AMINOÁCIDOS E LIGAÇÕES PEPTÍDICAS

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São moléculas orgânicas que contém um grupo amino e um grupo carboxila, alguns podem conter enxofre.
Não-essenciais – o corpo humano pode sintetizar:
Alanina, asparagina, ác. Glutâmico, ác. aspártico e serina
Essenciais – precisa ser adquirido pela ingestão de alimentos:
Fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina e valina
Essenciais para determinadas funções fisiológicas:
Arginina, cisteína, glicina, glutamina, prolina, tirosina
	
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R é comumente uma das 20 diferentes cadeias laterais.
Em pH 7,0 o grupo amino e o grupo carboxil são ionizados.
São as unidades monoméricas das proteínas, as quais são constituídas de 20 aminoácidos padrões, os quais isolados não têm atividade biológica. Apresentam nomes característicos por dois tipos de abreviações: de uma letra e de três letras.
 Aminoácidos
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*Cadeia Lateral Apolar → (Hidrofóbica) 
*Cadeia Lateral Polar → (Hidrofílico )
Cadeia Lateral não carregada
Cadeia Lateral carregada negativamente (Ácida)
Cadeia Lateral carregada positivamente (Básica)
CADEIRA LATERAL R:
Tamanho
Estrutura
Carga
Solubilidade em água.
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Aminoácidos hidrofóbicos
Têm essencialmente cadeias laterais apolares, que interagem pouco ou nada com a água. Nas proteínas estão quase sempre localizados no interior hidrofóbicos. E, como não têm grupamentos funcionais reativos, as cadeias laterais hidrofóbicas raramente participam na catálise de reações químicas.
Glicina, Gly ou G
Leucina, Leu ou L
Fenilalanina, Phe ou F
Triptofano, Trp ou W
Metionona
Met ou M
Isoleucina, Ile I
Alanina, Ala ou A
Valina, Val ou V 
Prolina, Pro ou P
Cadeia lateral apolar → Hidrofóbica
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Podem interagir com água, porque contêm grupamentos que formam pontes de hidrogênio. Todos esses aminoácidos podem ser encontrados na superfície de uma proteína, exposta ao solvente, embora possam também ocorrer no interior da proteína, desde que suas necessidades de formação de ponte de hidrogênio sejam satisfeitas por sua proximidade a outros doadores ou aceptores de hidrogênio.
Aminoácidos hidrofílicos
Cadeia lateral polar, não carregada - hidrofílica
Dependendo da presença de grupamentos próximos que aumentem sua polaridade, algumas das cadeias laterais polares podem se ionizar nos valores fisiológicos de pH. 
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Aminoácidos hidrofílicos
Treonina
Thr ou T
Serina
Ser ou S
Tirosina
Tyr ou Y
O grupo –OH é polar.
Asparagina
Asn ou N
Glutamina
Gln ou Q
Apesar da amida não ser carregada 
em pH neutro, ela é polar.
Cisteína
Cys ou C
Cadeia lateral polar, não carregada - hidrofílica
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Aminoácidos hidrofílicos
Quatro aminoácidos têm cadeias laterais que virtualmente são sempre carregados em condições fisiológicas. Essas cadeias laterais estão em geral localizadas na superfície das proteínas onde seus grupamentos carregados podem ser rodeados por moléculas de água ou interagir com outras formas iônicas de moléculas.
Cadeia lateral polar carregada negativamente (ácida)
Cadeia lateral polar carregada positivamente (básica)
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Cadeia lateral polar carregada negativamente (ácida)
Cadeia lateral polar carregada positivamente (básica)
Ácido Glutâmico, Glu ou E
Ácido aspártico, Asp ou D
Arginina, Arg ou R
Lisina, Lys ou L
Histidina, His ou H
Este grupo é básico devido ao fato de suas cargas positivas serem estabilizadas por ressonância.
Estes nitrogênios têm uma afinidade relativamente fraca pelo H+ e são parcialmente positivos em pH neutro
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Pontes ou ligação dissulfeto são ligações de ocorrem entre duas cadeias laterais da Cisteína, por oxidação formando cistina, que é um dímero. Essas pontes servem para estabilizar a estrutura das proteínas que as contém.
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São os intermediários-chave na biossíntese da arginina e no ciclo da uréia
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L-gliceraldeído
D-gliceraldeído
L-alanina
D-alanina
Projeção de Fischer
Com exceção da glicina, dezenove dos 20 aminoácidos padrões são moléculas assimétricas ou quirais, ou seja, são oticamente ativos. Sua quiralidade (do grego; cheir, mão) resulta da assimetria do carbono alpha. As moléculas oticamente ativas não são sobreponíveis às suas imagens especulares. 
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Moléculas relacionadas por simetria especular, como as duas formas da alanina mostradas, são fisicamente indistinguíveis e estão geralmente presentes em quantidades iguais quando preparadas por síntese química. Contudo, as duas formas se comportam diferentemente em sistemas biológicos, que são inerentemente quirais. 
As duas formas de cada par são denominadas de estereoisômeros, isômeros ópticos ou enantiômeros.
Todos os Aminoácidos encontrados na natureza apresentam a configuração L 
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X
Estado de ionização
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Estado de ionização em função do pH
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Quase todos os processos biológicos são dependentes do pH; uma pequena variação no pH produz uma grande mudança na velocidade do processo.
Tampões são sistemas aquosos que tendem a resistir a mudanças de pH quando pequenas quantidades de ácido (H+) ou base (OH-) são adicionadas.
 HCl ↔ H+ + Cl-
 NaOH ↔ Na+ + OH-
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pH: potencial de hidrogênio
Acidez
Neutralidade
Alcalinidade
pK: constante de dissociação
Constante de ionização
É a medida da tendência de um grupo em fornecer um próton 
pI: ponto isoelétrico
 É o pH no qual a soma das cargas elétrica líquida é igual a zero ( forma dipolar)
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Região de tamponamento (O par COOH/COO-, tampão em torno de pK1)
Forma isoelétrica
=
=
Região de tamponamento (O par NH3+/NH2, tampão em torno de pK2)
1
2
3
4
5
Titulação da glicina
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Ponto isoelétrico
pH na qual a molécula é eletricamente neutra. A soma das cargas positivas é igual a soma das cargas negativas
 
