004_Aminoacido

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Aminoácidos, 
peptídeos e proteínas 
UNIVERSIDADE CEUMA 
CURSO DE FARMÁCIA 
 Elyjany Morais Lima Sena 
Me. Ciências da Saúde 
elysinha29@hotmail.com 
Anticorpos 
Enzimas 
Motilidade 
Composição molecular de uma 
célula de E. coli 
Estrutura geral dos aminoácidos de 
ocorrência biológica 
Grupamento amino 
Grupamento carboxilato 
(ácido carboxílico) 
Hidrogênio 
Grupamento “R”, 
 ou cadeia lateral 
Essa parte é que define as propriedades 
cada aminoácido de acordo com suas 
características de estrutura, tamanho, 
caga elétrica , solubilidade prolina 
Exceção: 
Os aminoácidos possuem (pelo 
menos) um carbono quiral 
Estéreo isômeros 
Ópticamente ativos, 
 isto é mudam o plano de polarização da luz polarizada 
(enantiomeros) 
glicina Os aminoácidos utilizados nas proteínas são L-estereoisômeros 
Exceção: 
Centro 
quiral 
A 
B 
C 
D 
A B C D 
Classificando os aminoácidos 
Uma classificação dos aminoácidos 
Outra classificação: 
Apolares alifáticos 
Alanina , valina, leucina e isoleucina 
tendem a se agrupar no interior das 
proteínas, estabilizando sua estrutura por 
meio de interações hidrofóbicas. 
Metionina possui um grupamento tioéter 
apolar (contendo enxofre) na sua cadeia 
lateral. 
Prolina: tem uma cadeia alifática 
ciclica na sua cadeia lateral. Sua 
amina secundária (imino) confere 
rigidez à região do polipeptídeo onde 
está presente. 
Glicina: É o que tem a estrutura mais 
simples. Embora esteja classificada 
como apolar, sua cadeia lateral é muito 
pequena para contribuir com as 
interações hidrofóbicas 
Polares não carregados 
São mais hidrofílicos que os 
aminoácidos apolares porque contém 
grupamentos funcionais capazes de 
fazer pontes de hidrogênio com a 
água. 
A polaridade da serina e da treonina é 
devida ao seus grupamentos hidroxila 
(–OH). 
A polaridade da cisteína é devida ao seu 
grupamentoa sulfidrila (-SH). 
Os grupamentos amida conferem 
polaridade às cadeias laterais da 
asparagina e da glutamina 
Asparagina e glutamina são amidas de 
outros dois aminoácidos também 
encontrados em proteínas: aspartato e 
glutamato 
Aspartato Glutamato 
Cisteína e Cistina 
A cisteína é facilmente oxidada para formar um dímero através de uma ligação 
covalente do tipo dissulfeto . Esse dímero, que se chama cistina, é extremamente 
apolar . 
As ligações dissulfeto tem um papel muito importante na estrutura de muitas proteínas 
formando ligações covalentes entre diferentes partes de uma molécula de proteína 
Aminoácidos aromáticos 
São relativamente apolares (hidrofóbicos). 
Os três podem participar de 
interações hidrofóbicas 
O grupamento hidroxila da tirosina pode formar 
pontes de hidrogênio, é um importante 
grupamento funcional no sítio catalítico de 
algumas enzimas. 
Tirosina e triptofano são significativamente 
mais polares do que fenilalanina, devido a 
hidroxila fenólica da tirosina e ao nitrogênio 
indólico do triptofano 
fenol 
indol 
Grupamentos R com carga positiva 
(básicos) 
Muito hidrofílicos 
Apresentam carga elétrica positiva em pH 
fisiológico 
Lisina contem uma amina primária 
Arginina contém um grupamento guanidino 
Histidina contém um grupamento imidazol 
amina 
guanidino 
imidazol 
Grupamentos R com carga negativa 
(ácidos) 
Possuem carga negativa em pH fisiológico. 
Os aminoácidos podem se comportar 
como ácidos e como bases 
Doador de H+ 
Aceptor de H+ 
Substância anfotérica,ou anfólito, ou anfiprótico 
Curva de titulação da glicina 
Dois patamares de tamponamento, um para 
cada grupamento ativo do ponto de vista 
ácido-base: uma amina e uma carboxila. 
Em pH extremamente baixo temos a 
predominância da forma totalmente 
protonada 
Em pH 2.34 ( pH =pKa temos a carboxila 
semititulada e quantidades equimolares . 
Em pH 5,97 a carboxila está totalmente 
titulada, a espécie zwiteriônica é a 
predominante 
Informações obtidas com a curva de titulação: 
Dois patamares de tamponamento 
Valores de pK1 e pK2 
Espécies envolvidas e suas cargas elétricas 
1+ 0 1- 
É uma escala teórica que procura estimar se das cadeias 
laterais dos aminoácios vão procurar ambientes aquosos 
(como o citoplasma) ou lipídicos (como as membranas 
celulares). Valores negativos indicam hidrofilicidade, 
enquanto valores positivos indicam hidrofobiciadade. 
 
