Proteínas e metabolismo

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Definição
Macromoléculas mais abundantes nas céls vivas, perfazem cerca de 50% do peso seco das céls
Ocorrem em todas as céls, em todas as partes das mesmas (milhares de diferentes tipos podem ser encontrados em uma única célula)
Em grego proteios -“a primeira” ou a “mais importante” 
Química: são compostos nitrogenados complexos,
 PM, por hidrólise (alcalina, ácida ou enzimática) dá origem a aminoácidos
Síntese: vegetais - síntese através de substâncias inorgânicas de nitrogênio (nitratos)
 
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Funções
Praticamente todas as funções fisiológicas
Regeneração de tecidos – Construção 
Catalisadores orgânicos – Catalisadora 
Indispensáveis ao crescimento e reprodução – Nutricional, Reprodutiva, Hormonal 
Elemento estrutural do corpo – Estrutural 
Relaciona-se com a defesa – Proteção 
Transporte de substâncias insolúveis em água – gases e lipídeos – Transportadora 
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Constituição
Subunidades monoméricas – aminoácidos
Cerca de 20 aa constituem as proteínas ➔ diferindo entre si somente na cadeia lateral
São substâncias anfotéricas, uma vez que podem apresentar-se simultaneamente com cargas positivas ou negativas, dependendo do pH no qual estiverem dissolvidos 
Ligam-se entre si por ligações peptídicas – covalentes
 C – 50 a 55% O - 20 a 23% 
 H – 6 a 8% N – 15 A 18%
S – 0 a 4% P – muito raramente
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Constituição
Aminoácidos em uma solução ácida (rica em H+) poderão atuar como uma base e recebem íons H+ em seus radicais amino(básico) ➔ carregados positivamente
Solução alcalina atuarão como um ácido doando prótons, sendo que seus radicais carboxila perderão um hidrogênio ➔ carregados negativamente
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Peso Molecular
Aminoácido PM 75 – glicina 
 PM 240 – cistina
Polipeptídio PM  5000
Proteína PM de milhares a mais de 1 milhão 
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Classificação das proteínas
Conformação Fibrilares – colágeno, elástica 
 Globulares – enzimas, mioglobina
Quanto aos constituintes da molécula
	Simples somente aa na molécula
	Conjugadas aa + grupo prostético (não protéico)
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Proteínas em solução nas células exibem a conformação globular e as de sustentação ou estruturais apresentam forma fibrosa
Função:
Catalisadoras: enzimas
Reconhecedoras: presentes nas membranas biológicas
Defesa: anticorpos
Estrutural: colágeno, elastina
Reserva: sementes, caseína do leite
Transporte: hemoglobina
Contrácteis: actina, tubulina
Hormônios
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Níveis de Estrutura protéica
Estrutura primária: é a sequência linear dos aminoácidos que formam uma cadeia unida por ligações peptídicas
Estrutura secundária: é a organização espacial dos aminoácidos que encontram próximos na cadeia polipeptídica ➔ arranjo em forma de uma ά hélice, modelo onde a cadeia está enrolada em torno de um cilíndro imaginário e estabilizada por pontes de hidrogênio entre o grupo amino (folha ϐ preguada-folha de papel)
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Níveis de Estrutura protéica
Estrutura primária:
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Níveis de Estrutura protéica
Estrutura secundária:
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Níveis de Estrutura protéica
Estrutura terciária:
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Níveis de Estrutura protéica
Estrutura quaternária:
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Níveis de Estrutura protéica
Estrutura terciária: é a forma espacial pela qual as estruturas secundárias irão mais uma vez dobrarem e associarem ➔ de forma a constituir um novelo ou uma fibra ➔ são formadas devido às interações entre aminoácidos distanciados da cadeia e que se aproximam por causa da estrutura secundária ➔ estrutura altamente compactada e enovelada
Fatores externos podem alterar provisoriamente ou definitivamente esta estrutura: agentes desnaturantes
Desnaturação de uma proteína ➔ perda de sua atividade uma vez que sua forma ativa foi alterada.
