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HidrodinâmicasConcentração de proteína: Quanto maior a quantidade, maior a quantidade de água absorvida. pH: Valores mais distantes do seu ponto isoelétrico (PI), facilitam a interação das moléculas, aumentando sua capacidade de hidratação. Temperatura: A capacidade de hidratação diminui a medida que aumenta a temperatura. Força iônica: Em concentrações salinas baixas é o efeito salting-in; e em concentrações elevadas é salting-out. Propriedades Funcionais dasPropriedades Funcionais das ProteínasProteínas pH: As proteínas têm carga líquida e repelem-se entre si podendo interagir com as moléculas de água, sendo mais solúveis. Temperatura: A solubilidade aumenta com a temperatura de 0 ºC até 40 ºC.Acima disso, a maioria das proteínas tendem a desnaturar, perdendo a solubilidade. As emulsões são sistemas dispersos de dois líquidos pouco solúveis ou insolúveis entre si. Emulsificantes As espumas alimentícias são dispersões de gotas de gás em fase continua líquida ou semi-sólida. Hidratação Interação proteína-águaInteração proteína-águaInteração proteína-água Espumantes Força Iônica: A presença de íons de sais neutros aumenta a solubilidade das proteínas. Viscosidade Solubilidade Interações proteína-proteína Geleificação É afetada pelo pH, pela temperatura, pela concentração proteica, e salina, pois todos esses fatores implicam em ruptura de pontes de hidrogênio ou dissulfeto. Com isso, tudo que promove agregação das moléculas proteicas reduz a viscosidade. Formação de massa proteica Texturização