Aula Proteínas

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ESTRUTURAS E PROPRIEDADES DAS 
PROTEÍNAS - AMINOÁCIDOS
AS QUATRO CLASSES DE BIOMOLÉCULAS
AS QUATRO CLASSES DE BIOMOLÉCULAS
GENERALIDADES
 São compostos orgânicos com diversas funções nos 
organismos.
 São polímeros de aminoácidos;
 Apresentam diversos grupamentos funcionais;
 Interagem com outras proteínas e outras moléculas.
UNIDADE BÁSICA – OS AMINOÁCIDOS
Proteínas são polímeros de (α)aminoácidos.
ESTRUTURA DE UM AMINOÁCIDO
Hidrogênio
Amino Carboxila
Cadeia Lateral
( Variante)
α
H
Com exceção da glicina, todos os aminoácidos apresentam 
ao menos um carbono quiral (assimétrico)
Isômero L Isômero D
Nas proteínas, os aminoácidos são na forma L.
O DNA possui informação para síntese de 20 aminoácidos
Como então, podem existir mais 
de 100.000 proteínas?!?!
CÓDIGO GENÉTICO
As proteínas podem variar:
No número de aminoácidos.
Insulina Humana
51 aminoácidos 
Hormônio de crescimento humano
191 aminoácidos 
Hemoglobina humana
547 aminoácidos 
As proteínas podem variar:
Nos tipos aminoácidos.
Proteína X ( 5 aminoácidos):
Ala – Gly – Tre – Ala - Met
Proteína Y ( 5 aminoácidos):
Met – Val – Leu – Pro - Fen
As proteínas podem variar:
Na seqüência de aminoácidos.
Proteína Z – 4 aminoácidos: Met, Lis, Ala, Fen
Proteína W – 4 aminoácidos: Met, Lis, Ala, Fen
Met
Lis Ala Fen
MetLis
Ala Fen
Em pH fisiológico os aminoácidos se encontram na forma 
dipolar.
Grupo Amino Protonado
( - NH3
+)
Grupo Carboxila Desprotonado
( - COO-)
Propriedades Tamponantes!
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
1) Quanto à ocorrência:
• Primários (protéicos)
• Derivados
• Não protéicos
2) Quanto às propriedades do grupo R:
• Apolares
• Polares Neutros
Alifáticos
Aromáticos
3) Quanto à carga elétrica:
• Neutros: 1 COOH e 1 NH2
• Ácidos: 2COOH e 1 NH2
• Básicos: 1 COOH e 2NH2
4) Quanto à síntese
• Essenciais
• Não-Essenciais
1) Quanto à ocorrência: Primários ou Protéicos
1) Quanto à ocorrência: Derivados dos Protéicos
1) Quanto à ocorrência: Derivados dos Protéicos
* Glutationa Peroxidase
1) Quanto à ocorrência: Não Protéicos
2) Quanto às propriedades de R: Alifáticos, não polares
Glicina Alanina Prolina Valina
MetioninaIsoleucinaLeucina
Grupos R alifáticos, não polares
2) Quanto às propriedades de R: Aromáticos
Grupos R Aromáticos
Fenilalanina Tirosina Triptofano
2) Quanto às propriedades de R: Polares, Neutros
Serina Treonina Cisteína
Asparagina Glutamina
Grupos R polares, não carregados
3) Quanto à Carga elétrica: Ácidos (negativos)
Ácido Aspártico
(Aspartato)
Ácido Glutâmico
(Glutamato)
Grupos R carregados negativamente (ácidos)
3) Quanto à Carga elétrica: Básicos (positivos)
Lisina Arginina Histidina
Grupos R carregados positivamente (básicos)
4) Quanto à Síntese: 
Essenciais: Não são sintetizados pelo organismo.
Precisam ser obtidos pela alimentação.
Não essenciais (Naturais):
São sintetizados pelo organismo.
Essenciais Não Essenciais
Metionina Leucina Alanina Glicina
Treonina Lisina Arginina* Histidina*
Valina Asparagina Prolina
Isoleucina Aspartato Serina
Fenilalanina Glutamina Tirosina
Triptofano Glutamato Cisteína
Tabela. Classificação dos aminoácidos na espécie humana.
