1° Estrutura do Aminoácido - Bioquimica

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Estrutura e propriedade dos Aminoácidos
Introdução 
A proteína é considerada o maior componente funcional e estrutural de todas células do 
organismo como: Pele, cabelo, unhas, varias enzimas, albumina e uma série de substâncias 
biológicas. 
Uma proteína é formada a partir de uma longa cadeia aminoácidos ligados entre si, por ligação 
peptídica. No mundo existem mais de 300 tipos diferentes de aminoácidos, porem somente 20 
tipo desses 300 são capazes de formar proteínas (Todos os seres vivos utilizam somente esse 20 
aminoácidos para forma proteína), mas os outros 280 aminoácidos não são lixos só porque não 
conseguem virar proteína, pelo contrario ela são de extrema importância, eles viram 
aminoácido com função especifica, existem aminoácidos que são utilizados como 
neurotransmissores com função excitatória e inibitória.
Existem bactérias que conseguem sintetizar todos 300, mas para fazer isso ela destrói o 
aminoácido e não é tão vantajoso assim.
Aminoácido genérico → Grupo Ácido Carboxila
Radical
Os aminoácidos são formados através grupos amino e Ácido carboxila que se ligam para que 
ocorra a ligação peptídica e a formação de dipeptídeo, oligopeptídeo ou polipeptídeo, mas esses 
dois grupos tem uma função muito importante além de fazer a ligação peptídica, eles funcionam 
como tampões.
O que é um tampão ??
Tampão são substâncias que tentam impedir que o pH dos tecidos fique muito ácido ou muito 
alcalino.
Ex: Na imagem 1 note que esta com excesso de H+, ou seja, essa imagem esta dizendo que o local 
esta ácido por causa da quantidade de H+, e como eu disse o Aminoácido tem a capacidade de ser 
um tampão. Então o aminoácido faz algo muito legal, o nitrogênio e o oxigênio por serem muitos 
eletronegativos conseguem atrair os H+ para perto deles, quando eles fazem essa aproximação o 
hidrogênio sai daquele meio e por consequência o local que ele foi retirado fica menos ácido.
Já na imagem 2 o local esta muito alcalino, nessa situação o nitrogênio e o oxigênio liberam os H+ 
que eles pegaram do meio quando estava ácido, e assim que liberam os H+ o meio fica ácido.
Os aminoácidos fazem isso em situações normais e não em situações patológicas.
Quando os grupos que recebem prótons (H+), o termo usando é: Esse grupo sofreu protonação.
Já quando os grupos perdem prótons, o termo usado é: Esse grupo sofreu desprotonação 
A protonação e desprotonação do aminoácido depende do pH que ele é colocado.
1 2
Carbono α
Grupo amino
Aminoácido genérico quer dizer que uma 
única molécula pode representar 
praticamente todos, ou seja, todos 
aminoácido são assim.
Desprotonoando
Protonando
Meio fica alcalino Meio fica ácido
Protonado
Desprotonou
Conteúdo criado por Rafael de Oliveira Silva - Nutrição1° Aula 17/08/17 Bioquímica
sexta-feira, 25 de agosto de 2017
12:01
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pH
O sangue tem um pH levemente básico que fica em
7,4 , podendo variar de 7,35 até 7,45. 
Mas em situações patológicas ele pode ficar mais acido 
(abaixar) ou pode ficar mais alcalino (Subir).
Caso o individuo fique doente e o pH do sanguíneo 
fique ácido, o máximo que um ser humano pode 
sobreviver é com pH de 6,8.
Já no caso do pH sanguíneo ficar alcalino, o máximo é 
7,6.
Ai você para e pensa um pouco, o pH ácido não faz 
bem e porque conseguimos sobreviver por mais tempo 
com ele ácido do que com o pH alcalino/básico ??
A resposta na verdade é bem simples, no meio em 
que vivemos a maiorias das coisa que temos para se 
alimentar são ácidas, então nosso organismo evolui 
para suportar um meio mais ácido do que 
alcalino/básico.
Classificação dos aminoácidos
Todos os aminoácidos têm as estruturas 
iguais e são polares, a única coisa que 
pode diferenciar uma aminoácido de 
outro é o seu grupo radical que pode ser 
apolar ou polar, ou seja, a única coisa 
que consegue diferencia um aminoácido 
é a polaridade do seu radical. 
Aminoácidos Essenciais e não Essenciais
Essenciais → São todos os aminoácidos que não conseguimos sintetizar, então a única maneira de conseguir 
esses aminoácidos é comendo por exemple a carne vermelha que incrivelmente é uma fonte muito rica em 
aminoácidos essenciais.
