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ENZIMAS 
Prof. Me. AMINTAS LIRA
OBJETIVOS DA AULA
• CONCEITUAR ENZIMAS QUANTO SUA AÇÃO E NATUREZA QUÍMICA;
• COMPREENDER AS PROPRIEDADES BÁSICAS DAS ENZIMAS;
• DESCREVER AS CARACTERÍSTICAS DAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS;
• DISCUTIR A ESTRUTURA E COMPOSIÇÃO DAS ENZIMAS, INCLUINDO OS
EFETORES ALOSTÉRICOS E AS CONDIÇÕES QUE REGULAM A ATIVIDADE
ENZIMATICA;
• CONHECER OS TIPOS DE INIBIÇÃO ENZIMÁTICA, COM FINALIDADE
TERAPÊUTICA;
• CARACTERIZAR ISOENZIMAS;
• DISCUTIR A UTILIDADE DIAGNÓSTICA DAS DOSAGENS DE ENZIMAS NO
SANGUE.
O QUE SÃO ENZIMAS?
SEGUNDO LEHNINGER “SÃO POLÍMEROS 
BIOLÓGICOS QUE CATALISAM REAÇÕES QUÍMICAS 
NOS ORGANISMOS POSSIBILITANDO A VIDA COMO 
CONHECEMOS”.
DE FORMA MAIS SIMPLES
ENZIMAS SÃO CATALISADORES BIOLÓGICOS.
Substâncias químicas que diminuem a energia de ativação de uma reação 
química, aumentando assim a velocidade da mesma, sem sofrer alterações no 
processo.
ENZIMA
↓ ENERGIA DE ATIVAÇÃO
↑ VELOCIDADE 
(ACELERAÇÃO)
O QUE SÃO ENZIMAS?
A GRANDE MAIORIA DAS ENZIMAS SÃO PROTEÍNAS. 
MOLÉCULAS GRANDES, NORMALMENTE 
GLOBULARES, COM ESTRUTURA TERCIÁRIA OU 
QUATERNÁRIA;
MAS ALGUMAS POUCAS SÃO MOLÉCULAS DE RNAr, 
CONHECIDAS COMO RIBOZIMAS.
AS RIBOZIMAS OU RNAr CONSTITUEM 2/3 DO 
RIBOSSOMO E COMO CATALISADORES FACILITAM A 
SÍNTESE DAS LIGAÇÕES PEPTÍDICAS. 
QUAL A IMPORTÂNCIA DAS ENZIMAS?
A MAIORIA DAS REAÇÕES QUE OCORREM NOS 
ORGANISMOS SÃO MEDIADAS POR ENZIMAS.
TODAS AS REAÇÕES RESPONSÁVEIS PELA 
OBTENÇÃO DE ENERGIA A PARTIR DAS 
BIOMOLÉCULAS SÃO MEDIADAS POR ENZIMAS.
“SÓ HÁ VIDA PORQUE HÁ ENZIMAS”
PORQUE NÃO HAVERIA VIDA SEM A 
EXISTÊNCIA DAS ENZIMAS?
• A MANUTENÇÃO DA VIDA DEPENDE DA OCORRÊNCIA
CONTÍNUA DE REAÇÕES BIOQUÍMICAS QUE DEVEM ATENDER
DUAS CONDIÇÕES FUNDAMENTAIS:
1) OCORRER EM “VELOCIDADE ADEQUADA” À FISIOLOGIA DO 
ORGANISMO;
2) SEREM ESPECÍFICAS DE MODO A GERAR PRODUTOS 
DEFINIDOS.
• SEM ENZIMAS AS REAÇÕES MEDIADAS POR ELAS NÃO 
OCORRERIAM OU OCORRERIAM MUITO LENTAMENTE NAS 
CONDIÇÕES NORMAIS (pH, TEMPERATURA) DE UM 
ORGANISMO, NÃO SENDO ASSIM POSSÍVEL A SUA 
SOBREVIVÊNCIA.
PORQUE NÃO HAVERIA VIDA SEM A 
EXISTÊNCIA DAS ENZIMAS?
