Transaminação e Desaminação dos Aminoácidos

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 Transaminação e Desaminação dos Aminoácidos 
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Os aminoácidos que estão nas nossas células são originados tanto de proteínas exógenas (cerca de 
¼), ou seja, proteínas obtidas na nossa dieta, e ¾ de proteínas endógenas (hidrolisadas dentro das 
células). Parte desses aminoácidos são utilizados para formar novas proteínas e parte outras moléculas 
nitrogenadas não proteicas.
Os aminoácidos são precursores de todos os compostos que contém nitrogênio. Por exemplo: as bases 
nitrogenadas dos nucleotídeos (ácidos nucléicos e coenzimas), os lipídeos (fosfolipídeos e glicolipídeos), 
polissacarídeos (como a quitina e glicosaminoglicanas), as aminas e seus derivados (a adrenalina, 
noradrenalina, tiroxina, seronotina, GABA, histamina creatina, porfirina, etc). 
Quando os aminoácidos são quebrados, a parte amina desse aminoácido pode ser encaminhada para o 
ciclo da ureia para eliminação do nitrogênio e o esqueleto carbônico desses aminoácidos podem servir 
para a síntese de glicose ou glicogênio, síntese de ácidos graxos e, ainda, intermediários da respiração 
celular.
Os aminoácidos são oxidados por uma única via, diferente do que acontece com os carboidratos e os 
lipídeos. Como os aminoácidos possuem cadeias laterais diferentes, sua oxidação também acontece por 
vias variadas. Porém, existe um padrão seguido na oxidação de todos os aminoácidos. Primeiramente, 
esses aminoácidos são removidos do seu grupo amino e, depois, sua cadeia carbônica remanescente 
é oxidada. 
O grupo amino da maioria dos aminoácidos é coletado inicialmente como glutamato. O grupo amino de 
onze deles - alanina, arginina, aspartato, cisteína, fenilalanina, isoleucina, leucina, tirosina, triptofano 
e valina - é retirado através da transferência do grupo amino para a molécula de alfa-cetoglutarato, 
formando o glutamato. O que resta do aminoácido que foi transaminado é o alfa-cetoácido 
correspondente.
Essa reação é catalisada pelas enzimas denominadas aminotransferases. Elas estão localizadas no 
citosol e na mitocôndria e todas elas têm como coenzima a molécula de piridoxal-fosfato. 
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A piridoxal-fosfato recebe o grupo amino do aminoácido transaminado. Essa coenzima é derivada da 
vitamina B6 e participa de diversas outras reações do metabolismo de aminoácidos.
Processo de transaminação
As aminotransferases dos tecidos de mamíferos aceitam aminoácidos diferentes como substratos 
doadores de grupo amino. Assim, o nome da aminotransferase deriva do nome do aminoácido 
que essa enzima tem mais afinidade. Por exemplo, se o aminoácido for a alanina teremos a alanina 
aminotransferase. Nesse caso, essa enzima também é conhecida como alanina transaminase (ALT) ou 
transaminase glutâmico-pirúvica (TGP). 
Outro exemplo é a aspartato aminotransferase, também conhecida como aspartato transaminase (AST) 
ou transaminase glutâmico-oxalacética (TGO).
Na segunda etapa, os grupos amino originam aspartato e/ou amônia. O glutamato formado pode 
seguir dois caminhos: uma nova transaminação ou uma desaminação. A aspartato aminotransferase 
é a aminotransferase mais ativa na maioria dos tecidos de mamíferos, destacando a importância da 
transaminação entre glutamato e aspartato.
A desaminação do glutamato libera seu grupo amino como NH3 (amônia) que se converte em NH4 (íon 
amônio) no pH fisiológico. Essa reação conta com a participação da enzima glutamato desidrogenase.
Essa enzima é mitocondrial e está localizada principalmente no fígado. O interessante é que essa enzima 
pode utilizar o NAD+ ou NADP+ como coenzima. 
A enzima glutamato desidrogenase só reconhece o glutamato, então, para que o grupo amino de um 
aminoácido seja liberado como NH4
+, deve antes estar presente no glutamato. 
Desaminação oxidativa 
do glutamato
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Nos outros nove aminoácidos - Asparigina, 
glicina, glutamina, histidina, lisina, metionina, 
prolina, serina e treonina - a degradação não se 
inicia com a transaminação. Mesmo assim, seus 
produtos finais serão o NH4
+ ou glutamato, que 
pode gerar aspartato.
