AULA 2 aminoácidos

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Aminoácidos, peptídeos e 
proteínas 
Profa. MsC. Fabiana Sturmer 
Principais tipos de BIOMOLÉCULAS 
PROTEÍNAS = aa + PEPTÍDEOS 
 
CAVALO DE FORÇA DA CÉLULA 
AMINOÁCIDOS 
• Todos os aminoácidos comuns, exceto a 
glicina, possuem carbono alfa ligados a quatro 
grupos diferentes: 
– Um grupo carboxil, 
– Um grupo amino, 
– Um átomo de Hidrogênio. 
 
Estrutura geral 
dos 
Aminoácidos 
Lisina 
AMINOÁCIDOS 
Os aminoácidos diferem entre si na estrutura da cadeia lateral 
(grupo R), a qual varia em: Estrutura, tamanho e carga 
elétrica que influencia a solubilidade dos aa em 
água. 
Estrutura dos aminoácidos 
Centro quiral 
Arranjo tetraédrico 
Dois possíveis 
arranjos espaciais 
- Estereoisômeros 
Carbono quiral 
Um objeto QUIRAL é aquele que possui a 
propriedade de "lateralidade", ou seja, é um 
objeto que não pode ser colocado sobre a sua 
imagem especular de forma que todas as 
partes coincidam. 
Em outras palavras, um objeto QUIRAL não é 
superponível à sua imagem especular. 
 
Estereoisômeros 
• São isômeros, mas que não são classificadas 
como isômeros constitucionais. 
• São os chamados Estereoisômeros, cujos 
átomos são ligados na mesma sequência (a 
mesma constituição), mas diferem no arranjo 
de seus átomos no espaço. 
 
Estereoisômeros 
Estereosiômeros 
 
Estereoisômeros 
A configuração absoluta do átomo de carbono alfa dos aminoácidos é 
indicada através dos prefixos D- e L-. 
Opticamente ativas 
L-alanina D-alanina 
D-aminoácidos existem e são metabolizados 
Classificação dos Aminoácidos 
 
Classificação dos aminoácidos 
• Baseada nas propriedades do grupo R 
 
Convenção de FISCHER 
 
Grupo R apolar e alifáticos 
• Aminoácidos apolares e hidrofóbicos 
• Ligações de Van der Waals 
• Ala, Val, Leu, Iso 
– Interações hidrofóbicas 
• Gly; menor aminoácido 
• Met 
– Possui átomo de enxofre 
• Pro 
– Iminoácido, menor flexibilidade estrutural 
Grupo R aromáticos 
• Aminoácidos hidrofóbicos 
• Tirosina pode formar pontes de hidrogênio 
com a água 
• Modificações pós- 
traducionais 
– Fosforilação do OH 
da tirosina 
• Fenilalanina 
– Mais apolar 
Grupos R polares, não carregados 
• Solubilidade intermediária em água 
• Serina e treonina 
– Grupos hidroxil 
• Asparagina e glutamina 
– Grupo amida 
• Cisteína 
– Grupo sulfidril 
– Ligações dissulfeto 
Grupos R carregados 
• Aminoácidos básicos 
– Carga positiva 
– Lisina, segundo grupo amino 
– Arginina, grupo guanidina 
– Histidina, grupo aromático 
imidazol 
 
• Aminoácidos ácidos 
– Carga negativa 
– Possuem segundo grupo 
ácido carboxílico 
Aminoácidos incomuns 
• Modificações pós-traducionais 
– 4-hidroxiprolina 
– 5-hidroxilisina 
– 6-N-metil-lisina 
– Gama-carboxiglutamato 
– Fosforilação de resíduos 
 
• Selenocisteína 
– Selênio ao invés de enxofre na Cys 
– É adicionado durante a tradução por 
mecanismo específico e regulado 
Apolar - lipídico 
Polar - aquoso 
Polar - aquoso 
Atenção! 
• Classificação é arbitrária! 
– O caráter químico usado na classificação é do 
grupo R. 
– Mesmo os aminoácidos com grupo R apolar são 
solúveis em água. 
pH e pKa 
• Constantes de dissociação dependem do pH 
do meio e são diferentes para diferentes 
moléculas 
 
• Ionização 
 
• < pH; > [H]+ 
estado não-ionizado 
Aminoácidos são ionizáveis 
• Substâncias 
anfóteras: possuem 
natureza dual 
 
• Podem funcionar 
assim como ácidos ou 
bases 
– Doam ou recebem 
prótons 
Titulação de um aminoácidos 
• pKa: tendência de um 
grupo fornecer um próton 
ao meio 
 
• Aminoácidos podem 
perder até 2 prótons para 
o meio 
 
• Conclusão: a função das 
proteínas depende do pH 
ao qual estão submetidas 
Curvas de titulação predizem a carga 
elétrica dos aminoácidos 
• Alguns aminoácidos podem ter átomos ionizáveis 
também em sua cadeia lateral 
Funções biológicas dos aminoácidos 
• Constituintes das proteínas 
• Estrutura da célula 
• Receptores de proteínas e Hormônios 
• Hormônios 
• Transporte de metabólicos e íons 
• Atividade enzimática 
• Imunidade 
• Gliconeogênese no jejum e no diabetes