RESUMO BIOQUIMICA BÁSICA - BIOLOGIA

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BIOQUIMICA 
A. Aminoácidos. 
• Importância; 
• Estrutura; 
• Classificação; 
• Principais aminoácidos; 
• Forma iônica dos aminoácidos. 
Produtos dos aminoácidos. 
• Compõem as proteínas ou peptídeos. 
Ex. Peptídeo: Glutationa – cisteína, glicina e glutamato. 
 Occitocina, ADH e etc. 
• Funcionam como componentes para o bom funcionamento das enzimas: 
coenzima. 
Ex. Coenzima: Tetraidrofolato � glutamato. 
• Atuam como neurotransmissores, sofrendo modificações. 
Ex.: GABA – Glutamato = inibitório. 
 Serotonina – Triptofano = excitatório. 
 Adrenalina – tirosina � dopamina �norepinefrina � epinefrina. = 
catecolaminas. 
 Histamina – mediador de reações alérgicas = histidina. 
 Melanina – pigmento epitelial sintetizado pelos melanócitos = tirosina. 
 Auxina – hormônio vegetal responsável pelo crescimento = triptofano. 
 
Todos os aminoácidos são na verdade α-aminoácidos e são formados por um 
grupamento ácido (1), um grupamento amino (2) e um grupamento R – esse 
grupamento é o que diferencia um aminoácido de outro, e pode ser hidrofílico, negativo, 
positivo e hidrofóbico e etc., características, essas, que tornam cada aminoácido mais ou 
menos solúvel em água e etc. 
 
 
 
 
 
 
 
 
É chamado de α- aminoácido aquele que possui o grupo ácido (carboxílico) 
ligado ao carbono α. 
O carbono α é assim chamado, pois se trata de um carbono quiral ou 
assimétrico, ou seja, um carbono que se liga a quatro grupos diferentes, todos os 
aminoácidos, exceto a glicina possuem o carbono tetra substituinte. 
Devido a essa propriedade do carbono o grupo amino pode estar ligado à direita 
ou à esquerda, no entanto somente são aproveitáveis pelas células os aminoácidos que 
possuem o grupo amino a esquerda do carbono quiral. E assim são chamados de L(left)- 
aminoácidos. 
A ligação entre os aminoácidos é feita pela ligação do grupo amino com o 
grupo carboxílico, essa ligação é chama de ligação peptídica. 
Os aminoácidos possuem varias classificações, uma delas é dada pela 
polaridade do grupamento R, ou tendência de interagir com a água: 
 
• Aminoácidos apolares alifáticos: GLY, ALA, PRO, VAL, LEU, ILE, MET 
Possuem grupamento R formado por cadeia carbônica apolar, hidrofóbica e 
incapaz de interagir com a água. 
1. Glicina: grupamento R formado por um H, essa característica torna-o 
sem o carbono quiral. 
2. Alanina: grupamento R formado por um grupo Metil. 
3. Prolina: perde o grupamento amino e possui um conjunto umino apolar 
hidrofóbico. 
4. Valina: grupamento R formado por um grupo Butil. 
5. Leucina: grupamento R formado por uma cadeia carbônica apolar e 
ramificada. 
6. Isoleucina: igual ao anterior. 
7. Metionina: possui em seu grupamento R uma cadeia carbônica apolar e 
também um átomo de enxofre em sua composição – aminoácido 
sulfurado. 
 
 
 
 
 
 
 
• Aminoácidos polares não carregados: SER, THR, CYS, ASN, GLN. 
Possuem um grupamento R polar, não carregado capaz de interagir com a água 
– hidrofílico. 
1. Serina: o grupamento R possui uma hidroxila OH que permite fazer ligação 
de hidrogênio com a água. 
2. Treonina: igual ao anterior, também possui uma hidroxila. 
3. Asparagina: possui uma ligação NH2 – C = O, que permite a interação com 
a água e a formação das pontes de hidrogênio. 
4. Glutamina: possui um grupo amida que permite também a interação com a 
água e a formação das pontes de hidrogênio. 
5. Cisteína: possui um grupo sulfidrila ou tiol, sendo sulfurado, o grupo SH 
perde um H permitindo que se forme pontes de sulfeto entre as cisteínas, 
essas pontes são responsáveis pelo dobramento da cadeia polipeptídica, 
associação entre cadeias e estabilidade proteica. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Aminoácidos Aromáticos: PHE, TYR, TRP. 
Possuem grupamento R um anel aromático apolar. 
1. Fenilalanina: grupamento R formado por anel benzênico simples e apolar. 
2. Tirosina: grupamento R formado por anel aromático ligado a uma hidroxila OH que 
pode interagir com a água. 
3. Triptofano: grupamento R formado por anel aromático ligado a um N que pode interagir 
com a água. 
 
 
• Aminoácidos polares e carregados positivamente: LYS, ARG, HIS. 
Possuem em seu grupamento R um grupo alcalino aceptor de H+, hidrofílico, e podem ser 
chamados de aminoácidos básicos. 
1. Lisina: grupamento R formado por um grupo amino com forte tendência a incorporar 
íons H+ do meio, formando uma base de carga positiva, a água possui uma grande 
afinidade com cargas positivas. 
2. Arginina: grupamento R formado por um grupo guanidina positivo que possui forte 
afinidade com água. 
3. Histidina: grupamento R formado por um grupo emidazol que com pH menor que 7 
pode se ligar aos íons H+ do meio e tornar-se positivo e hidrofílico. 
 
 
 
• Aminoácidos polares carregados negativamente: ASP, GLU. 
Possuem em seu grupamento R um grupo negativo que libera H+ para o meio 
diminuindo o pH e tornando-se ácido e hidrofílico. 
1. Aspartato: possui dois grupos ácido carboxílico, sendo um deles ligado ao carbono 
β, esses grupos perdem H+ para o meio ficando com uma carga negativa e 
hidrofílica. 
2. Glutamato: possui dois grupos ácido carboxílico, sendo um deles ligado ao carbono 
γ, esses grupos perdem H+ para o meio ficando com uma carga negativa e 
hidrofílica. 
 
