enzimasinicio [Modo de Compatibilidade]

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ENZIMAS
Enzimas
� Características Gerais
� Importância Biomédica� Importância Biomédica
� Estrutura Enzimática
� Enzimas como Catalisadores
� Componentes da Reação Enzimática
� Ligação Enzima-Substrato
� Cofatores
Enzimas - Nomenclatura
Século XIX - poucas enzimas identificadas
� Adicionava-se sufixo ASE ao nome do substrato� Adicionava-se sufixo ASE ao nome do substrato
� enzimas que hidrolisam 
� gorduras (lipo - grego) - LIPASE
� amido (amylon - grego) - AMILASE
� proteínas - PROTEASE
� Nomes arbitrários
� Tripsina e pepsina - proteases
� Catalase - H2O2
Enzimas - Nomenclatura
� Século XX - ↑↑↑↑ quantidade de enzimas 
descritas
� Nomenclatura existente se tornou ineficaz� Nomenclatura existente se tornou ineficaz
� Década de 60 - IUB - União Internacional de 
Bioquímica adotou um novo sistema de 
nomenclatura e classificação
•mais complexo
•sem ambigüidades
•baseado no mecanismo de reação
Enzimas - Nomenclatura
N0 Classe Tipo de reação catalisada 
1 Oxirredutases Transferência de elétrons 
(íons hidreto ou átomos H) (íons hidreto ou átomos H) 
2 Transferases Reações de transferência de grupos 
3 Hidrolases Reações de hidrólise 
4 Liases Adição de grupos em ligas duplas ou 
remoção de grupos com a formação de 
ligas duplas 
5 Isomerases Transferência de grupos dentro da mesma 
molécula para formar isômeros 
6 Ligases Formação de ligações C-C, C-S, C-O, C-N 
pelo acoplamento da clivagem do ATP 
 
Enzimas
Proteínas especializadasProteínas especializadas
Aceleram reações químicas
Enzimas
� Com exceção de um pequeno grupo de
moléculas de RNA que possuem atividade
enzimática e são chamadas de RIBOZIMAS,enzimática e são chamadas de RIBOZIMAS,
todas as enzimas são PROTEÍNAS
Enzimas
1 Catalisadores de reações nos sistemas 
biológicos
2 Grande eficiência catalítica 
3 Alto grau de especificidade por seus 
substratos
4 Funcionam 
• em soluções aquosas
• em pH e temperaturas fisiológicas
Importância
� Aceleram reações
� Coordenam cadeias de reações
� Respondem a estímulos locais e à distância
� Estudo de patologias genéticas
� Acompanhamento de doenças e tratamentos
� Diagnóstico de doenças
� Processamento de alimentos
Enzimas
Importância Biomédica
� Biocatalisadores
� regulam as velocidades de todos os processos 
fisiológicosfisiológicos
� Papel fundamental na saúde e na doença
Saúde
Enzimas
Processos 
Fisiológicos
Ocorram de modo ordenado Homeostasia
Enzimas
Catalisadores
Aumentam a velocidade das reaçõesAumentam a velocidade das reações
Atuam diminuindo a energia de ativação
Enzimas
� Energia de ativação
� Diferença entre os níveis de energia do estado 
basal e do estado de transição
EnergiaEnergiaEnergiaEnergia
Caminho da ReaçãoCaminho da Reação
Energia de ativação Energia de ativação semsem enzimaenzima
SS
PP
Energia de ativação Energia de ativação com com 
enzimaenzima
Enzimas
Componentes da Reação Enzimática
EE ++ SS EE SS EE ++ PP
E - Enzima
S - Substrato(s)
ES - Complexo Enzima -Substrato
P – Produto(s)
Enzimas
