Apresentação-3-Proteínas

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UNIVERSIDADE FEDERAL DO PAMPA 
ENGENHARIA DE ALIMENTOS
DISCIPLINA DE QUÍMICA DE ALIMENTOS 
PROTEÍNAS 
Profa. Valéria Terra Crexi
Propriedades Funcionais das Proteínas
As proteínas têm uma grande influência sobre os atributos sensoriais dos alimentos.
Atributos sensoriais:
	Textura, sabor, cor e aparência. 
		no alimento são o efeito líquido de interações complexas entre vários componentes. 
Propriedades Funcionais das Proteínas
Ex: Propriedades sensoriais dos produtos de padaria:
		 propriedades viscoelásticas e de formação da massa do glúten do trigo. 
	
Propriedades Funcionais das Proteínas
Ex: produtos cárneos
		 características texturais e de suculência dependem das proteínas do músculo (actina, miosina, actomiosina e várias proteínas solúveis da carne) 
	
Propriedades Funcionais das Proteínas
Ex: estrutura de bolos, propriedades de batimento de alguns produtos
 
		propriedades das proteínas da clara de ovo 
		
Propriedades Funcionais das Proteínas
 
	
	Propriedade funcional- toda propriedade não-nutricional que influi no comportamento de um alimento
	. características sensoriais, propriedades físicas dos alimentos e de seus ingredientes 
-
Processamento, armazenamento, preparo e consumo
 
 Propriedades físico-químicas proteínas X Funcionalidade das proteínas 
Tamanho, forma, composição e seqüência de aminoácidos, 
carga líquida e distribuição das proteínas,
Razão de hidrofobicidade/hidrofilicidade
conformação (estrutura secundária, terceária e quartenária),
 
capacidade de reação com outros componentes. 	
 
 
Tabela 1: Funções das proteínas alimentares em sistemas de alimentícios 	
Propriedade funcional
Alimento
Solubilidade, viscosidade
Bebidas
Viscosidade, capacidade de absorção de água, emulsificação
Cremes, sopas, molhos
Formação da massa
Massas alimentícias, pães
Formação de espuma, emulsificação, capacidade de absorção de água
Pães, bolos, biscoitos
Geleificação, formação de espuma
Sobremesas lácteas, merengue
Emulsificação, viscosidade,geleificação
Queijos
Geleificação, capacidade de absorção de água, emulsificação
Produtos de carne cozidos
Texturização, fixação de aromas, absorção e retenção de água
Similares da carne
Emulsificação
Maionese, manteiga
Geleificação, formação de espumas
Produtos do ovo
As propriedades funcionais podem ser observadas como manifestações de três aspectos moleculares das proteínas
Propriedades de hidratação
Propriedades relacionadas a superfície proteica
Propriedades hidrodinâmicas/reológicas 
1) Hidratação proteica
Propriedades funcionais:
Umectabilidade,expansão,solubilidade,
espessamento/viscosidade,
 capacidade de retenção de água, 
gelificação, coagulação,
 emulsificação e formação de espuma
INTERAÇÕES ENTRE ÁGUA E PROTEÍNA
Moléculas de água ligam-se a diversos grupos nas proteínas 
Hidratação proteica
A capacidade da proteína de se ligar à água é definida como gramas de água ligada por grama de proteína, quando um pó seco de proteína é equilibrado com vapor de água a uma umidade relativa de 90-95%. 
“Propriedades de hidratação das proteínas estão relacionadas com fatores intrínsecos da própria molécula”
	Composição de aminoácidos e conformação :
	 interação com a água através de pontes de hidrogênio, ligações dipolo-dipolo ou cadeias laterais de aminoácidos (interação com os grupos ionizados).
		Composição de aminoácidos: 
 # aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas: menor capacidade de hidratação 
# aminoácidos com cadeia laterais hidrófilas: estabelecem mais facilmente pontes de hidrogênio com a água
			
Conformação: 
 
# Ordenação no espaço ao longo das cadeias polipeptídicas unidas por pontes de hidrogênio – ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
# Organização tridimensional dessas cadeias ordenadas – ESTRUTURA TERCEÁRIA 
Relacionado com fatores ambientais: 
	pH, força iônica, temperatura, tipo de sais
pH 
Valores menores ou maiores que o ponto isoelétrico 
Cargas positivas ou negativas (repulsão entre as moléculas de proteína) – moléculas de água interagem com essas cargas, solubilizando a proteína. 
pH próximo ao ponto isoelétrico (cargas líquida neutra) 
Aumento da interação proteína-proteína 
Solubilidade
	
