RNA transportador

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RNA transportador
Bruna Antonioli L. Flinto :
Leticia Jordao Marques de Oliveira : 8063197
Paloma Cunha Ferraz : 9006058
Michele Maria de Souza : 8928490 
Roteiro
● Introdução 
● Estrutura do DNA (1ª, 2ª e 3ª) 
● Enzimas aminoacil tRNA sintetase
● Encontro e ligação do tRNA no ribossomo
● Síntese de proteína
● Controle do processo
● Supressao sem sentido
● Referencias bibliográficas
Introdução
● Dogma central da biologia
● Processo de transcrição
- Enzima helicáse 
- RNA polimerase
- Outras enzimas
Introdução
● Tipos de RNAs gerados na transcrição:
-mRNA
-rRNA
-tRNA
● Principais funções destes RNAs
-Transmitir informações do código genético
-Armazenar informações
-Atuar como catalisador 
Introdução
● Ação destes na síntese proteica
-mRNA possui informação para a síntese
-tRNA faz a leitura da informação e transfere o aminoácido 
correto para a cadeia polipeptídica
-o processo ocorre no ribossomo (rRNA+proteínas)
● Informações adicionais
-tRNA = 15% do total de RNA celular 
-tRNA - diversos nucleosídeos incomuns (I, ᵖ,UH2 ou D)
Estrutura Primária
-Uma única cadeia de nucleotídeo;
-32 tipos para 20 aminoácidos 
-73 a 93 pares de bases 
-24-31 kDa
Estrutura Secundária
Comum a maioria: - 4 troncos de bases pareadas
 - Folha de trevo
- Terminal 5’ sempre fosforilado (PG)
- Resíduo de Adenosina aceptor de aminoácido
- Caule CCA - para reconhecimento por enzimas
- Braço D - resíduos de Diidrouridina
- Braço T - sequência TΨC
- Braço do anticodón
- Braço extra
- Modificação de algumas bases
- Alguns pareamento são não Watson-Crick
● Estrutura compacta;
● Conformação em L;
● Arranjo específicos dos braços;
● Perna do tRNA - 60 Å;
● Sítio anticódon/ sítio do aminoácido - 76 Å;
● Largura de 20 a 25Å
Estrutura Terciária
Estrutura Terciária
● Mantida por extensas interações de empilhamento e pareamento de 
bases dentro e entre as hastes da hélice;
● Interações não Watson-Crick;
● Estabilização:- ligações de H entre as bases e os grupos fosfato
 - entre as bases e os grupos 2’-OH das riboses;
● Pouca variação das bases entre os diferentes tRNAs;
● Bases praticamente inacessíveis ao solvente.;
● Bases acessíveis: anticódon e do CCA terminal. 
Aminoacil tRNA sintetases
● Enzimas responsáveis pelo acoplamento do AA ao seu tRNA 
correspondente;
● Catalisam a ligação de um aminoácido ao resíduo de ribose terminal 
do tRNA correspondente, formando um aminoacil-tRNA;
● Sítio de ligação da enzima é altamente específico;
● Podem ser classificadas em duas classes: classe I 
e classe II;
● O Aminoacil-tRNA formado carrega energia livre 
para a síntese protéica.
Como ocorre o reconhecimento do 
tRNA pela aaRS?
● Ocorre pelo reconhecimento do anti-códon, pelo braço aceptor do AA e pelas 
bases presentes em outras partes da molécula de tRNA.
● Não pode ocorrer somente pelo anti-códon pois no caso de alguns AA, existe 
mais de um anti-códon correspondente e a enzima teria que ser capaz de 
reconhecer códons muito diferentes.
● Reconhecimento do AA → Geometria do sítio catalítico
● Sítio de edição → Confirmação do AA
Ativação do aminoácido na enzima aaRS
Aminoacil tRNA → tRNA carregado com AA
Os tRNAs transportam 
um AA correspondente à 
um códon para o 
ribossomos:
● 32 tipos de tRNA 
para 20 AA;
● Redundância do 
código genético;
● Mais de um tRNA 
específica e 
transporta um 
mesmo aminoácido. 