 
 
 
 
 
 
Nós não produzimos: Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Valina, Metionina, Fenilalanina, 
Triptofano e Arginina. 
 
B. Peptídeos 
São moléculas pequenas constituídas pela associação de dois ou mais aminoácidos por 
ligações peptídicas. 
Essas ligações são feitas pela associação do grupo Amin + carboxílico, essa associação 
resulta na liberação de uma molécula de água, e é classificada como ligação covalente 
tipo amida. 
Os peptídeos podem ser classificados quanto à quantidade de aminoácidos que os 
compõem em: 
1. Oligopeptideos: poucos aminoácidos – dipeptideos, tripeptideos, tetrapeptideos, etc. 
2. Polipeptídios: muitos aminoácidos, mais de 20. 
Em um peptídeo os aminoácidos são dispostos de maneira que o 1º aminoácido 
apresenta seu grupamento amino livre e o último apresenta seu grupo carboxílico livre. 
• Nomenclatura dos peptídeos: 
1º aminoácido = α-amino livre = representa a extremidade amino terminal. 
Ultimo aminoácido = α- carboxila livre = representa a extremidade carboxi- terminal. 
 
H3+N – AA- AA – AA - COO- 
Amino terminal Carboxi-terminal. 
 
Eles possuem uma vasta importância biológica sendo encontrados em diversos 
alimentos, hormônios e moléculas vitais. Exemplos: 
1. Aspartame: está presente no adoçante e funciona como substituto da 
sacarose possui em sua composição os aminoácidos: aspartato e 
fenilalanina, logo quando hidrolisado não libera glicose não elevando a taxa 
de açúcar do sangue, podendo ser consumido por diabéticos. Seus 
subprodutos podem ser utilizados para obter energia, embora pouco 
eficientes, possuem baixa caloria e não pode ser utilizado por 
fenilcetonuricos. 
2. Glutationa: GSH é um tripeptideo composto por glutationa, cisteina e 
glicina, age como doadora de H para prevenir a oxidação. 
3. ADH: vasopressina, produzido pela hipófise é composto por vários 
aminoácidos: cisteina, tirosina, fenilalanina, glutamato, aspartato, cisteina, 
prolina, arginina e glicina, atua de maneira excitatoria, estimulando a 
produção de aquaporina, aumentando a permeabilidade dos ductos e a 
reabsorção de água, controlando a diurese. O álcool inibe a produção de 
ADH pela hipófise. 
4. Occitocina: é composta por nove aminoácidos, age como estimulantes da 
produção de leite pelas glândulas mamarias e da contração do músculo liso 
uterino. 
 
C. Proteínas. 
São cadeias peptídicas muito longas.E podem ser classificadas quanto a sua forma, composição, numero de cadeias e 
funções. 
• Forma: 
 Globular: forma arredondada, compacta das proteínas é causada pelo enovelamento 
proteico que ocorre pela atração entre as cadeias R de cargas opostas. 
Ex. Hemoglobina – ocorre na forma globular que facilita seu deslocamento pelos vasos 
sanguíneos e são solúveis em água, sua solubilidade se dá pelos grupamentos R polares 
localizados do lado de fora da cadeia. 
 Fibrosa: são cadeias estendidas e alongadas que se associam formando fibras muito 
resistentes e insolúveis em água. 
Ex. Colágeno, cabelo, ossos, tecidos conjuntivos, queratina – possuem função estrutural e de 
sustentação sendo componentes de quase todos os tecidos. 
 
• Composição: 
 Simples: composta somente por moléculas de aminoácidos. Ex. Insulina 
 Conjugadas: composta por cadeias polipeptídicas e outras moléculas. Ex. Hemoglobina. 
Proteínas Conjugadas. 
• Possuem a parte proteica composta por aminoácidos e a parte não proteica ou grupo 
prostético. 
• Essas proteínas ainda podem ser classificadas quanto à composição do grupo prostético. 
Exemplos: 
Classe Grupo Prostético 
Hemeproteinas 
Grupo Heme ou ferroporfirinicos. 
Ex: Hemoglobina, citocromos e etc. 
Glicoproteinas 
Grupo de Açucares ou Glicidios: Glicose, Manose Galactose. 
Ex: Imunoglobulinas 
Fosfoproteinas 
Grupo Fosfato 
Ex: Caseína 
Nucleoproteinas 
Grupo DNA/RNA 
Ex: Cromatina 
 
• Numero de Cadeias. 
Proteinas monoméricas: possuem apenas uma cadeia. 
Proteinas multisubunitarias: possuem duas ou mais cadeias polipeptídicas/ subunidades. 
Neste caso quando possuírem duas ou mais cadeias iguais elas serão chamadas 
Oligoméricas. 
 
• Funções das proteínas: 
Nutritivas: alimentos proteicos são fonte de aminoácidos que o organismo necessita 
para a síntese de suas próprias proteínas. Ex: ovoalbumina, caseína, carne, soja e etc. 
Transportadora: transportam substancias pela corrente sanguínea através de ligações. 
Ex: hemoglobina (oxigênio e gás carbônico), Albumina (ácidos graxos) e etc. 
Estrutural: componentes formadores de tecidos. Ex. colágeno, queratina, elastina. 
Função de defesa: são as proteínas componentes do sistema complemento, anticorpos e 
etc. 
Enzimáticas: são proteínas capazes de catalisar reações químicas de metabolismo. 
Função contrátil: proteínas componentes dos músculos capazes de contrair são 
responsáveis pelos movimentos em geral. Ex. miosina e actina. 
 
