Buscar

GUIA DE ESTUDO ácidos nucleicos e proteínas

Prévia do material em texto

24/10/2017
1
Vitaminas
Compostos Inorgânicos
Seres Vivos
Compostos Orgânicos
Carboidratos Lipídeos ProteínasÁcidos 
Nucleicos
Ácidos Nucleicos
- Nas células são encontrados 2 tipos de ácidos nucleicos:
• Ácido desoxiribonucleico (DNA) – faz parte dos
cromossomos está localizado no núcleo, nos cloroplastos e
nas mitocôndrias. É responsável principalmente pela
transferência de informação genética.
• Ácido ribonucleico (RNA) – faz parte dos cromossomos e
pode ser encontrado nos ribossomos e nos citoplasmas. É
responsável principalmente com a síntese de proteínas.
Ácidos Nucleicos
- Os ácidos nucleicos são moléculas grandes constituindo
polímeros de unidades pequenas conhecidas como
nucleotídeos.
Cada nucleotídeo é formado por três unidades simples:
• uma base nitrogenada
• um açúcar contendo cinco carbonos (pentose), e
• um grupo fosfato.
Representação esquemática de um nucleotídeo
Ácidos Nucleicos
- No DNA e em seus nucleotídeos o açúcar é a desoxirribose, 
enquanto no RNA e em seus nucleotídeos é a ribose. 
Vitaminas
Compostos Inorgânicos
Seres Vivos
Compostos Orgânicos
Carboidratos Lipídeos ProteínasÁcidos 
Nucleicos
Componentes Orgânicos
Proteínas
- As proteínas são as substâncias orgânicas que constituem
os seres vivos que aparecem em maior quantidade.
- Todas contêm os elementos C, H, O e N.
A maioria ainda contém S, algumas
contêm F e muito poucas, como a
hemoglobina, contêm um outro elemento.
Hemoglobina
- As proteínas são componentes da pele,
do cabelo e das unhas, bem como dos
tecidos conjuntivo e de suporte.
24/10/2017
2
Proteínas
Funções:
- As proteínas exercem as mais diversas funções dentro das
células, estando envolvidas:
• Na transmissão de características hereditárias (nucleoproteínas);
• Na atividade muscular – mecanismos contráteis (actina e miosina);
• Na catálise de reações bioquímicas (enzimas);
• No transporte de oxigênio (hemoglobina);
• Na defesa do corpo contra infecções (anticorpos);
• Na transmissão de impulsos (nervos);
• Na regulação dos processos metabólicos (insulina).
Proteínas
- As proteínas são sintetizadas a partir das informações
genéticas contidas nos segmentos de DNA (genes).
- As proteínas são polímeros constituídos de unidades
simples chamadas aminoácidos. A hidrólise de proteínas
produz aminoácidos.
- Apesar de existirem apenas 20 aminoácidos na natureza, a
diversidade das proteínas é muito grande. Esse fato deve-se
ao tipo, à quantidade e à sequência dos aminoácidos que as
compõem.
Proteínas
- Os aminoácidos diferem um dos outros através dos grupos
R, os quais variam em estrutura, tamanho e carga elétrica.
- Um aminoácido é um ácido orgânico que apresenta um
grupo amino e um grupo ácido ligados ao mesmo átomo de
carbono, conhecido como carbono α.
α aminoácido
- Aminoácidos que compõem as proteínas
Proteínas
Valina (Val) Leucina (Leu) Metionina (Met)
Isoleucina (Ile) Triptofano (Trp) Prolina (Pro)
- Aminoácidos que compõem as proteínas
Proteínas
Treonina (Thr) Alanina (Ala) Fenilalanina (Phe)
Glicina (Gly) Asparagina (Asn) Cisteína (Cys)
Proteínas
- Aminoácidos que compõem as proteínas
Lisina (Lys) Tirosina (Tyr) Arginina (Arg)
Serina (Ser)
24/10/2017
3
Proteínas
- Aminoácidos que compõem as proteínas
Histidina (His) Ácido Glutâmico (Glu) Glutamina (Gln)
Ácido Aspártico (Asp)
- Aminoácido em solução:
- Íon dipolar (Zwitterion)
- ponto isoelétrico
- A maioria dos aminoácidos apresenta ponto isoelétrico (pI)
próximo a 6. No entanto, 3 aminoácidos (lisina, arginina e
histidina) possuem alto pI e 2 aminoácidos (aspartato e
glutamato) possuem baixos pontos isoelétricos.
Proteínas
- Os aminoácidos são compostos anfóteros, ou seja, eles
podem reagir tanto como ácidos, quanto como bases.
Exemplo: Glicina (Gly) – pI = 5,97
Proteínas
Peptídeos
- Os peptídeos são compostos formados pela união de um
pequeno número de aminoácidos, que podem varias de 2 a
várias dezenas.
- A união de dois aminoácidos ocorre através de uma
ligação covalente, chamada ligação peptídica.
Proteínas
Peptídeos
Condensação
Desidratação
Lig. Covalente
Lig. amida substituída
Lig. peptídica
