Aminoácidos e Proteínas

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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
Biomoléculas – Profa. Mariana
1
Aminoácidos e Proteínas 
Proteínas - provém do grego protos, que significa
primeiro ou de primeira importância
• São vitais para a estrutura, função e reprodução da
matéria viva
• As proteínas desempenham quatro funções• As proteínas desempenham quatro funções
importantes para os seres vivos: estrutural ou plástica,
hormonal, anticorpos (imunização) e enzimática
• São polímeros de aminoácidos unidos por ligação
amídica
• Contém de 40 a 4.000 resíduos de aminoácidos
2
Proteínas e funções
• Queratina – é uma proteína estrutural que faz parte da
composição de pelos, cascos, chifres, penas, pele e da camada
grossa mais externa da pele
• Colágeno – é uma proteína estrutural, principal componente
de ossos, músculos e tendões
• Venenos de cobra e toxinas das plantas – protegem seus
3
• Venenos de cobra e toxinas das plantas – protegem seus
portadores de outras espécies
• Proteínas coaguladoras do sangue – protegem o sistema
vascular quando ele sofre lesões
• Anticorpos e peptídios antibióticos – protegem das doenças
• Enzimas – são proteínas que catalisam reações químicas que
ocorrem nos seres vivos e alguns dos hormônios que regulam
estas reações também são peptídios
Proteínas e aminoácidos
Quando uma proteína é tratada com
solução aquosa ácida sob aquecimento, ocorre
hidrólise formando uma mistura de
aminoácidos
4
Classificação
Dipeptídeo – contém dois resíduos de aminoácidos
Tripeptídeo – contém três resíduos de aminoácidos
Oligopeptídeo – contém três a dez resíduos de
aminoácidos
Polipeptídeo – contém muitos resíduos de aminoácidos
Aminoácidos que ocorrem na natureza
Quando uma proteína é hidrolisada, todos os aminoácidos
obtidos são αααα-aminoácidos. Com exceção da glicina, o
aminoácido mais simples, todos têm um centro estereogênico
R = H → Glicina
R ≠≠≠≠ H → O carbono α é um centro estereogênicoR CH C
Oα R ≠≠≠≠ H → O carbono α é um centro estereogênico
Todos os aminoácidos com R ≠ H têm configuração L 
(relativa ao L-gliceraldeído) e são oticamente ativos
5
CHO
HHO
CH2OH
CO2H
HH2N
R
L-(-)-Gliceraldeído L-Aminoácido
R CH
NH2
C
OH
Aminoácido protéicos
• Existem 20 α-aminoácidos protéicos de ocorrência
mais comum
• Os aminoácidos são conhecidos pelo nome
comum
6
• Os nomes são abreviados por 3 letras do nome
comum
• A maioria dos aminoácidos é sintetizada pela
espécie humana a partir de outros precursores
• Existem 10 aminoácidos que não são sintetizados
pela espécie humana → AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
1. Glicina Gli H CH CO2H
NH2
H3C CH CO2H
NH2
2. Alanina Ala
3. Valina* Val CH3CH CH CO2H
NH2CH3
4. Leucina* Leu
R=H ou alquila
Nome Abreviatura Fórmula
AMINOÁCIDOS MAIS COMUNS DE OCORRÊNCIA NATURAL
7
CH3CHCH2 CH CO2H
NH2CH3
CH3CH2CH CH CO2H
NH2CH3
4. Leucina* Leu
 5. Isoleucina* Ile
 
6. Serina Ser
7. Treonina* Tre CH3CH CH CO2H
NH2OH
R contém 
uma hidroxila
CH CO2H
NH2
CH2
OH
8. Cisteína Cis
9. Cistina Cis-Cis
 10. Metionina* Met CH2CH2 CH CO2HCH3S
