Água, proteinas e aminoacidos, enzimas, e carboidratos

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Água 
Substância mais abundante nos sistemas vivos, constituindo cerca de 70% do peso da maioria dos organismos.
(No gelo a água é mais organizada, na forma liquida tende a desorganização)
 Síntese por desidratação= quando é formada agua e ela é retirada e formada nova cadeia.
Solvente universal, produto de ionização
-Pontes de hidrogênio 
-Atração eletrostática resultante entre o átomo de oxigênio de uma molécula de água e o átomo de hidrogênio de outra molécula de água;
As pontes de hidrogênio são mais fracas do que ligações covalentes;
-Pontes de hidrogênio não são restritas à água.
-Átomos de hidrogênio ligados à carbonos não formam pontes de hidrogênio. Exs.: Butanol (P.F: 117°C); Butano (P.F: -0,5°C).
Solubilidade- a interação entre os solutos ocorre porque agua é um liquido apolar;
A água pode dissolver:
-Sais cristalinos: Interatua com íons que unem os átomos do sal
-Compostos orgânicos polares (açúcares, álcoois, aldeídos, cetonas, ácidos) – formação de pontes de hidrogênio com os grupos hidroxila ou carbonila.
Moléculas podem se dividir em hidrofílicas: solúveis em agua e hidrofóbicas: insolúveis em agua.
-Em geral, moléculas polares são hidrofílicas e moléculas apolares são hidrofóbicas.
Hidrofóbicas: fosfolipídios 
Sistemas vivos: hidrofílicas.
-A proteínas podem ser hidrofílicas ou hidrofóbicas. Quando possuem zonas hidrofóbicas expostas ao solvente, 
região hidrofílica (solúvel em meio aquoso), e uma região hidrofóbica =oleo (insolúvel em água, porém solúvel em lipídios e solventes orgânicos).
-A agua forma micelas: interatuando com a porção hidrofílica e repelindo a porção hidrofóbica
 Ionização da água:
-Propriedades dos Solventes
 Características da molécula não carregada 
 Existe um pequeno (tendência) grau de Ionização da água em ions hidrogênio [H+] e hidroxila [OH-]
-Moléculas de água: tendem a ionizar-se (reversível)
 				H2O H+ + OH-
-Ácidos ou bases dissolvidas na água produz H+ (ácidos) e OH- (bases).
Agua pura: PH NEUTRO
-Numa reação de ionização há sempre um par ácido-base conjugado. Para cada doador de próton (ácido) há sempre um receptor (base).
-A ionização é alta em ácidos fortes (HCl, H2SO4) e baixa em ácidos fracos (acético).
-Constantes de dissociação (Ka): a força de ionização de um ácido;
Importância do PH:
-Atividade catalítica das enzimas;
-Diagnóstico de doenças (sangue e urina). Ex.: plasma sanguíneo do animal com diabetes é menor que 7,4 (acidose).
∆H= entalpia, calor do sistema; variação na entalpia 
∆G=entropia, desordem; variação de energia livre 
∆S= entropia
OH= DOADOR DE HIDROGENIO.
Pacientes- fenilcetonuricos
Deficiência na enzima fenilalanina;
Alcalose acidose metabólica= diabético/ cetoacidose=reposição de fluido/ grande produção de corpos cetonicos.
Acido base conjugada= um pode doar outro receber;
Bases fortes= alcalizam o meio onde estão dissociados;
Tampões biológicos=
Bicarbonato 67% plasma- atua no ph normal 7,4
Proteínas 28% tamponamento do sangue;
Ser humano absorve energia= transforma ATP
Proteínas e aminoácidos –
Proteína= nasce sabendo exatamente o que vai ser;
99,9% das enzimas são proteicas.
-nos ossos , a proteína colágeno forma uma estrutura para deposição de cristais de fosfato de cálcio
-Na corrente sanguínea ,proteínas transportam moléculas essenciais para a vida( hemoglobina e a albumina)
-Todas apresentam em comum a característica estrutural de serem polímeros de aminoácidos;
-Aminoácidos= Existem mais de 300 diferentes aminoácidos;
-Apenas 20 deles são normalmente encontrados como constituintes de proteínas em mamíferos.
