proteinas 2010

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PROTEÍNAS
QUÍMICA DE ALIMENTOS
Curso técnico em Alimentos
Prof.a Michelle Andrade Souza
PROTEÍNAS
Composição
Definição: 
São polímeros complexos formados por
moléculas orgânicas (os aminoácidos):
Alto peso molecular (6000 a
100000 dáltons);
Unidades repetitivas.
Carbono (50 a 55%)
Oxigênio (20 a 24%) 
Hidrogênio (6 a 8%)
Nitrogênio (16%)
Enxofre (0,2 a 0,3 %)
 Funções:
 Biológicas:
 contráteis (actina e miosina);
 Estruturais (queratina, colágeno);
 Biocatalizadores;
 Horminais (insulina, glucagon);
 Transferência (ferritina, hemoglobina);
 Proteção contra agentes agressores:
 Anticorpos (mamiféros);
 Veneno (cobras)
 Antibióticos (microrganismos);
 Doenças de origem alimentar:
 Toxina botulínica e Príons.
PROTEÍNAS
Digestão das proteínas:
 Boca: ação mecânica;
 Estômago: HCl (suco gástrico) desnatura proteína e pepsina inicia a hidrólise
(transformando em polipeptídeos);
 Intestino delgado: Suco pancreático e suco entérico liberam as enzimas tripsina,
carboximetilpeptidase e aminopeptidase que degradam os polipeptídeos em
aminoácidos, dipeptídeos e tripeptídeos.
 Mucosa: Ação das peptidases, tripeptidases para liberar aminoácidos na corrente
sanguínea;
 Intestino grosso: Elimina material não digerido que pode ser fermentado pela flora
intestinal.
Não há reserva de proteínas quantidades
acima das necessidades são todas
metabolizadas.
Fígado mantém o balanço de aminoácidos plasmáticos, sintetiza proteínas essenciais,
enzimas, lipoproteínas, hemoglobina, converte proteína em glicose.
A absorção de proteínas é afetada por fatores intrínsecos ( capacidade digestiva,
absorção intestinal) e extrínsecos (alimentos ingeridos, teor de nutrientes e
processamento)
biodisponibilidade de nutrientes
Determinam 
 BIODISPONIBILIDADE DOS NUTRIENTES
“Porção disponível de qualquer nutriente é aquela que
efetivamente é absorvida em uma forma que possa ser utilizada
pelo organismo em seu metabolismo celular”.
BIODISPONIBILIDADE DE PROTEÍNAS
“Proteína degradada em aminoácidos livres, para que seja efetivamente
absorvida e possa ser utilizada pelo organismo, com a finalidade principal
de síntese protéica”.
PROTEÍNA AA LIVRE 
SÍNTESE PROTEICA
FATORES QUE AFETAM A BIODISPONIBILIDADE:
Alimentos fontes de proteínas;
Conformação das proteínas, fibrosas e insolúveis são menos atacadas 
pelas proteases que as globulinas solúveis;
Fixação com metais, lipídeos, celulose e outros polissacarídeos;
Presença de fatores anti-nutricionais
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
São aminoácidos que o organismo não consegue
sintetizar de modo algum ou em quantidade suficiente
para suprir as necessidades do organismo
Exemplos:Histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptofano e valina
AMINOÁCIDOS NÃO-ESSENCIAIS
Se houver deficiência pode ser sintetizado a partir de AA
essenciais ou de precursores
Exemplos: Alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico,
prolina e serina
QUALIDADE DA PROTEÍNA
É definida pela presença de aminoácidos essenciais e pela
biodisponibilidade dos mesmos:
Proteína de alto valor biológico Proteína de origem animal , possui todos os
aminoácidos essenciais (ovo, leite carnes);
Proteína de baixo valor biológico Proteína de origem vegetal , carente em
aminoácidos essenciais;
Aminoácidos
 Unidades estruturais das proteínas;
 Definição: São compostos químicos que possuem um grupo 
carboxila (COOH), um grupo amino (NH2) e uma cadeia lateral 
(R) ligados ao mesmo átomo de carbono.
