Aula_1_-_Aminoacidos_-_ESA_UFMT_-_Bioquimica_Ambiental

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08/05/2014
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Cuiabá-MT,
Maio / 2014.
UNIVERSIDADE FEDERAL DE MATO GROSSO
FAET - ENGENHARIA SANITÁRIA E 
AMBIENTAL
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Bioquímica Ambiental
Aminoácidos
Profª Amanda Finger
AMINOÁCIDOS
Tópicos da Aula:
Aminoácidos
Classificação dos Aminoácidos
Peptídeos
 Isomeria
 Ionização dos Aminoácidos
Função dos Aminoácidos
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AMINOÁCIDOS
Conceito:
São ácidos orgânicos (carboxílicos) que contém em sua
molécula um ou mais grupamentos Amina.
Existem vários tipos de aminoácidos, sendo os mais
importantes os α-aminoácidos.
Fórmula geral de um α-aminoácido:
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AMINOÁCIDOS
Qualquer molécula de aminoácido tem um grupo
carboxila (COOH), um grupo amina e uma cadeia lateral
distinta (“grupo R”) ligado ao átomo de carbono α. Nesse
mesmo carbono fica ligado ainda um átomo de hidrogênio
(H).
Nota: O radical (R) representa um radical orgânico,
diferente em cada molécula de aminoácido encontrado na
matéria viva. Essas cadeias laterais que determinam as
propriedades das proteínas.
Observação: os aminoácidos possuem caráter
anfótero, ou seja, quando em solução podem funcionar
como ácidos ou como bases.
O grupamento amino não só faz parte das proteínas,
mas também são precursores de outras moléculas
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AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
Classificação
a) Padrões ou primários
i. Aminoácidos Apolares
ii. Aminoácidos Polares  Ácidos
 Básicos
 Polares sem carga – Alifáticos
– Aromáticos
b) Essenciais
c) Não-essenciais
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AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
a) Padrões ou primários
i. Aminoácidos Apolares
A eletronegatividade é definida como “a tendência
relativa de um átomo atrair para si o par de elétrons da
ligação covalente”
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AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
a) Padrões ou primários
i. Aminoácidos Apolares
Têm grupos R constituídos por cadeias com caráter de
hidrocarboneto, que não interagem com a água.
Localizam-se no interior da molécula de proteína
(glicina, alanina, valina, triptofano). Essa cadeia lateral, a
qual não apresenta a capacidade de receber ou doar
prótons, ou de participar em ligações iônicas ou
formação de pontes de hidrogênio.
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AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
a) Padrões ou primários
ii. Aminoácidos Polares
Apresentam uma distribuição desigual de elétrons,
como ácidos e bases.
São os que têm nas cadeias laterais grupos com carga
elétrica líquida ou grupos com cargas residuais, que
possibilitam interagir com a água.
Podem participar da formação de pontes de hidrogênio
e de ligações dissulfeto. São subdivididos em três
categorias  Ácidos
 Básicos
 Polares sem carga – Alifáticos
– Aromáticos
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AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
a) Padrões ou primários
ii. Aminoácidos Polares
 Ácidos
Aminoácidos ácidos, se a carga for negativa. São
doadores de prótons. Contém grupo carboxilato
carregado negativamente (COO-) em pH neutro.
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AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
a) Padrões ou primários
ii. Aminoácidos Polares
 Básicos
Aminoácido básico: se a carga for positiva. São
aceptores de prótons. Em pH fisiológico (pH neutro) as
cadeias laterais encontram-se completamente ionizadas,
com carga positiva.
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AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
a) Padrões ou primários
ii. Aminoácidos Polares
 Polares sem carga
Aminoácidos polares sem carga, se a cadeia lateral não
apresentar carga líquida
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AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
a) Padrões ou primários
ii. Aminoácidos Polares
 Polares sem carga
Aminoácidos polares sem carga, se a cadeia lateral não
apresentar carga líquida
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AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
Essenciais e Não-essenciais
Síntese e classificação dos aminoácidos: existem
vinte aminoácidos diferentes na natureza, que fazem
parte das proteínas e peptídeos.
Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte
aminoácidos necessários para a produção de suas
proteínas, já as células animais não sintetizam todos eles,
sendo que alguns devem ser ingeridos com o alimento.
Embora mais de 300 diferentes aminoácidos tenham
sido descritos na natureza, apenas 20 deles são
usualmente encontrados como constituintes de proteínas
em mamíferos. (Nota: Esses são os únicos aminoácidos
codificados pelo DNA, o material genético da célula). 13
AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
Essenciais e Não-essenciais
Assim, os aminoácidos podem ser classificados em dois
tipos:
Essenciais - são aqueles que não podem ser
sintetizados pelos animais.
Não essenciais - são aqueles que podem ser
sintetizados pelos animais.
Observações: é importante ressaltar que, para os
vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais.
Fica claro que classificar um aminoácido em não
essencial ou essencial depende da espécie estudada.
Assim certo aminoácido pode ser essencial para um
animal e não essencial para outro. 14
AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
Essenciais e Não-essenciais
Essenciais: são os aminoácidos que o organismos não
pode sintetizar, mas que são essenciais ao metabolismo.
São ingeridos através de alimentos.
Não-essenciais: são os aminoácidos que que os
organismos podem sintetizar.
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PEPTÍDEOS
São compostos resultantes de união entre dois ou mais
aminoácidos.
Esta união se dá entre o grupo carboxila de um
aminoácido com o grupo amina do outro aminoácido,
ocorrendo liberação de uma molécula de água (Reação
de Condensação).
A ligação que une dois aminoácidos denomina-se
ligação peptídica ou amídica.
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PEPTÍDEOS
As ligações peptídicas, em geral, não estão disponíveis
para as reações químicas, exceto pela possibilidade de
formação de pontes de hidrogênio.
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Ligação peptídica
PEPTÍDEOS
O número de ligações peptídicas existentes numa
sequência de aminoácidos será sempre o número de
aminoácidos que formam a cadeia, menos 1.
Classificação: é feita de acordo com o número de
aminoácidos.
2 aminoácidos - dipeptídeo
3 aminoácidos - tripeptídeo
4 aminoácidos - tetrapeptídeo
n aminoácidos – polipeptídeo
até 20 – oligopeptídeos ou peptídeos
maior que 20 – polipeptídeos (proteínas)
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AMINOÁCIDOS
O carbono  de todos os aminoácidos, com exceção da
glicina, é assimétrico, já que está ligado a 4 grupos
diferentes.
Na glicina, este carbono não é assimétrico porque o
grupo R é constituído por –H.
Glicina Valina
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ISOMERIA
O isomerismo ou isomeria ("iso" = "mesmo" , "meros" =
"partes") é o fenômeno caracterizado pela existência de
duas ou mais substâncias que apresentam fórmulas
moleculares idênticas, mas que diferem em suas fórmulas
estruturais.
Por Exemplo: Etanol e Metoximetano possuem a
mesma fórmula (C2H6O).
O estudo da isomeria é dividido em duas partes:
Isomeria plana - o fenômeno pode ser percebido pela
simples análise da fórmula estrutural plana;
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ISOMERIA
Isomeria espacial (estéreo isomeria) - neste caso, a
isomeria só é perceptível por meio da análise da fórmula
estrutural espacial.
A isomeria espacial é dividida em duas partes:
a isomeria geométrica (cis-trans ou Z-E/R-S) e a isomeria
óptica.
Estéreo Isomeria
Todas as proteínas encontradas em seres vivos são
formadas por L-aminoácidos. Os D-aminoácidos
aparecem somente em certos antibióticos e em peptídeos
componentes da parede de algumas bactérias.
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ISOMERIA
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ISOMERIA
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Plano do Espelho
IONIZAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Em solução aquosa, os aminoácidos contêm grupos α-
carboxila (fracamente ácidos) e grupos α-amino
(fracamente básicos). Além disso, cada aminoácido ácido
e cada aminoácido básico contém um grupo ionizável na
cadeia lateral (R).