-Cada aminoácido (exceto a prolina), apresenta um grupo carboxila, um grupo amino e uma cadeia lateral distinta(“grupo R”).
Estrutura proteica aminoácido= ligações peptídicas- duas moléculas de AA podem ser ligadas de modo covalente por meio de uma ligação amida substituinte 2p a fim de produzir um dipeptídeo.
Resultado da expressão genica são as proteínas.
-Aminoácidos- proteínas são polímeros de aminoácidos com cada resíduo de AA;
-Carbono quiral= se liga a quatro substituintes diferentes;
= grupo alfa 
Ezômero- especular= iguais subs. Químicas mais posições diferentes.
=
Levorrotatória= rotação da luz para a esquerda;
Dextrorroatoria= rotação da luz para a direita;
Alifática cadeia aberta 
Aromático- tirosina, triptofano, fenil alanina;
Cadeia R apolar alifática- GRLICINA- ÚNICO NÃO QUIRAL;
ALANINA, VALINA(BCAA), LEUCINA(BCAA), METIONINA, ISOLEEUCINA(BCAA).
BCAA- aminoácido e cadeia ramificada,
AA aromáticos- fenilalanina, tirosina, triptofano.
Polares sem carga- serina, trionina, cisteina, prolina( divergência de cadeia R apolar), asparagina, glutamato;
Polares com carga +=
Lisina, arginina, histilina.
Polares com carga -=
Aspartato -COO- JÁ DOOU 
Glutamato -COO- JÁ DOOU
AA APENAS 20 SÃO CODIFICADOS PELO DNA.
ácido glutâmico, ácido aspártico, alanina, arginina, cisteína, cistina, fenilalanina, glicina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, ornitina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptofano e valina
A selenocisteína é um aminoácido. Sua estrutura química é semelhante à cisteína, com um átomo de selênio no lugar do enxofre. Ela faz parte de certas proteínas, especialmente enzimas que usam o selênio como grupo prostético em reações de redução.
Doador= ácido-
Aceptor= básico+
Curvas de titulação- acido- base características (adição ou remoção de prótons)
A curva de titulação relaciona o pH da solução gerada após a introdução de uma certa quantidade de titulante. Sendo assim, ela é uma curva de “pH x Volume do titulante”.
Por exemplo: se a solução do titulado for de um ácido (portanto, de pH baixo), ao se gotejar o titulante (que é uma base), deverá haver um aumento gradativo do pH. Observe:
Ponto isoelétrico de cargas iguais=100%
AA são monômeros que constituem as proteínas ( polímeros)
COOH+ PODE DOAR PROTONS H+
COO- PODE RECEBER 
O homem sintetiza 9 dos 20 AA.
Os 11 AA que ele não sintetiza são denominados AA essenciais Estes devem ser suplementados na dieta.
Se 1 ou mais dos AA essenciais não for administrado, o homem degrada suas proteínas corporais para obter os AA que necessita.
Os 11 AA essenciais são Arg, His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Try, Val, Se-Met
Plantas e bactérias são capazes de sintetizar todos os AA.
aminoácidos modificados= produzidos enzimaticamente por modificação pós-tradução= hidroxilisina= aminoácido de fórmula química C6H14N2O3, derivado da lisina com uma hidroxila na posição 5. Este composto é conhecido como um dos componentes do colágeno. e hidroxiprolina= aminoácido não essencial constituinte de proteínas e derivados da prolina. 
As características Físico-Químico= das ligações peptidícas e das cadeias laterais dos aminoácidos determina como o esqueleto covalente de uma proteína vai se enovelar 
desnaturação= abaixa o ph 
dobra incorreta= mutação 
Enzimas 
São em sua maioria proteínas;
As enzimas são, em sua maioria, proteínas (algumas são formadas por RNA, as ribozimas) especializadas em catalisar reações químicas em que compostos reagentes (substratos) se tornam produtos. As enzimas ajudam essas reações a acontecerem acelerando seu processo, diminuindo a energia de ativação necessária para que ocorram, mas não deslocam equilíbrio químico da reação.
Aceleram o processo sem altera-los, sua estrutura quaternária vai definir sua função. Alta especificidade.