* Essenciais em algumas condições.
Alimentos Completos
FONTES DE PROTEÍNAS
ESTRUTURA PRIMÁRIA
Os aminoácidos podem se agrupar.
Uma carboxila de um AA se liga com a amina de outro AA 
Ligação 
Peptídica
H2O
Uma série de aminoácidos unidos, formam uma 
cadeia peptídica (polipeptídica ou peptídeo)
Cada aminoácido na cadeia é um 
radical (resíduo ou monômero)
Um Pentapeptídeo
Aminoácido 
Amino-terminal
Aminoácido 
Carboxi-terminal
A maioria das cadeias de polipeptídicas possuem entre 
50-2.000 aminoácidos e são chamadas Proteínas.
Cadeia A
Cadeia B
Seqüência de aminoácidos da insulina bovina (51aa)
Notar as pontes dissulfeto (S-S) interligando as cadeias.
Estrutura primária 
-Seqüência de aminoácidos 
de uma proteína
- Determina a forma da 
proteína
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Arranjos regulares, delimitados e unidos por 
pontes de hidrogênio.
Alfa-Hélice Folha-Beta Pregueada
Cadeia lateral 
Ponte de H
Alfa-Hélice
Estrutura espiral helicoidal.
Cadeias laterais voltadas
para fora da estrutura.
Os aminoácidos se unem por 
pontes de hidrogênio, 
estabilizando a estrutura.
Folha-Beta Pregueada
Compostas por duas ou mais cadeias peptídicas.
Todos os componentes das ligações peptídicas formam 
pontes de hidrogênio.
Folha-Beta Pregueada
α-hélice X Folha β
•Uma cadeia peptídica
• Pontes de H paralelas ao 
eixo.
•Duas ou mais cadeias 
peptídicas
• Pontes de H 
perpendiculares à cadeia
Alfa- hélice: Ferritina – Transporte de Ferro. 
Duas cadeias em Alfa- hélice: 
Queratina –Proteína do cabelo.
Proteína rica em 
Folhas- Beta 
Estrutura de um anticorpo. 
Alças em vermelho: Locais de ligação à 
outra moléculas
ESTRUTURA TERCIÁRIA
Organização tridimensional da cadeia.
A estrutura é 
determinada por 
vários tipos de 
interações entre os 
aminoácidos.
A estrutura terciária determina a 
Função da Proteína.
Tipos de ligações que estabilizam as proteínas:
• Pontes de Hidrogênio
• Pontes Dissulfeto
• Interações Hidrofóbicas
• Interações Iônicas.
•Aminoácidos hidrofóbicos ficam “dentro” da estrutura
• Aminoácidos hidrofílicos ficam na “superfície” da estrutura
• Nas estruturas terciárias formam-se unidades funcionais,
os DOMÍNIOS.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Muitas proteínas são formadas por apenas uma cadeia 
peptídica: Proteínas Monoméricas.
Outras proteínas, no entanto, são formadas por duas ou 
mais cadeias peptídicas unidas.
Proteínas Diméricas, triméricas, multiméricas.
Essas proteínas apresentam estrutura quaternária!
Estrutura quaternária da hemoglobina.
Proteína formada por quatro cadeias:
-Duas alfa.
- Duas beta.
ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS
Estrutura Primária
Estrutura Secundária
Estrutura Terciária
Estrutura Quaternária
A estrutura primária determina a Forma da proteína. 
A Forma da proteína determina sua Função !!!!
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Desnaturação = 
desdobramento ou desorganização das estruturas 
terciárias e secundárias.
Agentes Desnaturantes: Calor, ácidos ou bases 
fortes, detergentes, agitação mecânica, entre outros.
Renaturação: Em condições ideais, algumas proteínas 
podem voltar à seu formato funcional.
Proteínas desnaturadas, normalmente, são insolúveis, 
precipitando quando em soluções.
OS PAPÉIS DAS PROTEÍNAS
Dentre os diversos papéis que as proteínas desempenham, 
temos:
PAPEL ESTRUTURAL
Formam estruturas celulares e tecidos importantes.