Organização estrutural das proteínas. 
Quanto a sua organização as proteínas podem ter estruturas primarias, secundarias e 
terciarias. 
1. Primarias: trata-se somente da sequencia e identificação dos aminoácidos 
componentes. 
2. Secundarias: trata-se do arranjo dos aminoácidos ao longo da cadeia através de 
ligações de hidrogênio contidas nas ligações peptídicas. Alfa hélice e beta 
conformação 
3. Terciaria: é o dobramento da estrutura da cadeia também pela formação de pontes 
de H entre os átomos pertencentes à ligação peptídica, 
4. Quaternária: é a ligação entre uma ou mais subunidades de uma proteína, ou seja, 
associação entre as cadeias polipeptídicas. 
 O dobramento das proteínas ocorre pela: 
• Formação de pontes de hidrogênio entre os grupos R dos aminoácidos polares 
carregados; 
• Atração iônica ou eletrostática entre as cargas opostas dos aminoácidos, ácidos e 
básicos. 
• Interação hidrofóbica entre os grupos R apolares; 
• Formação de pontes de sulfeto, que são as ligações entre os grupos sulfidrilicos das 
moléculas de cisteina. 
 
Hemoglobina. 
Proteínas componentes das hemácias, cuja função é carregar as moléculas de 
oxigênio e gás carbônico, trocas gasosas, portando é uma proteína transportadora. 
• Leva o oxigênio aos tecidos onde ele será usado para ligar os átomos de hidrogênio 
resultantes da degradação da glicose e liberação de ATP. E retira o gás carbônico dos 
tecidos resultante da respiração e metabolismo celular. 
• É capaz de se ligar aos íons H+ do sangue, por possuir histidina sem sua composição, 
impedindo a acidificação do sangue e exercendo um efeito tampão. 
Efeito tampão: substancia capaz de manter o pH do ambiente estável, ligando ou 
liberando H+. 
• É uma cadeia solúvel, pois os grupos R são hidrofílicos ficam para fora. 
• Multisubunitaria mas oligomérica: pois possui quatro cadeias polipeptídicas, MAS duas 
cadeias α e duas cadeias β. No entanto boa parte das cadeias α e β são iguais, o que as 
torna muito semelhantes após o enovelamento. As associações entre elas fornecem o 
agrupamento às cadeias, por ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas e atrações 
iônicas, e conferem à hemoglobina a estrutura quaternária. As cadeias iguais não 
interagem muito entre si. 
• Possui em sua estrutura terciaria predomínio de α-hélice. 
• Trata-se de uma hemeproteina, pois possui em seu grupo prostético um átomo de ferro. 
Esse ferro se encontra na forma de ferro-ferroso que é capaz de se ligar ao oxigênio. A 
deficiência de ferro leva a uma anemia que se caracteriza por baixa oxigenação do 
sangue. 
Para alocar o primeiro oxigênio é mais difícil, pois a cadeia se encontra muito 
enovelada, no entanto após a ligação desse a cadeia fica mais frouxa, pois o átomo de 
oxigênio quebra algumas ligações e o puxa o ferro pra fora. 
• Ligação cooperativa: ocorre quando a ligação de um átomo favorece a ligação dos 
átomos seguintes; exemplo quando ocorre à primeira ligação de oxigênio este provoca 
um deslocamento do grupo heme e alteração da estrutura terciaria da subunidade que o 
ligou, favorecendo a ligação dos átomos de oxigênio seguintes. 
• Os fatores que interferem na ligação entre o oxigênio e a hemoglobina são: o pH, a 
concentração de oxigênio e a concentração de DPG. 
 
D. Enzimas 
São proteínas altamente especificas que funcionam como catalisadores biológicos, 
que promovem as reações químicas nos organismos vivos, a especificidade se dá na 
ligação com o substrato cada enzima é capaz de se ligar somente a um substrato, 
que muda sua conformações impedindo-a de se ligar novamente até que a reação 
enzimática se encerre. Podem ser classificadas como as demais proteínas quanto a 
sua composição ou numero de cadeias. 
• Possuem um sitio ativo que é uma cavidade formada por grupos R de aminoácidos 
específicos que participam da catalise entre a enzima e o substrato. 
Substrato = é a molécula que vai ser modificada durante a ligação. 
Ex. tripsina, amilase e etc. 
 
Propriedades das Enzimas 
• São extremante especificas, como citado anteriormente, pois apresentam em seu sitio 
ativo grupos capaz de interagir com os grupos funcionais do substrato. 
• São muito sensíveis a temperatura e pH. 
pH: como os grupos funcionais são carregados positiva ou negativamente à mudança de 
pH pode alterar a carga deles e altera a forma da enzima impossibilitando a ligação com 
o substrato. 
Coenzimas: são derivadas das vitaminas, auxiliam as enzimas como aceptores ou 
doadores de átomos ou grupos funcionais: NAD/FAD/THF/A-COA e etc., são 
aceptores e doadores de hidrogênio em reações de oxirredução. 
Cofatores metálicos: são átomos metálicos que algumas enzimas necessitam para 
realizar sua reação de transformação do substrato: Zn, Mg, Fe. 
Tipos de enzimas: 
1. Oxirredutases: são as enzimas capazes de reduzir ou oxidar moléculas de seu 
substrato. 
2. Transferases: são as enzimas capazes de promover a transferência de grupos de seus 
substratos. 
3. Hidrolases: são as enzimas capazes de romper ligações através da adição de uma 
molécula de água na estrutura de seu substrato. 
4. Liases: são as enzimas capazes de adicionar ou retirar uma molécula de água, 
rompendo duplas ligações sem alterar a cadeia original. 
5. Isômeros: possuem a mesma formula em estruturas moleculares diferentes; são 
enzimas capaz de realizar isomerização:interconversão de isômeros glicose� 
frutose. 
6. Ligases: são as enzimas capazes de unir duas moléculas à custa da energia derivada 
da hidrolise do ATP. 
 