	As propriedades funcionais das proteínas são afetadas pela solubilidade da proteína 
Espessamento, formação de espuma, emulsificação e geleificação 
A solubilidade manifestação do equilíbrio entre as interações proteína-proteína e proteína-solvente 
Proteína-Proteína+ Água Proteína-Água 
Proteína solúvel 
Interage com solvente (pontes de hidrogênio, dipolo-dipolo e interações iônicas)
Interações de natureza hidrofóbica – promovem interação proteína-proteína, resultando em diminuição da solubilidade 
Proteína solúvel 
Interações de natureza iônicas – promovem interação proteína-água, resultando em aumento da solubilidade 
Resíduos iônicos- repulsão eletrostática entre as moléculas de proteína que se deve à carga positiva ou à negativa líquida, em qualquer pH que não seja o pH isoelétrico 
Classificação das Proteínas quanto a Solubilidade 
Albuminas
	São solúveis em água em pH 6,6 (ovoalbumina, α-lactoalbumina)
Globulina 
	São solúveis em soluções salinas diluídas em um pH 7,0 (glicinina, β-lactoalbumina)
Classificação das Proteínas quanto a Solubilidade
# Proteínas altamente hidrofóbicas 
Glutelinas 
	São solúveis apenas em soluções ácidas de pH 2,0 e soluções alcalinas de pH 12 (ex. glutelinas do trigo)
Prolaminas
	São solúveis em etanol a 70% (gliadinas)
pH e Solubilidade
pH abaixo ou acima do pH isoelétrico
	# proteínas possuem carga líquida positiva ou negativa 
	A repulsão eletrostática e a hidratação dos resíduos carregados promovem a solubilidade da proteína.
	Gráfico solubilidade X pH = formato em U 
pH e Solubilidade
Solubilidade mínima próxima ao pH isoelétrico
	falta de repulsão eletrostática, o que promove a agregação e a precipitação por meio de interações hidrofóbicas. 
pH e Solubilidade
Maior parte das proteínas é altamente solúvel em pH alcalino de 8-9
		Extração proteica de fontes vegetais, como farinha de soja, é realizada a esse pH
pH e Solubilidade
Desnaturação pelo calor pelo calor muda o perfil da solubilidade-pH das proteínas
		Alteração no perfil da solubilidade na presença da desnaturação pelo calor se deve ao aumento da hidrofobicidade da superfície proteica como conseqüência do desdobramento. 
	# Alteração do equilíbrio entre as interações proteína-proteína e proteína-solvente, a favor da primeira. 
Força iônica e solubilidade
Íons estabilizam a proteína aumentando a hidratação proteica, ligando-se fracamente a proteínas 
Concentrações < 1 
Salting in: baixa concentração salina – aumenta a solubilidade
Diminui a atração eletrostática entre as proteínas
Abre-se a rede protéica que estará em maior contato com a água 
Força iônica e solubilidade
Íons estabilizam a proteína aumentando a hidratação proteica, ligando-se fracamente a proteínas 
Concentrações < 1 
Salting in: baixa concentração salina – aumenta a solubilidade
Diminui a atração eletrostática entre as proteínas
Abre-se a rede protéica que estará em maior contato com a água 
Saltin-out: alta concentração salina –diminui a solubilidade
		Concentrações > 1M
 concorrência entre os íons e as proteínas para captar água 
	 diminui as interações água-proteína 
Temperatura 
Solubilidade aumenta com temperatura 
0 e 400C
Temperatura 
Aumento de temperatura acima de 400C 
Diminui a capacidade de ligar água
Ruptura das pontes de hidrogênio
Desnaturação seguida de agregação (redução da superfície da proteína exposta a água) 
Solventes Orgânicos e Solubilidade 
Adição de solventes orgânicos (etanol e acetona)-redução da constante dielétrica do meioForças eletrostáticas de atração aumentam 
Intramolecular (dentro da molécula) –desdobramento da molécula proteica 
Intermolecular (entre as moléculas) – ligação entre grupos de carga oposta 
 AGREGAÇÃO PRECIPITAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Solventes Orgânicos e Solubilidade 
Adição de solventes orgânicos
Competem pelas moléculas de água reduzindo a solubilidade das proteínas
Redução da solubilidade é explicada por dois fatores:
# redução da constante dielétrica do meio 
# redução da hidratação das moléculas proteicas
b) Propriedades Interfaciais das Proteínas
 
	Incluem-se neste item a capacidade de formação de espumas, as emulsões e todos os fenômenos relacionados com a tensão superficial. 
 Propriedades Interfaciais das Proteínas
 
	Alimentos – produtos de tipo emulsão (sistemas dispersos instáveis) 
		Necessário Substância anfifílicas entre as duas fases (estabilidade) 
	Proteínas – moléculas anfifílicas, migram espontaneamente para uma interface ar-água ou interface óleo-água 
		 SURFACTANTES (redução da tensão interfacial)
b) Propriedades Interfaciais das Proteínas
 