Componentes da Reação Enzimática
EE ++ SS EE SS PP + + EE
Substrato se liga ao 
SÍTIO ATIVO
da enzima
Enzimas - Via Metabólica
Substrato inicial
Enzimas
Substratos
Complexo ES (Enzima-Substrato)
Ligação Sítio Ativo
Liberação do Produto
+
Enzima inalterada
Enzimas
Ligação da enzima ao substrato
Modelo Encaixe Induzido
Enzimas
Centro Catalítico / Sítio Ativo 
•Região da molécula enzimática que 
participa da reação com o substrato
•Pode possuir componentes não protéicos
• cofatores
•Possui aminoácidos auxiliares e de contato
Enzimas
Cofatores e CoenzimasCofatores e Coenzimas
Enzimas - Cofatores
Porção protéica Cofator
AtivadorPorção protéica
APOENZIMA Cofator
HOLOENZIMA
Coenzima
Grupamento 
prostético
Enzimas - Cofatores
Ativadores 
Íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica 
das enzimas
Exemplos:
Magnésio - Reações de fosforilação
Manganês- Superóxido dismutase mitocondrial
Zinco - Anidrase carbônica, Carboxipeptidase
Enzimas Enzimas 
PropriedadesPropriedadesPropriedadesPropriedades
Enzimas = Catalisadores
� Propriedades
� Aceleram as reações
Não são consumidos na reação� Não são consumidos na reação
� Atuam em pequenas concentrações
� Não alteram o equilíbrio das reações
Enzimas - Propriedades
- Aceleram reações químicas
Condições da Reação Energia livre de Ativação
kj/mol kcal/mol
Velocidade
Relativa
Decomposição do H2O2
kj/mol kcal/mol Relativa
Sem catalisador
Platina
Enzima Catalase
75,2 18,0
48,9 11,7
23,0 5,5
1
2,77 x 104
6,51 x 108
Enzimas - Propriedades
- Não são consumidos na reação
H2O2 H2O O2+
Catalase
H2O2 H2O O2+
E E ++ SS EE ++ PP
Enzimas - Propriedades
- Atuam em pequenas concentrações
1 molécula de Catalase
decompõe
5 000 000 de 1 molécula de Catalase 5 000 000 de 
moléculas de H2O2
pH = 6,8 em 1 min
Enzimas - Propriedades
- Não alteram o estado de equilíbrio
� no nível basal (forma estável), S e/ou P contém uma
quantidade característica de energia livre
� o equilíbrio entre S e P reflete a diferença em energia
livre dos seus estados basaislivre dos seus estados basais
Caminho da ReaçãoCaminho da Reação
Energia de ativação Energia de ativação semsem enzimaenzima
SS
PP
Energia de ativação Energia de ativação com com enzimaenzima
Diferença entre
a energia livre 
de S e P
EnzimasEnzimas
EspecificidadeEspecificidadeEspecificidadeEspecificidade
Comparação entre a hidrólise de vários Comparação entre a hidrólise de vários 
substratos por:substratos por:
Catalisador Inorgânico e EnzimaCatalisador Inorgânico e Enzima
EnzimasEnzimas-- EspecificidadeEspecificidade
Hidrólise catalisada pelo 
HCl a quente
Hidrólise catalisada por uma 
enzima específica para HCl a quente
Proteínas → Aminoácidos
Triacilgliceróis → Glicerol + 
ác. Graxos
Glicogênio → Glicose
enzima específica para 
o glicogênio
Proteínas → Inalteradas
Triacilgliceróis → Inalterados
Glicogênio → Glicose +
Maltose +
Oligossacarídeos 
ramificados
Enzimas 
Especificidade Estereoquímica
Enzimas 
Especificidade de Grupo
Tipo de ligação e um dos fragmentos 
devem ser específicos
Ex: maltase digestão de glicídios
Glicose Glicose
MaltoseMetade da molécula deve ser a glicose