Pode ser usado para estimar como uma proteína de 
membrana se insere na bicamada lipídica 
Propriedades químicas e convenções 
relacionadas aos aminoácidos (cont.) pI – 
Ponto 
isoelétrico 
Ponto isoelétrico é o 
valor de pH no qual a 
soma total das cargas 
de uma molécula 
(carga líquida) é igual 
a zero 
O que é Ponto isoelétrico? 
Índice de 
hidrofobi
cidade 
O que é Índice de 
hidrofobicidade? 
Frequencia (%) 
É simplesmente uma 
estatística que mostra o 
percentual com que 
cada aminoácido 
aparece num universo 
de 1500 proteínas 
seqüenciadas 
Peptídeos são cadeias de 
aminoácidos 
Dois aminoácidos podem se ligar 
covalentemente através de uma 
ligação peptídica (amarelo) pra 
formar um dipeptídeo 
Essa ligação ocorre com a liberação 
de uma molécula de água. 
Trata-se de uma reação de condensação 
Mais aminoácidos podem ser adicionados de forma parecida formando tri-, tetra-, 
pentapeptídeos e assim por diante... 
Para deslocar a reação no sentido de polimerização 
 é nescessário ativar o ácido carboxílico. 
As proteínas são polímeros lineares de centenas a milhares de aminoácidos 
Peptídeos e Proteínas 
Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu 
Seril-glicil-tyrosil-alanil-leucina 
A nomenclatura começa pela ponta amino-terminal, que é escrita à esquerda 
Embora a hidrólise das ligações peptídicas seja uma reação exergônica (favorável 
termodinamicamente) ela ocorre lentamente devido à sua alta energia de ativação. 
Isso quer dizer que as ligações peptídicas são bem estáveis, apresentam uma meia-
vida de sete anos na maioria das condições fisiológicas. 
Carboxi 
terminal 
Amino 
terminal Ligações peptídicas 
Cadeias laterais 
Dados moleculares sobre algumas 
proteínas 
Algumas proteínas apresentam outros 
grupamentos químicos além de aminácidos 
Lipoproteina (ex.) 
Lipoproteína de baixa 
densidade LDL 
 
Função: 
transporte de 
lipídeos 
Composição: 
Apoprotéinas 
Ester de colesterol 
Colesterol 
Fosfolipídios 
Triacilgliceróis 
Glicoproteína (ex.) 
Glicoproteínas de superfície 
celular 
 
Função: 
Reconhecimento celular 
Proteção 
Hidratação 
 
Heme proteína (ex. 1) 
Hemoglobina 
 
Funções: 
Transporte de O2 
Transporte de CO2 
Heme proteína (ex. 2) 
Citocromos: 
 
Função: 
Cadeia de transporte 
de elétrons 
(respiração celular) 
 
Heme proteína (ex. 3) 
Citocromos P450 
 
 Funções 
Detoxificação 
Síntese de hormônios 
esteróides 
 
OBS: 
 Freqüentemente tem 
atividade de hidroxilação 
Níveis na estrutura de proteínas 
A estrutura primária  seqüência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e 
inclui todas as pontes dissulfeto. 
Estrutura secndária  padroês em hélice, folhas, e alças frequentemente assumidos 
Estrutura terciária  como os blocos (domínios) de estrutura secundária se agrupam 
para formar monomêros 
Estrutura quaternária como os monomêros se agrupam para formar oligomêros 
 
Fatores que participam no 
enovelamento de uma proteína 
Pontes de hidrogênio 
Pontes dissufeto 
Interações hidrofóbicasInterações eletrostáticas 
As cadeias laterais dos 
aminoácidos determinam o 
enovelamento das 
proteínas 
FENILCETONÚRIA (PKU) 
• Erro inato do metabolismo 
• Transmissão autossômica recessiva 
• Neonato é normal ao nascimento e passa a apresentar retardo mental 
por volta dos 6 meses de vida 
• Sintomatologia: 
– Convulsões e outras alterações neurológicas 
– Hipopigmentação dos cabelos e pele 
– Eczema 
 
DEFICIÊNCIA DE 
FENILALANINA-HIDROXILASE 
HIPERFENILALANINEMIA 
FENILCETONÚRIA 
Metabolismo da Fenilalanina 
 
Diagnóstico 
• O diagnóstico da fenilcetonúria é realizado 
pela triagem neonatal (teste do pezinho). 
 
Anemia Falciforme 
• Hemoglobinopatia caracterizada pela substituição do 
aminoácido ácido glutâmico pela valina na sexta posição da 
cadeia β do DNA do gene da hemoglobina [GTG  
GAG] 
– Doença hereditária mais prevalente no Brasil 
• A substituição do ácido glutâmico pela valina 
– modifica a solubilidade da molécula de hemoglobina, 
quando esta se encontra na forma reduzida 
• polimerização da molécula na carência de 
oxigênio→conferindo forma de foice ao glóbulo 
vermelho 
– Aumento da adesividade ao endotélio. 
 
 
EXERCÍCIOS 
1. Defina aminoácidos 
2. Escrever a fórmula geral de um aminoácido, citando 
os componentes dessa fórmula. 
3. Os aminoácidos encontrados nas proteínas são 
denominados L-aminoácidos. Explicar por que são 
assim denominados. 
4. A ligação peptídica encontrada nas proteínas 
origina-se da reação entre o grupo NH2 e o grupo: 
a) OH d) COOH 
b) CHO e) CO c) NH2 
• Pesquisa pra trazer na próxima aula 
 
“O kwashiorkor e o marasmo” 
 
Pesquisar aminoácidos essenciais e não 
essenciais.