Bioquímica Proteínas

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Proteínas 
REVISÃO – AMINOÁCIDOS 
REVISÃO – AMINOÁCIDOS 
 
REVISÃO – AMINOÁCIDOS 
 Polímeros; 
 São macromoléculas 
constituídas de unidades 
repetitivas. 
 Peptídeos: 
 são biomoléculas formadas por 
dois ou mais aminoácidos. 
 Polipeptídeos: 
 São polímeros lineares não 
ramificados; cada resíduo de 
aminoácido participa de duas 
ligações peptídicas e liga-se a 
seus vizinhos de forma cabeça-
cauda, em vez de formar cadeias 
ramificadas. 
 
 
Proteínas 
 Centros da ação nos processos biológicos; 
 Praticamente todas as transformações 
moleculares que definem o metabolismo 
celular são mediados pela catálise proteica; 
 Controla as funções intra e extracelular; 
 Mantém informações para outros componentes da 
célula; 
 Componentes essenciais das células. 
 
Estrutura primária 
 São polímeros formados por células menores; 
 Uma molécula de proteína relativamente pequena – 
simples cadeia polipeptídica contendo 100 resíduos. 
 Apresentam estruturas irregulares e não 
uniformes; 
 Os polipeptídeos encontrados estão de certa forma, 
limitados em tamanho e em composição; 
 Polipeptídeos menores são chamados de peptídeos. 
 
Estrutura primária 
 A estrutura primária determina as 
estruturas secundaria e terciária, 
devido á natureza química da cadeia 
principal e das cadeias laterais (R) dos 
aminoácidos ao longo do polipeptídeo. 
 
 A estrutura primária de uma proteína é a 
sequência de aminoácidos. 
 A estrutura primária é determinada pela 
informação genética hereditária. 
Estrutura primária 
 Maior polipeptídeo conhecido é a titina (26.926 resíduos), 
uma proteína gigante ; 
 Aguda a arranjar a estrutura repetida das fibras musculares; 
 A maioria dos polipeptídeos contém entre 100 e 10000 
resíduos; 
 O limite mínimo para uma cadeia polipeptídica se dobrar-
se em uma forma definida e estável, que lhe permita 
desempenhar uma função específica, parece ser de 40 
resíduos. 
Transtiretina 
 Uma proteína globular do 
sangue que transporta 
vitamina A; 
 É composta por quatro 
cadeias polipeptídicas 
idênticas, cada qual 
composta por 127 
aminoácidos . 
Estrutura secundária 
 O esqueleto, ou a cadeia principal, de 
uma proteína refere-se aos átomos 
que participam das ligações peptídicas, 
ignorando as cadeias laterais dos 
resíduos de aminoácidos. 
 A estrutura inclui: 
 Padrões regulares de dobramento de 
polipeptídeos. 
 A presença de cada resíduo de 
aminoácido em uma dada posição em 
uma proteína influência nas 
propriedades. 
 A α-hélice e folha-β são elementos da 
estrutura secundária das proteínas e 
são comuns. 
Estrutura secundária 
 São resultado de ligações de hidrogênio entre os 
elementos repetitivos da cadeia principal polipeptídica (e 
não entre as cadeias laterais dos aminoácidos. 
 As ligações de hidrogênio são fracas, mas em grande 
quantidade ao longo de regiões relativamente longas da 
cadeia mantém uma estrutura específica de partes da 
proteína. 
α- hélice e Folha-β 
α- hélice Folha-β 
 Uma hélice polipeptídica 
possui um padrão de 
hidrogênio; 
 A ligação de hidrogênio é 
interno da cadeia; 
 Orientada para a direita; 
 
 Utiliza todas as ligações de 
hidrogênio do esqueleto 
polipeptídico; 
 As ligações de hidrogênio 
ocorrem entre as cadeias 
polipeptídicas vizinhas. 
 