Glicose Ex: ose
Enzimas 
Especificidade Funcional
Enzimas diferentes atuam sobre o mesmo substrato
 DESAMINAÇÃO DESAMINAÇÃO
 Enzima E1
RACEMISAÇÃO AMINO-ÁCIDO DESCARBOXILAÇÃO
 Enzima E3 Enzima E2
 Enzima E4
 TRANSAMINAÇÃO
Aminoácido
Enzima 3
EnzimasEnzimas
Fatores que Alteram Fatores que Alteram 
a Atividade de Enzimasa Atividade de Enzimas
Importância Biomédica
� Fatores que alteram a velocidade de reações 
enzimáticas:enzimáticas:
� concentração das enzimas
� concentração dos substratos
� temperatura
� pH
� presença de inibidores
Fatores que alteram a atividade de 
uma enzima
E + S ES E + P
• Fatores decorrentes da natureza protéica das enzimas
- pH- pH
- temperatura
• Fatores decorrentes da formação do complexo ES
- concentração do substrato
- concentração da enzima
• Presença de inibidores
Influência do pH do meiosobre a 
atividade enzimática
• Mantidas fixas as condições de
-temperatura
-concentração de substrato
-concentração de enzima-concentração de enzima
pH ótimo pH
Influência do pH do meio sobre a 
atividade enzimática
pH ótimo varia para 
diferentes enzimas
a) fosfatase ácida
resíduo de aa envolvido na catálise
aspartato - pH ótimo ≈ 4,5
b) fosfatase alcalina
resíduo de aa envolvido na catálise
lisina - pH ótimo ≈ 9,5
Influência do pH do meio sobre a atividade 
enzimática
FOSFATASES
Fosfatase alcalina (pH ótimo 8-9) 
Presente em vários tecidos 
RO-PO3-2 + H2O RO-H + HO- PO3-2 
Presente em vários tecidos 
Fígado -↑↑↑↑ na concentração na doença hepática obstrutiva
Osso - papel provável na deposição de fosfato de cálcio
↑↑↑↑ na concentração em distúrbios ósseos
Invasão do osso por câncer de um tumor primário -metástase 
↑↑↑↑ fisiológico durante a adolescência - crescimento ósseo
Fosfatase ácida (pH ótimo 5-6)
Enzima lisossômica
Carcinoma metastásico de próstata libera ↑↑↑↑ quantidades 
desta enzima no sangue
Influência da temperatura do meio sobre 
a atividade enzimática
Ativação 
Temperatura ótima
•Mantidas fixas as condições de
-pH ótimo
-concentração de substrato
-concentração de enzima
Ativação 
térmica Desnaturação 
térmica
Influência da concentração da enzima sobre 
a atividade enzimática
•Mantidas fixas as condições de
- temperatura ótima
- pH ótimo- pH ótimo
- [substrato] em excesso
[E]
Influência da concentração de substrato 
sobre a atividade enzimática
•Mantidas fixas as condições de
- temperatura ótima
- pH ótimo
- [enzima]- [enzima]
[S]
Cinética de
1a ordem
Cinética de
ordem zero
Influência da concentração de substrato 
sobre a atividade enzimática
E E S
+
E ES E E P
Baixa concentração de substrato
E E
E E
+
E E
E E
S E E
E E
P
P+
Formação do produto é PROPORCIONAL à 
concentração de substrato
Influência da concentração de substrato 
sobre a atividade enzimática
3/4 de saturação do centro ativo da enzima
S E E E ES S E E P
P
S
S
+
E E
E E
E E
E E
S
E E
E E
+
P
P
P
P
P
Formação do produto é PROPORCIONAL à 
concentração de substrato
Influência da concentração de substrato 
sobre a atividade enzimática
100 % de saturação do centro ativo da enzima
S
S E E E E
S S E E
P P
S
S
S
+
E E
E E