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	PROTEÍNAS CONJUGADAS
	Cromoproteínas – pigmentos (grupo heme da hemoglobina) 
	Fosfoproteínas – grupo fosfato (caseína – leite e vitelina – ovo)
	Glicoproteínas – carboidrato (globulina 7S – soja, fitoemaglutininas – feijão, orosomucóide – clara do ovo, mucina – suco gástrico)
	Metaloproteínas – grupo metálico (hemoglobina, mioglobina, ovoalbumina, ferritina – fígado)
	Lipoproteínas – lipídeo (lipoproteínas, lipovitelinas – gema)
	Nucleoproteínas – ácidos nucléicos (RNA - ribonucleoproteína , DNA - desoribonucleoproteínas)
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Solubilidade - proteínas simples 
 
	Albuminas – água (albumina, lactoalbumina)
	Glutelinas – ácido e bases diluídos (glutenina)
 Globulinas – salinas diluídas (ovoglobulina)
	Gliadinas – etanol 70 a 80% (gliadina)
	Histonas e Protaminas – água c/ caráter básico (globina – componente da mioglobina)
	 Escleroproteínas – insolúveis (queratina, colágeno)
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Grau de alteração de sua estrutura
Nativa – ativas e presentes no tecido vivo
Desnaturadas – sofreram alterações, 
 biologicamente inativas
Derivadas - sofreram alterações com produção de 
 aa ou cadeias de aa 
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Função
Construção – construção e manutenção dos tecidos
Fonte de energia – 4 kcal/g
Estrutural – componentes dos músculos
Catalisadora – enzimas 
Hormonal – metabolismo
Defesa - sistema imunológico
Transporte – gases e lipídeos
Nutricional – necessidades diárias – aa essenciais
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Aminoácidos
Essenciais – não sintetizados pelo organismo
Treonina, Triptofano. Histidina, Lisina, Leucina,
Isoleucina, Metionina, Valina, Fenilalanina e possivelmente Arginina
Não essenciais - sintetizados pelo organismo
Alanina, Ácido aspártico, Ácido glutâmico, Asparagina, Glutamina, Glicina, Prolina, Hidroxiprolina, Cistina, Tirosina, Serina e Hidroxilisina 
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AA condicionalmente essenciais
Tornam-se essenciais em certas circunstâncias
Ex: Arginina essencial para crianças
		 Cisteína e Cistina essenciais em bebes 
 prematuros 
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Proteínas completas e incompletas
Alimentos % proteína Classificação
Soja 30-44 Incompleta
Feijão 20-25 Incompleta 
Arroz 6-10 Incompleta
Milho 8-11 Incompleta
Trigo 8-15 Incompleta
Amendoim 20-35 Incompleta
Peixes 20-24 Completa
Leite 3,5 Completa
Ovos 12 Completa
Carne 15-25 Completa
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Fontes alimentares de proteínas
CONVENCIONAIS 
origem animal - carne, pescado, ovos, leite
origem vegetal – cereais, leguminosas, 
 oleaginosas
NÃO CONVENCIONAIS
de folhas e algas 
monomoleculares ou unicelulares – origem MO
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Deficiência protéica
Organização Mundial da Saúde estima que cerca de 300 milhões de crianças têm crescimento comprometido devido à desnutrição. Mortalidade em torno de 40%
Kwashiokor – deficiência protéica descrita em 1933 na África (“doença quando nasce o próximo bebe”), associadas a dietas  qualidade, poucos nutrientes
Marasmo – deficiência calórico protéica (crescimento reduzido, perda muscular e de gordura subcutânea) crianças q/ não amamentam
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Enzimas 
Grupo de proteínas que merece atenção especial
Enzimas(E) são proteínas com uma ou mais regiões denominadas sítios ativos, aos quais se unem formando substrato (S)
O substrato(substância sobre qual a enzima atua)
O substrato é quimicamente modificado e convertido em um ou mais produtos(P)
E + S ↔ [ ES] ↔ E + P 
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[ES] complexo enzima-substrato intermediário
(E) Aceleram a reação até alcançarem um equilíbrio e são utilizadas inúmeras vezes em uma reação por não se alterarem e não serem consumidas durante o processo
➔ Possuem extraordinária força catalítica com alto grau de especificidade por seus substratos, acelerando as reações químicas através da diminuição da energia de ativação, funcionando em soluções aquosas diluídas em condições muito específicas de TC e pH
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Interações entre enzima e substrato
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Interações entre enzima e substrato
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Por apresentarem grande especificidade para o seu substrato frequentemente não aceitam moléculas que tenham uma conformação ligeiramente diferente deste
Algumas enzimas possuem o sítio ativo já pronto para receber o substrato e em outros formam o sítio ativo, complementar ao substrato
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Enzimas
As enzimas presentes no interior da células podem atuar de forma livre no citossol, porém em outros casos as enzimas podem participar de uma cadeia de reações químicas, estando unidas entre si em um complexo multienzimático ➔ ex. as sete enzimas que sintetizam os ácidos graxos
A atividade enzimática é regulada através de dois mecanismos: controle genético e controle de catálise
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Controle genético: implica em mudança no número total de moléculas de enzimas. O DNA é ativado a fabricá-la na presença do substrato e inibido a parar de produzi-lá na presença do produto
Controle catálise: ocorre apenas pelas mudanças da atividade enzimática, sem que ocorram modificações na quantidade total de enzima➔ocorre com frequência nas enzimas alostéricas(enzimas que apresentam sítios ativos e de regulação) 
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O aumento da concentração do produto irá inibir sua atividade e a elevada concentração do substrato ativa-lá.