H
R C COOH Estrutura básica
NH2
 R: cadeia lateral ou grupo R é diferente nos 20 tipos de 
aminoácidos mais freqüentemente encontrados na natureza, 
principalmente nos alimentos.
Classificação dos 
aminoácidos:
 A mais aceita utiliza apolaridade da cadeia 
lateral, que significa a tendência de 
interação com a água
 Aminoácidos polares sem carga;
 Aminoácidos com radicais apolares ou 
hidrofóbicos;
 Aminoácidos carregados positivamente;
 Aminoácidoscarregados negativamente.
Propriedades ácido-básicas 
de aminoácidos: 
 Em soluções aquosas de pH neutro os grupos 
carboxila e amino encontram-se ionizáveis:
 Assim são denominados Íons dipolar “Zwitterion”
Propriedades ácido básicas de 
aminoácidos:
 São moléculas anfóteras, ou seja, atuam
tanto como base quanto como ácido:
 Atuação como ácido:
 Atuação como base:
Titulação de aminoácidos:
Titulação de aminoácidos:
 Conclusões: 
 A curva de titulação indica a carga elétrica 
líquida do aminoácido em qualquer pH;
 O pH no qual o aminoácido apresenta carga 
elétrica igual a zero é denominado pH 
isoelétrico ou ponto isoelétrico (ocorre o 
predomínio da forma dipolar);
 Em qualquer pH que o aminoácido estiver 
abaixo de seu ponto isoelétrico apresentará 
carga elétrica positiva e acima negativa.
Peptídeos
 Definição:
São formados por aminoácidos através de 
ligações amídicas denominadas peptídicas.
2 a 10 aminoácidos = oligopeptídeos
11 a 49 aminoácidos = polipeptídeos
≥ a 50 aminoácidos = proteínas
Constituição química
Forma Simplificada: 
H
3
N
+____
Ala
____
Asp
____
Fhe
____
COOH
Proteínas
 Definição:
Proteínas são polimeros de aminoácidos, 
codificados por gens, podendo ser 
constituídas por uma ou mais cadeias 
polipeptídeas.
Ex: a lisozima uma enzima que possui 129 
aminoácidos possui peso molecular igual 
a aproximadamente 15000000 daltons = 
15 KDa
Classificação das proteínas:
 De acordo com a forma ou 
conformação:
 Globulares: as cadeias são enoveladas 
firmimente “empacotadas”, geralmente são 
solúveis em sistemas aquosos.
 Fibrosas: as cadeias são esticadas ou 
estendidas, geralmente são insolúveis na 
água.
Classificação das proteínas: De acordo com a forma ou 
conformação:
músculo
hemoglobina
Classificação das proteínas: 
 De acordo com a composição:
 Simples: formadas apenas por aminoácidos;
 Conjulgadas: Constituídas por aminoácidos e 
outros componentes fazendo parte da sua 
estrutura (denominado grupo prostético).
Ex: Glicoproteína, lipoproteína, cromoproteína.
Classificação das proteínas: 
 De acordo com a solubilidade:
 Albuminas: Solúveis em água (lactoalbumina);
 Globulinas: Insolúveis em águam, mas solúveis em 
soluções salinas neutras (lactoglobulina);
 Prolaminas: Insolúveis em água e em soluções 
salinas, mas solúveis em etanol (gliadina);
 Glutelinas: Insolúveis em água, soluções salinas e 
etanol, mas solúveis em soluções acidas ou 
alcalinas (gluteína);
 Escleroproteínas: Insolúveis (colágeno e 
queratina).
Estrutura e Conformação 
das proteínas:
 Estrutura primária: é a sequência de 
aminoácidos ao longo da cadeia 
polipeptídica
Estrutura e Conformação das 
proteínas:
 Estrutura secundária: arranjo 
espacial local de um segmento da 
cadeia polpipeptídica, através de 
ligações de hidrogênio;
Estrutura e Conformação das 
proteínas:
 Estrutura terciária: é o enovelado final da cadeia 
polipeptídica ou sua estrutura em três dimensões, 
mantida por interações intermoleculares do tipo 
ligações de hidrogênio, pontes dissulfeto, Van Der 
Valls e iônicas.