Não Essenciais → São todos que nosso organismo consegue sintetizar. Dãa
Simi-essenciais → Esse tipo de aminoácido nosso organismo consegue sintetizar, mas é uma produção muito 
abaixo do que precisamos, então para complementar essa baixa produção nós temos que ingerir esse 
aminoácido através da alimentação. 
Ex: A falta de aminoácidos essenciais é muito prejudicial para saúde, principalmente na infância. 
Porque é na infância que nosso corpo (organismo) esta em desenvolvimento, então partindo principio que 
centenas de aminoácido formam uma proteína, e uma criança esta com carência desses aminoácidos , ela vai 
ter dificuldade de crescer porque não esta sintetizando proteína na quantidade necessária para o 
crescimento, não vai fazer mitose (divisão celular), não vai desenvolve o cérebro e pode levar a criança a ter 
TDAH (Transtorno do déficit de atenção com hiperatividade). 
O aminoácido são diferenciados 
pelo lado que o Nh3 se encontra, se 
o grupo Amino (NH³) estiver para o 
lado esquerdo devemos coloca a 
letra L antes do nome da molécula, 
já se estiver para o lado direito 
devemos colocar a letra D
Isomeria
L - Levogiro
D - Dextrogiro
Não sei você vai se lembrar, mas os monossacarídeos também tinham esse mesmo esquema de levogiro 
e dextrogiro, e para que nosso organismo pudesse reconhecer o a molécula de uma monossacarídeo ela 
deveria ter seu penúltimo grupo hidroxila (OH) virado para a direita. 
Os aminoácido seguem o mesmo principio, mas com uma diferença, para que nosso organismo 
reconheça o aminoácido o grupo amino deve estar para a ESQUERDA. 
Todos os seres vivos que sintetizam proteína, só conseguem utilizar o aminoácido se o grupo amino 
estiver para a esquerda, porem existem algumas bactérias safadas que conseguem reconhecer tanto 
L-aminoácido quanto D-aminoácido. 
Agora olha que coisa incrível, as industrias farmacêuticas sabendo que algumas bactérias podem utilizar 
tanto o L quanto o D, começaram então a fazer alguns fármacos com aminoácido com seu grupo amino 
para o lado direito, Assim os fármaco só atinge a bactéria.
Então se for perguntado na prova para que lado o grupo amino deve estar para ser reconhecido pelo 
organismo humano ??? 
R: O grupo amino deve esta virado para a esquerda, para que nosso organismo possa o reconhecer, não 
somente para os humanos, mas sim para todos os seres vivos. 
Funções das proteínas
Em nós seres vivos as proteínas desempenham muitas funções diferentes, mas de uma maneira geral 
as principais funções são : Estrutural, Enzimática, Hormonal, Defesa, Transporte e Nutritiva.
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Estrutural → O colágeno sem duvida é a umas das proteínas mais encontradas no corpo como na pele, 
tecido conjuntivo, tendões e osso, mas também tem a queratina que é uma proteína permeabilizaste.
Enzimáticas → Todas as enzimas do organismo humano são feitas de proteína.
Hormonal → Alguns hormônios são produzidos a base de proteínas, mas o mais conhecido é a insulina, 
que como todos nós sabemos é de suma importância pra o organismo.
Defesa → Quando o somos é atacado por algum microrganismo, o nosso organismo começa uma 
produção insana de proteínas de defesa que são chamadas de anticorpos.
Transporte → A hemoglobina é uns do principais transportadores, mas também temos a albumina que 
é muito importante para manter a osmolaridade e também é a mais encontrada na circulação 
sanguínea (plasma). 
Nutritiva → As proteínas dão os aminoácidos essenciais para nós e para todos os seres vivos, ela 
também pode ser usada como fonte de energia se preciso for. Nos ovos de muito animais o que se é 
mais encontrado no vitelo (local de nutrição) é proteína, e essa proteína serve comofonte de nutrição 
para aquele embrião.
Comunicação → O exemplo mais simples é a insulina que é uma proteína, ela é faz comunicação com 
os receptores das células para deixar os monossacarideo entrarem. 
Propriedades físicas da proteína
As proteínas são substância solidas, são quase incolores levemente brancas, são insolúveis em solventes 
orgânicos, porem algumas são solúveis em agua.
Porque algumas proteínas são solúveis em água e outras insolúveis ????
Tudo depende da estrutura da proteína, existem algumas proteínas que não podem ser solúvel em agua, 
um exemplo é o tendão de Aquiles, ele é um tipo de proteína, já parou pra se ele fosse solúvel em 
água ??
Nosso corpo é 70% água, e se o tendão de Aquiles fosse solúvel ele se dissolveria e nós não 
conseguiríamos se mexer, ou seja, iriamos virar vegetais.
