1. PROTEÍNAS — COMPOSIÇÃO QUÍMICA, ESTRUTURA, FUNÇÕES E PATOLOGIAS ASSOCIADAS (1)

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PALMAS 
SETEMBRO DE 2017 
 
UNIVERSIDADE FEDERAL DO TOCANTINS 
 
 
 
 
 
 
 
 
PROTEÍNAS — COMPOSIÇÃO QUÍMICA, ESTRUTURA, FUNÇÕES E 
PATOLOGIAS ASSOCIADAS 
 
 
 
 
 
 
 
DISCIPLINA: Bioquímica Básica 
DOCENTE: Daniele Seipel 
 
 
 
 
TURMA: 
ENFNUTRI 2017.1 
GRUPO: 
PROTEÍNAS 
ALUNOS: 
 
 
 
 
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SUMÁRIO 
 
INTRODUÇÃO .............................................................................................................. 3 
1. COMPOSIÇÃO QUÍMICA PROTEICA — AMINOÁCIDOS....................................... 4 
 A LIGAÇÃO PEPTÍDICA ........................................................................................ 5 
2. A DEGRADAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS ................................................................. 6 
 VIAS DO METABOLISMO CATABÓLICO DOS AMINOÁCIDOS ........................... 6 
3. CONFORMAÇÃO OU ESTRUTURA PROTEICA — ASPECTOS GERAIS ............. 7 
 ALTERAÇÕES DA CONFORMAÇÃO PROTEICA ................................................. 9 
4. FUNÇÕES PROTEICAS ......................................................................................... 10 
5. LISTA DE DOENÇAS ASSOCIADAS AO METABOLISMO PROTEICO ............... 12 
BÔNUS: CLASSIFICAÇÃO DAS CADEIAS LATERAIS DOS AMINOÁCIDOS ........... 15 
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS ........................................................................... 16 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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INTRODUÇÃO 
 
As proteínas, compostos orgânicos relacionados ao nosso metabolismo 
de construção, são macromoléculas formadas por uma cadeia de várias 
unidades chamadas aminoácidos. Por isso se diz que as proteínas são cadeias 
de peptídeos, pois é como se chamam os compostos formados por vários 
aminoácidos ligados uns aos outros. 
Dependendo do número de aminoácidos que se uniram para formá-los, 
esses compostos podem ser chamados de dipeptídeos, tripeptídeos, 
tetrapeptídeos, etc.. Os termos oligopeptídeos (do grego oligo, pouco) e 
polipeptídeos (do grego poli, muito) também são usados para se referir às 
moléculas peptídicas resultantes, respectivamente, da união de poucos e de 
muitos aminoácidos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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1. COMPOSIÇÃO QUÍMICA PROTEICA — AMINOÁCIDOS 
Os aminoácidos são a unidade estrutural das proteínas. Eles são 
compostos orgânicos que possuem em suas moléculas os grupamentos amino 
(– NH2) e carboxila (– COOH). 
 
 
Fórmula geral dos aminoácidos: a molécula do aminoácido tem um átomo 
central de carbono (carbono α), que só não é quiral na glicina, ao qual se ligam um 
grupo amino (NH2), um grupo carboxila (COOH), um hidrogênio (H) e um radical (R). 
Existem 20 tipos de aminoácidos distintos, todos com a mesma estrutura química 
básica — a diferença entre os diversos tipos é feita pelo radical R. 
 
 
 
Os aminoácidos podem ser classificados em naturais e em essenciais. 
 Aminoácidos naturais (não essenciais, dispensáveis) são 
aqueles que o organismo animal consegue fabricar em seu próprio 
corpo. 
 Aminoácidos essenciais (indispensáveis) são aqueles que o 
animal não consegue sintetizar em seu próprio corpo e que, 
portanto, devem ser obtidos por meio da alimentação. 
 
Classificar um aminoácido como natural ou essencial depende da espécie 
de animal, uma vez que um mesmo tipo de aminoácido pode ser natural para 
uma espécie e essencial para outra. 
 
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A LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
 
Para formar as cadeias peptídicas, resultando assim em proteínas, os 
aminoácidos se mantêm unidos uns aos outros, por meio de uma ligação 
química covalente denominada ligação peptídica. 
A ligação peptídica se faz entre o carbono do grupo carboxila de um dos 
aminoácidos com o nitrogênio do grupo amino do outro aminoácido. Para que 
se forme uma ligação desse tipo, o grupo carboxila de um dos aminoácidos 
perde o seu grupamento hidroxila (OH), enquanto o grupo amino do outro 
aminoácido perde um de seus hidrogênios (H). 
A hidroxila e o hidrogênio liberados reagem entre si formando água (H2O). 
Assim, toda vez que se forma uma ligação peptídica, há também a formação de 
uma molécula de água. Trata-se, portanto, de um exemplo de síntese por 
desidratação, uma vez que a água é um dos produtos da reação. 
 