Assim, na degradação dos 20 aminoácidos, o 
grupo amino é convertido em NH4
+ e aspartato, 
que serão precursores no ciclo da ureia.
Ciclo da alanina glicose
A alanina funciona como um transportador da 
amônia e do esqueleto carbônico do piruvato 
desde o músculo até o fígado. A amônia é 
excretada, e o piruvato é empregado na produção 
de glicose, a qual pode retornar ao músculo.
O sentido da reação da glutamato desidrogenase 
depende das concentrações dos componentes. 
ATP e GTP inibem a enzima e ADP e GTP vão 
ativar. Significa que, em baixa de energia, tenho 
que aumentar a degradação de aminoácido para 
obter esqueleto carbônico da neoglicogênese. 
Assim, os nitrogênios chegam ao fígado como 
glutamina (glutamato) ou como alanina 
(músculo). Fígado: O ATP é empregado na síntese 
da glicose (gliconeogênese) durante a 
recuperação
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 Transaminação e Desaminação dos Aminoácidos.
 EXERCÍCIOS.
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1. (ENADE 2013) Paciente do sexo masculino, 73 
anos de idade, aposentado, com hipertensão 
arterial sistêmica delonga data, é dislipidêmico e 
etilista crônico. Está em uso diário de alisquireno 
300 mg/dia e sinvastatina 40 mg/dia. Procurou 
atendimento médico, queixando-se de mialgia 
crônica e artralgia. Foi-lhe prescrito paracetamol 
750 mg de 8 em 8 horas, se necessário. Começou 
a fazer uso dele com frequência superior à 
recomendada. Há 4 dias, iniciou quadro de 
náuseas, vômitos e dor abdominal de moderada 
intensidade,evoluindo há 1 dia com icterícia e queda 
de seu estado geral. Com esses sintomas, procurou 
pronto atendimento. Foi, então, submetido 
a exames laboratoriais, que apresentaram os 
seguintes resultados: transaminase glutâmico-
oxalacética/AST (TGO) - 4.800 U/L (VR 10 a 37), 
transaminase glutâmico-pirúvica/ALT (TGP) 4.250 
U/L (VR de 19 a 44), bilirrubinas totais 3,8 mg/dL 
(VR de 0,4 a 1,2), glicemia 75 mg/dL (VR 70 a 99). 
Hemograma sem alterações.
O diagnóstico, a conduta e o prognóstico no caso 
clínico descrito são, respectivamente, de:
a) hepatite aguda medicamentosa, medidas 
de suporte à vida +N-acetil-cisteína e mau 
prognóstico.
b) hepatite crônica secundária ao etilismo, 
transplante hepático e mau prognóstico.
c) hepatite crônica secundária ao etilismo, 
cessação do etilismo e bom prognóstico.
d) hepatite aguda viral, medidas de suporte à 
vida e bom prognóstico.
e) hepatite alcoólica aguda, transplante hepático 
e bom prognóstico.
2. Qual a origem e o destino do nitrogênio 
amínico?
3. Qual a origem e destino da cadeia carbonada 
dos aminoácidos?
4. Explique as reações de Desaminação e 
transaminação.
 
5. O que é um α-cetoácido?
6. Como são transportados a maior parte dos 
grupos nitrogenados na corrente sanguínea?
 questão resolvida na aula
 questão enade
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7. Qual a relação do músculo e o fígado no 
catabolismo de aminoácidos.
8. Que implicações pode resultar ao organismo 
em um aumento de íons amônio no sangue?
9. Qual a origem e destino da cadeia carbonada 
dos aminoácidos?
10. Como ocorre a desaminação dos aminoácidos?
11. Explique o que são aminotransferases?
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 gabarito.
Resposta da Questão 1: [A]
Resposta da Questão 2: 
A origem do nitrogênio amínico ocorre através 
da degradação de aminoácidos originados da 
dieta ouda degradação de proteínas endógenas. 
Em mamíferos terrestres o excesso de nitrogênio 
da forma de amônia é convertido em ureia e 
excretado na urina.
