aula de enzimas 1

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Camilla Marques. 
Professor: Paulo Sixel 
02/05/2018 
Enzimas I 
 
 Proteínas catalisadoras de reações bioquímicas. (Catalisador = substâncias que aceleram a 
velocidade das reações sem serem consumidas). Se as substâncias reagissem uma com as outras 
simplesmente pela presença do meio, elas poderiam levar até mesmo séculos para reagirem. Com 
as enzimas essas reações se processam, continuamente, até mesmo em segundos. 
 Maior parte das enzimas se encontram no meio intracelular, são macromoléculas, logo, ficam 
confinadas nesse espaço (célula). 
 A maioria das enzimas está dentro das células= intracelular. Por que a síntese de proteínas é 
intracelular, e como são macromoléculas, não atravessam facilmente a membrana plasmática. (A 
não ser que a célula tenha atividade secretória, quando isso ocorre ela transfere com facilidade 
seus constituintes para o meio externo.) 
 O estudo das enzimas e importante, principalmente, para uso laboratorial, no diagnósticos e 
acompanhamento de patologias. 
Célula 
 
 
 
 
 
 
1. Todos temos no sangue pequenas quantidades de enzimas não funcionais plasmáticas, 
porém, quando detectamos no sangue a presença elevada de enzimas não funcionais 
plasmáticas, pode-se concluir uma lesão tecidual. Pois assim, por meio dessa lesão, 
substancias intra teciduais são extravasadas, com isso, há um aumento na concentração de 
enzimas não funcionais plasmáticas no sangue. Ex: saco de açúcar furado, quanto maior o 
furo, maior a quantidade de açúcar derramado. 
 
 
 
 
Marcadores de lesão tecidual: 
Não são obrigatoriamente uma enzima, podem ser uma proteína sem função enzimática, uma vez que 
toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima. 
Apesar de termos dezenas e centenas de substâncias dentro das células algumas foram escolhidas para 
serem marcadoras. Essa escolha se deve pela sua localização e também pela facilidade de identificação. 
Líquido 
intracelular: 
Enzimas não 
funcionais 
plasmáticas. 
Fora da célula: 
Líquido 
extracelular: 
(sangue): 
Enzimas 
funcionais 
plasmáticas. 
Quanto maior o grau de lesão Maior a concentração de enzimas Não funcionais plasmáticas no 
sangue. 
A ciência encontra subterfúgios para que você possa acompanhar desde o início da enfermidade até o 
estado atual. Por exemplo: atendendo um paciente com muita dor no peito que irradia para o braço 
esquerdo, mandíbula, pescoço e costas, e com essa descrição rápida você poderia indagar: =. Será que esse 
indivíduo esta enfartando? Para isso você deve examinar com recursos, como o eletrocardiograma (que 
não tem nada a ver com o estudo enzimático.) e também o recurso de marcadores de lesão (pedir coleta 
laboratorial de sangue do paciente para analisar algumas substâncias.) 
Marcadores de lesão cardíaca: (lesão do Miocárdio). 
 Fosfocreatino quinase.( primeira detectada no início do infarto.) 
 Aspartato aminotransferase. 
 Lactato desidrogenase. 
 
Obs: As Enzimas servem tanto para o diagnóstico quanto acompanhamento da doença, por 
exemplo o paciente enfartado, o aumento das enzimas serve como um dos mecanismos de 
confirmação de diagnóstico, e após o tratamento, exames servem para o controle de piora ou 
melhora da doença. Após a cicatrização tecidual a quantidade de enzimas não funcionais 
plasmáticas voltam ao patamar normal no sangue. 
 
Marcadores de lesão Hepática: 
Obs: diagnóstico de hepatite viral. 
 Alanina aminotransferase. 
 Gama-Glutamil transpeptidase. 
 Fosfatase alcalina. (obstrução biliar). 
Marcador de câncer de próstata: 
 Fosfatase ácida. 
Marcador de pancreatite: 
 Amilase pancreática. 
 
Nomenclatura cientifica: 
 Nome do substrato + ase 
 
Exceções: Nomes triviais permanecem até hoje. As primeiras enzimas descobertas eram chamadas 
de fermentos, nessa época a fonte de estudo vinha das secreções digestórias, muito mais fácil 
trabalhar com saliva do que com o liquido intracelular. Nomes da época que se mantiveram até 
hoje. 
Pitialina : amilase salivar 
Pepsina 
Quimotripsina 
 
 Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima. Então o que faz de uma 
proteína uma enzima? 
-Enzimas catalisam reações. Permitem que substratos possam ser transformados em produtos. 
 