Inibidores Enzimáticos 
Irreversíveis 
• São aqueles que se ligam através de ligações covalentes e estáveis a aminoácidos do 
sitio ativo das enzimas fazendo com que essa se torne não funcional. 
• Agrotóxicos, AAS e etc. 
 Competitivos 
• Apresentam uma estrutura semelhante ao substrato e competem com ele pela enzima, 
porem estes não serão transformados impedindo a ligação e transformação do substrato. 
No entanto essa ligação pode ser revertida se a concentração de substrato no meio 
aumentar. 
• Alopurinol inibidor competitivo da α-antioxidase que participa da transformação da 
xantana derivada da adenina/guanina em acido úrico. 
 
Indicativos de atividade enzimática. 
Lugol – indica a atividade da amilase, pois possui em sua composição um átomo de iodo que é 
capaz de se ligar ao amido, logo se a solução contem amido NÃO CONTEM AMILASE e fica 
azul; já se a solução não tem amido (pois este foi quebrado em glicose) significa que possui 
amilase, e o lugol/iodo é incapaz de se ligar a glicose deixando a solução vermelha. 
 
 
PROVA dois 
Carboidratos 
Funções Biológicas: 
• Energéticas – glicose. 
• Reserva e armazenamento - na forma de glicogênio e amido. 
• Estrutural – matriz extracelular, paredes e membranas celulares – celulose. 
 
Características Estruturais dos Carboidratos 
Podem possuir um grupo cetona: C – C = O 
Ou um grupo aldeído: H – C = O 
Sendo assim chamados de Polidioxialdeidos ou Polidioxicetonas. 
 
São classificados quanto a sua composição como: 
Monossacarídeos – compostos por somente um açúcar: glicose, frutose etc. 
Possuem de 3 a 7 carbonos em sua estrutura, recebem o D em seu nome se a hidroxila do ultimo 
carbono estiver à direita, possuem alta solubilidade dado os grupos hidrofílicos que as 
compõem. 
E podem ser cíclicas ou acíclicas. 
 
Dissacarídeos – compostos por dois açucares: sacarose, lactose – também chamados 
oligossacarídeos – são compostos por menos açucares que os polissacarídeos ligados por 
ligações glicosídicas. 
Polissacarídeos – são compostos por vários açucares como a celulose, o amido e etc. 
Os polissacarídeos mais estudados são: 
• AMIDO 
• GLICOGENIO 
• CELULOSE 
• QUITINA 
• GLICOSAMINOGLICANOS – ACIDO HIALURONICO E CONDROITINA. 
• 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
A celulose é um polissacarídeo chamado de monopolissacarídeo/ 
homopolissacarídeo, pois é formada somente por um tipo de açúcar. 
 
Os polissacarídeos são formados a partir de ligações glicosídicas. 
Essas ligações se forma a partir da aproximação de duas moléculas de 
monossacarídeos e assim a hidroxila do CARBONO 1 da primeira molécula se liga 
à hidroxila do CARBONO 4 da molécula seguinte liberando uma molécula de agua. 
 
A celulose é o constituinte principal da parede celular vegetal e confere estrutura, 
proteção e formação dos tecidos vegetais. 
A celulose não é facilmente digerida, pois para isso são necessárias enzimas que 
quebrem as ligações glicosídicas BETA 1 � 4 explicadas anteriormente. 
Existem dois tipos de glicose ALFA E BETA, cuja diferença se dá na posição 
alternada ou paralela das hidroxilas. As ligações da glicose BETA formam a 
celulose 
 
 
 
 
 
Já as ligações da glicose ALFA que podem ser digeridas pelo nosso organismo 
formam o AMIDO. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Embora as fibras de celulose não forneçam energia, não sejam fonte de glicose e 
nem são digeridas elas formar o bolo fecal e quando umedecidas tracionam agua 
para as fezes favorecendo o peristaltismo. 
 
Quitina é diferente de queratina (pois queratina é uma proteína). 
São formadas por glicose beta, sendo também um homopolissacarídeo, compõe o 
exoesqueleto dos invertebrados e gera fibras que não podem ser digeridas pelo 
homem. 
É formada por um grupo amina e um grupo acetil, sendo também chamada de n-
acetilglicosamina.
 
 
Glicosaminoglicanos 
 
Possui função estrutural compondo cartilagens, peles, ossos e etc. são os principais 
formadores da matriz extracelular e são abundantes no liquido sinorial, que lubrifica 
as articulações. 
Associam-se a proteínas formando os proteoglicanos. E são representados pelo 
acido hialurônico, condroitina, dermatam sulfato, queratam sulfato. 
São exemplos de heteropolissacarideos, pois são constituídos pela combinação de 
amino açucares e ácidos hurônicos. 
Amino açucares – são formados por glicoses, galactoses e manoses que perderam a 
hidroxila do CARBONO 2 e ganharam um grupo NH e C=O 
Ácidos Hurônicos – são formados por glicoses, galactoses e manoses que 
apresentam um grupo carboxílico COO- no carbono 3. 
 
 
 
 
 
 
 
Metabolismo de Carboidratos 
O metabolismo dos carboidratos pode se dar de 3 formas: 
• Via Glicolítica; 
• Fermentação Láctica; 
• Fermentação Alcoólica. 
E se trata do conjunto de reações químicas que ocorrem em um organismo e podem ser 
classificados em: 
1. Anabolismo: reações de síntese ou produção de biomoléculas que são feitas a partir de 
moléculas menores e mais simples e requerem energia derivada da hidrolise do ATP. 
2. Catabolismo: degradação da macromolécula (proteínas, polissacarídeos) em moléculas 
menores e mais simples, através da remoção de átomos de hidrogênio e carbono por 
diferentes tipos de reações, como desidrogenação, oxidação e etc., ocorre à liberação de 
energia que será utilizada na síntese de ATP. 
 
