Bioinorganica

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A Química Bioinorgânica, também chamada de 
Bioquímica Inorgânica, é o ramo da Bioquímica 
que estuda o papel dos metais (em particular dos 
metais de transição) em sistemas biológicos.
O campo de estudos da Química Bioinorgânica
abrange o efeito da adição de metais exteriores 
aos sistemas vivos como por exemplo na 
avaliação da sua toxicidade e na determinação da 
estrutura e função de metaloproteínas.
Células são envoltas por membranas. 
Procariontes: bactérias (arqueas) – células simples , membrana + citoplasma
Eucariontes: animais e plantas
As membranas são camadas duplas de lipídios de 
4 nm de espessura.
Lípidios tornam o interior das membranas hidrofóbico e 
impermeável aos íons.
Há canais específicos, bombas iônicas e outros 
receptores onde íons passam para o interior da célula.
As organelas são as partículas fundamentais das células mais 
complexas (célula eucariótica).
A estrutura da célula é mantida pela pressão osmótica, devida a alta 
concentração de solutos.
célula eucariótica
Organelas: 
Núcleo- guarda o ADN
Mitocôndria- realizam a respiração 
oxidativa
Cloroplastos- capturam a energia 
luminosa
Retículo endoplasmático- síntese de 
proteínas
Complexo golgiense- vesículas que 
contém proteinas
Lisossomos- enzimas degradativas
Peroxissomos- removem H2O2
COMPOSIÇÃO INORGÂNICA DAS CÉLULAS
Os principais elementos que fazem parte da célula, além de C, H, O, N 
são P, S, Na, Mg, Ca, K. 
Além disso, os elementos 2p e 3p (exceção do Be, Al e gases nobres), assim
como os elementos 3d.
Elementos traços: metais d, Se, I, Si, B.
Elementos usados na medicina: Li, Tc, Pt e Au.
COMPARTIMENTALIZAÇÃO – Distribuição dos elementos dentro e fora 
da célula e entre diferentes compartimentos internos
NÍVEIS CONSTANTES DE ÍONS NOS DIFERENTES COMPARTIMENTOS 
(REGIÕES BIOLÓGICAS) - HOMEOSTASIA
Ex: K+ maior concentração dentro da célula; Na+ contrário; Ca+2 é
praticamente ausente no citoplasma , mas concentrado na mitocôndria.
pH varia em diferentes compartimentos – aspecto chave na fotossíntese e 
respiração.
Enzimas de Cu são extracelulares e as de Fe intracelulares. Fe(III) e Cu(I) 
são inativos. Precisa-se então de um meio redutor para o Fe e um meio 
oxidante para o Cu.
Série Irving-Williams – ordem de estabilidade de complexos formados
Mn(II) < Fe(II) < Co(II) < Ni(II) < Cu(II) > Zn(II) 
Considerações sobre compartimentalização:
O processo necessita de energia; íons precisam ser bombeados contra um
gradiente de potencial químico. A diferença de concentrações gera um 
potencial elétrico através da membrana que divide as duas regiões.
Essa diferença armazena energia, que é liberada quando os íons voltam 
as suas posições originais
Ex: Diferença de potencial elétrico para o K+:
∆Φ = (RT/F)ln{[K+]int/[K+]ext}
Transportadores e bombas transferem íons contra um gradiente de 
concentração.
Proteínas não estão estáticas: são constantemente degradadas por enzimas 
e modificadas quando coordenadas a metais
Principais ligantes biológicos 
dos metais: aminoácidos, 
água, sulfeto, sulfato,...
Mg
S
í
t
i
o
s
b
i
o
l
ó
g
i
c
o
s
d
e
c
Proteínas: sequência de amino-ácidos unidos
por ligação peptídica.
Àcidos e bases duros e macios
Ácidos duros preferem se ligar com bases duras
Ácidos macios com bases macias.
______ácidos duros
______ácidos macios
______ácidos de fronteira
DUROS DE FRONTEIRA MACIOS
___________________________________________________
Ácidos Fe+2, Co+2, Ni+2, Cu+, Au+, Ag+, Tl+, Hg+,
H+, Li+, Na+, Cu+2, Zn+2, Pb+2, Pd+2, Cd+2, Pt+2, Hg+2, BH3
K+, Be+2, Mg+2, SO2, BBr3
Ca+2, Cr+2, Cr+3,
Al+3, SO3, BF3
Bases
F-, OH-, H2O, NH3, NO2-, SO3-2, Br-, H-, R-, CN-, CO, I-, S*CN-,
CO3-2, NO3-, O-2, N3-, N2, C6H5N, SCN*- R3P, C6H5, R2S
SO4-2, PO4-3, ClO4-
a) Estrutura secundária de proteínas; b) ocupação do espaço por 
átomos diferentes do hidrogênio.
Ionóforos : propiciam a coordenação seletiva.
Ex.: antibiótico valinomicina
Transporte de Sódio e Potássio
Proteínas sinalizadoras de cálcio
Ca+2 propicia troca rápida de ligantes e número de coordenação
Flexível. Mensageiro importante.
Movimento muscular : troponina + Ca
Calmodulina – ativa a 
Proteína quinase
água
Ca
asp
asp
asp
glu
Carbonila
peptídica
Sonda fluorescente que detecta Ca intracelular
FURA-2
Zn2(Cys)6
Transcrição - Dedos de Zn – controlam como o código genético é convertido
em ARN.
Interação dos dedos de Zn com o ADN. Zn é inativo quanto à oxirredução,
portanto não causa danos ao ADN. 
“Punhos de Zn”
Transporte e armazenagem seletiva de ferro
Fe
tyr
tyr
his
asp
carbonato
transferrina
ferritina
ferridrita
Mioglobina - monômero
Transporte e armazenamento de oxigênio
Hemoglobina - tetrâmero
Hemocianina + O2
Desoxihemocianina
(incolor)
Hemocianina
(azul)
O2
OH
Fe Fe
Hemeritrina
Transferência de elétrons
Quinona a hidroquinona
Citocromo c
Fe
Met
His
F
e
Fe
His His
Clusters de Fe-S
[2Fe-2S] [4Fe-4S]
[3Fe-4S] [2Fe-2S]
Centro Rieske
Centros de TE do cobre
plastocianina
Cu Cu
His
His
Cys
Cys
PROCESSOS CATALÍTICOS
1. CATÁLISE ÁCIDO-BASE
ENZIMA DE ZINCO
ANIDRASE CARBÔNICA
Fosfatase alcalina
Mg
Zn
Zn fosfato
Sítio ativo da aconitase
OH
citrato
S
Fe
Sítio ativo do citocromo c oxidase
Fe
CuO2
His-Tyr
Sítio ativo da laccase
Cu
H2O
O
TPQ
Met
Cu
H2O H2O
O
Fe Fe
Formiato
ligado
Cu
Cu
Feniltiouréia
O
OMo
Cys
Ditioleno
Pterina
Cluster P da nitrogenase [8Fe-7S]
Fe
S
homocitrato
Mo
X S
Fe
FeMoco nitrogenase [Mo7Fe-8S,X]
S Cu
Cluster Cuz[4Cu-S]
Ni
OH
Fe
CN
CO
[NiFe] hidrogenase
[FeFe] hidrogenase
C
n
CO
CN
Dano oxidativo
Estrutura do CooA
Comparação dos sítios do Cu e Zn em CueR e ZntR
Sílica porosa do microesqueleto de
Radiolário
Sensor de gravidade: cristais de 
Calcita do ouvido
Cristais de magnetita em bactérias
magnetotáticas