Aula 3 - Proteínas

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PROTEÍNAS
(AMINOÁCIDOS) 
Função biológica
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras...
                                                                                                                                                                                     
São polímeros de aminoácidos.
Proteínas
20 aminoácidos normalmente são encontrados nas proteínas
Função biológica
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras...
                                                                                                                                                                                     
Aminoácidos
Todos possuem um grupo carboxil e um grupo amino ligado ao mesmo átomo de carbono 
Diferem nas suas cadeias laterais  grupos R
Variam em: estrutura, tamaho e carga elétrica
Influenciam a solubilidade do aminoácido em água
Função biológica
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras...
                                                                                                                                                                                     
Aminoácidos
Para todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, o carbono alfa está ligado a quatro grupos diferentes: um grupo carboxil, um grupo amino, um grupo R e um átomo de hidrogênio
Função biológica
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras...
                                                                                                                                                                                     
Aminoácidos
Propriedades químicas  importante para compreensão da bioquímica
Importância bioquímica  suas polaridades ou tendências em interagir com a água em pH biológico (próximo ao pH 7,0)
Existem 5 classes principais de aminoáciodos:
Grupos apolares, alifáticos  grupamento R apolares e hidrofóbicos. 
Alanina, valina, leucina, isoleucina, glicina (não chega a contribuir significativamente para as interações hidrofóbicas), metionina (átomos de enxofre), prolina (possui cadeia cíclica)
Função biológica
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras...
                                                                                                                                                                                     
Aminoácidos
Grupos R aromáticos  Com suas cadeias laterais aromáticas, são relativamente apolares (hidrofóbicos)
Fenilalanina, tirosina e triptofano (mais polares)
Função biológica
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Aminoácidos
Grupos R polares, não carregados  Grupos R mais solúveis em água (mais hidrofílicos)  grupos funcionais capazes de fazer pontes de hidrogênio com a água
Serina, treonina, cisteína, asparagina e glutamina
Função biológica
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Aminoácidos
Grupos R carregados positivamente (básicos)  Grupos R mais hidrofílicos são aqueles carregados tanto positiviamente como negativamente
Lisina, arginina e a histidina
Função biológica
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras...
                                                                                                                                                                                     
Aminoácidos
Grupos R carregados negativamente (ácidos)  Os dois aminoácidos que possuem grupos R com uma carga líquida negativa em pH 7, 0 são:
Aspartato e o glutamato
Função biológica
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras...
                                                                                                                                                                                     
Peptídeos  duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas covalentemente através da formação de uma ligação amídica (ligação peptídica), formando um dipeptídeo. 
Ligação peptídica  ligação formada pela remoção dos elemento da água (desidratação) de um grupo alfa-carboxil de um aminoácido e o grupo alfa-amino do outro
Peptídeos e proteínas 
Formação da ligação peptídica  exemplo de ligação de condensação  classe de reações comum nas células vivas.
Da mesma forma se formam tripeptídeos, tetrapeptídeos, pentapeptídeos, e assim segue  oligopeptídeo.
Muitos polipeptídeo
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Polipeptídeos  em geral possuem massas moleculares abaixo de 10.000
Proteínas  massas moleculares maiores que 10.000
Hidrólise de uma ligação peptídica  ocorre lentamente em função de sua elevada energia de ativação 
Peptídeos e proteínas 
Resultado: ligações peptídicas em proteínas são significativamente estáveis.
Proteínas
Em nível elementar as proteínas contêm em base m/m: 
50 – 55% de carbono
20 – 23 % de oxigênio
12 – 19% de nitrogênio
6 - 7% de hidrogênio
0,2 – 3,0% de enxofre
 