Estrutura e Conformação 
das proteínas:
•Estrutura quaternária: é a interação entre 
subunidades de uma proteína, ou seja, 
refere-se a proteína com duas ou mais 
subunidades polipeptídicas.
1. Estrutura das proteínas
Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terciária
Estrutura quaternária
Desnaturação de proteínas
Alimentos 
Funcionais
x
PropriedadesFuncionais
Alimentos Funcionais: são aqueles que, além de suas 
propriedades nutritivas, possuem ação fisiológica que resultam em 
benefícios à saúde, seja na sua manutenção ou na prevenção de 
doenças. Essas propriedades são ditas serem Propriedades Funcionais 
Nutracêuticas.
Propriedades Funcionais: são todas aquelas que não são 
nutritivas, mas que influem na estrutura e aceitabilidade do alimento. 
Tais como: viscosidade, solubilidade, adsorção de água e lípideos, 
formação de emulsões, de formação de gel e de textura.
Classificação das 
propriedades funcionais
Reológicas: propriedades que dependem de características físicas e 
químicas específicas das proteínas (viscosidade);
Sensoriais: se manifestam através dos órgãos dos sentidos, 
propriedades sensoriais (textura, cor, gosto, aroma) .
Intermoleculares: depende da habilidade da proteína de formar 
ligações cruzadas entre suas próprias moléculas ou com outros 
componentes do alimento (formação de fibras de proteínas, 
geleificação, formação de massa visco-elástica)
Definições...
•Segundo Fennema (1993), propriedades funcionais das proteínas 
são aquelas propriedades físico-químicas que lhes permitem 
contribuir para a aceitabilidade do alimento.
•Kinsella (1982), define propriedades funcionais como aquelas 
propriedades físico-químicas que afetam o comportamento das 
proteínas nos sistemas alimentares durante o processamento, 
estocagem, preparação e o consumo.
Classificação das 
propriedades funcionais
Classificação proposta por Pour- El (1981):
Hidrofílicas: depende da afinidade da proteína pela água 
(solubilidade, capacidade de hidratação e de retenção de água);
Interfásicas: depende da capacidade das moléculas de proteínas se 
unirem e formarem uma película entre duas fases imiscíveis 
(emulsificação e formação de espumas);
Classificação das propriedades 
funcionais
Reológicas: propriedades que dependem de características físicas e 
químicas específicas das proteínas (viscosidade);
Sensoriais: se manifestam através dos órgãos dos sentidos, 
propriedades sensoriais (textura, cor, gosto, aroma) .
Intermoleculares: depende da habilidade da proteína de formar 
ligações cruzadas entre suas próprias moléculas ou com outros 
componentes do alimento (formação de fibras de proteínas, 
geleificação, formação de massa visco-elástica)
Propriedades Funcionais
Solubilidade:
É determinada por 3 fatores principais:
Grau de Hidratação; 
Distribuição de cargas ao longo da cadeia;
Presença de substâncias não protéicas como fosfato, 
carboidratos e lipídeos.
Maior ou menor afinidade das moléculas de proteínas pelo 
solvente, que no caso dos alimentos é a água.
Propriedades Funcionais
Solubilidade:
Radicais de proteína polares: exterior da molécula
Radicais de proteína apolares: interior da molécula
Solubilidade
Solubilidade
Propriedades Funcionais
Solubilidade:
Dados de solubilidade de proteínas; 
bebidas alimentícias; 
floculação ou sedimentação protéica; 
aparência e textura do produto.
Propriedades Funcionais
Hidratação e Capacidade de retenção de água:
Essas propriedades relacionam-se com a quantidade 
de água que permanece na proteína ou no alimento protéico 
após exposição a um excesso de água e a aplicação de uma 
força de centrifugação ou pressão.
As propriedades funcionais hidrofílicas são muito 
importantes nas carnes para garantir os atributos de textura, 
suculência e maciez características desses produtos.