	PROTEÍNAS COMO SURFACTANTES
	Formam uma película altamente viscoelástica, em uma interface, a qual tem a capacidade de suportar choques mecânicos durante a estocagem e a manipulação. 
	- As espumas e as emulsões estabilizadas por proteínas são mais estáveis do que as preparadas com surfactantes de baixo peso molecular e, por causa disso, as proteínas são muito usadas para esses fins. 
b) Propriedades Interfaciais das Proteínas
 
	
Figura 1: Diferença entre o modo de adsorção de um surfactante de baixo peso molecular e o de uma proteína, nas interfaces ar-água e óleo-água. 
A migração espontânea das proteínas a partir do volume total de líquido para uma interface indica que a energia livre das proteínas é menor na interface que na fase aquosa total. Dessa, forma quando o equilíbrio é estabelecido, a concentração da proteína na região interfacial é sempre maior do que a encontrada na fase aquosa. 
Propriedades Interfaciais das Proteínas
 
	Atributos que as proteínas com propriedades surfactantes devem ter:
Capacidade de adsorver rapidamente à interface
Capacidade de desdobrar-se com rapidez e orientar-se em uma interface
Uma vez na interface, a capacidade de interagir com moléculas vizinhas e formar uma forte película coesiva e viscoelástica que pode suportar movimentos térmicos e mecânicos
 
	Dispersões são sistemas discretos de partículas em líquido contínuo. 
	Emulsão quanto as partículas são líquidas tem-se uma emulsão 
	Tipos de emulsão 
		óleo em água (o/w)
		água em óleo (w/o)
* Maioria das emulsões alimentícias é do tipo óleo em água (leite) 
		
Propriedades Emulsificantes
Propriedades Espumante 
 
	Dispersões são sistemas discretos de partículas em líquido contínuo. 
	Espuma quanto as partículas são gasosa tem-se uma espuma
	Exemplos:
		
		Espuma da cerveja – solução que contém bolhas de gás
		sorvetes
		bolos
		merengues 
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Emulsões e espumas 
“São sistemas de duas fases imiscíveis entre si e instáveis, a menos que haja substâncias anfifílicas na interface que diminuem a tensão interfacial e evitem a coalescência das gotas dispersas” 
Coalescência: desestabilização da emulsão , união das gotas dispersas
Exemplo de alimentos: leite, a manteiga, maionese, salsichas,sorvetes etc. 
Propriedades espumantes 
	As espumas alimentícias são dispersões de gotas de gás (ar ou CO2) em fase contínua líquida ou semi-sólida.
	exemplos: merengue, nata batida e pão 
Proteínas ajudam na formação e estabilização da fase gasosa dispersa, formando a barreira protetora elástica entre as bolhas de gás capturadas . 
Distribuição uniforme e tamanho reduzido das bolhas de gás produzem um alimento suave e leve e com maior intensidade de aroma 
Propriedades Emulsificantes e Espumantes
	As proteínas possuem a propriedade de estabilizar emulsões e espumas. 
	Fatores: 
		pH
		força iônica
		temperatura
		presença de surfactantes de baixo peso molecular 
		açúcares
		volume da fase óleo
		tipo de proteína 
		tipo de equipamento
		taxa de cisalhamento 
Propriedades Emulsificantes e Espumantes 
pH 
	pH isoelétrico: 
		 falta de carga líquida, falta de interações repulsivas promove interações favoráveis de proteína-proteína ajudam a maximizar a carga da proteína na interface
		Formação de uma película altamente viscoelástica (interações proteína-proteína) contribuindo para estabilidade de emulsão 
Propriedades Emulsificantes e Espumantes
	
força iônica
Temperatura 	DESNATURAÇÃO
tipo de equipamento
taxa de cisalhamento 
		Desnaturação parcial das proteínas antes da emulsificação, a qual resulta em insolubilização, costuma melhorar suas propriedades emulsificantes. 
	AUMENTO DA FLEXIBILIDADE MOLECULAR E DA HIDROFOBICIDADE DE SUPERFÍCIE. 
	