Consequentemente uma quantidade suficiente de produtos foi sintetizada, toda a cadeia entra em repouso, evitando assim o acúmulo de metabólitos 
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CONCEITO
São substâncias orgânicas, untosas ao tato, insolúveis em água e solúveis em solventes orgânicos apolares (éter, clorofórmio e benzeno)
No grupo dos lipídeos incluem os denominados:
Triacilgliceróis ou triglicerídeos Gorduras (AG sat.)
 Óleos (AG insat.)
Fosfolipídeos (lecitina e outros)
Glicolipídeos (cerebrosídeos e outros)
Esteróis (colesterol, vitaminas lipossolúveis e outros)
Compostos relacionados 
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Ácidos nucléicos
São macromoléculas que ocorrem em todos os organismos vivos sob a forma de ácido desoxirribonucléico(DNA)ácido ribonucléico(RNA)
DNA substância formado de genes
Molécula de DNA é um polinucleotídeo longo, não ramificado, no qual está codificada a informação genética a qual é trancrita nas moléculas de RNA
RNA mensageiro
RNA transportador
RNA ribossômico
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Ácidos nucléicos
Monômeros de ácido nucléicos nucleotídeo o qual formado por um açúcar (pentose), uma base nitrogenada (uma purina ou pirimidina) e ácido fosfórico.
Pentoses são de dois tipos: ribose➔RNA ,Desoxiribose➔DNA
Bases Nitrogenadas constituintes dos ácidos nucléicos:
➔ Pirimidinas: timina(T), citosina(C), 
➔ Purinas: adenina (A), guanina ( G)
O RNA contém uracila no lugar da timina 
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Ácidos nucléicos
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Ácidos nucléicos
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Ácidos nucléicos
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METABOLISMO 
DE 
PROTEÍNAS
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METABOLISMO DE COMPOSTOS NITROGENADOS
OXIDAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 Aminoácidos são continuamente trabalhados pelas células para produção de compostos úteis à mesma ou produção de novas proteínas.
 No metabolismo normal das células – nunca ocorre armazenamento de nitrogênio dos aminoácidos – o excesso é danoso ao organismo.
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METABOLISMO DE COMPOSTOS NITROGENADOS
OXIDAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 O nitrogênio é o constituinte que caracteriza aminoácidos.
 É importante estudar como o nitrogênio é removido dos aminoácidos e qual o caminho que ele poderá seguir.
 Excretada;
 Convertida em uréia (Ciclo da uréia )
 Síntese de outro aminoácido 
 Esqueleto carbônico – produção de energia.
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METABOLISMO DE PROTEÍNAS
Úreia 
Alanina do músculo 
Glutamina dos músculos e de outros tecidos
Aminoácidos provindos das proteínas ingeridas
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METABOLISMO DE COMPOSTOS NITROGENADOS
CICLO DA URÉIA 
 É o principal produto final do catabolismo do nitrogênio, no homem .
300 g
100 g
100 g
Excreta 16,5 g de nitrogênio:
95% na urina 
5% nas fezes 
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CICLO DA URÉIA
DEFEITOS GENETICOS PODEM AMEAÇAR A VIDA DE SEUS PORTADORES 
 Falta de enzimas envolvidas no Ciclo da Uréia podem ser intolerantes a dietas ricas em proteínas.
 AA ingeridos em excesso, diante do mínimo necessário para a biossíntese de proteína, no fígado é convertida a amônia.
 A amônia tem que ser convertida em uréia que é transferida para o sangue,
 Faltando enzimas ocorrerá um acúmulo de amônia que é altamente tóxica para o organismo humano causando efeitos sobre o cérebro.
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CICLO DA URÉIA
300 g
CICLO DA URÉIA
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METABOLISMO DE COMPOSTOS NITROGENADOS
URÉIA 
 É sintetizada no fígado, 
 liberada no sangue 
 eliminada pelos rins.
 Constitui 80-90% no nitrogênio excretado. 
 É formada de amônia, dióxido de carbono e aspartato.
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METABOLISMO
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