VIA GLICOLITICA 
A partir da glicose todas as células podem realizar glicólise e originar piruvato – pela oxidação 
da pentose-fosfato. 
Para qualquer reação os monossacarídeos devem ser transformados em piruvato inicialmente. E 
assim as enzimas glicolíticas podem agir de acordo com o meio: 
• Anaeróbia – transformação de piruvato em ETANOL ou LACTATO – pelas reações de 
fermentação. 
• Aeróbio – transformação de piruvato em ACETIL COA. 
Glicólise 
Pode ocorrer com outros monossacarídeos isômeros além da glicose. 
Utilizemos a glicose como exemplo: 
1. Fosforilação – ativação da glicose em glicose 6P – gasto de 1 ATP 
2. Isomerização da glicose em frutose 6P � exemplo de monossacarídeo que pode ser 
glicolisado. 
3. Fosforilação – ativação da frutose 6P em frutose di fosfato. – gasto de 1ATP 
4. CLIVAGEM DA MOLÉCULA EM DUAS MOLÉCULAS DIFERENTES: 
Diidroxiacetona e Gliceraldeido P 
5. Essas reações ocorrem no citosol da célula. 
6. Ambas as moléculas formadas pela clivagem formarão o piruvato no final, no entanto 
para que a diidroxiacetona forme é necessário que ela sofra uma isomerização e se 
transforme em Gliceraldeido P – tendo assim duas moléculas de Gliceraldeido P dando 
origem a duas moléculas de Piruvato. 
7. Com ajuda da NAD+ o Gliceraldeido sofre uma desidrogenasse – perda de hidrogênio 
seguida da adição de outra molécula de fosfato se transformando em difosfoglicerato. 
8. Por ação de uma enzima quinase o difosfoglicerato perde um dos fosfatos de sua 
estrutura, e essa quebra leva a formação de ATP (como são duas moléculas sendo 
quebradas simultaneamente são formados dois ATPS) e se transforma em 
fosfoglicerato. 
SALDO ATUAL 0 ATP. 
9. O fosfoglicerato sofre uma isomerização que somente altera a ligação do fosfato do 
carbono 3 para o 2. 
10. A nova conformação do fosfoglicerato sofre uma desidratação – perda de uma molécula 
de agua se transformando em fosfoenolpiruvato. 
11. O fosfoenolpiruvato sofre com a ação de uma enzima quinase novamente que retira sua 
ultima molécula de fosfato de sua estrutura levando a liberação de mais um ATP (no 
caso dois pois estão ocorrendo reações simultâneas) e o produto final é o então 
PIRUVATO. 
Portando o saldo de ATP ao finalsão 2 ATPS! 
Durante as reações são produzidos 4 ATPS, porém logo no inicio ocorre a utilização de 2ATP 
para a fosforilação do monossacarídeo – glicose, frutose e etc., e para seguinte fosforilação da 
frutose. 
 
A via glicolítica é o processo inicial de produção de energia que originará o piruvato – molécula 
que em condições aeróbia participa do ciclo de Krebs e a cadeia respiratória ou em condições 
anaeróbias passa pelos processos de fermentação citados abaixo. 
 
Fermentação Alcoólica – após a via glicolítica como já foi explicado tem como produto final o 
PIRUVATO. Em condições anaeróbias e somente em organismos como fungos e leveduras 
pode-se ocorrer a fermentação alcoólica. 
Nesse processo o piruvato passa por uma remoção de dióxido de carbono catalisada por uma 
enzima se transformando em ACETALDEIDO, essa molécula com auxilio da NAD sofre uma 
desidrogenação – perda de hidrogênio e se transforma em ETANOL – produto final desse 
processo. Então temos como saldo da fermentação alcoólica o mesmo da via glicolítica, já que a 
fermentação do piruvato nessas condições citadas não produz ATP. 
O processo de retirada do dióxido de carbono do piruvato pode ser observado no fermento de 
pão, o pão cresce, pois estufa com a liberação de gás. 
 
Fermentação Láctica – ocorre como a alcoólica, após a via glicolítica e em condições 
anaeróbias, porém ao contrário da alcoólica os seres humanos conseguem realiza-la, essa 
fermentação ocorre nos tecidos musculares em situações de exercício intenso que não permite a 
correta oxigenação das células, essas então recorrem à fermentação e consequente produção de 
ácido láctico – causa dores. 
Nesse processo o piruvato somente sofre uma desidrogenação – retirada de um hidrogênio, 
catalisada pela NAD, que já leva a formação do LACTATO ou ACIDO LACTICO. 
 
Digestão de Carboidratos. 
Os carboidratos como já citado anteriormente possuem uma grande importância energética para 
o nosso organismo, no entanto para que sejam utilizados devem estar na forma adequada para 
que passem pelos processos glicolíticos que levam a formação de ATP. 
 
Digestão da Lactose 
Para que a lactose seja utilizada como fonte de energia ela deve ser hidrolisada pela LACTASE 
– enzima produzida pela mucosa intestinal que quebra as ligações beta 1 � 4, liberando glicose 
e galactose que passarão pelas reações já explicadas na via glicolítica até resultarem em piruvato 
e assim em determinadas condições produzir ou não energia. 
 
Digestão da Sacarose 
Assim que chega ao intestino a sacarose é hidrolisada pela SACARASE – enzima que quebra as 
ligações alfa 1 � 2 e beta 1 �2, liberando glicose e frutose. A glicose passa pelos processos já 
explicados e a frutose é convertida em frutose 6 fosfato através de uma fosforilação que já 
ocorre na via. 
 
Digestão da Maltose 
A maltose é um monossacarídeo derivado da degradação do amido, que ocorre na boca pela 
saliva que contem a enzima AMILASE que quebra as ligações alfa 1 � 4. 
 