Única molécula orgânica que 
em sua composição apresenta o átomo de NITROGÊNIO
Estrutura atômica de uma proteína
Além dos átomos acima, as proteínas possuem um enorme número de átomos de hidrogênio e por esta razão não estão representados.
Fonte: Sakabe et al. (2005). 
Estrutura atômica de uma proteína (toxina diftérica)
Estrutura atômica de uma proteína
Estrutura atômica de uma proteína (toxina diftérica)
Cada cor um aminoácido!
(20 aas)
Mas como estão ligados os aminácidos?
Fonte: Sakabe et al. (2005). 
Estrutura dos peptídeos de uma (toxina diftérica)
Cada cor um aminoácido!
(20 aas)
Separando um fragmento da proteína (peptídeo) constituído de 5 aas (Arginina
- Prolina - Alanina - Tirosina – Serina)
Fonte: Sakabe et al. (2005). 
Estrutura tridimensional do peptídeo (Arginina - Prolina - Alanina - Tirosina – Serina)
Estrutura plana do peptídeo (Arginina - Prolina - Alanina - Tirosina – Serina)
Estrutura plana do peptídeo (Arginina - Prolina - Alanina - Tirosina – Serina)
Átomos que compõem cada aminoácido (Arginina - Prolina - Alanina - Tirosina – Serina)
Observe que há uma regularidade na estrutura abaixo. 
Os átomos de nitrogênio são sempre intercalados por dois de carbono, formando um "esqueleto". Assim respondemos a pergunta "Mas como estão ligados os aminácidos?": os aminoácidos estão sempre ligados seqüencialmente uns aos outros.
Como a ligação peptídica se dá entre dois aminoácidos, isolamos apenas dois deles para analisá-los detalhadamente. 
Quebrando ligação entre os dois aminoácidos
completar átomos de hidrogênio das aminas
completar os átomos de oxigênio dos grupos carboxílicos dos dois aminoácidos. 
exibir o carbono alfa dos dois aminoácidos. 
exibir os grupos carboxílicos
A ligação peptídica é estabelecida por uma reação entre o grupo carboxílico de um aminoácido e o grupo amino de outro. 
Para ocorrer a ligação peptídica
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Função biológica
Elementos estruturais (colágeno – tecido conjuntivo fibroso – tendões, osso, colageno - queratina); 
Sistemas contráteis (miosina - filamentos espessos na miofibrila-, actina);
Hormônios (insulina - regula o metabolismo da glucose - glucagon, hormônios da tireóide);
- Enzimática – DNA-polimerase (replica e repara o DNA)
 Veículos de transporte (hemoglobina - transporta oxigênio e transferrina que transporta ferro);
- Armazenamento – Ferritina (armazenamento de ferro no baço)
Proteínas
30% de toda proteína do organismo humano
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Origem animal
Origem vegetal
Percentual de proteínas nos alimentos
Proteínas
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Proteínas
Principais fontes de proteínas alimentares:
Leite, carnes (incluindo peixes e aves), ovos, cereais, leguminosas e oleaginosa. 
Proteínas de armazenamento em tecidos animais e vegetais
			
Função biológica
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- Nutricional ( aminoácidos essenciais);
 Reserva ( ovoalbumina, caseína);
 Agentes protetores (imunoglobulina).
Proteínas
Principal proteína do plasma sanguíneo
Par perfeito
Feijão - deficiente em metioanina
e rico em lisina. 
Arroz – deficiente em lisina e rico em metionanina
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Proteínas
Importante na estrutura e funcionamento celular:
- Presentes na dieta alimentar 
		 Quantidade e qualidade 
 Teor e proporção de aminoácidos essenciais 
“Aminoácidos essenciais são aqueles que o organismo humano não é capaz de sintetizar” 
Proteína vegetal X Proteína animal?
Não Essenciais
 Essenciais
Glicina  Alanina Serina  Cisteína Tirosina  Arginina  
 FenilalaninaValinaTriptofano 
Ácidoaspártico Ácido glutâmico Histidina  Asparagina
 Treonina Lisina LeucinaIsolucina
GlutaminaProlina
 Metionina
 Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos necessários para a produção de suas proteínas, já as células animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser ingeridos com o alimento. 
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Função biológica
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras...
                                                                                                                                                                                     
Proteínas nos alimentos
Propriedades funcionais das proteínas nos alimentos estão relacionadas a suas características estruturais e outras característica físico-químicas 
afetam o comportamento do alimento durante o preparo, processamento e armazenamento, e contribuem para a qualidade e atributos sensoriais dos alimentos.
As propriedades das proteínas são influenciadas pelas propriedades dos seu aminoácidos constituintes. 
Função biológica
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras...
                                                                                                                                                                                     
Classificação das propriedades funcionais
Hidrofílicas - afinidade com a água; 
Interfásicas - capacidade das moléculas de proteína se unirem formando uma película entre duas fases imiscíveis  EMULSÕES
Intermoleculares - capacidade de formarem ligações entre si ou com outros componentes dos alimentos; 
Reológicas - dependem de características físicas e químicas específicas das proteínas; 
Organolépicas - manifestam-se através dos órgãos dos sentidos, referindo-se a textura, cor, sabor e aroma.
SORVETE
 
Estabilizam as bolhas de ar e os glóbulos de gordura
A principal  caseína  proteína micelar, abundante no leite
São as micelas de caseína que ficam em volta dos glóbulos de gordura, tornando-os estáveis dentro da emulsão.
E os sacarídeos e polissacarídeos presentes também têm um papel importante: solúveis na água, impedem esta de congelar completamente, pois diminuem o ponto de fusão do líquido. 
Resultado  uma viscosa solução, que faz com que o sorvete seja macio - e não duro como um iceberg! 
Aplicação de uma propriedade funcional
Bom sorvete: gotas de gordura, bolhas de ar e cristais de gelo são igualmente dispersos em uma solução de açúcar 
Função biológica
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;-
Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras...
                                                                                                                                                                                     
