Conferencia 09 - Enzimas, Vitaminas e Minerais

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14/10/2014
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Creuza Farias
Darcy Mayra F Gondim
Professoras-CCS
Enzimas, Vitaminas e Minerais
Visão geral
� Praticamente todas as reações no organismo são mediadas por ENZIMAS
– proteínas catalisadoras que aumentam a velocidade de reação, sem 
sofrerem alterações no processo.
� A atividade catalítica de enzimas tem sido utilizada pelo homem há milhares 
de anos:
� Fermentação do suco de uva para obtenção do vinho;
� Fabricação de queijo;
� Fabricação de pão. 
� No entanto, estas eram apenas aplicações práticas, uma vez que o 
conhecimento do modo de ação dos catalisadores biológicos (as enzimas) só 
mais recentemente foi elucidado
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� Enzimas são proteínas! (raras exceções)
� Entendendo como as proteínas são organizadas:
Visão geral
enzima
Composto A Composto A (substrato)(substrato)
Composto BComposto B (produto)(produto)
Sítio ativo
ou sítio catalítico
de uma enzima é a 
porção da molécula
onde ocorre a reação!
Observe que não há consumo ou modificação 
permanente da enzima
Reação catalisada 
pela enzima
Como as enzimas funcionam??
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Nomenclatura x Tipo de reação
� Nome recomendado – para uso corriqueiro; sufixo –ase; 
pode ter relação com nome do substrato ou a ação.
� Ex:glicosidase, lactato desidrogenase; pepsina
� Nome Sistemático -
Propriedades das Enzimas
� SÍTIO ATIVO
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Propriedades das Enzimas
� EFICIÊNCIA CATALÍTICA: reações catalisadas por enzimas 
ocorrem 103 à 108 mais rapidamente
� ESPECIFICIDADE:
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Propriedades das Enzimas
� HOLOENZIMAS: Algumas enzimas atuam sozinhas, outras 
necessitam de um cofator (íon orgânico como o Fe2+, Mg2+, 
Mn2+ ou Zn2+) ou de uma coenzima (molécula orgânica 
complexa geralmente derivada de vitaminas) para sua atividade 
enzimática!
Enzima
holozima
Apoenzima
parte proteica
Grupo 
prostético
coenzima
cofator
ativa
inativaGrupo 
Prostético
� HOLOENZIMAS:
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Propriedades das Enzimas
� LOCALIZAÇÃO CELULAR 
E SUBCELULAR: 
muitas enzimas estão mais concentradas 
em tecidos específicos e organelas 
específicas.
* Útil para diagnósticos de doenças!
(DISCUTIDO A SEGUIR)
Enzimas no Diagnóstico Clínico
� Alterações dos níveis plasmáticos de enzimas em estados patológicos.
� Algumas enzimas são tecido-específicas 
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� Alterações dos níveis plasmáticos de enzimas em estados patológicos.
Principais: Fosfatase ácida, Fosfatase alcalina, TGO, TGP, Amilsase, Lipase, CK e LDH
Enzimas no Diagnóstico Clínico
Enzimas no Diagnóstico Clínico
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Enzimas no Diagnóstico Clínico
Enzimas no Diagnóstico Clínico
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Enzimas no Diagnóstico Clínico
Enzimas no Diagnóstico Clínico
>> Creatinoquinase (continua)
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Como funcionam as enzimas?
(Mecanismo de ação)
� As enzimas diminuem a 
energia necessária para 
ocorrer uma reação 
>> aceleram as reações!
EE ++ SS EE SS P P + + EEEE ++ SS EE SS P P + + EE
Como funcionam as enzimas?
(Mecanismo de ação)
� Modelo CHAVE-FECHADURA
Emil Fisher, na década de 1950, propôs o modelo 
chave-fechadura para expli-car o 
reconhecimento (especificidade) do substrato pela 
enzima. Nesse modelo, o sítio ativo da enzima é 
pre-formado e tem a forma complementar à 
molécula do Substrato, de modo que outras 
moléculas não teriam acesso a ela.
>>> NÃO ACEITO ATUALMENTE!>>> NÃO ACEITO ATUALMENTE!
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Como funcionam as enzimas?
(Mecanismo de ação)
� Modelo AJUSTE-INDUZIDO >>> ACEITO!!>>> ACEITO!!
