Aula Proteínas

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Proteínas: Estrutura e 
função 
Prof.	Sandro	Gomes	Soares	
Conteúdo 
! Síntese	proteica;	
! Aminoácidos;		
! Ligações	não	covalentes;	
! Estrutura;	
! Funções.	
•  Controlam	praticamente	todos	os	processos	que	ocorrem	nas	células;	
•  São	as	macromoléculas	biológicas	mais	abundantes;	
•  Ocorrem	em	grande	variedade;	
•  São	os	produtos	finais	mais	importantes	das	vias	de	informação	
vindas	do	DNA;	
•  Subunidades	monoméricas	relativamente	simples	fornecem	a	chave	
da	estrutura	de	milhares	de	proteínas	diferentes.		
PROTEÍNAS 
" As	proteínas	de	cada	organismo,	da	mais	simples	das	bactérias	aos	seres	
humanos,	são	construídas	a	partir	do	mesmo	conjunto	onipresente	de	20	
aminoácidos.	
Milhares	de	funções	a	partir	de	milhares	de	combinações		
Alfabeto	
Sua	associação	pode	formar	mais	de	400	mil	palavras	na	língua	portuguesa	
Alfabeto	 Código	binário	
Alfabeto	 Código	binário	 Código	ASCII	
Kisspeptina: YNWNSFGLRF
 GnRH: EHWSYGLRPG
Kisspeptina: YNWNSFGLRF
 GnRH: EHWSYGLRPG
Sequencia	mínima	que	ativa	a	sinalização	de	GPR54	
GnRH-I,	causa	a	liberação	dos	hormônios	FSH	e	LH	
Cadeia	leve	do	Adalimumab:	
DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCRASQGIRNYLAWYQQKPGKAPKLLI
YAASTLQSGVPSRFSGSGSGTDFTLTISSLQPEDVATYYCQRYNRAPYT
FGQGTKVEIK	
Cadeia	pesada	do	Adalimumab:	
EVQLVESGGGLVQPGRSLRLSCAASGFTFDDYAMHWVRQAPGKGLE
WVSAITWNSGHIDYADSVEGRFTISRDNAKNSLYLQMNSLRAEDTAV
YYCAKVSYLSTASSLDYWGQGTLVTVS	
Cadeia	leve	de	um	anticorpo	monoclonal	humano	do	tipo	IgM.	
DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCRASQGISNYLAWYQQKPGKVPKLLI
YAASTLQSGVPSRFSGSGSGTDFTLTISSLQPEDVATYYCQKYNSAPYT
FGQGTKLEIK	
Cadeia	pesada	do	anticorpo	tipo	IgM:	
EVQLVESGGGLVKPGGSLRLSCAASGFTFSTYSMNWVRQAPGKGLE
WVSSISSSSSYIYYADSVKGRFTISRDNAKNSLYLQMNSLRAEDTAVYY
CARDLLIAVAGHWGQGTLVTVS	
TNF-alfa	
Cadeia	leve	do	Adalimumab:	
DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCRASQGIRNYLAWYQQKPGKAPKLLI
YAASTLQSGVPSRFSGSGSGTDFTLTISSLQPEDVATYYCQRYNRAPYT
FGQGTKVEIK	
Cadeia	pesada	do	Adalimumab:	
EVQLVESGGGLVQPGRSLRLSCAASGFTFDDYAMHWVRQAPGKGLE
WVSAITWNSGHIDYADSVEGRFTISRDNAKNSLYLQMNSLRAEDTAV
YYCAKVSYLSTASSLDYWGQGTLVTVS	
Cadeia	leve	de	um	anticorpo	monoclonal	humano	do	tipo	IgM.	
DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCRASQGISNYLAWYQQKPGKVPKLLI
YAASTLQSGVPSRFSGSGSGTDFTLTISSLQPEDVATYYCQKYNSAPYT
FGQGTKLEIK	
Cadeia	pesada	do	anticorpo	tipo	IgM:	
EVQLVESGGGLVKPGGSLRLSCAASGFTFSTYSMNWVRQAPGKGLE
WVSSISSSSSYIYYADSVKGRFTISRDNAKNSLYLQMNSLRAEDTAVYY
CARDLLIAVAGHWGQGTLVTVS	
"  A síntese proteica chega a consumir 90% do total de energia utilizada por uma 
célula para reações biossintéticas. 
"  As	proteínas	são	produzidas	de	forma	extraordinariamente	rápida.	
"  Um	polipeptídeo	de	100	resíduos	de	aminoácidos	é	sintetizado	em	uma	célula	de	
Escherichia	coli	(a	37°C)	em	cerca	de	5	segundos.	
"  A	síntese	de	milhares	de	proteínas	diferentes	em	uma	célula	é	firmemente	regulada,	de	
modo	que	as	cópias	são	feitas	apenas	em	números	suficientes	para	suprir	as	necessidades	
metabólicas	daquele	dado	momento	.	
