Estrutura de proteínas(aula 3 de bioquímica)

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Estrutura de Proteínas
Estrutura tridimensional de uma proteína é determinada somente por sua sequência de aminoácidos que ela possui, dependendo do número, dá sequência de aminoácidos que essa proteína vai assumir uma função específica.As forças mais importantes de estabilização de uma proteína são as interações não covalentes que acontece na cadeia lateral de cada aminoácido, a proteína vai se enovelar, vai assumir uma estrutura tridimensional única e específica e vai manter sua estrutura tridimensional em um conjunto de pontes de hidrogênio interações hidrofóbicas e ligações iônicas;e dentre um ENORME número de estruturas únicas de proteínas, alguns padrões estruturais que se repetem podem ser reconhecidos com mais facilidade. 
Existem quatro grandes etapas/grupos de proteínas, sendo eles estrutura primária, secundária terciária, quaternária. Estrutura primária nada mais é que a sequência de aminoácidos de uma proteína, descreve todas as ligações covalentes (peptídicas) unindo os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica. É essa a informação que está no DNA. Todo o resto é consequência. Estrutura secundária, é o primeiro enovelamento da estrutura primária, são basicamente as duplas hélices e as folhas betas. Estrutura terciária, e quando as folhas betas e as dupla hélice se dobram entre si, estrutura quaternária é quando duas estruturas terciárias se juntam entre si, elas só vão funcionar se estiverem juntas entre si.
Estrutura primária vai descrever basicamente todas as ligações peptídicas que é unem um conjunto de aminoácidos entre si e é exatamente o que tá escrito no seu DNA, no seu código genético, a única informação que está presente no seu DNA, é sequência primária de proteínas, ou seja, a ordem de aminoácidos presentes de todas as suas proteínas.
Estrutura secundária
É o arranjo mais simples que uma cadeia polipeptídica pode assumir;
O esqueleto polipeptídico está fortemente enovelado ao redor de um eixo imaginário desenhado longitudinalmente no meio da hélice;
Conformações particularmente estáveis, que ocorrem com frequência em proteínas.
O código genético ele é conservado o mesmo código genético da árvore é o mesmo código genético do Brad Pitt e da Lacraia, possui as mesmas lizinas, os mesmos 20 aminoácidos o que que mudou foi os genes, a estrutura tridimensional da minha proteína. Cada proteína possui uma sequência única de aminoácidos, a sequência de aminoácidos é que vai determinar que vai determinar estrutura tridimensional da proteína e a sua função no final. Proteínas consequências aminoácidos diferentes vão ter no final das contas funções diferentes. 
Estrutura secundária, só aquelas que possuem alfa hélice e folhas betas,descreve a conformação local de alguma parte da proteína específica olha garota toma cuidado com a vaidade, sem considerar a conformação de suas cadeias laterais e suas interações com outros segmentos.
O que são folhas betas? São conformações que acontece com uma frequência Grande nas proteínas. 
O que são Alfa hélices? São conformações mais simples em uma cadeia polipeptídica primária, que fica forte nesse enovelado em o eixo imaginário. Exemplo: Como se fosse um cabo de vassoura se rolasse um barbantinho nele, e aí ficar enroladinho como se fosse umas cadeiras laterais para fora do enroladinho. E o que faz ter essa característica de enroladinho são um conjunto de Pontes de hidrogênio, são as ligações que garantem a estabilidade da hélice. 
Estrutura Secundária α-hélice
A carbonila não tem diferença de eletronegatividade de um ácido entre o carbono e oxigênio, mas a ligação dupla presente ali, gera diferença de eletronegatividade o suficiente para ele ficar mais eletronegativo, deus pode levar vou fechar a porta. As Alfa hélices, são Pontes de hidrogênio e determinados grupamentos do esqueleto polipeptídico, que envolve as cadeias laterais. As cadeias laterais que estão em volta elas podem atrapalhar ou ajudar nessas Pontes de hidrogênio.
Obs: Pontes de Hidrogênio: Ligações fracas. Mas muitas ligações fracas conseguem dar estabilidade!
É o arranjo mais simples que a cadeia polipeptídica pode assumir, dada a rigidez de suas ligações peptídicas (mas tbm a livre rotação em torno das demais ligações simples).
Fatores que aumentam ou reduzem a estabilidade da Alfa-Hélice
Interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos:Interações iônicas entre cadeias estabilizam a estrutura, quando formam um par iônico.Em compensação, íons de mesma carga se repelem, afastando as cadeias laterais.
Presença de Prolina e Glicina:
A prolina induz uma “torção” na alfa-hélice, devido a sua estrutura anelar.
A glicina forma uma estrutura espiralada diferente do que comumente a alfa-hélice apresenta.
Aminoácidos carregados e o dipolo da alfa-hélice:
Ex.: Aminoácidos carregados negativamente se estabilizam na parte N-terminal, já que nesta região, a hélice é carregada positivamente
Normalmente apresentam as chamadas “dobras beta”. As dobras beta nada mais são que “alças” onde as cadeias peptídicas mudam a direção. Normalmente e glicina sempre está envolvida.
Estrutura Terciária
É o arranjo tridimensional geral de todos os átomos em uma proteína, definido pelas interações entre as cadeias laterais. As folhas betas,o esqueleto da cadeia polipeptídica é estendido em ziguezague ao vez da estrutura helicoidal; Também é mantido por pontes de hidrogênio.