 
 
NÚMERO DE LIGAÇÕES PEPTÍDICAS = NÚMERO DE AMINOÁCIDOS – 1 
 
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2. A DEGRADAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
Os aminoácidos, como já vimos, podem ser utilizados para síntese de 
proteínas. Nos momentos, no entanto, em que as necessidades proteicas estão 
satisfeitas, a parcela de aminoácidos em excesso, ociosa, deve ser degradada 
— em animais, por falta de capacidade do organismo, proteínas e aminoácidos 
não são armazenados como fonte de energia semelhantemente ao que ocorre 
com carboidratos e lipídios. Logo, eles passarão por um processo de 
catabolismo (degradação); parte importante dessa degradação de aminoácidos 
ocorre no fígado. 
A degradação dos aminoácidos não é feita por uma via única, mas há um 
padrão a ser seguido: primeiramente há a remoção do grupo amino e depois a 
oxidação da cadeia carbônica. Nos mamíferos, o grupo amino se converte em 
ureia e as cadeias carbônicas em compostos intermediários do metabolismo de 
carboidratos e lipídios — como piruvato, acetil-CoA, oxaloacetato, α 
cetoglutarato, succinil-CoA e fumarato. 
 
VIAS DO METABOLISMO CATABÓLICO DOS AMINOÁCIDOS 
1. Remoção do grupo amino do aminoácido: após passar por vários 
processos específicos (transferência, transaminação e desaminação), o 
grupo amino da maioria dos aminoácidos resulta em dois compostos: NH4
+ 
(íon amônio) e aspartato, que são precursores da ureia. Essa ureia será 
sintetizada em seu devido ciclo e excretada pelo organismo ao longo do 
seu dia. 
2. Degradação da cadeia carbônica dos aminoácidos: uma vez removido o 
grupo amino da estrutura dos aminoácidos, sobram as cadeias carbônicas, 
que são oxidadas por vias próprias, mas sempre se dirigindo para a 
produção dos compostos intermediários já citados. Os aminoácidos que 
produzem piruvato ou intermediários glicolíticos do ciclo de Krebs 
(oxaloacetato, α cetoglutarato, succinil-CoA e fumarato), sendo assim 
precursores da glicose, são chamados glicogênicos. Os aminoácidos que 
podem ser convertidos em ácidos graxos ou corpos cetônicos, sendo 
degradados em acetil-CoA ou acetoacetato, são chamados cetogênicos. 
Os aminoácidos que produzem tanto acetil-CoA quanto intermediários 
glicolíticos do ciclo de Krebs são chamados glicocetogênicos. 
 
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3. CONFORMAÇÃO OU ESTRUTURA PROTEICA — ASPECTOS GERAIS 
A molécula proteica pode ser formada por uma ou mais cadeias 
polipeptídicas, compostas pelo rearranjo de apenas aqueles 20 tipos diferentes 
de aminoácidos. Ela pode apresentar as seguintes estruturas: 
 
1. Estrutura primária da proteína — É a sequência linear de seus 
aminoácidos, determinadora da função que a proteína irá desempenhar. 
Essa sequência de aminoácidos é delimitada geneticamente — DNA, 
transcrição genética, RNA, tradução genética, síntese proteica — e é 
específica para cada proteína. A estrutura primária é mantida pelas 
ligações peptídicas, no entanto as moléculas de proteínas não são como 
fios esticados, arranjando-se em uma configuração tridimensional 
estável. Com base nisso, é possível afirmar que as proteínas podem 
diferir quanto: 
 À quantidade de aminoácidos na cadeia polipeptídica. 
 Aos tipos de aminoácidos que compõem a cadeia polipeptídica. 
 À sequência de aminoácidos da cadeiapolipeptídica 
 
2. Estrutura secundária da proteína — Pode ter duas formas básicas: a 
alfa-hélice (com configuração helicoidal) e a folha-beta (pequenos 
segmentos que se arranjam paralelamente entre si). A estrutura 
secundária é mantida por pontes de hidrogênio entre átomos de 
aminoácidos que estão próximos ao longo da cadeia. 
 