Metabolismo do Glicogênio 
 
Reações de degradação do glicogênio ou glicogenólise – reação de quebra de glicogênio em 
glicose pela enzima glicogênio-fosforilase. 
Durante uma atividade física intensa o organismo quebra o glicogênio em glicose que entra na 
via glicolítica e é transformada varias vezes gerando 2 ATPS e PIRUVATO 
Essa degradação é estimula pela adrenalina liberada em situação de stress que ativa a enzima 
lítica. 
 
Em jejum o pâncreas libera glucagon que ativa a glicogeniofosforilase que quebra o glicogênio 
em glicose aumentando sua concentração no sangue - glicogenólise que disponibiliza essa, 
então, como fonte de energia. 
 
Reações de síntese de glicogênio ou glicogênese podem ocorrer de forma molecular ou hepática. 
Hepática – o glicogênio quebrado pela enzima em glicose 1 fosfato é isomerizado em glicose 6 
fosfato e no fígado é modificado sendo retirado o grupo fosfato e assim a glicose não consegue 
atravessar a membrana – ficando armazenada. 
Esse armazenamento se dá da seguinte forma: 
A glicose 6 fosfato se liga ao UDP e se torna UDP glicose 6 fosfato essa forma da glicose que 
compõe o glicogênio, assim durante a formação o UDP é liberado e reaproveitado pela célula. A 
glicogênio sintase transfere a glicose derivada da UDP GLICOSE 6 FOSFATO para uma cadeia 
pré-existente formando as ligações alfa 1� 4 e assim a cadeia é alongada. 
 
A insulina funciona como antagônico ao glucagon inibindo a glicogenólise – liberação de 
açúcar no sangue. 
OS MUSCULOS DEGRADAM GLICOGENIO PARA USO PROPRIO. 
O FIGADO DEGRADA GLICOGENIO PARA EXPORTAR E DISPONIBILIZAR GLICOSE 
NO ORGANISMO. 
 
 
Glicólise aeróbica. 
Como os processos de formação de ATP explicados anteriormente o processo de glicólise 
aeróbica – propriamente dito, ocorre somente após a glicólise convencional já explicada 10 
vezes! 
Que nos resulta em 2 PIRUVATO + 2 ATPS. 
O piruvato é transferido para a matriz mitocondrial onde é convertido em acetil-COA por ação 
de um complexo enzimático. 
Acetil- CoA derivada dos monossacarídeos (glicose, frutose – piruvato), lipídios e aminoácidos 
é oxidada em dióxido de carbono e agua pelas enzimas presentes no Ciclo de Krebs ou Ciclo do 
Acido Cítrico. 
Durante todo o processo de glicólise (tanto no citosol como na mitocôndria) ocorrem reações de 
oxidação ou desidrogenação catalisadas por enzimas NAD E FAD como coenzimas aceptoras 
de hidrogênios removidos. As moléculas formadas pela desidrogenação NADH + H E FADH2 
são reoxidadas transferindo seus hidrogênios para transportadores localizados na membrana 
mitocondrial interna, os quais constituem a cadeia respiratória ou transportadora de elétrons. 
A cadeia respiratória é formada por um conjunto de proteínas organizadas em complexos I, II, 
III e IV cujos grupos prostéticos podem receber e doar elétrons, sofrendo sucessivas reações 
oxirredução, até que os hidrogênios reajam com o oxigênio originando agua. Estas reações são 
acompanhadas pela liberação de energia usada na produção de ATP a partir da fosforilação do 
ADP, por um mecanismo de fosforilação oxidativa. 
 
Questões práticas: 
1. Durante o processo de glicólise são liberadas 4 ATP e consumidas 2 ATP = saldo 2 
ATP. 
2. As moléculas FAD E NAD participam das reações de desidrogenação. 
3. São liberadas 6 moléculas de gás carbônico durante as reações de descarboxilação. 
4. E ao final são produzidas 2 moléculas de acetil CoA a partir de um monossacarídeo. 
5. Os hidrogênios removidos pelas desidrogenases que catalisam as reações de oxidação 
são transferidos para NAD E FAD e destas para o oxigênio por meio de transportadores 
de elétrons mitocondriais – formando água. 
6. Essa transferência dos hidrogênios da NAD H + H para o oxigênio é acompanhada pela 
produção de 3 ATP por fosforilação oxidativa, já a transferência dos hidrogênios da 
FAH2 para o oxigênio e acompanhada pela produção de 2 ATP por fosforilação 
oxidativa. 
7. Como a NADH + H participa de 5 reações cada uma delas produz 3 ATPS ela produz 
um total de 15 ATPS, porém como ocorrem duas reações simultâneas são produzidos 30 
ATPS. 
8. Como a FADH2 participa somente de uma reação que produz 2 ATPS ela produz um 
total de 2 ATPS, porém como ocorrem duas reações simultâneas são produzidos 4 
ATPS. 
9. O oxigênio é necessário durante o catabolismo aeróbico, pois exerce função de aceptor 
de hidrogênios permitindo, assim, que a NAD E FAD voltem a sua conformação 
original. 
10. Durante a glicólise temos então um rendimento liquido de 2 ATPS; o NAD contribui 
com 30 ATPS; e a FAD contribui com 4 ATPS = 36 ATPS liquido. 
11. A produção total de ATP é de 38 ATPS – porém são consumidos 2 ATPS no 
processamento do monossacarídeo. 
 
 
 
 
 
Lipídeos 
 
São insolúveis em água, porem solúveis em solventes orgânicos, se caracteriza pela sua 
estrutura formada porlongas cadeias carbônicas e apolares, podem ser encontrados na 
membrana celular, nas ceras, nos revestimentos e nas células de armazenamento os adipócitos; a 
partir deles são produzidas as moléculas de esteroides, colesterol, terpenos, triacilglicerol, 
fosfolipídios, esfingolipídios e ceras. 
Em sua estrutura molecular apresentam um álcool esterificada a 1,2 ou 3 e ácidos graxos – que 
são moléculas que aparecem na composição das gorduras. 
Os esteroides, terpenos e eicosanoides não possuem ácidos graxos em sua composição. 
 