E E
E E
S S
E E
E E
+ P P
P
P
P
P
Formação do produto é PROPORCIONAL 
à concentração de substrato
Influência da concentração de substrato 
sobre a atividade enzimática
[Substrato] em excesso
S
SS
S
S
+
E E E ES S E E
P PS
S
S
S
S
+
E E
E E
E E
S S
E E
E E
+ P P
P
P
P
P
S SS
S
S
S S
S
Velocidade da reação independe da [S]
Influência da concentração de substrato sobre a 
atividade enzimática
Quando a
formação de P for formação de P for 
proporcional à [S] proporcional à [S] 
a velocidade da 
reação é de
1a ORDEM
Quando a velocidade velocidade 
da reação independe da reação independe 
da [S]da [S] a reação é de 
ORDEM ZERO1a ORDEM ORDEM ZERO
[S]
Atividade Enzimática 
� Depende também:
� presença e concentração do cofator
� afinidade da enzima pelo substrato (Km)
maior ou menor capacidade da enzima de se ligar ao substrato� maior ou menor capacidade da enzima de se ligar ao substrato
E + S → ES
� poder catalítico da enzima
� capacidade da enzima de transformar o substrato ligado ao complexo 
ES em produto
ES → E + P
Atividade Enzimática
Introdução à Cinética
� FATORES QUE INFLUENCIAM NA 
VELOCIDADE DAS REAÇÕES 
ENZIMÁTICAS SÃO RESPONSÁVEIS ENZIMÁTICAS SÃO RESPONSÁVEIS 
PELOS 2 PRINCIPAIS TIPOS DE 
CINÉTICA
�MICHAELIANA
� NÃO-MICHAELIANA
Perguntas, Dúvidas e Sugestões
??
ENZIMAS
Cinética Enzimática
Cinética Enzimática
V
Quantidade de produto formado em 
unidade de tempo
Quantidade de substrato transformado 
Estudo da velocidade da reação (V): S → P
V
Quantidade de substrato transformado 
em unidade de tempo
Atividade enzimática pode ser 
medida pela velocidade da reação 
catalisada
Importância Biomédica
� Fatores que alteram a velocidade de reações 
enzimáticas:
� concentração das enzimas� concentração das enzimas
� concentração dos substratos
� temperatura
� pH
� presença de inibidores
Importância Biomédica
Toxicologia e Farmacologia
Venenos metabólicos Drogas terapeuticamente 
importantes
Inibir ou abolir reações 
metabólicas essenciais
Inibir a atividade de enzimas 
importantes
Competem com o substrato 
pelo sítio ativo da enzima
Enzimas 
Poder catalítico
� Capacidade de converter substrato em 
produtoproduto
� QUIMIOTRIPSINA - 1,9 x 102 mol/s
� ANIDRASE CARBÔNICA - 1 x 106 mol/s
Enzimas 
Poder catalítico
Poder catalíticonº de renovação
Velocidade máxima da reação
Enzimas 
Cinética enzimática
1913 
Leonor Michaelis -Enzimologista
Maude Menten - Pediatra
Representaram uma reação Representaram uma reação 
enzimática em 2 etapas
E + S
K1
K2
ES
K3
K4
E +P
K= constante de velocidade=
[produto]
[substrato]
Enzimas 
Cinética enzimática
E + S
K1
K2
ES
K3
K4
E +P
Estabilidade do complexo ES pode ser 
Km = K2+ K3
K1
Estabilidade do complexo ES pode ser 
expressa pela relação entre as velocidades 
de dissociação e de formação do complexo
Enzimas - Cinética enzimática
Km
Constante de Michaelis
Medida da afinidade do complexo Medida da afinidade do complexo 
enzima-substrato (ES)
Medida do PODER CATALÍTICO DA ENZIMA
Específico para cada enzima
Cinética enzimática
Michaelis e Menten expressaram matematicamente a 
velocidade da reação pela fórmula:
