3 Proteínas estruturas

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 Unidades fundamentais das proteínas 
 
 Apresentam pelo menos um grupo 
carboxílico e um grupo amino 
 
 
Aminoácidos têm como fórmula geral: 
 H3N - C - H 
COO - 
R 
Aminoácidos 
Aminoácidos: classificação pelos grupos R 
Os aminoácidos são 
agrupados em 5 classes 
principais, tendo como 
base as propriedades 
dos seus grupos R, em 
particular sua 
polaridade ou tendência 
de interagir com água 
em pH biológico (pH 
próximo a 7). 
Ligação Peptídica 
As unidades de aminoácidos de um peptídeo são chamadas de resíduos, pois 
cada um deles perdeu um átomo de H de seu grupo amino e parte hidroxila do 
seu grupo carboxila. 
Proteínas – Estruturas 
A organização tridimensional das proteínas pode 
ser descrita em níveis estruturais de complexidade 
crescente: 1) seqüência de aminoácidos; 2) 
enovelamento da cadeia polipeptídica; e 3) 
associação de várias cadeias. 
 Primária 
 Secundária 
Terciária 
 Quaternária 
Proteínas – Estruturas 
Proteínas – Estrutura 
Estrutura primária 
Estrutura secundária 
Estrutura terciária Estrutura quaternária 
Estrutura tridimensional Conformação 
Protéica 
Estrutura Quaternária 
2 subunidades alfa e 2 beta 
(141 aa - alfa, 146 aa – beta) 
2 heterodímeros 
• Função da proteína depende da estrutura 
• Determinada pela sequência de aas 
Proteínas – Estrutura Primária 
É a sequência de aminoácidos existentes na molécula de uma 
proteína, o nível de estrutura mais simples a partir do qual 
todos os outros derivam. 
Proteínas – Estrutura Secundária 
É a disposição espacial que adquire a espinha dorsal da 
cadeia polipeptídica. 
α-hélice β-pregueada 
Estrutura Secundária 
 
• A -hélice é mantida pelas pontes de H que se 
formam entre átomos de duas ligações peptídicas 
próximas. 
Estrutura Secundária: -hélice 
 
Estrutura Secundária: -hélice 
 
 
◊PONTES DE HIDROGÊNIO ENTRE -C -N-H -- O=C-C- 
 (4 RESÍDUOS À FRENTE) 
 
◊ REPULSÃO OU ATRAÇÃO ELETROSTÁTICA ENTRE 
GRUPOS “R” CAREGADOS 
 
◊ TAMANHO DOS GRUPOS “R” ADJACENTES 
 
◊ OCORRÊNCIA DE RESÍDUOS DE PROLINA E HIDROXIPROLINA 
 (NÃO PERMITEM PONTES DE HIDROGÊNIO) 
Proteínas – Estrutura Secundária 
α-Hélice 
A folha  pregueada é mantida por pontes 
de H que se dispõem perpendicularmente 
à espinha dorsal. 
Proteínas – Estrutura Secundária 
folha β pregueada 
Proteínas – Estrutura Secundária 
folha β pregueada 
Proteínas – Estrutura Secundária 
folha β pregueada 
Proteínas – Estrutura Secundária 
voltas β ou dobras β 
A voltas β são compostas por 4 aas, prolina (iminoácido torção na 
cadeia) e glicina (menor grupo R) são os mais comuns. 
 
A voltas β revertem a direção de uma cadeia polipeptídica auxiliando a 
formação de uma estrutura compacta globular. 
Proteínas – Estrutura Secundária 
voltas β ou dobras β 
Proteínas – Estrutura Supersecundárias 
Motivos 
Hélice-alfa-hélice 
Unidade β-α-β 
Meandro β 
Barril β 
Motivos: qualquer padrão de dobramento distinto dos elementos da 
estrutura secundária, ou seja é simplesmente um padrão de 
dobramento identificável. 
 DOMÍNIOS: 
 
Refere-se a unidades de enovelamento 
estáveis. Regiões compactas semi-
independentes com núcleo hidrofóbico e 
porção externa polar. 
Contem de 100 a 150 aa 
Proteínas – Estrutura Terciária 
O arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma cadeia 
polipeptídica 
Refere-se ao arranjo final dos DOMÍNIOS de uma proteína 
Domínios 
Proteínas – Estrutura Terciária 
Proteínas – Estrutura Terciária 
Resulta de dobras na estrutura da proteína estabilizadas 
por interações entre os radicais dos aminoácidos. 
Proteínas – Estrutura Terciária 
 
 
 
Proteínas – Estrutura Terciária 
Ligações que mantém as estruturas terciárias: 
 
• Ligações iônicas ou salinas 
 
• Ligações hidrofóbicas 
 
• Pontes de hidrogênio 
 
• Ligações covalentes 
 
• Forças de Van der Waals 
Proteína dimérica 
subunidades 
Proteínas – Estrutura Quaternária 
Cada uma das cadeias apresenta os três níveis estruturais citados. 
 
É mantida principalmente por: 
 Ligações iônicas 
 Pontes de hidrogênio 
 Interações do tipo hidrofóbica 
Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais 
cadeias polipeptídicas interagem. 
Proteínas – Estrutura Quaternária 
HEMOGLOBINA 
Proteínas – Estruturas 
Proteínas multissubunitárias: dois ou mais polipeptídios 
associados não covalentemente 
 
 
Oligoméricas: pelo menos duas subunidades idênticas 
 
Protômeros: subunidades idênticas consistindo em uma ou 
mais cadeias polipeptídicas 
Hemoglobina  tetrâmero 
  dímero de protômeros αβ 
Proteínas – Desnaturação 
Refere-se ao desdobramento parcial ou total da 
conformação nativa da proteína 
Conformação nativa : Conformação biologicamente ativa 
Desnaturação - Renaturação 
Conformação nativa : Conformação 
biologicamente ativa 
Príon 
Dobramentos inadequados de proteínas 
Questão 1 – Estrutura Proteica: 
 
a) Defina estrutura primária 
 
 
b) Defina estrutura secundária de uma proteína (dê exemplos) 
 
 
c) Defina estrutura terciária de uma proteína (inclua na sua resposta: 1- quais são os tipos de 
ligações químicas envolvidas na manutenção das estruturas terciárias e 2- o que são 
domínios) : 
 
d) Defina estrutura quaternária: 
Questão 2 – O que é a desnaturação de uma proteína? 
Hp
Sticky Note
é a estrutura peptidica na forma linar
Hp
Sticky Note
Estrutura peptidica que muda a conformação sobre sua espinha dorsal existem as alfa helices, dobras beta pregueadas, etc
Hp
Sticky Note
Quando a proteina perde sua conformação original e consequentemente ganha novas caracteristicas mas dependendo pode perder sua atividade e funcionalidade
Hp
Sticky Note
são proteinas com estruturas tridimensionais que são formadas atraves de ligações fracas entre aminoaciodos da sua propria estrutura, que é formado pór pontes de hidrogenio, ligações salinas etcnullDominios são areas da proteina com funções especificas ou conformações especifricas
Hp
Sticky Note
Quando tem mais de uma cadeia polipeptidica associada