3. Estrutura terciária da proteína — É resultante da atração entre 
radicais de aminoácidos localizados em regiões distantes da molécula, 
levando ao dobramento da estrutura secundária (alfa-hélices e folhas-
beta) sobre si mesma, dando à molécula um aspecto mais globular. 
Forças que mantêm a estrutura terciária: Ligações de Hidrogênio, 
Interações Hidrofóbicas, Ligações Eletrostáticas ou Iônicas; em algumas 
proteínas, como a insulina, há a ligação covalente chamada ponte 
dissulfeto (—S—S—). Com base nisso, é possível afirmar que as 
proteínas podem diferir quanto: 
 Ao formato (conformação) da molécula (estrutura tridimensional) 
 
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4. Estrutura quaternária da proteína — É a união de duas ou mais 
cadeias polipeptídicas, já em conformação terciária, iguais ou diferentes, 
formando uma única molécula proteica. Sofre influência das mesmas 
forças que governam a estrutura puramente terciária. Não são todas as 
proteínas que alcançam esse estágio de enovelamento. Exemplo: a 
molécula de hemoglobina humana é constituída por quatro cadeias 
polipeptídicas (α1, α2, β1 e β2) unidas entre si. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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ALTERAÇÕES DA CONFORMAÇÃO PROTEICA 
 
Altas temperaturas, alterações bruscas do pH e altas concentrações de 
certos compostos químicos (ureia, por exemplo) podem modificar a 
configuração espacial das proteínas, fazendo com que suas moléculas se 
desenrolem e alterem sua configuração nativa (configuração tridimensional 
original da molécula). Essa modificação da configuração nativa de uma 
proteína é denominada desnaturação. 
O processo de desnaturação é, via de regra, irreversível. Às vezes, 
entretanto, a desnaturação pode ser reversível, especialmente se foi causada 
pela ruptura de forças fracas. Nesse caso, se os desnaturantes químicos são 
removidos, a proteína retorna à sua configuração nativa e à sua função normal. 
Fala-se, então, que houve renaturação. 
 
 
 
SEQUÊNCIA PRIMÁRIA → FORMA ESPACIAL → FUNÇÃO 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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4. FUNÇÕES PROTEICAS 
 
As proteínas sintetizadas no organismo desempenham as seguintes 
funções: 
1. Estrutural: muitas proteínas participam da formação de importantes 
estruturas no organismo. A membrana plasmática, película que 
reveste e protege a célula, é um exemplo de estrutura formada 
basicamente por lipídios e proteínas. Outro exemplo é o colágeno, 
proteína que confere resistência aos ossos, tendões, cartilagens e 
outras estruturas do organismo. 
2. Hormonal: muitos hormônios (substâncias reguladoras do 
metabolismo celular) são de natureza proteica. Hormônios proteicos 
notáveis: 
a. Prolactina: adenoipófise / estimula a produção de leite. 
b. Somatotropina (GH, HGH): adenoipófise / estimula o 
crescimento. 
c. Corticotropina (ACTH): adenoipófise / estimula a 
liberação de cortisol pelos rins, a fim de controlar o 
stress, inibir as inflamações e auxiliar na redução do 
sobrepeso do organismo. 
d. Vasopressina: estimula o aumento da pressão arterial e 
a diminuição do volume da urina. 
e. Oxitocina: estimula a sensação de felicidade e a 
contração uterina. 
f. Insulina: pâncreas / metabolismo dos carboidratos no 
sangue. 
g. Somatostatina: pâncreas / controla a secreção de 
insulina. 
3. Defesa: um dos mecanismos de defesa do organismo é realizado por 
proteínas especiais, denominadas imunoglobulinas (Ig), conhecidas 
também por anticorpos. Quando um antígeno (proteína estranha ao 
organismo) penetra em nosso corpo, o nosso sistema imunológico 
(sistema de defesa) procura elaborar um anticorpo específico para 
neutralizá-lo. 
 
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4. Contração muscular: actina e miosina são proteínas indispensáveis 
para a ocorrência das reações de contração muscular. 
5. Coagulação sanguínea: a coagulação sanguínea é resultado de uma 
série de reações químicas que culminam com a formação do coágulo, 
isto é, o endurecimento do sangue. Dessas reações participam várias 
substâncias, e, entre elas, algumas são proteínas, como a 
tromboplastina, a protrombina e o fibrinogênio. 
6. Impermeabilização de superfícies: a proteção e impermeabilização 
de nossa pele, unhas e pelos, por exemplo, é feita pela proteína 
queratina (ceratina). 
7. Transporte de gases respiratórios: o oxigênio (O2) é transportado 
dos nossos pulmões para as demais partes do organismo pelas 
moléculas de hemoglobina existentes no interior dos glóbulos 
vermelhos (hemácias). Um certo percentual de gás carbônico (CO2) 
produzido nos tecidos é transportado até os pulmões, a fim de ser 
eliminado do organismo, também pela hemoglobina e por algumas 
proteínas plasmáticas (proteínas existentes no plasma sanguíneo). 
Essas proteínas transportadoras dos gases respiratórios (O2 e CO2) 
são conhecidas, genericamente, por pigmentos respiratórios. A 
hemoglobina, portanto, é um exemplo de pigmento respiratório. 
8. Enzimática: enzimas são catalisadores orgânicos que aceleram as 
reações do metabolismo, isto é, tornam as reações mais rápidas. A 
maioria das enzimas é de natureza proteica, isto é, são proteínas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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5. LISTA DE DOENÇAS ASSOCIADAS AO METABOLISMO PROTEICO 
 