Propriedades Funcionais
Hidratação e Capacidade de retenção de água:
A água firmemente ligada a grupos hidrofílicos das 
cadeias polipeptídicas (carboxílicos, sufidrílicos, amínicos), 
representa a água de hidratação.
Propriedades Funcionais
Hidratação e Capacidade de retenção de água:
A água livre pode estar imobilizada na rede tridimensional da 
proteína, através de ligações cruzadas e forças eletrostáticas entre as 
cadeias polipeptídicas.
Capacidade de fixação de 
água
Propriedades Funcionais
Propriedades 
Hidrofílicas
pH
Temperatura
Força iônica
Propriedades Funcionais
pH ionização e magnitude 
da carga protéica
forças interativas
(atração e\ou repulsão)
No ponto isoelétrico, pH no qual a proteína apresenta carga 
elétrica nula, a mesma se precipita. Logo, as propriedades de absorção 
e retenção de água e de solubilidade são prejudicadas. 
Força iônica: Efeito “salting – in” e “salting – out”. 
Perfil de solubilidade da proteína isolada do soro 
do leite aquecidas a 70º C em diferentes tempos
Propriedades Funcionais
Temperatura: quando se eleva diminui as interações 
de ligação de hidrogênio e conseqüentemente a ligação de 
proteína com a água é prejudicada.
Proteína com estrutura compacta pode ter sua 
propriedades funcionais hidrofílicas melhorada, com 
aquecimento. 
Propriedades Funcionais
Viscosidade
A viscosidade dos fluidos protéicos está diretamente
relacionada com o diâmetro aparente das moléculas dispersas:
• características próprias de cada proteína;
• das interações proteína-água e
• das interações proteína-proteína.
TIXOTROPIA: fenômeno que consiste na diminuição da viscosidade 
de soluções protéicas quando as mesmas são agitadas.
RELAÇÃO ENTRE:
Viscosidade X Solubilidade (ovoalbumina);
Viscosidade X Capacidade de absorção de água
Depende:
Propriedades funcionais 
interfásicas
Geleificação; Capacidade de formar espumas e Emulsificação
Propriedades Funcionais
Emulsificação:
Emulsão mistura de 2 líquidos 
imiscíveis.
Ex: emulsão de óleo em água (leite)
emulsão de água em óleo 
(manteiga)
As emulsões alimentares tendem
a desestabilizar–se pelos
mecanismos de:
a) Sedimentação;
b) Floculação;
c) Colisão.
Propriedades Funcionais
Emulsificação:
 Agente emulsificante:
 Polissacarídeos 
espessantes;
 Proteínas (moléculas 
anfipáticas ou 
anfifilicas) 
partes hidrofóbicas e 
hidrofílicas numa 
mesma molécula.
Propriedades Funcionais
Emulsificação:
Dois aspectos interessam na emulsão:
capacidade de emulsificação: quantidade de óleo que
pode emulsificar-se por grama de proteína, antes que
se inverta a fase;
estabilidade da emulsão (ES): expressa como
porcentagem de diminuição de volume da emulsão
inicial.
Fatores que afetam a formação e a estabilidade de uma emulsão:
 tamanho da partícula de gordura;
 Solubilidade;
 Temperatura;
 pH;
 viscosidade.
ES = (volume emulsão final/ volume emulsão ) X 100
Propriedades Funcionais
Emulsificação:
As salsichas, são um sistema de dispersão grosseira 
de um sólido (gordura) em um líquido que constituem a 
fase continua, no qual as proteínas da carne atuam como 
emulsificante.
Outros exemplos: leite, maionese, queijo fundido, 
assados...
Formação e Estabilidade da espuma:
Propriedades Funcionais
A capacidade de uma proteína formar espuma refere-se a
expansão de volume da disperção protéica com a incorporação de ar por
batimento, agitação ou aeração.
Propriedades Funcionais
Formação e Estabilidade da espuma:
Para poder avaliar as propriedades espumantes das proteínas, é 
necessário levar em conta três parâmetros:
 Capacidade de formação de espumas: é a área interfacial que a 
proteína pode criar;
 Estabilidade da espuma: diz respeito à retenção do volume máximo 
de espuma formada em função do tempo de repouso;
Firmeza da espuma: É a capacidade que tem a coluna de espuma de 
suportar determinada massa.