Propriedades Emulsificantes 
	 
	
Surfactantes de baixo peso molecular
		
	- difundem-se com rapidez na interface
	- inibem a adsorção das proteínas em concentrações elevadas 
		Ex. fosfolipídeos (geralmente encontrados em alimentos)
		- competem com as proteínas pela adsorção na superfície óleo-água 
Se um surfactante de baixo peso molecular for adicionado a uma emulsão estabilizada por proteína, eles poderão deslocá-la da interface, causando instabilidade na emulsão. 
Propriedades Emulsificantes e Espumantes 
Açúcares
	
	Adição de sacarose, lactose e outros açúcares a soluções proteicas.
		Aumenta a estabilidade da espuma – aumento da viscosidade, o que reduz a mobilidade 
			 
 
	 
	
 
Propriedades Emulsificantes e Espumantes
 
Açucares
	 	Diminuição da capacidade de formação de espuma - * aumento da estabilidade da estrutura proteica nas soluções de açúcar; menor capacidade de desdobrar quando da adsorção na interface
Redução da capacidade da proteína de reduzir a tensão interfacial, produzir grandes áreas interfaciais e um grande volume de espuma durante o batimento
 
Exemplo: 
	Em produtos de sobremesa do tipo espuma, que contêm açúcar, como merengues, suflês e bolos, é preferível que acrescente o açúcar depois do batimento, quando possível.
Isso permitirá a adsorção da proteína e seu desdobramento, formando uma película estável, então, o açúcar acrescentado aumentará a estabilidade da espuma, elevando a viscosidade do fluido. 
Propriedades Espumantes
Lipídeos 
	Presentes em concentrações > 0,5% 
		- Diminuem as propriedades das proteínas de estabilizar a espuma
		- Adsorvem rapidamente na interface ar-água, inibindo a adsorção das proteínas durante a formação de espuma 
	
	 
	
 
Exemplos: 
Os isolados proteicos de soja livre de lipídeos, bem como as proteínas da soja e as proteínas do ovo sem gema, mostram melhores propriedades de formação de espuma do que as preparações contaminadas por lipídeos
	
Propriedades Espumantes
Concentração proteica 
	Quanto maior a concentração de proteína, mais firme será a espuma 
	* Firmeza deve-se do pequeno tamanho da bolha e da alta viscosidade
	Estabilidade da espuma- aumenta conforme a concentração de proteína 
	* Aumento da viscosidade
	
 
Propriedades Espumantes
Batimento
	- Velocidade moderada:
		espumas com bolhas de tamanho pequeno, pois a ação de cisalhamento resulta em desnaturação parcial da proteína antes que ocorra a adsorção 
	- Velocidade alta, alta taxa de cisalhamento
		diminui o poder de formação de espuma por causa de desnaturação extensa, agregação e precipitação das proteínas 
 
Fixação de aroma 
	As proteínas em si são inodoras.
	Podem-se ligar a compostos de aroma e, dessa forma, afetar as propriedades sensoriais dos alimentos. 
Aspectos indesejável
Ex. Sementes oleaginosas 
	Odores indesejáveis (off- flavors) – resultado de aldeídos, cetonas e alcoois gerados pela oxidação de ácidosgraxos insaturados.
	 Esses compostos ligam-se às proteínas e produzem odores indesejáveis característicos. 
 
Fixação de aroma 
	Aspectos desejável 
Carregadores ou modificadores de aroma em alimentos. 
Ex. Produtos análogos da carne que contêm proteínas vegetais
	A imitação bem-sucedida de um aroma semelhante à carne é essencial para sua aceitação. 
	
 
Fixação de aroma 
	Proteína funcione como bom carregador de aroma:
	- ligar-se estreitamente aos aromas
	- retê-los durante o processamento 
	- liberá-los durante a mastigação do alimento 
	
 
Viscosidade
	
	A viscosidade de uma solução se relaciona a sua resistência ao fluxo quando uma força é aplicada 
Relacionada com o diâmetro aparente das moléculas dispersas (orientação do seu eixo na direção do fluxo)
Fatores que afetam a viscosidade:
	- interação das moléculas proteína-água (inchamento das moléculas)
	- interações proteína-proteína (influem no tamanho dos agregados) 
pH
Temperatura
Concentração protéica e salina 
Gelificação 
Consiste na formação de uma rede protéica ordenada a partir de proteínas previamente desnaturadas, capaz de aprisionar água 
Importante: produtos lácteos, produtos de carne, gelatinas, massa de pão. 
Influi em outras propriedades funcionais:
		absorção de água
		formação e a estabilização de espumas e emulsões 
“ Para que se forme o gel protéico, é necessário que haja desnaturação e agregação posterior de forma ordenada, em que predominem as interações proteína-proteína” 
Formação do gel:
Desnaturação protéica: tratamento térmico, hidrólise enzimática, acidificação ou alcalinização 
b) Separação das moléculas protéicas: 
		na proteína nativa, os grupos hidrófobos estão voltados para o interior da molécula.
	 durante a separação ficam descobertos , fato que potencializa as interações entre proteínas.
c) Interação proteína-proteína
d) Agregação posterior