 
Queratina 
 Espiral enrolada; 
 Proteína mecanicamente; 
 Principal componente; 
 A rígida camada externa da epiderme; 
 Cabelo, chifres, unhas, penas; 
 Dois polipeptídeos de α-queratina em cada um forma um α-
hélice voltada para a esquerda. 
 A montagem- estrutura espiral enrolada ou super-hélice – 
cada uma das α-hélices uma forma helicoidal; 
 Rica em resíduos de Cys, que formam ligações dissulfato 
responsável pela ligação cruzada entre cadeias 
polipeptídicas adjacentes; 
 
Queratina 
 Queratinas duras (cabelo) – menos flexíveis, resistindo à 
deformação devido ás ligações dissulfeto; 
 Efeito mola do cabelo - tendência da estrutura espiral 
enovelada de retomar sua conformação original após ter 
sido desenrolado e esticada. Se algumas das suas ligações 
dissulfeto foram rompidas, uma fibra de α-queratina 
poderá ser esticada até mais do que duas vezes o seu 
comprimento original. 
 
Colágeno 
 Uma hélice tripla; 
 Mas abundante no vertebrados; 
 Principais componente resistentes do estresse dos tecidos 
conjuntivos; 
 Ossos, dentes, cartilagens, tendões, matrizes fibrose da pele e 
veias; 
 A molécula possui três cadeias polipeptídicas; 
 33 cadeias geneticamente diferentes, que são montadas em 
pelo menos 20 aminoácidos. 
 Tipo I – mais comum. 
 
Escorbuto 
 Deficiência da vitamina C; 
 A enzima prolil-hidroxilase necessita da vitamina C para 
realizar a reação que converte o resíduo Pro em Hyp. 
 Ausência de vitamina C, o colágeno recém-sintetizado 
não pode formar adequadamente as fibras, resultando em 
lesões na pele, em fragilidade nos vasos sanguíneos, em 
cicatrização dificultada e a morte. 
Doença latirismo 
 Causada pela ingestão regular de sementes da ervilha-de-
cheiro ; 
 Contêm um composto que inibe especificamente a lisil-
oxidase, isso reduz as ligações cruzadas das fibras do 
colágeno, anormalidades nos ossos, grandes vasos 
sanguíneos 
 
Osteogêneses imperfeita 
 Doença hereditária rara do colágeno; 
 Mutações no colágeno. 
 
Estrutura terciária 
Pode apresentar mais de um tipo de 
estrutura secundária; 
Refere-se à estrutura tridimensional 
totalmente rígida; 
Interação entre os grupos laterais, 
frequentemente entre 
aminoácidos situados a uma certa 
distância. 
 
 Interação hidrofóbica: 
 A medida que um polipeptídeo se enovela em sua forma 
funcional, aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas 
(apolares) geralmente se agrupam na parte central da proteína, 
sem contato com a água. 
 Quando as cadeias laterais dos aminoácidos apolares estão 
próximas, forças de van der Waals as mantêm unidas. 
 Ajudam a estabilizar a 
estrutura terciária; 
 Ligação de hidrogênio entre 
cadeias laterais polares; 
 Ligações iônicas ente cadeias 
laterais de carga positiva e 
negativa; 
 Pontes de dissulfeto, que têm 
grupos sulfidrila (-SH) nas 
suas cadeias laterais, estão 
localizadas próximas um do 
outro devido ao 
enovelamento da proteína. 
 O enxofre de uma as cisteínas 
se liga ao enxofre da segunda 
cisteína, e a ponte dissulfeto (-
S-S-) reforça parte da 
estrutura da proteína. 
 
Estrutura quaternária 
 Cada cadeia apresenta uma 
estrutura primária, secundária e 
terciária. 
 É a estrutura global da proteína 
resultante da associação das 
subunidades de polipeptídeos; 
 Colágeno; 
 Hemoglobina. 
 
Hemoglobina 
 Quatro subunidades 
polipeptídicas, duas do tipo α e 
duas do tipo β; 
 São compostas principalmente 
por elementos de estrutura 
secundária do tipo hélice α; 
 Possuem componentes não 
polipeptídico – heme (um átomo 
de ferro que se liga ao oxigênio. 
Doença sanguínea hereditárias.