EX.:
‐ SEM AMILASE O TEMPO NECESSÁRIO PARA HAVER A
QUEBRA DO AMIDO EM GLICOSE SERIA EXTREMAMENTE
SUPERIOR À PERMÊNCIA DELE NO TGI E À CAPACIDADE
DE MANUTENÇÃO DOS NÍVEIS GLICÊMICOS PELO
ORGANISMO;
‐ A QUANTIDADE DE ENERGIA NECESSÁRIA PARA QUE A
MAIORIA DAS REAÇÕES DAS VIAS METABÓLICAS
CELULARES OCORRAM É MAIOR DO QUE O ORGANISMO
PODERIA OFERECER E AS CÉLULAS DE SUPORTAR.
QUAIS AS PRINCIPAIS 
CARACTERÍSTICAS DAS ENZIMAS?
• APRESENTAM EXTRAORDINÁRIA EFICIÊNCIA CATALÍTICA,
ACELERAM AS REAÇÕES NA ORDEM DE 103 A 1012 VEZES;
• ESPECIFICIDADE CATALÍTICA ‐ UMA ENZIMA CATALISA UMA
REAÇÃO QUÍMICA ESPECÍFICA SOBRE SUBSTRATO(S)
ESPECÍFICO(S), GERANDO PRODUTO(S) ESPECÍFICOS;
• POSSUEM UM SÍTIO ATIVO – CAVIDADE NA SUPERFÍCIE DA
MOLÉCULA ONDE O SUBSTRATO SE ENCAIXA. É DETERMINANTE
PARA A ESPECIFICIDADE DA ENZIMA;
• NÃO SÃO CONSUMIDAS OU ALTERADAS DURANTE A REAÇÃO;
• FUNCIONAM DENTRO DE CERTAS CONDIÇÕES DE pH E
TEMPERATURA;
• PODEM TER SUA ATIVIDADE REGULADA.
ALTA EFICIÊNCIA CATALÍTICA
• SÃO CAPAZES DE DESEMPENHAR SUA FUNÇÃO ADEQUADAMENTE
MESMO EM PEQUENAS CONCENTRAÇÕES;
• SÃO MAIS EFICAZES QUE QUALQUER CATALIZADOR SINTÉTICO;
• POR PERMANECEM INALTERADAS AO FIM DA REAÇÃO PODEM
RAPIDAMENTE CATALISAREM UMA NOVA REAÇÃO EM SEGUIDA;
• A EFICIÊNCIA CATALÍTICA É EXPRESSA EM CONSTANTE CATALÍTICA
(KCAT), TAMBEM CONHECIDA POR NÚMERO DE TURNOVER OU
VELOCIDADE ENZIMÁTICA QUE É A QUANTIDADE MÁXIMA DE
SUBSTRATO, EXPRESSO EM mols, CONVERTIDO EM PRODUTO POR
ENZIMA EM UM DETERMINADO PERÍODO DE TEMPO, GERALMENTE
UM SEGUNDO.
ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA
• AS ENZIMAS SÃO EXTREMAMENTE ESPECÍFICAS PARA
UM TIPO DE REAÇÃO A SER CATALIZADA E PARA UM
DETERMINADO SUBSTRATO, OU PARA UM GRUPO DE
SUBSTRATOS DE MESMA NATUREZA QUÍMICA.
Ex.: SUBSTRATO ENZIMA
AMIDO AMILASE
SACAROSE SACARASE
MALTOSE MALTASE
LACTOSE LACTASE
CELULOSE CELULASE
FENILALANINA FENILALANINA HIDROXILASE
PROTEINAS PEPSINA, QUIMOTRIPSINA, 
PEPSINA
ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA
SUBSTRATO
ENZIMA
SÍTIO ATIVO
ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA
• A ESPECIFICIDADE É OFERECIDA
PELO SÍTIO DE ATIVAÇÃO (OU
ATIVO), REGIÃO DA ENZIMA
CARACTERIZADA POR UM AR‐
RANJO TRIDIMENSIONAL ESPECIAL
DOS AAs, COMPLEMENTAR À
DETERMINADA REGIÃO DO
SUBSTRATO;
• ESSE ARRANJO COMPLEMENTAR É
IDEAL, ESPACIAL E ELETRICA‐
MENTE, PARA A LIGAÇÃO DO
SUBSTRATO À ENZIMA PARA QUE
ASSIM OCORRA A CATALISE DE
UMA DETERMINADA REAÇÃO
QUÍMICA.
ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA
ENZIMA
SÍTIO ATIVO
MODELOS DE RELAÇÃO ENZIMA/SUBSTRATO:
A) MODELO CHAVE/FECHADURA
B) MODELO DE AJUSTE INDUZIDO
SÍTIO ATIVO COM
CONFORMAÇÃO
COMPLEMENTAR AO
SUBSTRATO
SÍTIO ATIVO SÓ
ADQUIRE CONFORMA‐
ÇÃO COMPLEMENTAR
AO SUBSTRATO QUAN‐
DO HÁ INTERAÇÃO
QUÍMICA COM ELE
COMO AS ENZIMAS FUNCIONAM?
E + S E S/P P + E
COMO AS ENZIMAS FUNCIONAM?
ACELERAM A VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO, SEM NO
ENTANTO PARTICIPAR DELA COMO REAGENTE OU
PRODUTO, PERMANECENDO INALTERADA AO FIM DA
REAÇÃO;
ISSO SE DA POR:
• CANALIZAÇÃO DA ENERGIA LIVRE DO MEIO PARA OS 
REAGENTES REAGIREM EM SEU SÍTIO ATIVO;
• ALTERAÇÃO ESTRUTURAL DO SUBSTRATO PARA 
VULNERABILIZA‐LO À AÇÃO DO MEIO.
EN
ER
GI
A
SENTIDO DA REAÇÃO
= estado de transição
O QUE É ESPECIFICIDADE 
ENZIMÁTICA?
O QUE SÃO ENZIMAS ALOSTÉRICAS?
• ENZIMAS QUE QUANDO LIGADAS A UMA ENTIDADE QUÍMICA
REGULATÓRIA (EFETOR ALOSTÉRICO) PODEM SER ATIVADAS OU
INIBIDAS;
• OS EFETORES ALOSTÉRICOS PODEM SER CLASSIFICADOS EM:
‐ COFATORES: SÃO ÍONS METÁLICOS.
Ex.: Zn2+, Fe2+, Cu2+, Ca2+, Mg2+, Na+, K+.
‐ COENZIMAS: PEQUENAS MOLÉCULAS ORGÂNICAS
NÃO PROTEICAS GERALMENTE DERIVADAS DE VITAMINAS.
Ex.: NAD, FAD, ÁCIDO LIPÓICO, BIOTINA, TTP, COENZIMA A.
O QUE SÃO ENZIMAS ALOSTÉRICAS?
O QUE SÃO ENZIMAS ALOSTÉRICAS?
APOENZIMA:
ENZIMA ALOSTÉRICA
NÃO LIGADA A EFE‐
TORES ALOSTÉRICOS
HOLOENZIMA:
ENZIMA ALOSTÉRICA
LIGADA A EFETORES
ALOSTÉRICOS
QUAIS OS PRINCIPAIS FATORES QUE 
REGULAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA?
• TEMPERATURA;
• pH;
• CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO.
QUAIS OS PRINCIPAIS FATORES QUE 
REGULAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA?
• TEMPERATURA:
TEMPERATURA ÓTIMA
AGITAÇÃO 
MOLECULAR
AUMENTO DA FORMAÇÃO DO
COMPLEXO ENZIMA SUBSTRATO
DESNATURAÇÃO PROTEICA
TEMPERATURA ÓTIMA:
TEMPERATURA ONDE A
ENZIMA ATINGE SUA
VELOCIDADE MÁXIMA,
OU SEJA, O GRAU DE
AGITAÇÃO MOLÉCULAR
QUE PERMITE A
OBTENÇÃO MÁXIMA DE
PRODUTOS COM O
MÍNIMO DE
DESNATURAÇÃO
QUAIS OS PRINCIPAIS FATORES QUE 
REGULAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA?
• pH:
O pH ÓTIMO DE UMA ENZIMA
REFLETE VARIAÇÕES NO
ESTADO DE IONIZAÇÃO DE
RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS
DO SÍTIO ATIVO. A ENZIMA ESTÁ
PELO MENOS PARCIALMENTE
DESNATURADA EM PHs
AFASTADOS DO pH ÓTIMO.
QUANDO O SUBSTRATO É UMA
MOLÉCULA IONIZÁVEL, O PH
ÓTIMO DA ENZIMA TAMBÉM
REFLETE O SEU ESTADO DE
IONIZAÇÃO .
