CINÉTICA ENZIMÁTICA SLIDE

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UNIVERSIDADE REGIONAL DE BLUMENAU
Físico-Química II
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Nome: Jhúlia Chiesa
O que são enzimas? Como é atuação das enzimas nos processos catalíticos?
As enzimas são proteínas globulares responsáveis pela maior parte da atividade química dos organismos vivos. Elas atuam como catalisadores, que são substâncias que aceleram as reações químicas sem serem destruídas ou alteradas durante o processo, além de serem extremamente eficientes e poderem ser utilizadas repetidas vezes.
Explique a interação enzima substrato pelo modelo de Emil Fisher.
A ação das enzimas se caracteriza pela formação de um complexo que representa o estado de transição. O substrato se une à enzima por meio de inúmeras interações como as pontes de hidrogênio, eletrostáticas, hidrofóbicas, etc., em um lugar específico, o sítio ativo. Este sítio nada mais é que um pequeno pedaço ou espaço da enzima, constituído por uma série de aminoácidos que interagem com o substrato. O nome “enzima” provém do grego en zyme, que significa “em fermento”, pois com sua ação, regulam a velocidade de muitas reações químicas.
Um dos mecanismos propostos para explicar a ação enzimática é o chamado “modelo chave e fechadura”. Este modelo proposto pelo químico alemão Hermann Emil Fischer foi o primeiro sugerido para explicar a interação entre a enzima e o substrato. Ele supõe que as estruturas do substrato e do sítio ativo são exatamente complementares, da mesma forma em que uma chave se encaixa em uma fechadura (a chave representa o substrato, ou seja, a substância sobre a qual atua a enzima e a fechadura representa o sítio ativo, que é a entidade tridimensional que possuem as enzimas). 
O modelo de Fischer foi atualizado quando se descobriu que as enzimas são flexíveis e seus sítios ativos podem mudar (se expandir) para que possam se acomodar aos substratos. Esta mudança de forma causada pela união ao substrato se chama encaixe induzido. Em outras palavras, o complexo enzima-substrato consiste na proteína enzimática (E) que catalisa ou acelera a reação química quando se acopla a um substrato específico (S), e logo que o substrato é convertido em produto da reação final (P), a enzima se desprende e volta a atuar novamente em outra reação catalítica.
Explique através do modelo de Michaelis-Menten a dependência da velocidade inicial com a concentração.
Se a velocidade inicial da reação é medida sobre uma escala de concentrações de substrato [S], a velocidade de reação (v) aumenta com o acréscimo de [S]. Todavia, à medida que [S] aumenta, a enzima satura-se e a velocidade atinge o valor máximo Vmax.
Do modelo de Michaelis-Menten, explique KM e Vmáxima e também do efeito do pH na catálise enzimática.
A constante de Michaelis, KM, representa o valor da concentração do substrato para o qual essa reação se processa a uma velocidade igual a metade de Vmax. A constante exprime-se pois em unidades de concentração (por exemplo, em mol/L), sendo obviamente independente das unidades em que se exprime a velocidade da reação. Do ponto de vista prático, KM fornece indicações sobre a eficiência com que a enzima ‘trabalha’ com dado substrato. 
Vmax é uma velocidade enzimática e portanto terá as dimensões dessa velocidade, exprimindo-se usuaImente em mol de produto formado por s. A constante KM é independente da quantidade de enzima presente na reação, enquanto que Vmax depende dessa quantidade pois que quanto mais enzima estiver presente maior será a velocidade da reação, tendo-se por definição (quando a enzima está saturada).
O efeito do pH sobre a catálise enzimática, como todos os efeitos de pH, é devido a alterações no estado de ionização dos componente do sistema, em consequência da variação da concentração em H+.
Explique os três tipos de inibição enzimática reversível: competitiva, não-competitiva e acompetitiva.
Competitiva: A molécula inibidora apresenta estrutura semelhante ao substrato da enzima que se liga para realizar a catálise. Ela liga-se ao sítio ativo da enzima, que não pode realizar o processo catalítico, pois seu sítio ativo está ocupado para poder ligar-se ao substrato correto. Portanto o inibidor compete como substrato pelo sítio de ação.
Não competitiva: Um inibidor não competitivo pode se combinar com a enzima livre ou com o complexo ES, interferindo na ação de ambos. Esses inibidores ligam-se a um sítio da enzima diferente do sítio ativo, muitas vezes ocasionando deformação da mesma de forma que ela não forme o complexo ES na velocidade usual e, uma vez formado, ele não se desdobra na velocidade normal para originar o produto.
Ocorre quando uma molécula ou íon pode se ligar em um segundo local na superfície enzimática, que não seja o sítio ativo. Isto pode distorcer a enzima tornando o processo catalítico ineficiente.
Acompetitiva: A inibição incompetitiva caracteriza-se pelo fato de o inibidor não se combinar com a enzima livre, nem afetar sua reação com o substrato normal; contudo ele se combina com o complexo ES para originar um complexo ternário inativo ESI, incapaz de sofrer a etapa subsequente da reação para produzir o produto.