Três aminoácidos
contendo enxofre
Nome Abreviatura Fórmula
CH CO2H
NH2
CH2
SH
CH2S CH CO2H
NH2 2
AMINOÁCIDOS MAIS COMUNS DE OCORRÊNCIA NATURAL
8
 10. Metionina* Met CH2CH2 CH CO2H
NH2
CH3S
 11. Prolina Pro
 12. Hidroxiprolina HPro
CH
NH
CO2H
CH
NH
CO2H
HO
13. Fenilalanina* Fen
14. Tirosina Tir
15. Triptofano* Trp
CH2 CH CO2H
NH2
Um H da alanina
foi substituído por
anel aromático ou
heteroaromático
(indol)
AMINOÁCIDOS MAIS COMUNS DE OCORRÊNCIA NATURAL
Nome Abreviatura Fórmula
16. Ácido aspártico Asp
CH2HO CH CO2H
NH2
CH2
N
H
CH CO2H
NH2
CHHO C CH CO H
9
16. Ácido aspártico Asp
17. Ácido glutâmico Glu
Um grupo amino
e dois carboxila
CH2HO2C CH CO2H
NH2
CH2CH2 CH CO2H
NH2
HO2C
18. Lisina* Lis
19. Arginina* Arg
 
20. Histidina* His
CH2CH2CH2CH2 CH CO2H
NH2NH2
Um grupo 
carboxila e 
mais de um 
grupo amino
NHCH2CH2CH2 CH CO2H
NH2
C
H2N
HN
N NH
CH2 CH CO2H
NH2
Aminoácidos mais comuns de ocorrência natural
Embora os aminoácidos asparagina e glutamina não
estejam incluídos na relação dos 20 aminoácidos mais
comuns, eles fazem parte da constituição das proteínas
e são amidas dos ácidos aspártico e glutâmico
C CH CHCO H
O O
10
C CH2CHCO2H
O
HO NH2
C CH2CHCO2H
H2N NH2
CCH2CH2CHCO2H
H2N OH
Asparagina (Asn) Glutamina (Gln)
Ácido aspártico Ácido glutâmimico
CCH2CH2CHCO2H
O
HO OH
Aminoácidos essenciais
CH3CH CH CO2H
NH2CH3
Valina (Val)
CH3CHCH2 CH CO2H
NH2CH3
Leucina (Leu)
CH3CH2CH CH CO2H
NH2CH3
Isoleucina (Ile)
CH2CH2 CH CO2H
NH2
CH3S
Metionina (Met) Fenilanina (Fen)
CH CO2H
NH2
CH2
CH3CH CH CO2H
NH2OH
Treonina (Tre)
11
• Os aminoácidos essenciais devem ser adquiridos na alimentação
• Alguns autores não consideram a arginina e histidina como
aminoácidos essenciais
N
H
CH2 CH CO2H
NH2
Triptofano (Tri)
CH2CH2CH2CH2 CH CO2H
NH2NH2
Lisina (Lis)
NHCH2CH2CH2 CH CO2H
NH2
C
H2N
HN
Arginina (Arg)*
N NH
CH2 CH CO2H
NH2
Histidina (His)*
Aminoácidos essenciais
CH3CH CH CO2H
NH2CH3
Valina (Val)
CH3CHCH2 CH CO2H
NH2CH3
Leucina (Leu)
CH3CH2CH CH CO2H
NH2CH3
Isoleucina (Ile)
CH2CH2 CH CO2H
NH2
CH3S
Metionina (Met) Fenilanina (Fen)
CH CO2H
NH2
CH2
CH3CH CH CO2H
NH2OH
Treonina (Tre)
CH2CH2CH2CH2 CH CO2H
12
N
H
CH2 CH CO2H
NH2
Triptofano (Tri)
CH2CH2CH2CH2 CH CO2H
NH2NH2
Lisina (Lis)
NHCH2CH2CH2 CH CO2H
NH2
C
H2N
HN
Arginina (Arg)*
N NH
CH2 CH CO2H
NH2
Histidina (His)*
• Arginina – essencial para crianças e não essencial para adultos. A
quantidade sintetizada em crianças é insuficiente para o crescimento
• Histidina - acreditava-se que era essencial somente para crianças,
porém estudos comprovaram que é essencial também para adultos
Aminoácidos não protéicos
Além dos aminoácidos protéicos, existem cerca de outros 150 não 
protéicos 
CH2CH2CO2H
NH2
β α
CH2CH2CH2CO2H
NH2
αβγ
ββββ-Alanina Ácido γγγγ-aminobutírico
13
• ββββ-alanina constitui parte da estrutura da coenzima A
• Ácido γγγγ-aminobutírico está envolvido na transmissão de impulsos nervosos
• Homocisteína e ornitina são intermediários do metabolismo de aminoácidos
CH2CH2CH2CHCO2H
NH2 NH2
CH2CH2CHCO2H
SH NH2
ββββ-Alanina Ácido γγγγ-aminobutírico
OrnitinaHomocisteína
D-Aminoácidos protéicos
Aminoácidos com estereoquímica oposta são
