inibição enzimática-bq

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BIOQUÍMICA ESTRUTURAL CINÉTICA ENZIMÁTICA URQUISA/CARLOS 
A tabela seguinte apresenta as velocidades (V) em μmol/seg, nas quais uma Enzima (E) converte seu substrato (S) para 
produto (P). A reação 1 representa dados para a reação não-inibida (SI) e as reações 2 e 3 representam dados coletados 
na presença de 2 DIFERENTES INIBIDORES (CI), cada um presente a 10mM. Assumindo que a quantidade da E é a mesma 
em cada caso, determine Km e Vmax para a E (em ausência ou presença de I) e para cada I determine o Ki e o tipo de 
inibição (I). 
[S] 
mM 
 1_ 
[s] 
V1 
(μmol/seg) 
SI 
1 (IA) 
 V1 
 
 
V2 (IA) 
(μmol/seg) 
CI(1) 
 1 (IA) 
 V2 
 
 
V3 (IB) 
(μmol/seg) 
CI(2) 
 1 (IB) 
 V3 
 
 
1 2,5 1,17 0,77 
2 4,0 2,1 1,25 
5 6,3 4,0 2,0 
10 7,6 5,7 2,5 
20 8,0 7,2 2,86 
 
Para Ki: Slope CI = Slope SI x 1 + [ I ] 
 Ki 
 
 
 SI CI(1) CI(2) Tipo de I 
Vmax 
SI x Ci(1) 
Km 
Slope 
SI x CI(2) 
Intercepto 
( )