Iniciação da síntese proteica 
➔ O códon de iniciação AUG é codificado por uma metionina, no 
entanto a mesma possui dois RNAt
➔ Codifica o 5’AUG para dar inicio a síntese de proteínas
➔ Codifica resíduos de metionina nas posições internas do 
polipeptídeo.
Alongamento
➔ Formação da ligação peptídica entre os AA
➔ Uma ligação peptídica é formada entre dois AA ligados ao sítio A e P 
do ribossomo pelos seus RNAt
➔ Há transferência de um grupo N-formilmetionil do RNAt iniciador 
para o grupo amino do segundo aminoácido (sítio A) que age como 
um nucleófilo deslocando o RNAt do sítio P para formar a ligação 
peptídica. 
Alongamento 
➔ Translocação 
➔ O ribossomo move um códon na direção 3’ do RNAm e esse 
movimento move um anticódon do peptidil-RNAt do sitio A para o P
➔ Este movimento move o RNAt desacilado do sitio P para o E, 
ocorrendo a liberação do RNAt. 
Alongamento
➔ O polipeptídio permanece ligado ao RNAt do AA mais recentemente 
incerido.
➔ A associação é que mantém a conexão funcional entre a informação 
contida no RNAm e a produção do polipeptídeo.
➔ ligação entre o RNAt e a extremidade carboxil do polipeptídeo 
nascente, ativa o grupo carboxiterminal para o ataque nucleofílico 
pelo AA que chega para formar uma nova ligação peptídica. 
Terminação 
➔ É sinalizada pela presença de um dos códons de terminação no 
RNAm: UAA, UAG, UGA.
➔ Quando um códon de terminação ocupa o sítio A do ribossomo há 
liberação de três fatores de terminação: RF-1, RF-2 e RF-3. Eles 
contribuem para: 
➢ Hidrólise da ligação peptidil- RNAt-Terminal
➢ Liberação do peptídeo e do RNAt
➢ Dissociação do ribossomo 70-S em subunidades 30-S e 
50-S.
➔ 30-S e 50-S começam um novo ciclo de sintese do polipeptídeo. 
Controle do processo: edição no ribossomo
● Primeira etapa de alongamento: fundamental para a velocidade e 
fidelidade do processo;
● Oportunidade para que ocorra edição das interações 
códon-anticódon (visando pareamento apropriado);
● Nao verifica se o aminoácido correto esta ligado ao RNAt;
● A identidade do aminoácido que chega ao RNAt e que é
 ligado ao polipeptídeo nunca é conferida. 
Supressão sem sentido
● Mutações sem sentido: quando uma mutação produz um códon de 
parada no interior de um gene, e a tradução é prematuramente 
interrompida;
● Duas possibilidades: 
(1) converter o códon de parada em um códon que especifique um 
aminoácido, (2) suprimir os efeitos do códon de parada;
● Mutações restauradoras: supressores sem sentido.
● Alteração mais comum: muda uma base do anticódon de RNAt
Supressão sem sentido
● A mutação que leva à geração de um tRNA supressor nem sempre 
ocorre no anticódon;
● tRNAtrp (triptofano)= normalmente codifica UGG;
● Mutação supressora em um braço do tRNA afastado do anticódon= 
faz com que reconheça tanto UGA quanto UGG.
Referências Bibliográficas 
1. LEHNINGER, A.L.; NELSON, D.L.; COX, M.M. Princípios de Bioquímica. 
2. ed. São Paulo: Sarvier, 2000. 839p. 
2. VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquímica. 4. ed. Porto Alegre, 
Artmed, 2013. 3. 
http://www.sobiologia.com.br/conteudos/figuras/Citologia2/DNA4.JPG 
Obrigada!
Agradecemos a atenção de todos.