V=
Vm . [S]
Km +[S]
Onde Vm é 
velocidade máxima da 
reação
. Km= [S] . Vm 
V
1 Quando V =Vm
2
Km= [S] . Vm . 2 1
Vm
Km= [S]
Cinética enzimática
V máx
V
Vmax
2
Km= [S]
Numericamente, Km pode ser expresso como a 
[substrato] necessária para que a velocidade da 
reação seja metade da velocidade máxima
[S]
Conclusões importantes sobre Km
� Característico de cada enzima
� Reflete a afinidade da enzima pelo seu 
substratosubstrato
� É numericamente IGUAL a [substrato] na 
qual a velocidade da reação é metade da 
Vmáxima
Conclusões importantes sobre Km
Km
Pequena [substrato] é 
necessária para que a reação 
atingir metade da Vmáxima
Afinidade da enzima pelo substrato
atingir metade da Vmáxima
Conclusões importantes sobre Km
Km
Grande [substrato] é 
necessária para que a reação 
atingir metade da Vmáximaatingir metade da Vmáxima
Afinidade da enzima pelo substrato
Conclusões importantes sobre Km
Km Afinidade da enzima pelo substrato
Km Afinidade da enzima pelo substrato
vV
 V
V/2
 1/V
 Km Km s -1/Km -1/Km
1/s
Vmáx
V/2
Km Km [s]
Conclusões importantes sobre a Cinética 
Michaeliana
Quando a
[S][S] for menor que o for menor que o 
Km(até atingir a Km(até atingir a 
saturação da enzima)saturação da enzima)
a velocidade da reação é 
proporcional à [S]
Reação de 1a ORDEM
Quando a [S] é muito maior 
que Km a velocidade da 
reação é constante e 
igual a Vmax 
Reação é de ORDEM ZERO
[S]
Gráfico característico é uma hipérbole
Cinética Enzimática
Devido à ascenção 
gradual da curva 
hiperbólica é
difícil determinar 
quando foi atingida a 
Vmáx
Não se pode 
calcular com 
exatidão os valores 
de Km e Vmáx
[S]
Cinética Enzimática
Lineweaver e Burke Curva DUPLO-RECÍPROCA
1V Vmax
=
Km . 1 1+[S] Vmax
1
Equação da reta
y= ax + b
a= inclinação da reta
b= intercepto em y
1
V
1
[S]
1
Vmax
-1
Km
Cinética Enzimática
Importância de conhecer o Km das enzimas
� Hexoquinase
Presente em todas as 
células
Km=30µM
� Glicoquinase
Presente no fígado
Km=10mM
Capaz de 
metabolizar mais 
glicose conforme o 
aporteSaturada
Km=30µM Km=10mM
Após refeições [glicose] na veia porta 
hepática é da ordem de mM 
Enzimas
� Inibição enzimática
� Regulação enzimática� Regulação enzimática
� Enzimas Constitutivas e Adaptativas
� Uso de enzimas em diagnóstico
Inibição Enzimática
Quanto ao tipo:
inibidor ↓ a atividade de todas 
as enzimas 
ex: agentes desnaturantes
inespecífica -
competitiva
não-competitiva
incompetitiva
inibidor ↓ a atividade de uma 
única enzima ou de um grupo 
restrito de enzimas
irreversível
reversível
específica -
Inibição Enzimática
� Inibição Enzimática Irreversível 
• inibidor se combina com um grupo 
funcional (sítio ativo) da enzima
• inibidor se liga à enzima formando 
um complexo ESTÁVEL
• forma-se uma ligação COVALENTE
entre o inibidor e a enzima
Inibição Enzimática Irreversível
Ex: Inibição da enzima ciclo-oxigenase pelo acetilsalicilato
Ciclo-oxigenase SÍNTESE Prostaglandinas
Processo biológicos, ex. sensação de dor
Inibição Enzimática Irreversível
Uteis para o estudo do mecanismo de reação
determinação do aminoácido que se liga covalentemente