 
 
 
 
 
Obs.: Clinicamente- o mais importante não é a qualidade, mas a quantidade, haja vista as proteínas não 
funcionais plasmáticas e as proteínas funcionais plasmáticas. Simbolizado pela presença de [ ] - colchetes- 
concentração. 
Papel da enzima: reconhecer uma substância (substrato) e transforma-la rapidamente em produto. 
 Observação importante: A enzima não é consumida pela reação. Ela é regenerada. Isso é muito 
importante, pois se cada reação descartasse seu catalizador, a célula teria que produzir 
maciçamente novas enzimas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 =mitocôndria. 
Quando a glicose é captada pela célula ela é identificada por uma enzima específica, sendo metabolizada 
pela célula na molécula de Glicose-6-fosfato, que sofre fosforização, e assim fica aprisionada dentro da 
célula. A célula usa essa glicose para o que ela quiser como estocar ela na forma de glicogênio, ou estocar 
como gordura. Assim a glicose segue vias diferentes, como no caso da imagem, a via glicolítica no citosol e 
do ciclo de Krebs na mitocôndria, onde a glicose se transforma no produto final de CO2+ H2O. Mas para 
isso a glicose passa por sucessivas reações se transformando, primeiramente em piruvato, que é 
transformado em acetilcoenzimaA e por último depois do total de 18 reações em CO2+ H2O. 
Na célula tudo e muito bem compartimentado, de forma que as enzimas não funcionais plasmáticas estão 
localizadas na membrana da célula, no citoplasma, nas mitocôndrias, nos lisossomos, e assim por diante. 
Todas as organelas são locais onde as enzimas estão compartimentalizadas. Como elas estão protegidas 
por membranas elas não ultrapassam essas membranas, o que ultrapassa a membrana são os metabólitos 
que vão surgindo. Dessa forma, é a Glicose que vai de encontro as enzimas e não as enzimas que vão até a 
Glicose. Quando uma substância sai do sangue ela é reconhecida no citosol, os produtos podem entrar em 
outros compartimentos, onde são também reconhecidos. Então cada compartimento celular tem suas 
enzimas. O que nos permite em conjunto entender o funcionamento do organismo a nível molecular e 
celular. Esse é o propósito da bioquímica, entender como nós funcionamos do ponto de vista bioquímico. 
 Dessa forma, as enzimas são proteínas diferentes das demais, são proteínas, que de certa forma, 
são capazes de reconhecer substâncias e facilitar a sua transformação em outra substância. Isso faz 
Líquido 
intracelular: 
Enzimas não 
funcionais 
plasmáticas. 
Fora da célula: 
Glicose. 
Piruvato- 
AcetilCoA- 
CO2+ H2o 
Glicose GGP 
 Piruvato 
com que a molécula da enzima tenha um grupamento funcional denominado de sítio catalítico ou 
sítio ativo- Para entender o que é sitio catalítico, vamos pensar em uma proteína na sua estrutura 
terciária, forma globular. Nessa proteína o sítio catalítico representa uma microrregião de 3 a 5 
Aminoácidos ligados por ligações físicas e que podem se ligar a uma molécula (substrato) 
transformando-a em um produto. (O sítio ocupa uma região bem diminuta do tamanho total da 
molécula de proteína.) (Na proteína terciária os aminoácidos estão mais próximos do que na 
primária, e dessa forma podem estabelecer ligações físicas entre si. ) 
 O substrato se encaixa ao sítio catalítico semelhantemente a uma chave (própria) que se encaixa 
em uma fechadura-Modelo Chave- Fechadura. Primeiro modelo proposto, porém, é um modelo 
falho, por ser muito rígido, o que não acontece com as moléculas em solução. A molécula não é 
estática, e uma proteína em solução que vai se ajustando ao ambiente, fazendo com que o próprio 
sítio catalítico possa se ajustar quando o substrato está em sua presença. EX: caneta e tampa- 
encaixe induzido- Quando o substrato chega a molécula da enzima muda sua conformação espacial 
se ajustando ao seu sítio catalítico, e assim com o encaixe do substrato a modificação do produto e 
a conservação da enzima. (Processo dinâmico). 
 Ex: paciente diabético com crise de hipoglicemia, sabe-se que a solução seria glicose. Mas como 
não se tem glicose em casa você dissolve um pouco de sacarose em água e o paciente volta ao 
normal. (A Sacarose foi da boca para o intestino, onde foi hidrolisada em Glicose + frutose, com 
atuação de uma enzima, após isso a glicose cai na corrente sanguínea.) 
 
 Apoenzima: parte proteica da enzima. Parte aminoacidica da enzima. 
 
 Cofatores: que podem ser minerais – cofatores metálicos. = íons. 
Ex: Anidrase carbônica (enzima) – cofator: Zinco. A maioria dos aminoácidos que forma o sítio 
ativo, são unidos por interações físicas e possuem cargas negativas, sendo assim, quando ligados a 
um cátion formam uma ligação estável, então o cofator é um oligoelemento, que se encaixa a 
enzima, e quando ele se encaixa, estabiliza essa região espacial, que se mantem coesa. Ela pode se 
desfazer por elementos externos fortes, mas em meio fisiológico, a função desses fatores é 
estabilizar o sítio catalítico. 
 -Cofatores orgânicos – Coenzimas= na maioria, não na totalidade, são derivados de vitaminas 
(vitamina= Vital amina). Cada uma das vitaminas tem uma coenzima correspondente. Substâncias 
encontradas em quantidade muito pequena, e que também são extremamente fundamentais para o 
fenômeno catalítico. A coenzima também interage com o sítio catalítico, em ligações de fraca intensidade 
(natureza física). Porém, existem situações em que a interação dessas coenzimas possui natureza química, 
covalente, e por isso não se desfaz com facilidade. Quando é o caso da ligação de natureza química, essa 
coenzima é denominada de Grupo prostético. 
Tiamina (B1): Pirofosfato de Tiamina. 
Riboflavina (B2): Flavina Adenina Dinucleotideo.(FAD) 
Niancina(B3): Nicotilamida adenina Dinucleotideo.(NAD) 
Piroxidina( B6): Piridoxal Fosfato. 
 