- Quando uma proteína é hidrolisada (por ácidos, bases ou certas enzimas),
ela rompe-se em unidades cada vez menores, formando eventualmente
aminoácidos. Analogamente, quando aminoácidos combinam (sob influência
de certas enzimas), eles primeiro formam dipeptídeos, em seguida,
tripeptídeos; então, polipeptídeos e assim por diante, até eventualmente
formarem uma proteína.
Proteínas
• Estrutura Primária: refere-se ao número e à sequência de
aminoácidos na proteína. Esses aminoácidos são unidos por
ligações peptídicas.
Níveis de Organização das Proteínas
Ala Ser Gly Ala Ser
-É determinada geneticamente e específica de cada proteína.
24/10/2017
4
Proteínas
• Estrutura Secundária: refere-se ao arranjo regular
experimentado pela cadeia de aminoácidos. Este arranjo pode
ser chamado de α hélice ou conformação β.
Níveis de Organização das Proteínas
Proteínas
• Estrutura terciária: refere-se ao dobramento e à torção
específicos das molas em camadas ou fibras específicas.
Níveis de Organização das Proteínas
- É a estrutura terciária que dá às
proteínas sua atividade biológica
específica.
- São estabilizadas por vários tipos
de ligações: interações hidrofóbicas,
pontes de hidrogênio, ligações
iônicas e pontes dissulfeto.
ligação 
dissulfeto
ligação 
iônica
ligação de 
hidrogênio
“esqueleto” polipeptídico
interações de van 
der Waals e 
hidrofóbicas
Proteínas Proteínas
• Estrutura quaternária: ocorre quando duas ou mais
unidades de proteína, cada uma com sua própria estrutura
primária, secundária e terciária, combinam para formar uma
unidade mais complexa.
Níveis de Organização das Proteínas
primária primária 
secundáriasecundária
folha folha ββββββββ
hélice hélice αααααααα
terciáriaterciária quaternária quaternária 
Estrutura de Proteínas Proteínas
- As proteínas são divididas em duas categorias principais:
Classificação das Proteínas
• Proteínas simples: quando hidrolisadas, produzem apenas
aminoácidos ou derivados de aminoácidos.
• Proteínas conjugadas: quando hidrolisadas, produzem
aminoácidos e mais algum outro tipo de composto.
- É a combinação de uma proteína simples com um
composto não-proteico.
Ex.:Lipoproteínas; Glicoproteínas; Metaloproteínas.
24/10/2017
5
Proteínas
→→→→ As proteínas também podem ser classificadas
segundo sua forma e suas dimensões.
• Proteínas globulares
-consistem em polipeptídeos dobrados na forma de uma
“bola”.
- São solúveis em água ou formam dispersões coloidais.
- Enzimas e proteínas regulatórias.
Ex.: albumina.
Proteínas
→→→→ As proteínas também podem ser classificadas
segundo sua forma e suas dimensões.
• Proteínas fibrosas
-Consistem de cadeia polipeptídicas paralelas que se
apresentam na forma espiralada e são então estiradas.
- São insolúveis em água.
- Suporte, formas, proteção, resistência, flexibilidade.
-Ex.: colágeno.
Proteínas
Desnaturação de Proteínas
- A desnaturação de uma proteína refere-se ao
desdobramento e rearranjo de estruturas secundárias e
terciárias de uma proteína sem rompimento das ligações
peptídicas. Ela pode ser reversível.
- Uma proteína desnaturada perde sua atividade biológica.
Proteínas
Efeito dos agentes desnaturantes
� Consequências:
� Insolubilização e a dificuldade de cristalização das
proteínas;� Enzimas: inativadas.
� Agentes desnaturantes:
� Extremos de pH – alteram cargas
� Determinados solventes orgânicos (álcool, acetona,
detergentes, uréia,...)
� Temperatura acima de 40ºC
� Pressão
BIBLIOGRAFIA BÁSICA
● LEE, J. D. Química inorgânica não tão concisa. São Paulo: Edgard Blucher, 2003.
● LEHNINGER, A. L. Principios de bioquímica. São Paulo: Sarvier, 2008.
● STRYER, L. Bioquímica. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2010.
BIBLIOGRAFIA COMPLEMENTAR
● CHAMPE, P. C. et al. Bioquímica ilustrada. Porto Alegre: Artmed, 2002.
● MARZZOCO, A.; TORRES, B. B. Bioquímica básica. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 1999.
● MURRAY, R. K. et al. Harper: bioquímica. São Paulo: Atheneu, 2002.
● UCKO, D. A. Química para as ciências da saúde: uma introdução à química geral, orgânica e 
biológica. São Paulo: Manole, 1992.
● VOET, D. et al. Fundamentos de bioquímica. São Paulo: Artmed, 2008.

Continue navegando