ao inibidor depois que a enzima está inibida
+
H+ F
Enz - CH2-OH
Serina
+ DIFP
diisopropilfluorfosfato
Ex. DIFP inibe aceticolinesterase hidrolisa aceticolina
Neurotransmissor
Contração e peristaltismo intestinal
Bradicardia
Inibição Enzimática Irreversível
Inibidores Suicidas
Inibidores com Base no Mecanismo
ou
Compostos, em geral, pouco reativos até se 
ligarem à enzimaligarem à enzima
Convertido em um composto
muito reativo que se combina 
IRREVERSIVELMENTE 
com a enzima
Forma um produto que é 
um potente inibidor do 
próximo passo da via 
metabólica 
Exemplo de Inibidor Suicida
Reações do Ciclo de Krebs
Oxalacetato + Acetil-CoA →→→→ Citrato → Isocitrato →→
Oxalacetato + Fluoroacetato → Fluorocitrato
Inibidor suicida
Inibição Enzimática
– Inibição Enzimática Reversível
• inibidor forma com a enzima um 
composto INSTÁVEL
• inibição NÃO envolve modificação 
COVALENTECOVALENTE
• Tipos de inibidores reversíveis
� competitivos
� não competitivos
� incompetitivos
Inibição Competitiva
Inibidor competitivo
Estrutura semelhante à do substrato
Liga-se ao Sítio Ativo da Enzima
E + S ES E + P
+
EI 
+
I
Enzima
Inibição Competitiva
Enzima
Sítio Ativo
S
SIC
P
SS
S
S S
S
IC
S
IC
IC
IC
IC
S
P
S
SS
P
P
P
P
Inibição Competitiva
[substrato] necessária para que a enzima 
afinidade da enzima pelo substrato
Na presença do inibidor competitivo
[substrato] necessária para que a enzima 
funcione normalmente
Km da enzima
Inibição Competitiva
Análise Gráfica
v
 V
1/VV
V/2
 1/V
 Km Km s -1/Km -1/Km
1/s 1/[s][s]
Com inibidor
Sem inibidor
Inibição Competitiva
 FAD FADH2
CH2 – COOH CH - COOH
CH2 – COOH CH - COOH
Ácido Succínico Ácido FumáricoSuccinato
-
-
Fumarato
-
-
Succinato 
Desidrogenase
Exemplo: inibidor do metabolismo energético
Ácido Succínico Ácido Fumárico
 COOH
CH2
 COOH
Ácido Malônico (inibidor)
Succinato Fumarato
Malonato 
-
-
inibidor competitivo
Inibição Competitiva
Intoxicação por Metanol
Metanol
Álcool URINA
Formaldeído
Álcool 
desidrogenase Causa lesão
tecidual
cegueria
Infusão EV
Etanol
URINA
Inibição Competitiva
Exemplo
antibacteriano
PABA Ácido fólico 
Diidropteroato
sintetase
bacteriana Essencial para o 
crescimento bacteriano
Sulfanilamida
Inibição Não-Competitiva
E + S ES E + P
+
I
+
I
� Inibidor não competitivo
NÃO se liga ao sítio ativo da enzima 
EI + S
I I
EIS
Enzima
Inibição Enzimática
Não-Competitiva
� Inibidor não tem semelhança estrutural com o 
substrato 
� NÃO se liga no sítio ativo da enzima
� Aumento da [substrato] não diminui a inibição 
� Km da enzima NÃO se altera
� A VELOCIDADE máxima DIMINUI na 
presença do inibidor
Inibição Não-Competitiva
Diminui a concentração 
de enzima ativa
Velocidade Máxima 
da Reação
Exemplos: Metais pesados - Pb+2
Inibição Não-Competitiva
v
V
1/vV 1/V
Análise Gráfica
 V
 V/2 1/V
V/2 1/V
 km s -1/Km 1/sKm 1/Km [1/s][s]
Com inibidor
Sem inibidor
Inibição Incompetitiva
�I liga-se a outro sítio somente no complexo ES
�Formas mistas em substratos múltiplos
Enzimas Regulatórias
�Definição
�Controlam a etapa limitante em uma 
cadeia de reações