"  Para	manter	a	combinação	e	as	concentrações	apropriadas	de	proteínas,	os	processos	de	
endereçamento	e	degradação	devem	estar	sincronizados	com	o	de	síntese.		
M
AY
 2
01
7
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info@adipogen.com
www.adipogen.com 
info@adipogen.com
www.adipogen.com 
Notch Signaling Pathway 
Activation, Signaling & Regulation
•  Mais de 70 proteínas ribossomais diferentes; 
•  20 ou mais enzimas para ativar os precursores de aminoácidos; 
•  Uma dúzia ou mais de enzimas auxiliares e outros fatores proteicos para as etapas de 
iniciação, alongamento e término de polipeptídeos; 
•  Talvez 100 enzimas adicionais para o processamento final das diferentes proteínas, e 40 
ou mais tipos de RNAs transportadores e ribossomais. 	
Ao todo, quase 300 macromoléculas diferentes cooperam para a síntese de 
polipeptídeos. Muitas dessas macromoléculas estão organizadas dentro da 
complexa estrutura tridimensional do ribossomo.		
A síntese proteica em eucariotos envolve: 
Tipo Função 
Componentes	das	membranas	celulares Desempenham	diversas	funções:	determinam	o	
diâmetro	dos	poros;	auxiliam	os	hormônios	no	
“reconhecimento”	celular 
Colágeno Componente	estrutural	dos	músculos	e	tendões 
Queratina Parte	da	pele	e	do	pelo 
Hormônios	peptídicos	(p.	ex.,	insulina,	hormônio	do	
crescimento) 
Muitos	hormônios	são	proteínas	e	exercem	efeitos	
sobre	diversos	sistemas	orgânicos 
Hemoglobina Transporte	de	oxigênio 
Anticorpos Protegem	o	corpo	contra	organismos	causadores	de	
doenças 
Proteínas	plasmáticas Coágulo	sanguíneo;	equilíbrio	de	líquidos 
Proteínas	musculares Tornam	o	músculo	capaz	de	contrair 
Enzimas	(variadas e especializadas	) Regulam	os	padrões	das	reações	químicas 
Proteínas		
02/03/2018 https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/a9/Amino_Acids.svg
https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/a9/Amino_Acids.svg 1/1
Ligadas	a	essa	cadeia	repetitiva	estão	as	porções	dos	aminoácidos	que	não	estão	
envolvidas	na	formação	da	ligação	peptídica	e	que	conferem	a	cada	aminoácido	
suas	propriedades	únicas:	as	20	diferentes	cadeias	laterais	dos	aminoácidos.		
A sequencia repetitiva dos átomos ao longo do centro da cadeia 
polipeptídica e denominada cadeia principal polipeptídica.		
Alanina, valina, leucina e 
isoleucina tendem a se 
agrupar no interior de 
proteínas, estabilizando a 
estrutura proteica por meio 
de interações hidrofóbicas. 
Prolina reduz flexibilidade. 
Todos podem participar em 
interações hidrofóbicas. 
O grupo hidroxila da tirosina pode 
formar ligações de hidrogênio e é 
um importante grupo funcional em 
algumas enzimas 
São mais solúveis em água, ou mais 
hidrofílicos do que os aminoácidos 
apolares, porque eles contêm grupos 
funcionais que formam ligações de 
hidrogênio com a água. 
São mais hidrofílicos e seus 
resíduos facilitam muitas 
reações catalisadas por enzimas, 
funcionando como doadores/
aceptores de prótons. 
Igualmente hidrofílicos 
O enovelamento de uma cadeia polipeptídica é, entretanto, 
adicionalmente limitado por diferentes conjuntos de ligações não-
covalentes fracas que se formam entre uma parte e outra da cadeia. 
 Essas ligações envolvem tanto átomos da cadeia principal 
polipeptídica quanto átomos da cadeia lateral dos aminoácidos. 
Existem quatro tipos de ligações fracas: 
•  Ligações de hidrogênio 
•  Atrações eletrostáticas
•  Atrações de van der Waals 
•  Interações hidrofóbicas
Ligações de hidrogênio. Essas ligações correspondem a uma forma 
especial de interação na qual um átomo de hidrogênio, eletropositivo, 
é parcialmente compartilhado com átomos eletronegativos.	
Atrações eletrostáticas (iônicas) 
resultam de formas de atração entre 
átomos carregados com cargas 
opostas. 			
cátions	
ânions	
Atrações de van der Waals. A 
nuvem eletrônica ao redor de um 
átomo apolar flutua formando um 
dipolo oscilante. Como muitos 
átomos podem estar 
simultaneamente em contato, 
quando as superfícies de duas 
moléculas se encaixam 
perfeitamente, o resultado final 
frequentemente é uma atração de 
van der Waals.	
Proteína	albumina	
Conformação	normal	
Proteína	albumina	
desnaturada	
•  As proteínas apresentam uma ampla 
variedade de formas e em geral têm entre 
50 e 2.000 aminoácidos.		