Já a albumina é uma proteína que precisa está na água, então sua estrutura faz com ela seja solúvel em 
águe.
Polímeros e Monômeros
O que são polímeros?? Polímero nada mais é do que varias unidades de monômeros ligados entre si por 
ligação covalente, e quando essa ligação é entre aminoácidos ela é chamada de ligação peptídica.
O que são monômeros ?? Monômero é quando se tem uma única unidade que não esta ligada em 
nenhuma outra unidade, ou seja, ela esta sozinha. (Nós só absorvemos monômeros)
Não entendeu??
Perai
Quando vários aminoácidos (monômeros) se ligam por ligação covalente, acabam formando um 
proteína (polímero), olha que que incrível. LEMBRANDO A LIGAÇÃO ENTRE AMINOÁCIDOS NÃO FOMAR 
SOMENTE PROTEÍNA
Classificação das proteínas
As classificações das proteínas são bem complicadinha, mas não é difícil. 
Porque essas macromoléculas variam bastante em alguns aspectos, como: A composição da proteina, a 
cadeia peptídica, e a sua forma. Parece simples né, mas cada classe dessa ai tem 2 subclasses e é ai que 
fica chato ^.^
Composição → a composição é dividida em 2 subclasses, as proteínas simples e as conjugadas.
Proteína simples - Nesse tipo de proteína as ligações são somente entre aminoácido, exclusivamente 
entre aminoácido e são chamadas de APOPROTEINAS, por são proteínas puras. 
Ex: se por algum motivo desconhecido você quiser hidrolisar uma proteína simples, o produto final 
dessa hidrolise vai ser somente aminoácido. 
Proteína conjugada - Já nessas aqui as ligações não serão somente entre aminoácido, ou seja, vai ter 
outra molécula de origem não proteica ligado nessa proteína, como por exemplo um monossacarídeo, 
fosfato, lipídeo. Podem sem chamadas de HOLOPROTEÍNAS.
*Monossacarídeo ligado em uma proteína - Glicoproteína
*Fosfato ligado em uma proteína - Fosfoproteína
*Lipídeo ligado em uma proteína - Lipoproteína
Cadeia peptídica → Bem essa é chata, quando uns 100 aminoácidos se ligam eles forma um 
polipeptídeo (proteína), e esse polipeptídeo pode ficar sozinho ou pode se agrupar. 
Quando ele esta sozinho nós o chamamos de PROTEÍNA MONOMÉRICA, por que ela é uma proteína 
sozinha mono significa 1, e quando sozinha ela tem uma função especifica. 
Mas esse polipeptídeo também pode se agrupar com mais 3 polipeptídios, quando ela se agrupa nós o 
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Mas esse polipeptídeo também pode se agrupar com mais 3 polipeptídios, quando ela se agrupa nós o 
chamamos de PROTEÍNA OLIGOMÉRICA, oligo significa um pouco, ela também tem função especifica.
Monomérica - A mais conhecida é a Mioglobina 
Oligomérica - A mais conhecida é a Hemoglobina 
Forma → As formas são Globulares e Fibrosas. 
Proteínas Globular - São arredondadas com um formato meio esférico, isso já mostra que o tamanho e 
o comprimento delas é parecido.
A maior características dessa proteínas é que ela são solúveis em água, e as mais conhecidas é a 
Albumina sérica e a hemoglobina. 
Proteínas Fibrosas - Também pode ser chamada de escleroproteína por causa da sua rigidez que acaba 
dando a sustentação.
Ligação peptídica 
A ligação peptídica sempre vai ocorre da seguinte 
forma. 
O grupo amino vai se ligar com o grupo carboxila, 
sempre sem exceção.
O grupo amino tem 1 Nitrogênio e 2 Hidrogênios, 
já o grupo carboxila tem 2 Oxigênios e 1 
Hidrogênio.
Para que ocorra essa ligação o Carboxila libera o 
OH (hidroxila) e o Amino libera 1 Hidrogênio.
O oxigênio é muito eletronegativo e acaba 
atraindo o Hidrogênio que o Nitrogênio liberou, 
agora se liga na manha, quando 1 Oxigênio se liga 
em 2 Hidrogênios o que ele forma ?? Forma H²O¹
(água).
Mas quando o grupo amino e o carboxila liberam 
essas moléculas, os dois grupos ficam muitoooo 
instáveis, e para voltarem a ficar estável os dois 
grupos se ligam. Olha que coisa linda :D
Importante lembra que sempre que ocorrer 
essas ligações, os Radicais iram se inverter, 
ou seja, vai ficar um para baixo e outro pra 
cima. Isso ocorre porque a cadeia dos 
Radicais varia muito, algumas são pequenas e 
outra muito grande.
Atenção
CONTINUAÇÃO 24/08/17
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