�Atividade aumentada ou diminuída em �Atividade aumentada ou diminuída em 
função de sinais
�Classificação
�Alostéricas
�Reguladas por modificações covalentes 
reversíveis
Cinética Enzimática
�Michaeliana
� Não-Micheliana Enzimas ALOSTÉRICAS
Curva sigmóide 
Característica das 
Afinidade da enzima 
pelo substrato 
Poder catalítico 
Modifica com a variação da 
concentração do substrato
Característica das 
enzimas alostéricas
Enzimas Alostéricas
�Características
�Moduladores não-covalentes
�Feedback
�Exceções a várias regras�Exceções a várias regras
�Sítio alostérico (pode coincidir com o sítio catalítico)
�Não seguem a cinética proposta por Michaelis-Menten
�Classificação
�Homotrópicas
�o substrato é o modulador (efetor)
�Heterotrópicas
�o modulador não é o substrato
Enzimas Alostéricas
Apresenta-se em 2 conformações
Relaxada Tensa
equilíbrio
Características das conformações R e T
Ambos protômeros de uma mesma enzima apresentam-se na 
mesma conformação R ou T
A forma R tem afinidade pelo substrato e/ou efetor positivo
A forma T tem afinidade pelo efetor negativo
Modelo para ligação cooperativa de 
efetor positivo - ATIVADOR: 
Sitio inacessível Sitio acessívelSitio inacessível
para ativador
equilíbrio
Sitio acessível
para ativador ATIVADOR
Tensa Relaxada
Rompe o equilíbrio em favor da forma R
Modelo para ligação cooperativa de 
efetor negativo - INIBIDOR: 
Sitio inacessível Sitio acessívelSitio inacessível
para inibidor
Sitio acessível
para inibidor INIBIDOR
Relaxada Tensa
equilíbrio
Rompe o equilíbrio em favor da forma T
Enzimas Alostéricas
� Quando um efetor se liga à conformação para
a qual tem mais afinidade esta conformação
permanece ESTÁVELpermanece ESTÁVEL
� O equilíbrio é rompido em favor desta forma
Enzimas Alostéricas
[Efetor positivo] Todas as moléculas da 
enzima na forma R
[substrato]
CINÉTICA 
MICHAELIANA
Enzimas Alostéricas
�Efetor Homotrópicos
�Efetor Heterotrópico�Efetor Heterotrópico
Enzimas Alostéricas
Efetor Homotrópicos
Em geral é o Substrato
união do efetor a um dos sítios da enzima aumenta as 
propriedades catalíticas dos outros sítios de ligação 
Fenômeno de COOPERATIVIDADE
Enzimas Alostéricas
Efetor Heterotrópico
Diferente do substrato
Ex: inibição por feedback
Enzima possui um sítioalostérico ao qual se liga 
o produto final da via
A B C D E
Enzimas e a Clínica Médica
• Além do papel central das enzimas na 
bioquímica, a atividade das enzimas no sangue 
fornece informações importantes para o 
diagnóstico de doenças.diagnóstico de doenças.
• O perfil da atividade de enzimas no soro está 
relacionado à processos patológicos.
TGO / TGP
Presentes nas células do fígado, 
coração, músculo esquelético, rim e 
pâncreas.
Transaminases
pâncreas.
DOENÇA HEPÁTICA
INFARTO AGUDO DO MIOCÁRDIO
Fosfatases
FOSFATASE ALCALINA
Presente em muitos tecidos, principalmente 
no fígado e nos ossos.no fígado e nos ossos.
DISTÚRBIOS ÓSSEOS
DOENÇA HEPÁTICA OBSTRUTIVA
Transferases
 
 
 GAMA GLUTAMIL TRANSPEPTIDASE
Presente no fígado.
INDICADOR DE DOENÇA HEPÁTICA
ALCOOLISMO 
Amilase
Produzida pelo pâncreas e pelas 
glândulas salivares.
PANCREATITE 
CAXUMBA