Ácidos Graxos 
São ácidos que possuem uma cadeia carbônica longa e um grupo carboxílico (COO-), e estão 
presentes no estrutura dos lipídeos, as cadeias com numero par de átomos de carbono são mais 
abundantes (4 – 30). 
Podem ser saturados (somente ligações simples) ou insaturados (possuem ligações duplas). 
Ácidos Graxos Saturados: 
4C= acido butírico/ tetranóico. 
6C= acido hexanóico 
8C=acido octanóico 
10C=acido decanóico 
12C=acido láurico 
14C=acido mirístico 
16C=acido palmítico 
18C=acido esteárico 
 
Os ácidos graxos saturados por apresentarem essa configuração podem se associar 
organizadamente no estado solido, tornando muito difícil de fundir – liquefazer – necessitando 
de temperaturas muito altas para isso. 
SÓLIDO ESTÁVEL 
 
} 
São os mais comuns nas gorduras 
animais sólidas. 
Os ácidos graxos insaturados são aqueles que possuem ligações duplas dentro da cadeia 
carbônica e podem ser: 
• Monoinsaturados – com somente uma dupla 
• Poli-insaturados – com duas ou mais ligações duplas. 
 
Acido Oleico – 18: 1(9) = possui 18 CARBONOS e uma ligação dupla no carbono 9. 
Acido Palmítico – 16: 1 (9) = possui 16 CARBONOS e uma ligação dupla no carbono 9. 
 
Duplas Cis: ocorrem quando os hidrogênios estão do mesmo lado e TRANS ocorrem quando os 
hidrogênios estão alternados (gorduras trans.) 
 
As gorduras trans são derivadas do processamento químico das gorduras e favorecem a 
formação de placas arteriais e colesterol ruim HDL. 
 
Acido Linoleico – 18: 1(9 – 10); 1 (12-13). OU 18: 2 (9,12) 
Acido Linolênico – 18: 3 (9,12,15) 
Acido Araquidônico – 20: 4 (5,8,11,14). 
 
As duplas ligações forma dobra que dificultam a ligação entre as cadeias de ácidos graxos 
insaturados, que normalmente aparecem na forma liquida e com baixo ponto de fusão. 
 
Difícil organização e normalmente aparecem no estado liquido. 
 
 
O homem somente produz ácidos graxos monoinsaturados, porem os poli saturados são vitais 
portanto devem ser obtidos na alimentação para a produção de triacilglicerois e fosfolipídios. 
 
Os ácidos graxos receberam uma nova nomenclatura: 
Ômega 
O numero que acompanha o nome é proveniente da contagem partindo do ultimo carbono até o 
carbono que apresenta primeira dupla. 
Por exemplo: Acido Oleico = Ômega 9 
Acido Linolênico = Ômega 3. 
 
Triacilglicerol ou Triglicérides 
São formados por uma molécula de glicerol e três ácidos graxos. 
- Tripalmitina: 1 glicerol + 3 moléculas de acido palmítico. 
- Tri esteárico: 1 glicerol + 3 moléculas de acido esteárico. 
São abundantes na gordura animal. 
- Trioleína: 1 Glicerol + 3 moléculas de acido oleico. 
- Trilinoleina: 1 glicerol + 3 moléculas de acido linoleico 
São abundantes nos óleos. 
 
Assim como os carboidratos os triacilglicerol também constituem uma fonte energética. 
Suas funções são: 
• Fonte de energia. 
• Função de reserva. 
• Isolamento térmico. 
Podem sofrer reações de hidrogenação ou saponificação. 
• A reação de hidrogenação ocorre com cadeias insaturadas – liquidas, onde são inseridos 
átomos de hidrogênio e assim eliminadas as ligações duplas tornando-as cadeias 
saturadas – solidas. 
• A reação de saponificação ou hidrolise alcalina ocorre com cadeiras insaturadas – 
liquida, ela é colocada em um meio alcalino junto a uma base forte como NaOH ou 
KOH e como produto é liberado uma molécula de glicerol e um sabão – sal de ácido 
graxo. 
Os principais sabões são: 
Palmitato de sódio/potássio, esteranato de sódio/potássio, oleato de sódio/potássio, laurisil 
sulfato de sódio. 
 
 
Fosfolipídios 
 
Composição Mosaico Fluido 
 
Formados por uma molécula de glicerol, um grupo fosfato, um grupo polar e dois ácidos graxos. 
 
São importantes componentes da membrana celular. 
 
Esfingolipídios 
Possui em sua estrutura um álcool – esfingosina e esfingomielina e são constituintes da bainha 
de mielina. 
Ceras 
São ésteres formados por ácidos graxos e álcoois de cadeia longa que desempenham função 
protetora, impermeabilizante e lubrificante. 
 
Lipídeos: esteroides, terpenos e eicosanoides. 
 
Esteroides 
 
Estrutura Base de todos os esteroides. 
A diferença se dá nos grupos funcionais que se ligam aos anéis ou a presença de ligações 
duplas. 
O principal esteroide encontrado é o colesterol que possui 27 carbonos, é uma molécula apolar, 
apresenta uma hidroxila polar que não é suficiente para torna-lo solúvel em água, 70% de sua 
produção ocorre no fígado e a partir dele são produzidos os sais biliares ou ácidos biliares. 
Os sais biliares possuem uma hidroxila e um grupo de acido carboxílico. 
Exemplos de sais biliares são; glicolato, desoxicolado e taurocolato. 
Esses sais são produzidos pelo fígado e transportados pela vesícula biliar onde ficam 
armazenados até a alimentação, durante a alimentação os ácidos são lançados para o intestino 
onde se ligam as moléculas de gordura formando uma “capa” e fragmentando-as facilitando a 
absorção pelas células intestinais – processo chamado de emulsificação. 
Além disso o colesterol é o precursor de todos os hormônios sexuais (masculinos e femininos). 
Testosterona / estradiol e Progesterona – produzidos nas gônadas. 
Aldosterona / corticoide / cortisol – produzido no córtex da glândula suprarrenal. 
Predimisolona e predimisona – hormônios artificiais produzidos pela indústria farmacêutica. 
 