Nosso corpo é mantido vivo por uma série de reações químicas em cadeia, que chamamos de vias metabólicas, nas quais o produto de uma reação serve como reagente posteriormente. Todas as fases de uma via metabólica são mediadas por enzimas.
 Como toda proteína, ela pode se desnaturar em algumas condições, como em altas temperaturas, variação extrema de pH, perdendo assim sua função. Como toda proteína, elas precisam de uma temperatura e pH ideal para serem ativas nas reações. Desnaturação é um processo no qual moléculas biológicasperdem suas funções, devido a alguma mudança no meio, seja em altas temperaturas, variações de PH, entre outras. Ela acontece comumente com proteínas.
No feedback negativo, o produto de uma via metabólica se liga a um sítio da enzima que está catalisando tal reação, inibindo-a. Cada vez que aumenta a quantidade do substrato, ele se liga à enzima e diminui a velocidade da reação.
 feedback positivo=
O inverso pode ocorrer, quando o produto se liga a um sítio da enzima estimulando-a, por conseguinte aumenta a velocidade da reação. Chamamos. 
-As enzimas reguladas por modificações não covalentes são chamadas de alostéricas. Elas contêm uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade catalítica destas enzimas. Ao ligar-se à enzima, o efetor alostérico pode aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica, através de modificações no sítio catalítico.
As enzimas reguladas por modificações não-covalentes são chamadas de alostéricas. Elas contêm uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade catalítica destas enzimas. Ao ligar-se à enzima, o efetor alostérico pode aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica, através de modificações no sítio catalítico.
-Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor.-Inibição não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.
A celulose é um polissacarídeo, proveniente da junção de milhares de moléculas de glicose de configuração Beta, é representada fórmula química C6H10O5, é insolúvel em água, apresenta estrutura linear e chega a atingir massas moleculares da ordem de 400.000 u. Existe praticamente em todo o reino Plantae, é o principal componente da parede celular, tida como o esqueleto básico das células vegetais, suas moléculas filamentosas e altamente resistentes conferem rigidez à estrutura vegetal.
indigestas para a espécie humana, pois nem no estômago nem no intestino existem enzimas capazes de quebrar as enormes moléculas de celulose, e, ao contrário dos ruminantes, também não há microrganismos no tubo digestório humano que auxiliem na digestão desse polissacarídeo. Apesar disso, ingerir alimentos ricos em fibras de celulose é importante para a saúde, pois as fibras são higroscópicas (são capazes de absorver água) e dão volume e consistência à massa alimentar, ativando os movimentos intestinais. Toda a celulose ingerida por seres humanos é eliminada nas fezes= lubrificação.
OH PARA BAIXO ALFA 
OH PARA CIMA BETA 
CARBOIDRATOS Carboidratos são compostos de função mista, polialcool-aldeídos ou polialcool-cetonas.
São também chamados glucídeos, glicídeos, hidratos de carbono ou açucares;
Funções:
Fonte de energia
Reserva de energia
Estrutural
Matéria prima para a biossíntese de outras biomoléculas
Estrutura: presença dos grupos funcionais aldeído, cetona e álcool.
- CHO – ALDEÍDO
- CO – CETONA
- OH – HIDROXILA
Classificação geral dos carboidratos=
Monossacarídeos
-São aos carboidratos mais simples (não hidrolisáveis), dos quais derivam todas as outras classes. Possui pelo menos um átomo de carbono assimétrico que caracteriza a região denominada centro quiral
Fórmula de projeção de Fischer.
Vantagens: facilmente representadas
Desvantagens: não expressa com exatidão, a estrutura dos monossacarídeos.
Oligossacarídeos
São polímeros de monossacarídeos unidos por ligações hemiacetálicas, nesse caso denominadas de ligação glicosídica. Possuem de 2 a 10 unidades de monossacarídeos.
A Ligação Glicosídica: ocorre entre o carbono anomérico de um monossacarídeo e qualquer outro carbono do monossacarídeo seguinte, através de sua hidroxilas e com a saída de uma molécula de água.
O tipo de ligação glicosídica é definido pelos carbonos envolvidos e pelas configurações de suas hidroxilas. 