encontrados em proteínas
Exemplos:
• D-Serina foi encontrada em minhocas
14
• D-Serina foi encontrada em minhocas
• D-Alanina – em músculo de polvo e no sangue do 
porquinho-da-índia
• D-Ornitina – em fígado de tubarão
Propriedades ácido-base de aminoácidos
• Cada grupo amino ou carboxila pode existir nas formas ácida ou básica,
dependendo do pH da solução que o aminoácido estiver dissolvido
• Os grupos carboxila dos aminoácidos têm pKa próximo de 2
• Os grupos aminos protonados têm pKa próximo de 9
• Em uma solução muito ácida (pH∼0), os dois grupos estão em suas
formas ácidas
• Em pH = 7, o grupo carboxila estará em sua forma básica e o grupo
15
• Em pH = 7, o grupo carboxila estará em sua forma básica e ogrupo
amino em sua forma ácida (pH fisiológico é 7,3)
• Em solução fortemente básica (pH∼11), ambos os grupos estão em
suas formas básicas
R CH C
NH3
OH
O
pH=0
R CH C
NH3
O-
O
R CH C
NH2
O-
O
pH=7
pH=11zwitterion
Ponto isoelétrico
• Ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido é o valor de pH em que
ele não tem carga líquida, ou seja, é o pH no qual a quantidade de
cargas positivas se equilibra com a quantidade de cargas negativas
CH3CHCOH
O pKa=2,34
Considerando a alanina:
• Em pH = 2,34 o aminoácido está 50% na
forma dipolar e 50% na forma de cátion
16
• Quando o pH > 2,34, mais moléculas ficam com o grupo carboxila 
na forma aniônica
• Quando o pH < 9,69 mais moléculas ficam com o grupo amino na 
forma catiônica
CH3CHCOH
NH3
Alanina
pKa=9,69
forma dipolar e 50% na forma de cátion
• Em pH = 9,69 o aminoácido está 50% na
forma dipolar e 50% na forma de
aniônica
Ponto isoelétrico
O pKa=2,34
Na média dos dois valores de pKa, o número de grupos
carboxila na forma aniônica se iguala ao número de
grupos amino na forma catiônica
17
CH3CHCOH
NH3
Alanina
pKa=9,69
pI=
2,34 + 9,69
2
= 6,02
Um aminoácido estará com carga positiva se estiver
em solução com pH<<<<pI e com carga negativa se
estiver em solução com pH>>>> pI
Ponto isoelétrico
O PI de um aminoácido que tem uma cadeia ionizável é a
média dos valores de pKa dos grupos similarmente ionizante
H3NCH2CH2CH2CH2CHCOH
O
NH3
pKa = 2,18
pI = 
8,95 + 10,79
2
= 9,87
18
pKa = 10,79
pKa = 8,95Lisina
HOCCCH2CH2CHCOH
O
NH3
O
Ácido glutâmico
pKa = 2,19
pKa = 9,67
pKa = 4,25
pI = 
2,19 + 4,25
2
= 3,22
Separação analítica de aminoácidos
1) Eletroforese – os aminoácidos são separados com base nos
valores de pI
• Se uma mistura de aminoácidos é colocada em uma tira de
papel ou em um gel e posteriormente colocado entre dois
eletrodos em uma solução tampão e aplicado um campo
elétrico:
19
elétrico:
• Se um aminoácido tem pI maior do que o pH da solução,
terá carga global positiva e migrará na direção ao catodo
(eletrodo negativo)
• Se um aminoácido tem pI menor do que o pH da
solução, terá carga global negativa e migrará na direção ao
anodo (eletrodo positivo)
• Os aminoácidos separados são detectados por
aquecimento com ninidrina
2) Cromatografia em papel (CP)
• Importante na análise bioquímica por utilizar 
equipamentos bastante simples
• A separação ocorre por diferença de polaridade
