exercicio porfirinas

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Centro de Ciências Exatas e da Natureza
Departamento de Biologia Molecula 
Disciplina der Bioquímica Estrutural
Período Letivo 2013.2
Professor: Carlos Alberto de Almeida Gadelha
Monitora: Lívia Maria Monteiro Ramalho 
Ciências Biológicas 
Aluno (A) Joeverton Marinho Ribeiro. 
Matricula: 11312870 
Estudo Dirigido – Porfirinas
1- O que são porfirinas? 
R: São compostos cíclicos formados pela ligação de quatro anéis do pirrol através de pontes metílicas (=CH-).
2- Cite funções dependentes de porfirinas. 
R: várias funções das porfirinoproteínas envolvidas no transporte armazenamento de oxigênio (Hemoglobina, Mioglobina) e transporte de elétrons da respiração celular (Citocromos).
3- Descreva e represente a estrutura da Porfirina. 
R: As porfirinas compõem-se de 4 anéis heterocíclicos (A,B,C,D) ligados entre si por grupos de meteno (-CH=), denominados α, β, γ, δ; aquelas do tipo III ou de importância biológica apresentam estrutura assimétrica em relação aos grupos metil e propionil ligados aos hidrogênios em cada um dos anéis pirrólicos .Já as porfirinas do tipo I apresentam estrutura simétrica.
4- O que é o grupo heme? Como se torna possível o transporte de O2 pela hemoglobina? 
R: É o grupo prostético das hemeproteínas. Produto final da via biossintética das porfirinas. Consiste em um átomo de ferro ferroso (Fe2+) coordenado no centro do anel tetrapirrol da protoporfirina III série IX. É a mais predominante metaloporfirina em seres humanos, grupo prostético da hemoglobina, mioglobina, Citocromos entre outros. A hemoglobina é formada por quatro cadeias polipeptídicas que se ligam, e cada cadeia possui um grupo heme com um átomo de ferro que se liga ao oxigênio aumentado a afinidade com os outros grupos heme pelo oxigênio assim o transportando.
5- Quais as principais metaloproteínas e quais os íons que elas utilizam? 
R: Mioglobina-Armazenamento de O2 (Fe2+)
Hemoglobina-Transporte de O2 e CO2(Fe2+)
Citocromos-Transporte de elétrons (Respiração Celular) (Fe2+)
Catalase e Peroxidase-Catálise de peróxidos (Fe2+)
6- Descreva simplificadamente como se dá a síntese das porfirinas. 
R: O δ-aminolevulinato é o principal precursor da síntese de porfirinas em organismos. Existem duas vias principais de síntese do δ-aminolevulinato:
O aminoácido glicina reage com o succinil-CoA , formando o ácido α-amino-β-cetoadípico. Este é então descarboxilado a δ-aminolevulinato.
O aminoácido glutamato liga-se ao seu tRNA, é convertido a um aldeído e então clivado do tRNA. O derivado aldeído do glutamato é convertido então a δ-aminolevulinato por uma aminotransferase.
Duas moléculas de δ-aminolevulinato formam uma de porfobilinogéneo, um tipo de pirrolo. As porfirinas são formadas por quatro moléculas de porfobilinogéneo que se combina para formar a macroestrutura em anel. Nos eucariontes superiores, esta sofre algumas modificações em grupos laterais e finalmente a inserção do íon de ferro para formar o hemo.
7- Diferenciar estruturalmente os tipos de porfirinas. 
R: As diferentes porfirinas variam quanto à natureza dos grupos substituintes que estão ligadas a cada um dos quatro anéis pirrólicos.
Uroporfirinas⇒ Acetato (-CH2 -COO-) e Propionato(-CH2-CH2-COO-)
Coproporfirinas⇒ Metila(-CH3) e Propionato (-CH2-CH2-COO-)
Porfirinas tipo I ⇒ Disposição simétrica dos grupos substituintes
Porfirinas tipo III ⇒ Disposição assimétrica dos grupos substituintes
8- As porfirias são doenças metabólicas raras resultantes de alteração do metabolismo das porfirinas. Descreva uma dessas doenças. 
R: Porfirias são um grupo de distúrbios herdados ou adquiridos que envolvem certas enzimas participantes do processo de síntese do heme. Estes distúrbios se manifestam através de problemas na pele e/ou com complicações neurológicas. As porfirias eritropoiéticas afetam primariamente a pele, levando a fotossensibilidade, bolhas, necrose da pele e gengivas, prurido, edema e aumento da pilificação (crescimento de pelos) em áreas como a fronte. Em algumas formas de porfiria, o acúmulo de precursores da heme excretado pela urina pode mudar sua cor, após exposição ao sol, para um vermelho ou marrom escuros, ocasionalmente até um tom de púrpura. Também pode haver acúmulo dos precursores nos dentes e unhas, levando-os a adquirir uma coloração avermelhada.
9- Explique, relacionando com a função biológica, a curva de saturação de oxigênio das porfirinoproteínas mioglobina e hemoglobina. 
R: Nos tecidos temos maior concentração de oxigênio nas mioglobinas, pelo fato de elas armazenarem oxigênio, com um grupo heme, por que os tecidos precisam desse gás para seu funcionamento por isso tem que ser armazenado, já a hemoglobina, sua concentração de oxigênio nos pulmões é muito maior que nos tecidos, por que sua função é transportar esse oxigênio para todo o corpo, então ela vai ser maior nos pulmões que é onde recebe o oxigênio para ser transportado para o resto do corpo. A mioglobina destinasse a ligar o oxigênio liberado pela hemoglobina na baixa PO2 encontrada. Assim, a curva de dissociação do oxigênio destas proteínas mostra que as mesmas estão perfeitamente adaptadas as suas funções biológicas.
10- Explique a regulação alostérica da hemoglobina. 
R: A hemoglobina é uma proteína alostérica, pois a ligação e a libertação do oxigénio são reguladas por mudanças na estrutura provocadas pela própria ligação do oxigénio ao grupo heme. A capacidade da hemoglobina para ligar-se reversivelmente ao O2 é afetada pela pO2, pCO2, pH e disponibilidade do 2,3-difosfoglicerato(2,3-DPG). A Ligação de uma molécula de oxigênio a um grupo heme aumenta afinidade pelo oxigênio dos grupos heme restante na mesma molécula de hemoglobina, quando a PO2 diminui nos tecidos os oxigênios perdem sua afinidade pelos grupos heme e são liberados. O 2,3-difosfoglicerato liga-se num bolsão contendo aminoácidos carregados positivamente no centro do tetrâmero da desoxiemoglobina, estabilizando a conformação tensionada (estrutura T) e diminuindo a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio. Quanto maior for a [2,3-DPG] menor afinidade da hemoglobina pelo oxigênio. A liberação do oxigênio da hemoglobina é aumentada quando o PH é diminuído ou quando a hemoglobina está em presença de uma PCO2 aumentada.