Ex: Álcool desidrogenase. (Encontrada no fígado). O nome da enzima sempre é precedido do substrato, 
depois a função depois o sufixo ase. Essa enzima desidrogena o álcool transformando –o em acetaldeido, 
por meio da retirada de um H do etanol, para isso e fundamental a coenzima FAD – (derivada da vitamina 
B3), que serve como aceptor de hidrogênios. Essa enzima não é especifica, pois, existem vários tipos de 
álcool. 
As coenzimas são denominadas por alguns autores como segundos substratos. 
 
 Holoenzima( enzima total) = componente apoproteico( conzima,Cofator) + parte proteica. 
 Isoenzimas: Iso (igual) enzimas com mesma atividade que, porém, atuam em órgãos diferentes. OU 
também podem ter diferenças estruturais, mas não a ponto de mudar seu aspecto funcional. 
Ex; fosfocreatino quinase. 
 𝑓𝑜𝑠𝑓𝑜𝑐𝑟𝑒𝑎𝑡𝑖𝑛𝑎 → 𝑃𝑖 + 𝐴𝐷𝑃 → 𝐴𝑇𝑃. 
A reação fosfocreatina é catalisada pela fosfocreatino quinase. Os músculos precisam de ATP, tanto o 
musculo esquelético quanto o musculo cardíaco, por exemplo. Assim a fosfocreatino quinase, está 
presente tanto no músculo cardíaco, quanto no musculo esquelético. Entretanto, há uma diferença 
estrutural e de localização da enzima, porém, ela realiza a mesma função em ambos= contribuir para a 
formação de ATP. 
 
Caso clínico como ex: individuo 45 anos, 1,60m, 90kg resolveu jogar uma partida de futebol, por volta de 
12:00 h. Observa- se que é uma pessoa obesa, e possivelmente hipertensa. Aos 45 do primeiro tempo caiu 
no chão com muita dor no peito, chegando ao hospital, o plantonista realiza análise de marcador 
enzimático e eletrocardiograma. O primeiro marcador a ser utilizado será a fosfocreatino quinase, uma 
enzima não funcional plasmática , que fica em pequena quantidade no sangue. Porém, se encontrá-la em 
alta quantidade no sangue poderá significar uma possível lesão do miocárdio, mas o paciente estava com 
muita dor muscular. Resumindo, a enzima encontrada no sangue pode vir do coração ou dos músculos, 
pois é uma isoenzima. A eletroforese permite identificar isoformas enzimáticas, quando fazemos a 
eletroforese enzimática da fosforocreatino quinase encontramos que no coração a isoforma da enzima é a 
CK-MB. Já no musculo esquelético, a isoforma encontrada é a CK-MM. 
Outro exemplo: Lactato desidrogenase – é uma enzima de estrutura muito complexa, formada por dois 
monômeros proteicos. Do tipo, H e M, podendo se combinar de 4 formas: H4, H3M,H2M2,HM3,M4. Dessa 
forma a detecção pura e somente da lactato desidrogenase não configura uma patologia própria, sendo 
necessário especificar qual você quer. O papel bioquímico delas e o mesmo, a diferença é a localização e a 
estrutura (de forma que não altera a sua funcionalidade.) 
Classificação das Enzimas: 
(Critério tipo de atividade que desempenham.) 
 Classe 1=Oxido-redutases: enzimas que fazem reação de oxidação e redução.(oxidação = perda de 
elétrons, redução= ganho de elétrons) ex: Carbono desidrogenase. 
 Classe 2 = Transferases: 
Ex: enzima do coração: Aspartato aminotransferase. Também conhecida como 
transaminase glutâmico oxaloacético (TGO). 
Ex: Alanina aminotransferase =(TGP)- transaminase glutâmico pirúvica.(enzima 
Hepática.). O laudo de aumento dessa enzima, identifica uma possível hepatite. 
Alanina= substrato, aminotransferase= transferência de grupamento amina. 
 
 
 
 
 
 
 Classe 3= Hidrolases: catalisam reações de hidrolise. 
 Classe 4= Liases: Quebra de ligações não envolvendo agua. Quebra de ligações covalentes. 
 Classe 5= Isomerases: converção de isômeros. Ex : frutose em glicose. 
 Classe 6= Ligases: realizam formação de ligações. 
São várias classes enzimáticas em que, através da sua localização podemos saber a sua função.