•  Quando	comparamos	as	estruturas	
tridimensionais	de	diversas	moléculas	de	
proteínas	diferentes,	toma-se	claro	que,	
embora	a	conformação	final	de	cada	proteína	
seja	única,	dois	padrões	de	enovelamento	
frequentemente	são	encontrados	como	parte	
delas.		
Esses dois padrões estruturais são particularmente comuns, pois resultam da formação de ligações de hidrogênio 
entre os grupos N-H e C=O na cadeia principal polipeptídica, sem envolveras cadeias laterais dos aminoácidos. 
Alfa-hélice	 Folha	beta	
Existem quatro níveis de organização na estrutura de uma 
proteína. 	
1.  A sequência de aminoácidos e conhecida como estrutura primária. 
2.  Os	trechos	da	cadeia	polipeptídica	que	formam	hélices	α	e	folhas	β	constituem	a	estrutura	secundária	da	proteína.	
3.  A	conformação	tridimensional	completa	da	cadeia	polipeptídica	algumas	vezes	é	chamada	de	estrutura	terciária.	
4.  Se	uma	proteína	em	particular	é	formada	por	um	complexo	de	mais	de	uma	cadeia	polipeptídica,	a	estrutura	
completa	e	designada	estrutura	quaternária.		
1	 2	 3	 4	
Sequência	de	
aminoácidos	
Hélice	α	 Cadeia	polipeptídica	 Proteína	completa	com	suas	
Subunidades	polipeptídicas	
Hélices	α	(alfa)		
Ligações de hidrogênio entre os grupos N-H e C=O 	
Uma hélice α e formada quando uma única cadeia 
polipeptídica enrola-se sobre si mesma para formar um 
cilindro rígido.		
As regiões de hélice α são particularmente abundantes em 
proteínas localizadas nas membranas celulares, como 
proteínas transportadoras e receptores. 		
Super	hélices	
Cabelo	
Proteína	miosina	
Folhas	β	
A parte central de um domínio pode ser composta por hélices α, folhas β e 
por diversas combinações desses dois elementos fundamentais de 
enovelamento.		
As grandes moléculas proteicas geralmente contêm mais de uma cadeia polipeptídica		
As mesmas ligações fracas não-
covalentes que permitem a uma cadeia 
proteica se enovelar em uma conformação 
específica também permitem que as 
proteínas se liguem umas as 
outras para produzir estruturas maiores na 
célula.		
Sítio de ligação – região de uma 
superfície de uma proteína que 
interage com outra molécula.		
Subunidades	proteicas	
Muitas moléculas proteicas apresentam formas alongadas e fibrosas		
formada por polipeptídios altamente 
desordenados		
Funções	das	proteínas		
Sem	 as	 proteínas,	 a	 vida	 na	 Terra	 não	 prevaleceria.	 Elas	 desempenham	 diversas	
funções	nos	mais	variados	organismos	vivos.	
Catalítica:	acelera	as	reações.		
	Ex.:	amilase	(hidrolisa	o	amido).	
Transportadora:	transporta	diversos	componentes.		
	Ex.:		Lipoproteínas	(transportam	colesterol)	e	
hemoglobina	(transporta	O2)	pelo	sangue.	
Lipoproteínas	Apo	A-1	(Roxo)	
Lipídios	(amarelo)	
HDL	levando	colesterol	
Reserva:	guardam	e	contêm	aminoácidos	essenciais	
para	o	desenvolvimento	dos	animais.	
	Ex.:	caseína	 (leite	de	vaca)	e	albumina	 (ovos	de	
aves).	
Caseína	 Albumina	presente	na	clara	do	ovo	
Contração:	promovem	os	movimentos	de	
estruturas	celulares,	músculos.	
	Ex.:	Filamentos	de	actina	e	miosina.	
Reguladora/hormonal:	 	 atuam	 como	
mensageiras	químicas.	
	Ex.:	insulina	(faz	a	glicose	entrar	na	célula).	
Rosa	-	Insulina	
Azul	–	receptor	de	insulina.	
Branco	–	glicose	
Roxo	–	Transportador	de	glicose.	
Modelo	animado	de	absorção	de	glicose	pela	célula	
Estrutural:	participam	 na	 composição	 de	 várias	 estruturas	
do	organismo,	sustentando	e	promovendo	rigidez.	
	Ex.:	colágeno,	elastina.	
Estrutura	molecular		 Modelo	3D	do	colágeno	 Microscopia	eletrônica	(córnea	
de	rato)	
Defesa	e	proteção:	promovem	a	defesa	do	organismo	contra	microrganismos	
e	substâncias	estranhas.	
	Ex.:		imunoglobulinas	(anticorpos).	
Leucócito	fagocitando	um	patógeno	encoberto	por	anticorpos	
Genética:	 	 atuam	 se	 envolvendo	 com	 os	
ácidos	 nucleicos	 para	 várias	 funções	
(transcrição	e	replicação).	
	Ex.:	RNA	polimerase.	
Animação	da	ativação	da	enzima	nuclear	RNA	polimerase