Proteínas de membrana Proteínas dos cromossomos (Histonas)
Colágeno
Unhas, cascos, cabelo, chifres, etc
Queratina
Pele
Transportam moléculas importantes para o organismo
Oxigênio
Hemoglobina
Glóbulo vermelho
Ferro
Transferrina
PAPEL DE TRANSPORTE
PAPEL DE CONTRAÇÃO
Proteínas contráteis que formam os músculos.
Actina
Miosina.
PAPEL DE PROTEÇÃO
Os anticorpos são Proteínas
Fibrinogênio –
Participa da formação do Coágulo
Proteínas que fazem parte do sistema Imune e da 
Cascata de coagulação.
Fonte de aminoácidos para embriões e durante o 
aleitamento.
Albumina da Clara do Ovo
Caseína do Leite
PAPEL DE NUTRIÇÃO
Distribuídas pelo sangue. Agem sobre diversos órgãos.
Insulina
Prolactina
Hormônio de Crescimento
Tiroxina
Vaso Sanguíneo
Célula secretora 
de hormônio
Célula alvo
Célulaalvo
PAPEL HORMONAL
Enzimas são catalisadores biológicos !
Aumentam a velocidade das reações químicas.
PAPEL ENZIMÁTICO
Sem as enzimas a vida não existiria da 
forma que a conhecemos !!!
O QUE VOCÊ DEVE SABER !
1) O que são proteínas? Cite 3 papéis desempenhados pelas 
proteínas, dando um exemplo para cada um.
2) O que é um aminoácido? Qual a diferença entre aminoácidos 
essenciais e não-essenciais?
3) Qual a relação da estrutura primária de uma proteína com 
sua função?
4) Proteínas diméricas possuem estrutura quaternária. O que 
isso significa?
5) Amaciantes de carnes possuem enzimas que degradam as 
fibras da carne. Qual o melhor momento para usá-los: antes 
ou durante o cozimento dos alimentos? Explique.
O QUE VOCÊ DEVE SABER !
1) O que são proteínas? Cite 3 papéis desempenhados pelas 
proteínas, dando um exemplo para cada um.
R: Proteínas são polímeros de aminoácidos. Desempenham 
diversos papéis, entre eles:
Estrutural: colágeno, queratina
Defesa: Anticorpos
Contração: Actina e Miosina
Enzimático: Sacarase
Hormonal: Insulina.
Transporte: Hemoglobina 
O QUE VOCÊ DEVE SABER !
2) O que é um aminoácido? Qual a diferença entre 
aminoácidos essenciais e não-essenciais?
R: Um aminoácido é uma molécula formada por um grupamento 
amino e outro ácido, ligados à um carbono alfa. São as 
estruturas básicas das proteínas.
Aminoácidos essenciais não são produzidos pelo organismo e 
por isso precisam ser ingeridos, diferentemente, dos 
aminoácidos não-essenciais, produzidos pelo organismo.
O QUE VOCÊ DEVE SABER !
3) Qual a relação da estrutura primária de uma proteína com 
sua função?
R: A seqüência linear de aminoácidos (estrutura 1a) determinará 
a forma da proteína (estrutura 3ª). Por sua vez, a forma da 
proteína é responsável pela sua função.
O QUE VOCÊ DEVE SABER !
4) Proteínas diméricas possuem estrutura quaternária. O que 
isso significa?
R: Proteínas formadas por mais de uma cadeia polipeptídica 
possuem estrutura quaternária. Essa conformação é 
mostrada pela união das cadeias peptídicas, a qual é 
essencial para o correto funcionamento da proteína.
O QUE VOCÊ DEVE SABER !
5) “Amaciantes” de carnes possuem enzimas que degradam 
as fibras da carne. Qual o melhor momento para usá-los: 
antes ou durante o cozimento dos alimentos? Explique.
R: Como as enzimas são proteínas, elas podem ser desnaturadas 
(perder sua função) pelo calor. Portanto, para que o 
“amaciante” haja corretamente, ele deve ser utilizado antes do 
cozimento do alimento.