A curva de titulação de um aminoácido a qual tem um
grupo carboxílico e um grupo amino em um pH baixo
(ácido), ambos esses grupos estão protonados (+). À
medida que o pH da solução é elevado, o grupo –COOH
pode se dissociar,doando um próton ao meio.
A liberação de um próton resulta na formação do grupo
carboxilato –COO-. Esta estrutura e a forma dipolar da
molécula (Esta forma também é chamada zwitterion,
sendo a forma isoelétrica, isto é, possui uma carga geral
igual a zero).
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IONIZAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Ponto isoelétrico: O ponto isoelétrico (PI) é o pH no qual
um aminoácido é eletricamente neutro, ou seja, a soma
das cargas positivas é igual à soma das cargas
negativas.
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IONIZAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
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FUNÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Além da função primária como componentes das
proteínas, os aminoácidos têm vários outros papéis
biológicos:
Vários α-aminoácidos ou seus derivados atuam como
mensageiros químicos entre as células. Por exemplo,
glicina, ácido γ −aminobutírico (GABA, um derivado do
glutamato), serotonina e melatonina (derivados do
triptofano) são neurotransmissores, substâncias liberadas
de uma célula nervosa e que influenciam outras células
vizinhas (nervosas ou musculares). A tiroxina (um
derivado da tirosina produzida pela glândula tireóide) e
ácido indolacético (um derivado do triptofano e
encontrado nas plantas) são exemplos de hormônios. 27
FUNÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos são precursores de várias moléculas
complexas contendo nitrogênio. Exemplos incluem as
bases nitrogenadas componentes dos nucleotídeos e
ácidos nucléicos, o heme (grupo orgânico contendo ferro)
e clorofila (pigmento de importância crítica na
fotossíntese).
Vários aminoácidos-padrão e aminoácidos−não−padrão
atuam como intermediários metabólicos. Por exemplo,
arginina, citrulina e ornitina são aminoácidos−não−padrão
componentes do ciclo da uréia. A síntese da uréia – uma
molécula formada no fígado – é o principal mecanismo de
excreção do excesso de nitrogênio proveniente do
catabolismo dos aminoácidos. 28
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FUNÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Peptídeos
Apesar de apresentarem estruturas menos complexas
que as moléculas de proteínas, os peptídeos exercem
atividades biológicas significantes.
A glutationa, encontrada em quase todos os
organismos, está envolvida em diferentes processos, tais
como, síntese de proteínas e DNA, transporte de
aminoácidos e metabolismo de fármacos e substâncias
tóxicas.
A glutationa também atua como agente redutor e
protege as células dos efeitos destrutivos da oxidação por
reação com substâncias como o peróxido (R−O−O−R),
que são metabólitos reativos do O2. 29
FUNÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Peptídeos
Alguns peptídeos atuam como moléculas de sinalização
usadas para coordenar o imenso número de processos
bioquímicos em organismos multicelulares.
Os exemplos incluem o apetite, pressão sanguínea e a
percepção da dor.
Os estudos de regulação da ingestão de alimentos e do
peso corporal tem revelado várias moléculas de
sinalização no cérebro. Entre elas, estão os peptídeos
estimulantes do apetite e peptídeos inibidores do apetite.
A pressão sanguínea – a força exercida pelo sangue
contra as paredes dos vasos – é influenciada pelo volume
sanguíneo e pela viscosidade. Dois peptídeos afetam o
volume sanguíneo: a vasopressina e o fator natriurético
atrial.
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FUNÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Peptídeos
A vasopressina (ADH) estimula os rins a reter água. O
fator natriurético atrial (FNA) estimula a formação de urina
diluída, um efeito oposto ao da vasopressina.
A met−encefalina e a leu−encefalina pertencem a um
grupo de peptídeos chamados peptídeos−opiáceos,
encontrados predominantemente nas células do tecido
nervoso. Os peptídeos opiáceos são moléculas que
atenuam a dor e produzem sensações agradáveis.
Um importante dipeptídeo comercial sintético é o
adoçante artificial aspartame (éster metílico de
L−aspartil−L−fenilalanina).
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