As seguintes patologias têm suas causas relacionadas a alguma 
desordem do metabolismo das proteínas no organismo — seja uma falha de 
síntese, reação imunológica inconveniente, o excesso de síntese ou a baixa 
taxa de síntese. 
 
1. Anemia Falciforme: a substituição de um aminoácido (ácido glutâmico por 
valina) em uma das cadeias da hemoglobina acarreta a alteração da forma 
dessa proteína, que assume a aparência de uma foice, o que leva a um 
grupo de distúrbios que faz com que os glóbulos vermelhos fiquem 
deformados e se desintegrem. Infecções, dores e fadiga são sintomas de 
anemia falciforme. 
2. Alergia à Proteína do Leite de Vaca (APLV): é uma reação indesejada do 
sistema imunológico às proteínas do leite de vaca, principalmente às 
proteínas do coalho (caseína) e às proteínas do soro (alfa-lactoalbumina e 
beta-lactoglobulina). 
3. Doença da Vaca Louca: a Encefalopatia Espongiforme Bovina (EEB), 
conhecida como "Mal/Doença da Vaca Louca", é uma doença 
neurodegenerativa fatal, que afeta a espécie bovina. A doença é causada por 
uma forma de proteína, chamada príon, em estado alterado — nessa 
situação, a proteína anormal interage com o material genético do hospedeiro, 
tendo o potencial infectante de um vírus. Os príons causam a morte das 
células cerebrais, formando buracos no cérebro, parecidos com os de uma 
esponja. A doença se manifesta através de desordens comportamentais, 
causadas por alterações do estado mental (apreensão, nervosismo, 
agressividade) falta de coordenação dos membros durante a marcha e 
incapacidade de se levantar. O animal afetado deixa de se alimentar e 
rapidamente perde condição corporal. Seres humanos podem desenvolver 
uma variante, a Doença de Creutzfeldt-Jakob, ao consumir produtos de 
animais com o Mal. Os sintomas são de ordem psiquiátrica; mais tarde se 
desenvolvem problemas de coordenação muscular (equilíbrio, fala), 
espasmos musculares, problemas nos sentidos (audição, visão), perda de 
memória, coma e morte. 
4. Doença Celíaca: reação imunológicaindesejada à ingestão de glúten, uma 
proteína encontrada no trigo, na cevada e no centeio. 
 
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5. Alzheimer: patologia na qual as conexões das células cerebrais e as 
próprias células se degeneram e morrem, eventualmente destruindo a 
memória e outras funções mentais importantes. A raiz de sua causa está no 
excesso da proteína Beta-Amiloide: há formação e deposição de placas 
dessa proteína no tecido neural. As placas, depostas sobre o tecido, 
interferem negativamente nas sinapses ou são interpretadas como agentes 
agressores pelas imunoglobulinas, que acabam assim atacando e 
danificando o tecido cerebral. Isso acarreta todos os sintomas característicos 
dessa doença degenerativa incurável 
6. Fenilcetonúria: defeito congênito que causa acúmulo do aminoácido 
fenilalanina no corpo. Se não for tratada, a fenilcetonúria pode causar danos 
cerebrais, deficiência intelectual, sintomas comportamentais ou convulsões. 
7. Osteogênese Imperfeita: um grupo de doenças hereditárias caracterizadas 
por ossos frágeis que se quebram com facilidade. A osteogênese imperfeita 
é causada por genes defeituosos que afetam o modo como o corpo produz 
colágeno, uma proteína que ajuda a fortalecer os ossos. A condição pode ser 
leve, com apenas algumas fraturas durante a vida da pessoa afetada. Em 
casos mais graves, pode envolver centenas de fraturas que ocorrem sem 
causa aparente. Os tratamentos incluem medicamentos de fortalecimento 
dos ossos, fisioterapia e cirurgia ortopédica. 
8. Kwashiorkor: desnutrição produzida por uma quantidade gravemente 
inadequada de proteína na dieta. A desnutrição proteica, ou Kwashiorkor, é 
encontrada principalmente em pessoas que vivem em áreas geográficas com 
recursos alimentares limitados. Costuma ser observada em crianças com 
dietas pobres em proteínas e calorias. Os sintomas incluem atraso de 
crescimento em crianças, barriga inchada e infecções frequentes. 
9. Hiperprolactinemia: a Hiperprolactinemia é uma condição caracterizada 
pela elevação dos níveis de prolactina no sangue. A prolactina é um 
hormônio proteico produzido pela hipófise, cuja função primária é aumentar, 
no corpo feminino, o desenvolvimento das glândulas mamárias durante a 
gravidez e induzir a produção de leite materno após o parto. Na mulher, o 
quadro clínico é mais expressivo e caracteriza-se por irregularidade das 
menstruações ou mesmo paragem do fluxo menstrual (amenorreia), saída de 
líquido leitoso pelos mamilos (galactorreia). Uma vez que a função dos 
ovários fica afetada com a hiperprolactinemia, pode haver dificuldade em 
engravidar (infertilidade), diminuição da libido (desejo sexual), dor vaginal 
durante as relações sexuais (dispareunia) e, a médio prazo, uma 
 
