e o aspecto do filtrado 
Fundamento – a atividade microbiana é capaz de 
hidrolisar as proteínas, obliterando os poros do papel, 
influenciando no tempo de filtração 
Interpretação: 
Até 5 minutos – carne própria 
6 a 10 minutos – estado médio de conservação 
Mais de 10 minutos – carne suspeita, provável alteração 
Aspecto do filtrado: 
Carne sã – filtrado límpido, róseo claro, aroma próprio 
Carne alterada – filtrado turvo, odor amoniacal ou sulfídrico 
CONTROLE ANALÍTICO 
Prova de Nessler 
Objetivo – indica a presença de amônia devido a 
atividade microbiana 
Princípio da técnica – formação de cor entre a 
amônia e o reagente de Nessler (solução alcalina 
de tetra-iodo-mercurato de potássio) 
Fundamento - a atividade microbiana é capaz de 
hidrolisar as proteínas, liberando amônia 
Interpretação: 
Prova positiva – coloração amarelo-alaranjado 
Prova negativa – coloração amarelo-esverdeado 
CONTROLE ANALÍTICO 
Reação de Pumblito de Sódio 
Objetivo – indicar a presença de gás sulfídrico 
devido á atividade microbiana 
Princípio da técnica – o enxofre em meio ácido, 
transforma-se em ácido sulfídrico, combinando-se 
ao acetato de chumbo ou pumblito de sódio, 
originando o sulfito de chumbo, de coloração cinza, 
no papel embebido com reagente 
Fundamento – a atividade microbiana hidrolisa os 
aa sulfurados, liberando enxofre 
Interpretação – a amostra para ser considerada em 
boas condições de consumo não deverá apresentar 
coloração mais escura que o padrão (0,01g/L de 
sulfeto de sódio) 
CONTROLE ANALÍTICO 
Determinação de pH 
Objetivo – verificar o estado de conservação da 
carne 
Princípio da técnica – medição de pH com 
auxílio do potenciômetro 
Fundamento – aumento do pH indica início do 
estado de putrefação 
Interpretação: 
pH entre 5,8 e 6,3 – carne própria ao consumo 
pH de 6,4 – carne própria para o consumo 
imediato 
pH acima de 6,4 – carne imprópria ao consumo 
Prova de anidrido sulforoso e sulfitos 
Objetivo – identificar presença de anidrido sulforoso e 
sulfitos 
Princípio da técnica – o anidrido sulforoso e sulfitos 
reagem com soluções corantes orgânica, 
descolorindo-as 
Fundamento - a carne em estado avançado apresenta 
sulfitos 
Interpretação – na presença de anidrido sulforoso e 
sulfitos ocorre descoloração do reagente verde de 
malaquita 
CONTROLE ANALÍTICO 
RESUMO DOS RESULATADOS 
DAS ANÁLISES FÍSICO-QUÍMICAS 
Análise 
Carne 
fresca 
Início de 
deterioração 
amoniacal 
Deterioração 
amoniacal 
Início de 
deterioração 
sulfidrílica 
Deterioração 
sulfidrílica 
Amônia Negativo Positivo Positivo Positivo Positivo 
Sulfito Negativo Negativo Negativo Positivo Positivo 
pH Ácido Ácido Alcalino alcalino Ácido