pI = (2,3 + 9,1) / 2 = 5,7
Aminoácidos monoamínicos, monocarboxílicos: somente 2 hidrogênios dissociáveis
pI = (pK1 + pK2) / 2
Alanina
 
pI = (2,34 + 9,6) / 2 = 5,97
Glicina
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Curva de titulação de um aminoácido monoamínico, dicarboxílico
pI = (pK1 + pKR) / 2
pI = (2,19 + 4,25) / 2 = 3,22
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Curva de titulação de um aminoácido diamínico, monocarboxílico
pI = (pKR + pK2) / 2
pI = (6,0 + 9,17) / 2 = 7,59
*
*
H 
 |
 |
R1
H2N – Ca – C
=
O
_
OH
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Configuração Trans
Ligações peptídicas trans e cis
A forma trans é fortemente preferida, devido a choques estéricos que ocorrem na forma cis.
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Ala-Glu-Gly- Lys-
Ala-( Glu,Gly,Tyr)-Gly-Lys
AEGK 
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Bradicinina
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10 resíduos, cíclico, D-fenilalanina, L-ornitina, antibiótico, sintetizado por fungos, tóxico para outras espécies
Gramicidina S
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L-Aspartil-L-fenialaninametilester
É um dipeptídeo sintetizado comercialmente, 160 vezes mais doce que a sacarose, é o adoçante mais utilizado em bebidas.
Aspartame
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São os constituintes das proteínas. Embora mais 300 Aa tenham sido descrito na natureza, apenas 20 deles fazem parte da constituição da proteína de mamíferos.
 Todos os Aa, Exceto a prolina que apresenta um grupo amino secundário, apresentam grupo amino primário, um grupo carboxila, e uma cadeia lateral distintiva ( a qual os diferem uns dos outros e varia em estrutura, tamanho, carga elétrica, e influenciam a afinidade dos Aa em água), ligados ao átomo do carbono α.
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1.Esses Aa são incapazes de receber ou doar prótons, de participar de ligações iônicas ou formar pontes de hidrogênios.
2. A medida que eles preenchem o interior das proteínas quando elas estão se dobrando, eles ajudam a estabelecer sua forma tridimenssional. 
3. A prolina e seu grupo N α-amínico forma um estrutura rígida em anel com 5 átomos que os difere dos demais
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1. Esses Aa apresentam carga líquida igual a zero, mas eles podem participar da formação de pontes de hidrogênio
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Esses Aa apresentam carga líquida igual a zero, mas eles podem participar da formação de pontes de hidrogênio
A Serina, treonina e trirosina contém um grupoOH que pode participar de pontes de hidrogênio.
O grupamento amida da asparagina e glutamina também podem participar de pontes de hidrogênio
A cadeia lateral da cisteína pode perder um próton em pH alcalino
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1.Os Aa carregados negativamente são doadores de prótons, aspartato ou glutamato
2.Os Aa carregados positivamente são receptores de prótons
3. A histidina é fracamente básica, em geral o Aa livre não apresenta carga em pH fisiológico, mas quando ela se encontra incorporada a uma proteína sua cadeia lateral pode apresentar carga positiva ou neutra.
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1.Ponto ou ligação dissulfeto, são ligações que ocorrem entre duas cadeias lateral da cisteína, por oxidação formando cistina, que é um dímero. Essas pontes dissulfetos servem para estabilizar as proteínas.
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1. Saõ Aa que não são constituintes das proteínas mas são intermediários-chave na biossíntese de arginina (Aa) e no ciclo da uréia 
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1. Os D Aa são encontradas em alguns antibióticos em paredes celulares de plantas e bactérias
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1.Os grupos amino e carboxil de Aa, juntamente com os grupo R ionizáveis de alguns Aa, funcionam como bases e ácidos fracos.
Quando um Aa sem um grupo R ionizável é dissolvido em pH neutro, ele passa a existir em solução como um íon dipolar ou Zwitterion o qual pode atuar tanto com um ácido quanto como uma base. Assim tanto os Aa livres como os Aa combinados por meios de ligações peptídicas podem atuar como tampões.
Os tampões servem para manter o pH ideal. 
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1.A titulação ácido-base envolve remoção ou adição de prótons
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1.É a ligação covalente que ocorre entre os grupos aminos e o os grupos carboxilas dos Aa. Essa ligação é formada através da remoção de uma molécula de água, formando peptídeos e/ou proteínas. 
Como por exemplo: dipeptídeo, tripeptídeo, e assim por diante. Oligopeptídeos são obtidos quando alguns poucos Aa se ligam dessa forma. Quando muitos Aa se ligam a estrutura resultante é chamada de Polipeptídeo.
2.
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1.Nos Aa o grupo α-amíno livre é chamado animoterminal e o com grupo carboxil livre é chamado carboxiterminal. 
Os peptídeos, as proteínas recebem seus nomes começando com o resíduo N amino terminal, que por convenção é colocado na esquerda.
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1.seril-glicil-tirosil-alanil-leucina
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1.
2.A ocitocina(hormônio) é um peptídeo pequeno que exerce seus efeitos em pequenas concentrações, estimula a contração uterina e e o fator liberador de tirotropina