Espumas com texturas diversas são encontradas nos alimentos, 
tais como:merengues, bolos, marshmallow, mousse, cerveja, pães.
 Fatores que interferem na Formação e 
estabilidade da espuma:
 Concentração de proteínas: maior concentração 
maior estabilidade, porém não afeta a formação de 
espuma;
 pH: ponto isoelétrico;
melhora a estabilidade (maior 
espessura e rigidez das proteínas 
adsorvidas na interface 
ar/água)
Propriedades Funcionais
Formação e Estabilidade da espuma:
Quantidade de 
espuma que 
se forma é 
pequena
o Adição de açúcar melhora a estabilidade da espuma;
o Presença de lipídeos atrapalham a formação de
espuma, visto que se colocam na interface ar/água.
Propriedades Funcionais
Geleificação:
Quando as proteínas desnaturadas agregam-se para formar uma 
rede protéica ordenada, este processo denomina-se geleificação.
A geleificação implica na formação de uma massa insolúvel e 
bem hidratada e interações específicas proteína- proteína.
Formação de géis: - soluções protéicas (ptnas do soro do leite e 
da clara do ovo).
- dispersões de ptnas insolúveis ou 
parcialmente insolúvel (colágeno, etc).
Propriedades Funcionais
Geleificação:
Propriedades Funcionais
Geleificação:
A geleificação possui papel fundamental na 
preparação de numerosos alimentos, entre eles diversos 
produtos lácteos, clara do ovo coagulada, géis de gelatina, 
vários produtos cárneos triturados e aquecidos, massas de 
panificação.
Aplicações...
As proteínas servem como ingredientes funcionais 
numa ampla e sempre crescente faixa de aplicação em 
alimentos:
Proteínas do glúten = propriedades visco-elásticas da 
massa do pão;
Proteínas musculares = suculência e textura da carne;
Proteínas do ovo = características sensoriais de bolos e 
sobremesas;
Proteínas do leite = produção de queijo e demais 
produtos lácteos;
Aplicações...
Dificuldades na determinação das propriedades funcionais das 
proteínas:
Fatores intrínsecos (tamanho, composição 
e seqüência de aa, carga, estrutura, etc).
Propriedades funcionais 
das proteínas
Fatores extrínsecos (pH, temperatura,
condições de secagem e estocagem,etc).
Considerações Finais
Visto que as preferências alimentares são baseadas, grandemente, 
aos atributos sensoriais dos alimentos tais como, sabor, textura, 
aroma, viscosidade, e as propriedades funcionais das proteínas estão 
intimamente ligadas na determinação dessas características. Nada 
mais justo que a dedicação no estudo das mesmas, pra garantir uma 
maior aceitação de novos alimentos pelo consumidor.
Diante da ampla aplicação das propriedades funcionais das 
proteínas nos alimentos, muitas pesquisas estão sendo desenvolvidas 
em busca de descobrir novas fontes potencias de proteínas com essas 
características.
Bibliografia
FENNEMA, O. R. Aminoácidos, Péptidos y Proteínas. IN: Química 
de los alimentos. Zaragoza, Espanha: Ed Acribia 1993;
SGARBIERI, V.C. Proteínas em Alimentos. São Paulo,1996;
DAMODARAN, S; PARAF, A. Food Proteins and their 
Applications. New York. ed.Board, 1997;
DONADEL, M. E. PRUDENCIO-FERREIRA, S.H, Propriedades 
funcionais de concentrado protéico de feijão envelhecido.Revis. 
Ciência e Tecnologia de Alimentos.v.19, n.3 Campinas set.\dez.1999;
YURIKA, M.I., et all Propriedades funcionais da farinha e 
concentrado protéico de feijão guandu (Cajanus cajans (I.) millsp). 
Revis ALAN v.50, n.3 Caracas set. 2000;
Bons Estudos