Oligossacarídeos mais importantes: Dissacarídeos:
Maltose
Celobiose
Lactose
Sacarose
 
Dissacarídeos: 
Lactose: composta por glicose e galactose, é encontrada no leite. É considerada o dissacarídeos menos doce.
Maltose: formada por duas moléculas de glicose, é resultado da quebra do amido presente nos cereais em fase de germinação e nos derivados do malte. É a estrutura básica do amido, sendo obtido facilmente por hidrólise ácida ou enzimática. 
Celobiose: assim como a maltose, não é encontrado livre na natureza, mas como unidade estrutural de polímeros como a lignina e celulose e é obtido facilmente por hidrólise enzimática.
Sacarose: é o dissacarídeo mais comum na natureza, o açúcar branco, formado por glicose e frutose. Por ser de rápida absorção e metabolização, provoca o aumento da glicemia e fornece energia imediata para a atividade física. Também contribui para a formação de reservas de glicogênio no corpo
Redutor: tem apenas um grupo hidroxílico hemiacetálico envolvido na ligação glicosídica. Reduz a solução de Fehling e Benedict
Não redutor: tem todos os grupos hemiacetálicos envolvidos na ligação glicosídica. Não reduzem a solução de Fehling ou Benedict
Polissacarídeos
São definidos como açucares complexos.
Os polissacarídeos são constituídos por um grande número (milhares ou centenas de milhares) de monossacarídeos, podendo formar cadeias lineares ou estruturas ramificadas. 
Diversidade estrutural dos polissacarídeos:
Grande quantidade de diferentes açucares;
Cada açúcar pode ligar-se covalentemente a outros açúcares através de várias posições diferentes no anel;
As ligações glicosídicas podem ter configuração alfa ou beta, devido à estereoquímica dos açúcares, ambos os tipos de ligação podem existir na mesma molécula.
AMIDO:
O amido é a forma de reserva glicídica dos vegetais.
Ocorre em grânulos que têm estrias típicas. Estas, aliadas ao tamanho e à forma dos grânulos, são mais ou menos específicas de cada espécie de planta. 
O amido é insolúvel em água fria e pouco solúvel em água quente. Sua hidrólise em presença de ácido dá origem à glicose, com formação intermediária de dextrinas (polissacarídeos) e maltose. 
Constituído por dois polissacarídeos, a amilose e a amilopectina;
Tanto a amilose como a amilopectina são polímeros da glicose.
A amilose é uma molécula linear composta por unidades de glicose ligadas uniformemente por pontes glicosídicas alfa-1,4 que conferem forma helicoidal à molécula.
A amilopectina é constituída de glicose também unidas por ligações alfa-1,4. no entanto, há pontos de ramificação, onde existem ligações alfa-1,6. Os pontos de ramificação ocorre entre cada 24 a 30 resíduos. 
GLICOGÊNIO:
É a forma de reserva glicídica dos animais, mas encontra-se também em fungos. Possui uma estrutura ramificada semelhante á da amilopectina, mas com mais ramificações (as ramificações ocorrem a cada 8 ou 12 resíduos) e mais compacto que o amido. Nas células, o glicogênio forma grânulo relativamente idênticos, mas de dimensões variáveis. 
CELULOSE:
É um dos componentes orgânicos mais abundantes, sendo o componente principal da parede das células vegetais.
É constituído por cadeias muito longas, formadas por moléculas de glicose, unidas por ligações glicosídicas beta-1,4., mas também por pontes de hidrogênio entre o grupohidroxila do C(6) de uma glicose e o grupo hidroxila do C(2) do resíduo de glicose anterior. Estas cadeias associam-se, lado a lado, através de pontes de hidrogênio e ligações de Van der Waals, formando microfibrilas. As microfibrilas associam-se, por sua vez, em feixes. 
Devido à celulose ser um homopolissacarídio linear, de 10 mil a 15 mil unidades de glicose, ela se parece muito com a amilose e com a cadeia principal do glicogênio. Mas há uma diferença muito importante: na celulose os resíduos de glicose têm configuração beta, enquanto a amilose e o glicogênio é alfa. Esta diferença confere à celulose e a amilose estruturas tridimensionais e propriedades físicas muito diferentes entre si.