Na década de 1970, Daniel Kosland propôs o 
modelo de encaixe induzido, no qual o 
contacto com a molécula do substrato induz 
mudanças conformacio-nais na enzima, que 
otimizam as intera-ções com os resíduos do 
sítio ativo.
E e S se deformam, para otimizar
o encaixe
É derivada da formação de muitas 
interações fracas (não covalentes) 
entre o sítio ativo da enzima e 
partes da molécula de seu substrato 
específico.
Mudança da conformação da enzima induzida pela ligação com o substrato. 
O exemplo mostra a hexoquinase antes (a)e depois (b) de se ligar ao 
substrato, a glicose. 
Exemplo - Modelo AJUSTE-INDUZIDO
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Enzimas – Inibidores
� Os inibidores são importantes para controlar/regular a atividade das enzimas
os.: Existem outros tipos, mas não discutiremos aqui!
Qualquer substância que possa diminuir a velocidade 
das reações catalisadas por enzimas.
INIBIDORINIBIDOR
Inibição Reversível 
Competitiva
Inibição Reversível 
Não Competitiva
Inibição 
Irreversível
� Ligação reversível
� Inibidores: compostos com 
estrutura molecular lembra substrato
� Inibição revertida com o aumento
da concentração S
Inibidor competitivo (I) concorre com o Substrato (S) pelo sitio 
ativo da Enzima livre (E).
# Enzimas – Inibidores Competitivos
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� # Exemplo – Inibidores Competitivos
Metanol no fígado de 
pessoas intoxicadas é 
transformado em 
formaldeído (é muito lesivo 
para os tecidos e causa 
cegueira) pela enzima 
álcool desidrogenase. O 
álcool compete com o 
metanol pela enzima, desta 
forma é aplicado álcool em 
injunsão endovenosa para 
diminuir a formação de 
formaldeído e o metanol é 
Excretado na urina sem 
maiores danos.
Enzimas – Inibidores Não CompetitivosNão CompetitivosNão CompetitivosNão Competitivos
� Inibidor não tem semelhança estrutural 
com o Substrato
� O aumento da concentração 
do substrato não reverte a inibição!
� Exemplo: (1) contaminação por chumbo;
(2) alguns inseticidas neurotóxicos>
> a ligação destes compostos com 
enzimas envolvidas com a neurotransmissão.
Inibidor não-competitivo se liga, reversivelmente, aleatória e 
independentemente em um sítio que lhe é próprio >> Inibidores 
e Substratos ligam-se a sítios diferentes na Enzima
Fig 5-15
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Enzimas – Inibidores IrreversíveisIrreversíveisIrreversíveisIrreversíveis
� INIBIDOR se combina com porção (grupo funcional) da ENZIMA, que é 
essencial para sua atividade.
� Podem promover a destruição do sítio ativo
� Forma-se uma ligação COVALENTE (=forte) entre o INIBIDOR e a 
ENZIMA.
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Enzimas – Regulação da Atividade
� A regulação da velocidade das reações enzimáticas é essencial para o 
organismo coordenar seus numerosos processos metabólicos.
� Enzimas regulatórias têm sua atividade catalítica aumentada ou diminuída em 
resposta a determinados sinais, moléculas sinalizadoras (pequenos 
metabólicos ou cofatores).
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Lipossolúveis...
>> Fontes: fígado, leite, queijo, manteiga, peixes, cenoura e mamão
Lipossolúveis...
>> Fontes: leite, peixes e óleo de fígado de peixe
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Lipossolúveis...
Lipossolúveis...
>> Fontes: óleos vegetais, leite, gema, abacate e amêndoas
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Lipossolúveis...
>> Fontes: couve, espinafre, repolho e folhas verdes
Hidrossolúveis...
>> Fontes: brócolis, laranja, limão, mamão, morango, acerola...
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� Escorbuto
Hidrossolúveis...
� Complexo B
Metabolismo Energético
• Tiamina – B1
• Riboflavina – B2
• Niacina – B3
• Ác Pantotênico – B5
• Biotina – B7
Hematopoéticas
• Acido fólico – B9
• Vitamina B12
Outras
• Piridoxina – B6
• Piridoxal
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Hidrossolúveis...
Sais Minerais
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Sais Minerais
Sais Minerais
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