%
 a
tiv
id
ad
e 
en
zi
m
át
ic
a 
m
áx
im
a
pH ótimo=1,5 pH ótimo=6,8 pH ótimo=9,9
QUAIS OS PRINCIPAIS FATORES QUE 
REGULAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA?
• [S]:
CADA ENZIMA POSSUI UMA
CAPACIDADE MÁXIMA DE
MOLÉCULAS DE SUBSTRATO QUE
CONSEGUE CATALIZAR GERANDO
PRODUTO. QUANDO ESSA
CAPACIDADE É ATINGIDA A
OBTENÇÃO DE PRODUTO
PERMANECE CONSTANTE
vo
[S]
Vmax
PONTO DE SATURAÇÃO
O QUE SÃO ISOENZIMAS?
• SÃO GRUPOS DE ENZIMAS QUE CATALISAM A MESMA 
REAÇÃO, MAS APRESENTAM ESTRUTURA PRIMÁRIA E, 
CONSEGUENTEMENTE, CARACTERÍSTICAS DIFERENTES;
• GERALMENTE SÃO ENCONTRADAS EM LOCAIS DISTINTOS 
DO ORGANISMO.
• Ex.: CREATINA QUINASE (CK), LACTATO DESIDROGENASE 
(LDH), CICLOOXIGENASE (COX)
O QUE SÃO INIBIDORES ENZIMÁTICOS?
• SÃO MOLÉCULA CAPAZ DE SEASSOCIAR À ENZIMA E REDUZIR 
OU ATÉ ZERAR SUA VELOCIDADE DE CATÁLISE, ISTO É, DE 
GERAR PRODUTO A PARTIR DO SUBSTRATO;
• SÃO CLASSIFICADOS DO SEGUINTE MODO:
IRREVERSÍVEL
REVERSÍVEL
COMPETITIVO
NÃO COMPETITIVO
INIBIDOR
O QUE SÃO INIBIDORES ENZIMÁTICOS?
INIBIÇÃO REVERSÍVEL 
COMPETITÍVA
INIBIÇÃO REVERSÍVEL 
NÃO COMPETITÍVA
COMO AS ENZIMAS SÃO CLASSIFICADAS?
COMO AS ENZIMAS SÃO CLASSIFICADAS?
Nº Classificação Propriedades Bioquímicas
1. Oxidoredutases Agem em muitos grupos químicos, adicionando ou removendo hidrogênio.
2. Transferases Transferem grupos funcionais entre moléculas doadoras e moléculas aceptoras.
3. Hidrolases Adicionam água a uma ligação, hidrolizando-a.
4. Liases
Adicionam água, amônia ou dióxido de carbono a duplas 
ligações, ou removem estes elementos para produzirem 
duplas ligações.
5. Isomerases
Catalisam uma variedade de reações de isomerização: do 
tipo L para D, reações de mutação (troca de grupos 
químicos) entre outras.
6. Ligases Catalisam reações em que dois grupos químicos são unidos utilizando energia fornecida pelo ATP.
ALGUMAS ENZIMAS DE INTERESSE 
CLÍNICO
ATIVIDADES
1. O QUE SÃO ENZIMAS?
2. QUAL A NATUREZA QUÍMICA DAS ENZIMAS?
3. QUAIS AS PRINCIPAIS CARCTERÍSTICAS DAS ENZIMAS?
4. O QUE SIGNIFICA DIZER QUE AS ENZIMAS POSSUEM ESPECIFICIDADE 
CATALÍTICA?
5. O QUE CONFERE ESPECIFICIDADE CATALÍTICA A UMA ENZIMA? 
PORQUE?
6. QUAL A PRINCIPAL CONDIÇÃO PARA QUE UMA REAÇÃO MEDIADA POR 
ENZIMA SE COMPLETE?
7. O QUE SÃO ENZIMAS ALOSTÉRICAS?
8. O QUE SÃO EFETORES ALOSTÉRICOS E QUAIS OS SEUS TIPOS?
9. QUAIS OS PRINCIPAIS FATORES AMBIENTAIS QUE REGULAM A 
ATIVIDADE DAS ENZIMAS?
10. COMO A TEMPERATURA REGULA A ATIVIDADE ENZIMÁTICA?