Aminoacidos - Bioquimica

Prévia do material em texto

Aminoácido 
Molécula base de construção de proteínas, 
unidos por ligação covalente. 
20 tipos envolvidos na síntese proteica. 
São monômeros que constituem as 
proteínas formados por um grupo 
carboxila - ácido e um grupo amino – 
básico. 
Fórmula geral: 
 
Exceto a glicina o carbono alfa está ligado 
há 4 grupos diferentes: 
 Um grupo carboxila 
 Um grupo amino 
 Um grupo radical 
 Um átomo de hidrogênio. 
Carbono alfa: Centro quiral, arranjo 
tetraédrico que permite que os 4 diferentes 
ocupem 2 arranjos espaciais. 
Os aminoácidos tem 2 esteroisômeros, são 
imagens especulares não sobreponíveis 
uma a outra. Cada uma é um Enatiômero. 
Opticamente ativas: Possuem um centro 
quiral, giram o plano da luz polarizada. 
Configuração absoluta: Sistema D, L. 
São ligadas apenas a configuração 
absoluta não as propriedades ópticas. 
Levorrotatória: Rotação da luz polarizada à 
esquerda. 
Dexorrotatória: Rotação da luz polarizada à 
direita. 
Quase todos os compostos biológicos com 
centro quiral ocorrem naturalmente em 
apenas uma forma esteróisomérica D ou L. 
Resíduos em moléculas proteicas são 
exclusivamente esteroisômeros L. 
 
Resíduos de aminoácidos 
Unem-se através de uma ligação covalente. 
Resíduo refere-se a perda de elementos de 
água quando um aminoácido se liga a outro 
(desidratação). 
Os aminoácidos diferem uns dos outros em 
suas cadeias laterais ou grupos R 
(Radical), que variam em estrutura tamanho 
e carga elétrica e influenciam a 
solubilidade dos aminoácidos em água. 
Convenção chave: Código de 3 letras é 
transparente, abreviações consistem nas 3 
primeiras letras do nome do aminoácido. 
Peptídeos: cadeias de aminoácidos. 
Aminoácidos podem ser ligados de modo 
covalente. 
Ligação peptídica: Formada pela remoção de 
elementos de água, desidratação do grupo 
alfa carboxila de um e alfa amino do outro. 
Acontece entre 
o C do radical 
ácido de um 
aminoácido e o 
N do radical 
Amina do outro 
aminoácido. 
FlaMedVet 
@flavianetelles 
Radicais 
O que diferencia os aminoácidos. 
Estrutura, tamanho, carga elétrica. 
Influencia sobre a solubilidade em água. 
Podem ser classificadas pelo grupo R 
São 5 classes principais com base nas 
propriedades dos seus grupos R, 
particularidade, sua polaridade ou 
tendência para interagir com água em PH 
7,0. 
PoLaridade do grupo R 
 Apolar e hidrofóbico: Não 
hidrossolúvel. 
 Polar e hidrofílico: Hidrossolúvel. 
Alguns não se encaixam em um grupo: 
glicina, histidina, cisteína. 
Grupo R apolares: Alanina, valina, leucina 
e isoleucina. 
Glicina: Estrutura mais simples, mas é mais 
facilmente agrupada com aminoácidos 
apolares. 
Metionina: tem um grupo ligeiramente 
apolar. 
Prolina: Cadeia lateral alifática, 
configuração que reduz a flexibilidade. 
Grupo R aromático: Fenilalanina, tirosina e 
triptófano. 
Grupo R polares: Glicina, serina, treonina, 
cisteína, asparagina, glutamina. 
Grupo R positivos: Lisina, arginina, 
histidina. 
Grupo R negativos: Aspartato, glutamato. 
Aminoacidos incomuns: Ornitina e citrulina 
(Intermediários na biossíntese de arginina 
e no ciclo da uréia). 
Ácidos e bases: Quando um aminoácido 
sem um grupo R ionizável é dissolvido em 
água em PH neutro ele permanece na 
solução como íon bipolar que pode agir 
como ácido ou base. 
 Substância com essa natureza dupla 
são anfotéricas, anfólitos. 
Essenciais e não essenciais 
Essênciais: Precisam ser obtidos na dieta. 
 Isoleucina 
 Leucina 
 Lisina 
 Metionina 
 Fenilalanina 
 Trionina 
 Triptófano 
 Valina 
Histidina em crianças. 
Arginina condicionalmente essencial. 
Devido à patologia: Arginina, cisteina, 
glicina, glutamina, prolina e tirosina. 
Naturais ou não essenciais: O organismo 
sintetiza, opticamente ativos. Exceção da 
glicina. 
 Alanina 
 Ácido aspártico 
 Ácido glutâmico 
 Glicina 
 Glutamina 
 Hidroxiprolina 
 Prolina sérica 
 Tirosina. 
 
Referencias: 
Material didático referente a aulas 
ministradas.
@flavianetelles