COMO SÃO DETERMINADAS AS PROPRIEDADES DE UMA PROTEÍNA?
Número de aminoácidos
Tipo de resíduos de aminoácidos
Sequência desses compostos na molécula
LEMBRANDO QUE: Nem todos os aminoácidos participam necessariamente de uma proteína
 Mas a maioria das proteínas contêm grande proporção de um mesmo aminoácido
Classificação das Proteínas:
	Após a síntese, enzimas citoplasmáticas modificam alguns constituintes dos aminoácidos. Isso muda a composição elementar da proteína. 
	a) Simples
		
	Proteínas compostas apenas por aminoácidos. Não são modificadas enzimáticamente.
	b) Conjugadas
	São proteínas modificadas ou complexadas com componentes não proteicos. Compostas por uma parte não protéica, denominada grupo prostético que pode ser um lipídeo, um ácido nucléico, um carboidrato. 
		
		
	
Proteínas conjugadas
 Grupo prostético
 Exemplo
 Cromoproteínas
 pigmento
hemoglobina, hemocianina e citocromos
 Fosfoproteínas
 ácido fosfórico
caseína(leite)
 Glicoproteínas
 carboidrato
mucina(muco)
 Lipoproteínas
 lipídio
encontradasna membrana celular e no vitelo dos ovos
Nucleoproteínas
 ácido nucléico
ribonucleoproteínase desoxirribonucleoproteínas
Tabela 2: Proteínas conjugadas 
Proteínas Fibrosas
	 Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos (R hidrofóbicos) e possuem pesos moleculares muito elevados. 
	A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno
Classificação das Proteínas:
As proteínas podem ser classificadas de acordo com a sua organização estrutural aparente
São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra (moléculas em forma de bastonete). 
Proteínas Fibrosas
Colágeno
Proteínas Globulares 
	De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. Resultante do dobramento da cadeias polipetídicas sobre si mesmas. 
	
	São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões.
	Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc. 
Hemoglobina
Estrutura
Primária, secundária e terciária, quaternária
Primária: seqüência de aminoácidos numa cadeia polipeptídica  sequência linear dos aminoácidos
Estrutura
Primária, secundária e terciária, quaternária
Secundária: interação entre grupos de uma mesma cadeia  arranjo espacial dos aas que estão próximos entre si na sequência primária da proteína.
3 tipos de arranjo espacial:
Alfa –hélice
Fitas paralelas  Folhas beta pregueadas
estrutura não regular
Primeiro grau de ordenação espacial da cadeia polipeptídica 
Estrutura
Primária, secundária e terciária, quaternária
Terciária: resulta das interações entre as diferentes regiões de estruturas secundárias e das estruturas não regulares, constituindo a proteína toda.
Ou seja, é a interação entre os três tipos da estrura secundária.
São ligações ou interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos: 
1 - ponte salina 
2 - ponte de hidrogênio 
3 - interação hidrofóbica 
4 - ponte dissulfeto 
Estabilizada por pontes de hidrogênio: Cada seqüência de grupo N-H é ligada por ponte de hidrogênio ao grupo C=O 
O grupamento CO de cada aminoácido forma ponte de hidrogênio com o grupamento NH, sendo que todos os grupamentos NH e CO formam pontes de hidrogênio. 
#Ligação por pontes de hidrogênio dentro de um segmento (Intrassegmento)
Estrutura helicoidais ( α – hélice) 
A estrutura de folha pregueadas resulta da formação de pontes de hidrogênio entre a cadeia polipeptídica adjacente. As regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogênio, resultando em uma estrutura achatada e rígida.
# Ligação por pontes de hidrogênio entre segmentos (Intersegmento)
B) Folha pregueada ( folha β) 
	A estrutura de folha β costuma ser mais estável que a de α-hélice. As proteínas que contêm grandes frações de estrutura folha β costumam exibir altas temperatura de desnaturação. 
Ex: 
	β- lactoglobulina (51% folha β) – temperatura de desnaturação térmica 75,6 0C
	 globulina 11S da soja (64% de folha β) – temperatura de desnaturação térmica 84,5 0C
 
Estrutura Terciária 
A estrutura terciária refere-se a maneira pela qual a cadeia polipeptídica encurva-se e dobra-se em três dimensões 
Mais estabilidade
Menor volume 
Forma esférica: proteínas globulares
Forma cilíndrica: proteínas fibrosas 
Estrutura
Primária, secundária e terciária, quaternária
Quaternária: resulta das interações de várias cadeias polipeptídicas. Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas.
RESUMINDO...
Estrutura e Conformação
Conformação 
É o arranjo espacial resultante das posições que os diversos grupos presentes na molécula assumem. 
Estruturas secundária, terciária e quartenária 
47
Perguntas?!?!
48