Estrutura das Proteínas

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As proteínas são compostas pelas mais 
diversas estruturas. Possuem funções no 
organismo como transporte, armazenamento 
de íons (ferro), catalise de moléculas 
(enzimas), dentre outras. 
Estrutura tridimensional 
das proteínas 
• Estrutura tridimensional de uma 
proteína é determinada por sua 
sequência de aminoácidos; 
• A função de uma proteína depende de 
sua estrutura tridimensional; 
• A conformação de uma proteína é 
estabilizada, em grande parte, por 
interações fracas (não-covalentes); 
O ovo e a carne possuem todos os 
aminoácidos essenciais, por isso são 
considerados alimentos completos. O ovo só 
não possui vitamina C e a carne possui o 
ferro. 
Estrutura primária 
A sequência dos aminoácidos na cadeia 
polipeptídica é o que chamamos de estrutura 
primária da proteína. Se a estrutura primária 
da proteína for mudada, a proteína será 
mudada. 
A estrutura primária é importante para a 
forma espacial da proteína. Diz se respeito à 
sequência de aminoácidos que é própria de 
cada tipo de proteína. Ela é mantida por 
ligações covalentes (ligações peptídicas) 
que ligam os aminoácidos. 
Alguns bioquímicos consideram as pontes S-
S como parte de estrutura primária, mas será 
considerada por Campbell como estrutura 
terciária. 
Ligação peptídica: caráter de dupla ligação, 
rígida e planar, configuração trans (porque o 
O2 e o H estão com estruturas de lados 
opostos), sem carga, porém polar (porque 
envolvem átomos de duplas ligações não 
têm liberdade de rotação). 
 
 
Estrutura secundária 
Refere-se ao arranjo regular da cadeia de 
aminoácidos (estrutura primária), ou seja, é 
como a sequência de aminoácidos se dispõe 
espacialmente. É mantida por ligações de 
hidrogênio. E está orientada ao longo de uma 
direção. 
Não é uma estrutura tridimensional aleatória 
e, sim, por arranjos regulares conforme a 
sequência de aminoácidos apresentada, que 
por sua vez é determinada pelos genes 
(DNA). 
O fio proteico (estrutura primária) fica 
enrolado como um fio de telefone (forma 
helicoidal), devido à projeção espacial da 
ligação peptídica. 
A mola consiste em uma série de voltas da 
cadeia de aminoácido unidas através de 
ligações de hidrogênio (entre o H do NH2 de 
um aminoácido e o 0 do CO do grupo de 
outro aminoácido). 
Cada volta contém em média 3,6 
aminoácidos (resíduos). Tal estrutura é 
flexível e, ao mesmo tempo, elástica. Este 
tipo de estrutura pode aparecer tanto m 
proteínas fibrilares como globulares. Cadeia 
lateral para fora. 
Para ser uma mola perfeita, não pode ter 
aminoácidos com cadeias laterais muito 
grandes. A α-hélice é orientada à direita. 
Pode ser intracadeia (dois ou mais) ou 
intercadeia (mesma). 
Um segundo tipo de estrutura secundária, a 
lâmina β-pregueada, consiste de um feixe de 
polipeptídios paralelos unidos por ligações 
de hidrogênio (lado a lado com o contato 
próximo). 
São estabilizadas por ligações de hidrogênio 
(intermoleculares) entre ligações peprídicas. 
Tal estrutura é flexível, mas não elástica. 
Este tipo de estrutura é menos comum que a 
α-hélice. Cadeia lateral acima e abaixo 
plano, alternadamente. Podem ser paralelas 
ou antiparalelas. Aparece tanto em proteínas 
fibrosas quanto em proteínas globulares. 
Antiparalela: orientação do grupo amino e do 
grupo carboxila diferentes e as ligações de 
hidrogênio é uma embaixo da outra. 
Paralela: orientação do grupo amino e do 
grupo carboxila iguais e as ligações de 
hidrogênio é na diagonal. 
Dobras β ou voltas reversas são comuns nas 
proteínas, exceto na prolina e glicina. São 
elementos de conexão entre trechos 
sucessivos de α-hélice ou conformações β. A 
estrutura é uma dobra de 180º que envolve 4 
resíduos de aminoácidos. O oxigênio do 
primeiro resíduo forma uma ponte de 
hidrogênio do grupo amino do quarto resíduo 
de aminoácido. 
 
Parte de uma proteína dobrada aleatória é 
chamada de supersecundária, espécie de 
uma alça entre o grupamento amino e uma 
carboxila. 
Alfa-hélice: em forma de espiral, só será 
possível se ela tiver aminoácidos como a 
prolina, aqueles que tiverem cargas positivas 
ou negativas, ou aminoácidos muito 
pequenos como a glicina. 
 
