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Estudo Dirigido de Apoio em Bioquímica (Aulas 9 e 10) 1) Defina ponto isoelétrico. 2) Uma amostra do aminoácido tirosina é bem pouco solúvel em água. Um peptídeo contendo apenas radicais de Tir, poli(Tir), seria mais solúvel ou menos, supondo que o número total de Tir permaneça constante. 3) A estrutura do aminoácido isoleucina é: a) Quantos centros quirais ela tem? b) Quantos isômeros ópticos? c) Escreva as fórmulas em perspectivas para todos os isômeros ópticos da isoleucina. 4) Todas as enzimas têm um pH ótimo de funcionamento e fora dessa condição essas proteínas têm atividade reduzida. Qual a relação entre a atividade enzimática, o pH do meio e os aminoácidos que constituem a proteína? 5) Cada grupo ionizável de uma aminoácido pode existir em uma de duas formas: carregada ou neutra. A carga elétrica do grupo funcional é determinada pela relação de sua pKa com o pH da solução. Essa relação é descrita pela equação de Henderson-Hasselbach. a) A histidina tem três grupos funcionais ionizáveis. Escreva as equações de equilíbrio relevantes para as suas três ionizações e indique a constante de equilíbrio (pKa) apropriada para cada ionização. Escreva a estrutura da histidina em cada estado de ionização. Qual a carga líquida da molécula de histidina em cada estado de ionização? b) Escreva as estruturas dominantes dos estados de ionização da histidina em pH 1, 4, 8 e 12. Note que o estado de ionização pode ser determinado aproximadamente tratando-se independentemente cada grupo ionizável. c) Qual a carga líquida da histidina em pH 1, 4, 8 e 12? Durante uma eletroforese, para onde migrará a histidina em cada um dos valores de pH indicados, para o ânodo (+) ou para o cátodo (-)? (P.S.: Se você não sabe como funciona a técnica da eletroforese, faça uma pesquisa rápida na Internet. Para começar, você pode visitar essas páginas da Wikipedia: http://pt.wikipedia.org/wiki/Eletroforese e http://pt.wikipedia.org/wiki/Eletroforese_em_gel, mas não se limite a elas...).
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