Aula 05 Enzimas Catacterísticas gerais

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Enzimas
- Existem duas condições fundamentais para vida.
1-) Os sistemas biológicos devem ser capazes de auto-replicacão.
2-) Os organismos devem ser capazes de catalisar reações químicas eficientemente e com grande seletividade.
- As enzimas fazem parte de um grupo de proteínas e/ou RNA altamente especializadas.
- Estas biomoléculas apresentam um extraordinário poder de catálise, geralmente superior aos catalisadores sintéticos ou inorgânicos.
Enzimas
Degradação de nutrientes
Conversão de energia
Síntese de macromoléculas
Regulação de vias metabólicas
Doenças genéticas hereditárias
Doenças e lesões teciduais 
Industria química
Industria de processamento alimentos
Agricultura
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1700 – experimentos de digestão de carne com
secreções do estomago.
1800 – experimentos da conversão do amido em glicose
pela saliva.
1850 – fermentação do açúcar em álcool é dependente
de sistemas vivos.
1897 – Eduard Buchner, extrato de levedura fermenta o açúcar em álcool.
1927 – James Summer, cristalização da urease e postulou que toda enzima é uma proteína.
1930 – Haldane propôs uma fraca interação entre o substrato e a enzima.
- Atividade das enzimas são dependentes da manutenção da estrutura nativa de uma “proteína”.
- Algumas enzimas tem suas atividades dependentes de cofatores enquanto que outras de coenzimas.
- A ligação covalente entre estas estruturas e a enzimas recebem o nome de grupamento prostético.
- Holoenzima x apoenzima.
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Sítio (centro) ativo com o substrato ligado
- Reações não catalisadas tendem a ser vagarosas. As substancias
em pH neutro, temperatura intermediaria e ambiente aquoso são
estáveis.
As enzimas resolvem este problema gerando o ambiente necessário
para que as reações sejam processadas. 
E – enzima	ES - enzima-substrato
S – substrato	EP – enzima-produto
P - produto
- As enzimas aceleram a taxa de reação mas não interferem no equilíbrio da mesma.
Temperatura
X Catalisador
Formação e quebra de ligação,
desenvolvimento de cargas
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Constante de equilíbrio, K
A velocidade de uma reação é determinada pela concentração do reagente (ou reagentes) e
por uma constante de velocidade, normalmente designada por k;
 Um equilíbrio como é descrito por uma constante de equilíbrio, Keq, ou simplesmente K;
 Quando:
- A reação é de primeira ordem e a equação da velocidade é: 
Mas, quando a reação possuí dois substratos a equação passa a levar em consideração a concentração
Do segundo substrato: a equação fica:
O que explica o poder catalítico e a especificidade das enzimas?
- Ligações covalentes entre substratos e grupos funcionais da enzima (cadeias específicas de aminoácidos, íons metálicos e coenzimas). Grupos funcionais catalíticos na enzima podem formar ligações covalentes transitórias com um substrato e ativá-lo para a reação, ou um grupo pode ser transitoriamente transferido do substrato para a enzima,
Interações não covalentes entre o substrato e a enzima, leva a liberação de pequena energia, energia de ligação; 
 Redução da energia de ativação devido a liberação de energia de ligação;
 Não existe complementaridade entre substrato e enzima, o que existe é um ajuste induzido na enzima,
 A energia de ligação também determina a especificidade ao substrato devido às interações fracas que são formadas entre resíduos no sitio ativo e o substrato. 
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Energia de transição e interação com substrato
Modelo de encaixe induzido
Modelo chave-fechadura
Intermediários menos estáveis
Intermediários diversos e estáveis
Quanto maior a energia de ativação menor a velocidade de reação e maior a tendência de reversão.
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Mecanismos de catálise
 Em muitas enzimas, a energia de ligação utilizada para formar o complexo ES é apenas um dos vários contribuintes para o mecanismo total de catálise. Uma vez que o substrato esteja ligado a uma enzima, grupos funcionais catalíticos posicionados de modo apropriado ajudam no rompimento e na formação de ligações por vários mecanismos:
 catálise geral ácidobase;
 catálise covalente;
 catálise por íons metálicos,
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Cofatores x Coenzimas