Resposta da Questão 3: 
Essas cadeias carbonadas são originadas do 
processo de degradação de aminoácidos. Essas 
podem ser utilizadas na síntese de glicose pela 
via da gliconeogênese, síntese de ácidos graxos 
e respiração celular através do ciclo do ácido 
cítrico. Os aminoácidos que são degradados 
podem ser classificados como gliconeogênicos 
ou de cetogênicosdependendo do destino das 
suas cadeias carbonadas. Leucina e lisina são 
exclusivamente cetogênicos.
Resposta da Questão 4: 
A transaminação é uma reação onde o grupo 
amino de um aminoácido é transferido ao 
piridoxal-fosfato de uma enzima (chamada aqui de 
transaminase) e posteriormente para a molécula 
de α-cetoglutarato, formando o glutamato e a 
cadeia carbônica do aminoácido convertida no 
seu α-cetoácido correspondente. A desaminação 
é quando o glutamato libera o grupo amino como 
NH3 (amônia), que se converte em NH4
+ (íon 
amônio) no pH fisiológico.
Resposta da Questão 5: 
É a cadeia carbônica do aminoácido restante após 
o processo de transaminação. Esse α-cetoácido 
pode participar de diferentes destinos na célula.
Resposta da Questão 6: 
Eles são transportados na forma de alanina 
(músculo) e glutamina (outros tecidos) 
principalmente e são encaminhados para o fígado, 
local onde ocorrerá o ciclo da ureia para eliminação 
desses compostos.
Resposta da Questão 7: 
Esses dois tecidos estão ligados através do ciclo 
da alanina glicose. Nesse ciclo, o aminoácido 
alanina seve como veículo de transporte de 
compostos nitrogenados para o fígado, local 
onde serão convertidos em ureia para posterior 
excreção do nosso corpo. No músculo ocorre a 
transminação do glutamato a alanina utilizando 
o piruvado como recebedor do grupo amino. A 
alanina é transportada para o fígado pela corrente 
sanguínea e nesse local poderá sofrer uma nova 
transaminação restaurando o piruvato que poderá 
ser encaminhado para a gliconeogênese e formar 
glicose que cai na corrente sanguínea e pode 
retornar ao músculo.
Resposta da Questão 8: 
A elevação da concentração plasmática desses 
íons podem levar a um quadro clínico conhecido 
como hiperamonemia. O excesso de NH4
+ reage 
com o α-cetoglutarato formando o glutamato. 
Esse poderá reagir com outra molécula de NH4
+ 
formando glutamina. O acúmulo de glutamina 
no cérebro pode resultar em edema por efeito 
osmótico, aumentando a pressão intracraniana e 
levando a hipóxia cerebral.
Resposta da Questão 9: 
Essas cadeias carbonadas são originadas do 
processo de degradação de aminoácidos. Essas 
podem ser utilizadas na síntese de glicose pela 
via da gliconeogênese, síntese de ácidos graxos e 
respiração celular através do ciclo do ácido cítrico. 
Os aminoácidos que são degradados podem 
ser classificados como gliconeogênicos ou de 
cetogênicos dependendo do destino da sua cadeia 
carbonada. Leucina e lisina são exclusivamente 
cetogênicos.
Resposta da Questão 10: 
A desaminação do glutamato libera seu grupo 
amino como NH3 (amônia) que se converte em 
NH4 (íon amônio) no pH fisiológico. Essa reação é 
catalisada pela enzima glutamato desidrogenase. 
Essa enzima é mitocondrial e está localizada 
principalmente no fígado. O interessante é que 
essa enzima pode utilizar o NAD+ ou NADP+ 
como coenzima. A glutamato desidrogenase só 
reconhece também o glutamato , então para que o 
grupo amino de um aminoácido seja liberado como 
NH4+ deve antes estar presente no glutamato.
Resposta da Questão 11: 
As aminotrasnferases são enzimas presentes em 
vários de nossos tecidos que aceitam aminoácidos 
diferentes como substratos doadores de grupo 
amino. Assim o nome da aminotransferase deriva 
o nome do aminoácido que essa enzima tem 
mais afinidade. Por exemplo, se o aminoácido 
em questão dor a alanina teremos a alanina 
aminotransferase. Nesse caso, essa enzima 
também é conhecida como alanina transaminase 
(ALT) e também é conhecida como transaminase 
glutâmico-pirúvica (TGP).