Vitamina D 
O colesterol produzido pelo fígado junto com uma enzima é transformado em 7 
desidrocolesterol (um precursor da vitamina D) que se localiza na região subcutânea, esse 
precursor sob a incidência de luz solar UV se transforma numa pré- vitamina D que sofre 
ativação renal e se torna a VITAMINA D – propriamente dita, que atua no intestino estimulando 
a absorção de cálcio, que favorece a contração muscular e produção de tecido ósseo. 
 
Síntese da Vitamina D 
 
COLESTEROL – FÍGADO � PRECURSOR – PELE + UV �PRÉ- VITAMINA D – RIM � 
VITAMINA D. 
 
Terpenos 
Apresentam cadeias carbônicas longas e apolares formadas pela associação de unidades de 
hidrocarbonetos semelhantes ao isopreno. 
 
Encontrados em sumos de frutas são caracterizados pelo cheiro forte exemplo: limoneno. 
 
As Vitaminas hidrossolúveis são: C e Complexo B 
E as lipossolúveis são A, D, E e K. 
Lipossolúveis. 
 
Vitamina K – anti-hemorrágica – favorece a coagulação, é produzida por bactérias do intestino e 
pode ser ingerida na dieta a partir dos vegetais. 
Vitamina A – aparece sob a forma de um álcool – retinol, retinóico ou retinal, participa da 
formação dos tecidos e é constituinte do pigmento visual, rodopsina, responsável pela visão. 
Vitamina E – ocorre à repetição do isopreno em sua estrutura, penetra nas membranas celulares 
onde doam moléculas para os ácidos graxos impedindo sua oxidação (perda de hidrogênio), é 
então chamada antioxidante – doador de hidrogênio para ácidos graxos insaturados. Presente no 
gérmen de trigo. 
Beta caroteno – possui 40 carbonos, é abundante em vegetais verdes e coloridos e atua como 
precursor da vitamina A no fígado onde é quebrado ao meio formando duas moléculas de 
retinol. 
Eicosanoides – como o nome já diz possui vinte carbonos (eico = vinte), e são os fosfolipídios 
de membrana que possuem acido araquidônico em sua região apolar. 
Assim nas células que possuem esse tipo defosfolipídio de membrana, quando sofrem um 
impacto físico liberam uma lipase que quebra a ligação da região apolar com a polar liberando 
acido araquidônico que é modificado por enzimas dando origem às prostaglandinas, 
tromboxonos e leucotrienos – substancias do sistema imunológico que são responsáveis pelos 
sinais do processo inflamatório. 
 
Reações de Lipólise e Beta- Oxidação – chamada assim porque o carbono beta sofre duas 
oxidações perdendo hidrogênio. 
 
Lipólise ou Hidrolise de Triacilglicerois 
Quando ingerimos alimentos gordurosos, assim que eles alcançam o intestino os triacilglicerois 
presentes neles sofrem hidrolise catalisada por enzimas do pâncreas – processo chamado de 
lipólise pancreática. 
TRIACILGLICEROL + LIPASE � 3 ACIDO GRAXO + GLICEROL 
Com a quebra do triacilglicerol são liberados 3 ácidos graxos e 1 glicerol. Estes produtos 
passam para dentro da célula do intestino, onde são absorvidos. Ao passar pela membrana eles 
se juntam, formando novamente triacilglicerol e são transportados para o fígado, e do fígado 
para os tecidos. 
Nos tecidos eles podem ser degradados para fins energéticos ou depositados – armazenados- 
levando ao ganho de peso. 
 
O acido graxo nos músculos sofre uma desidrogenação – ativadora com auxilio da enzima CoA- 
SH e com gasto de ATP – resultando Acil Coa que ocorre no citosol, porem só pode ser 
degradada na mitocôndria. 
Assim as enzimas CAT 1 e CAT 11 se ligam a molécula de Acil-CoA e a transportam para 
dentro da mitocôndria. 
O primeiro processo que a Acil CoA sofre é a desidrogenação auxiliada pela FADH2 que é 
reduzida ao receber os dois hidrogênios retirados. 
Liberando 2 ATPS. 
A molécula resultante da desidrogenação é hidratada –recebe uma molécula de água originando 
outra molécula que será novamente desidrogenada, só que agora o aceptor de hidrogênio dessa 
desidrogenação é o NAD que ao receber esse hidrogênios libera 3ATPS. A molécula resultante 
dessa desidrogenação é quebrada e ocorre a liberação de uma molécula de ACETIL COA e uma 
molécula de ACIL COA. 
O Acetil Coa vai para o Ciclo de Krebs e a Cadeia Respiratória onde será degradada a Gás 
Carbônico e Agua. – que gera 12 ATPS 
O Acil CoA é o acido graxo diminuído em dois carbonos que dará inicio às reações novamente. 
 
Diferença de lipólise e beta oxidação é que a lipólise é a quebra das gorduras-triacilglicerideos e 
a beta oxidação é a oxidação do carbono beta das moléculas. 
 
 
 
A produção de ATP a partir do acido palmítico (16C) 
• A FAD é utilizada 7 vezes gerando 2 ATP por vez � 14 ATP 
• A NAD é utilizada 7 vezes gerando 3 ATP por vez �21 ATP 
• São formadas 8 moléculas de acetil-CoA que geram 12 ATPS por vez � 96ATP 
• Dando um total de 151 ATPS – são descontados os dois consumidos no começo dando 
um rendimento liquido de 149 ATP.