• Apresenta duas conformações: PARALELA E ANTIPARALELA. 
Cada um dos aminoácidos eles tem uma cadeia lateral em folhas betas normalmente, os aminoácidos que são polares tem cadeias laterais polares positivamente aponta para cima e os que têm cadeias laterais polares carregados negativamente apontam para baixo. 
Se você tem na sua sequência primária radicais carregados positivamente pode fazer interações iônicas com os radicais carregados negativamente os radicais polares não carregados podem fazer Pontes de hidrogênio entre si os radicais apolares vão fazer interações hidrofóbicas entre si. 
A estrutura terciária divide as proteínas em 2 grandes classes:
Proteínas fibrosas são proteínas que basicamente fazem fibras, que são basicamente proteínas Alfa hélice comprida. Possuem cadeias polipeptídicas arranjadas em longas fitas ou folhas;
Consistem principalmente de um único tipo de estrutura secundária: αhélice
Funcionalmente fornecem apoio, forma e proteção externa aos vertebrados: Exemplo colágeno. 
As aquaporinas são proteínas que assumem estruturas de barril do lado de dentro do barril, ficam espetados os resíduos de aminoácidos polares no qual a água consegue interagir bem e do lado de fora do Barril ficam espetados os resíduos de aminoácidos apolares interagem bem com a membrana plasmática. 
Exemplo: alfa-queratina
Constituem quase todo o peso seco do cabelo, lã, unhas, penas, espinhos, chifres, casco e a maior parte da camada externa da pele; São parte de uma família maior de proteínas chamadas de proteínas de filamento intermediário (IF); 
Proteínas Globulares
Possuem cadeias polipeptídicas enoveladas em uma forma esférica ou globular; Tem vários tipos de estruturas secundárias(alfa hélices e folhas betas); O enovelamento globular gera uma forma compacta e mais diversificada que uma conformação estendida de alta hélice; Incluem enzimas, proteínas de transporte, proteínas motoras, proteínas reguladoras, imunoglobulinas, etc...
Exemplo: Mioglobulina
É uma proteína de ligação ao oxigênio, das células musculares; Contém uma única cadeia polipeptídica de 153 resíduos de aminoácidos;
Estrutura de proteínas globulares grandes
Estruturas supersecundárias (=Motivos). São padrões de dobramentos de alfa helices e folhas beta, relativamente comuns, e por isso, identificáveis.
As aquaporinas possuem esse formato pois permitem a passagem de água pela membrana das células.
 Classificação das proteínas quanto a sua estrutura
As estruturas de proteínas são divididas em 4 classes:
Toda a;
Toda b;
A estrutura a/b (as regiões a e b sãointercalares);
A estrutura a + b (as regiões a e b são de alguma forma separadas);
Unidades globulares estáveis, que mantém suas propriedades estruturais mesmo separadas.
Estrutura quaternária
Estrutura quaternária e quando e quando duas estruturas e terciárias interagem entre si para ser funcional a gente se chama esses pedaços de subunidade 1 e subunidades 2, interagem entre si por Pontes de hidrogênio interações iônicas ou interações hidrofóbicas toda proteína chega até estrutura terciária assume sua estrutura terciária que a sua estrutura final e assim fica funcional. 
Ex: Piruvato Carboxilase exemplo de estruturas quaternárias.
Enovelamento, Desnaturação e Renaturação
Desnaturação
Agentes desnaturantes: Temperatura – desfaz interações não covalentes!
Você aumenta a temperatura você desfaz a estrutura tridimensional das proteínas(desnatura) por que desfaz ponte de hidrogênio interações iônicas, renatura é quando volta para sua estrutura tridimensional.
Isoformas tem no DNA 2 genes, que codifica para sequências de aminoácidos que às vezes são parecidas lembrou uma outra e às vezes totalmente diferente, mas que por alguma razão essa sequência de aminoácidos faz com que essas proteínas se dobra em de uma forma parecida acabam desempenhando uma mesma função.Genes similares dão origem a duas proteínas diferentes (com sequencias primárias diferentes) que desempenham o mesmo papel.
Cada proteína tem vários aminoácidos ionizáveis, quando o pH sanguíneo está 17 é morte na certa porque porque ele desconstrói todas as ligações daquela proteína, tem coisa que vai protonar tem coisa que vai desprotonar e vira uma bagunça, ou seja, estrutura tridimensional perfeita se perde inteira porque ela é mantida por ponte de hidrogênio, qualquer coisa acima de 7.8 também morremos, por que a estrutura tridimensional da proteína vai estar toda comprometida Por que as coisas que eram carregadas podem deixar de estar carregadas e vice-versa e as ligações iônicas que existiam vão deixar de existir por isso que a homeostase do pH do sangue, ou seja a tendência de organismos vivos de controlar o PH do sangue é enorme. 
Curiosidades da Angelina Jolie, ela tem um gene que causa mutação, ela tinha brca a que é uma proteína responsável por uma rotação ou seja ela fazia o que se acumular se mutações. A função dessa proteína e exclusivamente era reparar as mutações no DNA. Essa proteína é que ficava na posição 71 ela troca uma arginina por uma glicina carregada positivamente.