Aminoácidos e Proteínas - bioquímica

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PROTEÍNAS
ETIOLOGIA:
As proteínas são um dos constituintes básicos dos organismos, sendo uma das classes de moléculas mais estudadas em Bioquímica. As proteínas fazem parte de maquinaria celular responsável pelo funcionamento da célula. Muitas proteínas são enzimas , ou seja, têm capacidade de catalisar reações bioquímicas. Outras têm um papel estrutural ou mecânico, como as que fazem parte do citoesqueleto ou de poros em membranas. 
ESTRUTURA: 
As proteínas são polímeros (cadeias) não ramificados de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas, podendo ser constituídas por um ou mais de tais polímeros. As proteínas são compostas por um ou mais polímeros lineares de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Este tipo de ligação amida resulta da reação de condensação entre um grupo carboxílico alfa de um aminoácido e o grupo amina alfa de outro aminoácido (estes grupos estão ligados ao carbono-α dos respectivos aminoácidos). A cada cadeia pode chamar-se também de peptideo. Polímeros de pequenas dimensões (tipicamente com menos de vinte aminoácidos) são denominados oligopeptideos; em geral, uma cadeia simples mais ou menos longa de aminoácidos é denominada polipeptideo, pelo que as designações "proteína" e "polipeptideo" são muitas vezes usadas sem diferenciação. 
Por serem cadeias não ramificadas, os polipéptidos têm numa extremidade um grupo amina que não se encontra envolvido numa ligação peptídica e na outra extremidade um carboxilato nas mesmas condições. A primeira extremidade é então denominada N -terminal e a segunda C-terminal. A sequência pela qual se encontram ligados os aminoácidos é denominada estrutura primária da proteína, mas é mais vulgarmente conhecida apenas por sequência de aminoácidos. 
Por convenção, estes são numerados começando no N -terminal, o que reflete a forma como os polipeptideos são sintetizados na célula (também começando no N-terminal). Como os aminoácidos perdem alguns átomos aquando da formação da ligação peptídica, é usual denominar estes de resíduos de aminoácidos (ou simplesmente resíduos) desde o momento em que fazem parte de uma cadeia polipeptídica. 
As cadeias laterais dos aminoácidos são quimicamente muito variáveis, podendo ser polares ou apolares, ionizáveis ou não, tendo diversos tamanhos e níveis de complexidade. Os milhões de possibilidades de combinação de diferentes aminoácidos que uma proteína pode ter explica a complexidade e versatilidade das proteínas em geral. 
As proteínas possuem diferentes tipos de estrutura, além da já mencionada estrutura primária. A sequência de aminoácidos pode organizar-se espacialmente em domínios, sendo esta organização denominada estrutura secundária. Os principais tipos de estrutura secundária são hélices alfa e folhas beta; além destas podem referir -se os random coils (zonas desordenadas) e as beta turn (ligações entre folhas beta). As hélices alfa são traços de polipeptideo com uma forma em hélice em que as cadeia de aminoácidos apontam para o exterior dessa hélice. Este tipo de estrutura é estabilizado pela existência de múltiplas ligações de hidrogênio no interior da hélice. Uma concentração relativamente alta de glicinas no polipeptideo tende a forçar a existência de hélices alfa. 
A estrutura em folha beta é formada por sequências do polipeptideo que se empilham em camadas, havendo uma estabilização desta estrutura também através de ligações de hidrogênio. As folhas podem ter uma conformação em paralelo se se encontrarem na mesma direção N -terminal—C-terminal ou em antiparalelo se se empilharem em sentidos opostos. 
 As beta turns ligam duas folhas beta com quatro aminoácidos numa conformação definida. Um random coil é uma zona da proteína que não tem uma estrutura secundária definida. As proteínas adquirem a sua estrutura final (enrolamento ou folding, a estrutura terciária) de forma espontânea de modo a adquirir uma configuração de energia mínima. 
In vivo, existem algumas proteínas (denominadas "chaperones") que ajudam neste enrolamento nalguns casos, em especial quando uma proteína é muito complexa e tende a tomar enrolamentos errados; no entanto, a maioria das proteínas enrola-se de forma correta espontaneamente. É a estrutura primária da proteína que determina o seu enrolamento final. Este enrolamento pode demorar alguns milissegundos. 
Devido à enorme complexidade provocada pela existência de inúmeros aminoácidos de natureza química diversa, é difícil prever como uma proteína se enrolará. Existem curtas sequências de aminoácidos que se repetem em ser conhecidos estruturalmente, podendo prever-se como se encontrarão em outras proteínas; estas sequências são denominadas motivos. Um dos maiores problemas em Biologia Molecular é saber se uma proteína pode ser produzida com um enrolamento correto ou não. 
DESNATURAÇÃO:
As proteínas podem perder a sua estrutura se postas em condições químicas adversas, como pH extremos, ambientes hidrofóbicos, altas concentrações de sais ou altas temperaturas. Este processo é denominado desnaturação. Uma proteína desnaturada não tem uma estrutura definida e tende a agregar-se em massas insolúveis, especialmente encontrando-se numa concentração relativamente elevada. 
Um exemplo comum de desnaturação ocorre quando um ovo é cozinhado: o branqueamento e solidificação da clara do ovo é devido à desnaturação de proteínas (em particular da albumina) nela contida. Neste caso, o processo é irreversível, ou seja, as proteínas não voltam à sua configuração inicial, mas nem sempre este é o caso: muitas proteínas renaturam quando colocadas num ambiente adequado à formação da sua estrutura. 
Pode também falar-se em estrutura quaternária de uma proteína quando se refere à presença de múltiplas cadeias polipeptídicas numa só proteína. Neste caso, diversos (dois ou mais) polipeptideos enrolam-se formando uma proteína. O enrolamento de mais de uma cadeia numa estrutura é estabilizado pela presença de ligações químicas intermoleculares, em particular ligações dissulfeto, que ligam as diferentes cadeias numa só unidade.
AMINOÁCIDOS:
Os aminoácidos são a unidade estrutural da proteínas, são moléculas que apresentam um carbono central, uma amina, um ácido carboxílico, um hidrogênio e um radical que irá definir o seu nome.
A respeito de sua classificação podem ser divididos de acordo com sua carga, sendo esses:
Apolares; apresentam mais terminações hidrogênio e carbono
Neutros; apresentam equilíbrio de terminações
Carregados positivamente ou ácidos; apresentam radical ác. carboxílico
Carregados negativamente ou básicos; apresentam mais terminações amina