Estrutura terciária 
Arranjo tridimensional de todos os átomos 
em um peptídeo (um polipeptídio). 
Proteínas fibrosas: todas são insolúveis em 
água, pois possuem alta concentração de 
resíduos de aminoácidos hidrofóbicos. 
Cadeias polipeptídicas em arranjos de folhas 
ou feixes. Geralmente apresentam um único 
tipo de estrutura secundária. São proteínas 
que fornecem suporte, dão forma e proteção 
externa aos vertebrados. Ex: α-queratina (α), 
colágeno (α) e a fibroína da seda (β). 
• α-queratina: Faz parte da família de 
proteínas intermediárias (FF). É uma 
proteína mecanicamente durável e 
quimicamente não reativa que ocorre 
nos vertebrados superiores. É o 
principal componente da camada 
externa rígida da epiderme, cabelos, 
unhas, garras, chifres, cascos. Um fio 
de cabelo é formado pelo arranjo de 
muitos filamentos de α-queratina. A 
hélice da α-queratina é uma hélice α 
de sentido horário, elas são enroladas 
uma sobre as outras, formando um 
espiral enrolado supertorcida. A sua 
supertorção amplifica sua força elas 
são transadas como uma corda. 
Quanto mais cisteína, mais duro (2 
cisteínas = 1 cistina). 
• Colágeno: São proteínas de fibras 
fortes e insolúveis e são um dos 
principais componentes resistentes 
ao estresse dos tecidos conjuntivos 
como tendões, cartilagens, na matriz 
orgânica dos ossos e na córnea dos 
olhos. Uma única molécula de 
colágeno é constituída de 3 cadeias 
polipeptídicas (polímeros de 
tropocolágeno) mantido por ligações 
de hidrogênio. O colágeno apresenta: 
35% de Glicina, 11% de Alanina, 21 % 
de Prolina ou Hidroxiprolina. A hélice 
de colágeno é uma estrutura 
secundária único, tem sentido anti-
horário e possui três resíduos de 
aminoácidos por volta. A vitamina C é 
importante para a produção de 
colágeno. 
• Fibroína da Seda: Suas cadeias 
polipeptídicas estão 
predominantemente na conformação 
β e é rica em resíduos de Alanina e 
Glicina. A seda não sofre estiramento 
porque a conformação β já é 
altamente estendida. 
 
Proteínas globulares: sua resistência é 
aumentada pelas ligações covalentes entre 
as cadeias polipeptídicas nas ‘cordas’ multi-
helicoidais, cadeias polipeptídicas 
enoveladas em forma esférica ou globular. 
Geralmente costumam conter diversos tipos 
de estruturas secundárias (α-hélice e β-
dobras). São enzimas e proteínas 
regulatórias como, por exemplo, a 
mioglobina e a hemoglobina. 
• A estrutura tridimensional de uma 
proteína globular típica pode ser 
considerada como uma montagem de 
segmentos polipeptídicos nas 
conformações de α-hélice e folhas-β, 
unidos por segmentos ligantes. 
• Estruturas supersecundárias, também 
denominadas de motivos, são 
arranjos estáveis formados por 
diversos elementos de estrutura 
secundária. 
• Classificação das proteínas: toda α, 
toda β, α/β: segmentos α e β são 
intercalados e α + β: regiões α e 
regiões β bem separadas 
(hemoglobina). 
 
Estrutura quaternária 
Arranjo das subunidades proteicas (cadeias 
polipeptídicas) em complexos 
tridimensionais. É formado, também, por um 
grupamento ‘heme’ ou também chamado de 
anel tetrapirrólico. 
 
Hemoglobina: pode aparecer em forma de 
hemoglobina normal e na forma de foice 
(anemia falciforme – alteração genética na 
conformação da proteína, devido à 
substituição de um único aminoácido na 
sequência primária, troca de um glutamato 
por uma valina). 
 
Níveis de organização 
1º sequência de aminoácidos; 
2º conformação local de uma porção de 
polipeptídios; 
3º estrutura tridimensional de um peptídeo 
inteiro; 
4º arranjo espacial das cadeias 
polipeptídicas; 
Desnaturação e 
renaturação proteica 
Desnaturação proteica: perda da estrutura 
tridimensional,suficiente para causar perda 
da função. As proteínas podem ser 
desnaturadas pelo calor, extremos de pH, 
por certos solventes orgânicos (álcool e 
acetona), por certos solutos (ureia, 
detergentes). 
Renaturação proteica: ao dobrar-se, uma 
proteína tem sua estabilidade 
conformacional aumentada de modo 
abrupto, o que torna o dobramento um 
processo em sentido único. 
Proteínas de alguns 
alimentos 
Leite: caseína, lactoalbumina, e α-
lactoalbumina; 
Ovo: ovoalbumina, canalbumina, 
avomucóide, ovomucina, avidina, lisozima e 
albumina, na gema possui lipovitelina, 
fosfovitina e livitina; 
Carne: miosina, actina, globulina, colágeno, 
elastina e mioalbumina; 
Trigo: glutelina, gliadina (prolamidas); 
Cevada: hordeína; 
Milho: zeína; 
Ervilha: legumina; 
Arroz: glutenina; 
Centeio: gliadina;