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descalcificação dos ossos (osteoporose) devido à redução dos níveis das 
hormônios femininos (estrógenos). No homem, a hiperprolactinemia, devido 
à sua ação inibitória sobre a produção do hormônio masculino (testosterona) 
pelos testículos, pode causar diminuição da libido, da potência sexual e/ou 
infertilidade que, com frequência, são interpretados pelo doente como 
consequências inevitáveis da idade. Se a causa da hiperprolactinemia for um 
prolactinoma (tumor secretor de prolactina), este, não sendo identificado, vai 
crescendo e vão aparecer outras manifestações clínicas relacionadas com o 
crescimento tumoral (cefaleias, vômitos, perturbações visuais). 
10. Deficiência de Proteína Trifuncional Mitocondrial (DPTM): a Deficiência 
de Proteína Trifuncional Mitocondrial é uma patologia que pode ser causada 
por mutações no gene HADHB. Essas mutações provocam a síntese de 
proteínas trifuncionais mitocondriais com atividade reduzida ou até mesmo 
não funcionais. A deficiência dessa proteína impede a conversão de ácidos 
graxos em energia. Como resultado disso, indivíduos afetados apresentam 
os seguintes sintomas: letargia devido à falta de energia e hipoglicemia. 
Além disso, o acúmulo de ácidos graxos parcialmente degradados pode 
danificar o fígado, coração, músculos e retina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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BÔNUS: CLASSIFICAÇÃO DAS CADEIAS LATERAIS DOS AMINOÁCIDOS 
Os aminoácidos são também classificados de acordo com a polaridade de seus 
grupos R. Além disso, devido à presença de um grupamento amino, básico, e de um 
grupamento carboxila, ácido, os aminoácidos são ditos anfóteros: podem agir como 
ácidos ou bases, dependendo do pH do meio em que estejam inseridos. Isso faz deles 
tampões por excelência. Aqui anfotericidade e polaridade estão intimamente ligadas. 
Há cinco classes — para entender, relacione-as às imagens: 
a) Apolares: alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, glicina. 
b) Aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptofano. 
c) Polares não carregados: serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina. 
d) Polares carregados negativamente (ácidos): ácido aspártico, ácido 
glutâmico. 
e) Polares carregados positivamente (básicos): lisina, arginina, histidina. 
 
 
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REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS 
 
[1] LEMOS, Marcos. Biologia — Volume 01. Capítulo 02. Editora Bernoulli. 
 
[2] MARZZOCO, Anita. Bioquímica Básica. Editora Guanabara Koogan S.A.. 
1999. 
 
[3] Hospital Israelita Albert Einstein. Guia de Doenças e Sintomas. 
Disponível em: 
https://www.einstein.br/guia-doencas-sintomas 
Acessado em: 13/10/2017 
 
[4] FERREIRA, Sofia. Desordens no metabolismo dos aminoácidos. 
Disponível em: 
http://bdigital.ufp.pt/bitstream/10284/4084/1/Desordens%20no%20metabolismo
%20dos%20amino%C3%A1cidos.pdf 
Acessado em: 13/10/2017 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
LINK DA APRESENTAÇÃO: https://prezi.com/view/6Ug9fjY7Vzo19zjsrJSG/