AULA_5_PROTEINAS

Prévia do material em texto

 Unidades fundamentais
das PROTEÍNAS.
 São ácidos orgânicos
formados por átomos de
carbono, hidrogênio,
oxigênio e nitrogênio.
Alguns tipos de
aminoácidos contêm
também átomos de
enxofre e fósforo.
 São constituídos por um grupamento amina
(característica básica), uma carboxila
(característica ácida), um átomo de
hidrogênio e um grupamento R (grupo
funcional) ligados a um carbono alfa
(carbono central da estrutura), apresentando
as funções amina e ácido.
 Formam dois esteroisômeros: L e D
 L: Levorrotatório (esquerda)
 D: Destrorrotatório (direita)
* Esteroisômeros são compostos com a mesma fórmula molecular, porém
com diferentes estruturas, que são imagens especulares uma da outra.
EXCEÇÃO GLICINA
 Observações importantes:
› Os aminoácidos nas moléculas protéicas
são sempre L-esteroisômeros.
› Os D-aminoácidos foram encontrados
apenas em pequenos peptídeos da parede
celular bacteriana e em alguns peptídeos
que possuem função antibiótica.
 Característica ácida (presença do grupo carboxila).
 Característica básica (presença do grupo amino).
 Em solução aquosa, o grupo carboxílico pode doar um 
íon hidrogênio ao grupo amino, formando um íon dipolar 
(zwitterion)
 Caráter anfótero.
 Ponto isoelétrico.
 Aminoácidos não-essenciais: São aqueles os quais o
corpo humano pode sintetizar.
 Aminoácidos essenciais: São aqueles que não podem
ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são
somente adquiridos pela ingestão de alimentos,
vegetais ou animais.
NÃO ESSENCIAIS ESSENCIAIS 
Glicina, Alanina, Serina, Cisteína, 
Tirosina, Arginina, Ácido 
aspártico, Ácido glutâmico, 
Histidina, Asparagina, Glutamina, 
Prolina. 
Fenilalanina, Valina, 
Triptofano, Treonina, 
Lisina, Leucina, Isolucina, 
Metionina. 
 
Vale ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais. Fica claro
que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada;
assim um certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para outro.
 
 São as macromoléculas funcionalmente mais
abundantes e mais versáteis da célula,
constituindo mais da metade do peso seco de
muitos organismos.
 São substâncias orgânicas de alto peso
molecular formadas por aminoácidos unidos
entre si por meio de ligações peptídicas.
1. Catálise de reações químicas (ex: enzimas);
2. Transporte (ex.: hemoglobina - O2 sangue e
mioglobina - O2 músculo);
3. Controle da transcrição e tradução dos genes
(ex.: histonas);
4. Contração (ex.: actina e miosina);
5. Defesa: proteção imunitária (ex.: imunoglobulina)
e coagulantes (ex.: fibrina e trombina);
6. Nutrientes (ex.: ovoalbumina e caseína);
7. Função estrutural: matriz p/ tecidos ósseo e
conjuntivo (ex.: colágeno e elastina) e queratina;
8. Reguladoras: hormônios (ex.: insulina, prolactina);
 Todas as proteínas, mesmo com suas
propriedades e funções distintas, são
construídas com o mesmo grupo de 20
aminoácidos (aa). Os aminoácidos são unidos
covalentemente por ligações peptídicas.
 São ligações entre o grupo carboxila de um
aminoácido e o grupo amino do outro (gera
uma molécula de água).
 São ligações covalentes
 Rompimento: exposição prolongada a ácidos
ou bases fortes
Hierarquia estrutural geral das proteínas:
 Estrutura primária:
 Seqüência específica de a.a. em uma forma linear.
 Estrutura secundária:
 Arranjos regulares de a.a em repetição:
- hélice; -folhas pregueada.
 -hélice:
- Configuração mais comum 
- Estrutura espiral
- Ex: queratina
 -folhas:
- Configuração composta de duas ou 
mais cadeias peptídicas.
- São encontradas em proteínas fibrosas 
e globulares.
 Estrutura terciária:
 Dobramento de cadeia polipeptídica, 
adaptando formas esféricas e ovóides. 
Exemplo: tripsina.
 Estrutura quaternária:
 Associação não covalente de 2 ou mais 
subunidades polipeptídicas. Exemplo: 
hemoglobina.
 Composição química:
1. Simples: apenas a.a.
2. Conjugadas: a.a. + grupo prostético (porção 
não aminoacídica)
Ex.: Lipoproteínas (lipídeos+proteínas)
Glicoproteínas (carboidratos+proteínas)
Hemoproteínas (heme+proteínas)
 São complexos multicomponentes de proteínas e lipídeos,
ligados covalentemente, que formam agregados
moleculares distintos.
 Cada tipo de lipoproteína tem massa molecular, tamanho,
composição, densidade e papel fisiológico característicos.
 Tipos de lipoproteínas plasmáticas:
- HDL (alta densidade)
- LDL (baixa densidade)
- IDL (densidade intermediária)
- VLDL (densidade muito baixa)
- Quilomícrons (baixíssima densidade)
 São proteínas às quais os oligossacarídeos
estão covalentemente ligados.
 São proteínas que contêm o grupo
prostético HEME fortemente ligado.
Ex.: hemoglobina
 Forma (arranjo tridimensional):
1. Proteínas globulares
a. Forma esferoidal
b. Peso molecular variável
c. Solubilidade relativamente alta em água;
d. Função: catalisadoras, transportadoras e reguladoras de vias 
metabólicas.
2. Proteínas fibrosas
a. Contêm maior quantidade de estrutura secundária regular
b. Cadeia polipeptídica estendida ao longo de um eixo
c. Forma de cilindro longo (bastão)
d.  solubilidade em água
e. Função estrutural (colágeno, -queratina e tropomiosina)
 Perda de função protéica
 Desdobramento e desorganização da
estrutura da proteína.
 Ocorre quando a proteína perde a sua
estrutura tridimensional através de tratamentos
que rompam as interações fracas (Van der
Walls, pontes de hidrogênio e interações
eletrostáticas).
 Agentes desnaturantes:
 Calor  cliva as pontes de H+, destrói a -hélice
 Uréia e cloridrato de guanidina  clivagem das pontes de H+
 Detergentes  abrem a região hidrofóbica
 Agitação mecânica
 Ácidos ou bases fortes e sais
 Metais pesados  chumbo e mercúrio
 Aquecimento   60ºC
1. O que são aminoácidos? 
2. Conceitue aminoácidos essenciais e não essenciais.
3. O que significa desnaturação protéica e o que pode 
ocasioná-la?
4. Por que os aminoácidos são compostos anfóteros?
5. O que são proteínas? Cite algumas funções que elas 
possuem no organismo exemplificando-as?
6. O que é ligação peptídica?
7. Esquematize uma ligação peptídica.
8. Como as proteínas podem ser caracterizadas 
estruturalmente? Explique cada estrutura.
9. Como as proteínas podem ser classificadas?
10. O que é um grupo prostético?