•Mecanismo de separação é a partição 
3) Cromatografia em camada delgada (CCD)
Separação analítica de aminoácidos
20
3) Cromatografia em camada delgada (CCD)
A separação depende da fase estacionária e do eluente usado
Nas duas técnicas o revelador usado é a solução de ninidrina seguido de
aquecimento formando um ânion colorido
• Púrpura (570 nm) – quando o aminoácido tem grupo –NH2
• Amarelo – quando o aminoácido tem grupo –NH (prolina e hidroxiprolina)
4) Cromatografia líquida de alta eficiência (CLAE)
Revelador de aminoácido: ninidrina
A ninidrina é o hidrato de indano-1,2,3-triona
Usada para revelação de aminoácidos
O
O
+ H2O
- H2O
O
OH
OH
21
O
- H2O
O
OH
Indano-1,2,3-triona Ninidrina
O
O
O2
O
O
N
-O
O
- H3O
+
RCHCO2
-
NH3
+ RCH + CO2 
O
Ânion púrpura
λ=570 nm)
Separação preparativa de aminoácidos
Cromatografia de troca iônica
• É uma cromatografia líquida e pode ser realizada em: 
• Coluna aberta (à pressão atmosférica)
• Cromatografia líquida de alta eficiência (CLAE)
• Nas duas técnicas cromatográficas utiliza como fase 
22
• Nas duas técnicas cromatográficas utiliza como fase 
estacionária uma resina com grupos ionizáveis
• Trocador catiônicos – o sítio ativo é aniônico (-SO3-Na+)
• Trocador aniônicos – o sítio ativo é catiônico (-CH2N+(CH3)3Cl-)
• Uma resina comumente usada é o copolímero de estireno e 
divinilbenzeno contendo grupos sulfônicos em alguns dos anéis 
benzênicos
Separação preparativa de aminoácidos
Cromatografia Líquida de Alta Eficiência (CLAE)
•Método mais usado atualmente
Algumas análises são feitas com o uso de colunas com resina de 
23
• Algumas análises são feitas com o uso de colunas com resina de 
troca iônica e outras com colunas hidrofóbicas (fase reversa)
• A identificação é feita por comparação com tempos de retenção 
de amostras-padrão
• Nos instrumentos que combinam CLAE com espectrometria de 
massas [CLAE/EM (LC/MS)], a identificação é direta
Ligações peptídicas
• Ligações peptídicas - são ligações covalentes que mantém os
resíduos de aminoácidos unidos
• Correspondem as ligações amida que unem os resíduos de
aminoácidos
H NCHCO-
O
-
O
-
O
24
� Por convenção, peptídios e
proteínas são escritos:
� Com o grupo amino livre
(aminoácido N-terminal) à
esquerda
� Com o grupo carboxila livre
(aminoácido C-terminal) á
direita
H3NCHCO
-
R
H3NCHCO
-
R"
H3NCHCO
-
R'
+ +
H3NCHC
O
R
NHCHC
O
R'
NHCHCO-
O
R''
2H2O
Aminoácido 
N-terminal Aminoácido 
C-terminal
Ligações
peptídicas
Ligações dissulfeto
• Quando tióis são oxidados sob condições brandas,
forma dissulfeto, substâncias com ligação S-S
• Quando o aminoácido cisteína, que contém um
grupo tiol, é oxidado forma-se a cistina, um
dipetídio contendo uma ligação dissulfeto
25
dipetídio contendo uma ligação dissulfeto
Oxidação branda
2HSCH2CHCO
-
O
NH3
Cisteína
SCH2CHCO
-
O
NH3
-OCCHCH2S
O
NH3
Cistina
As ligações dissulfeto são as únicas ligações
covalentes encontradas entre aminoácidos não
adjacentes em peptídios e proteínas
Ligações dissulfeto
26
Polipeptídio Ligação dissulfeto intracadeia
de um polipeptídio
Insulina
• A insulina é um peptídeo constituído de duas cadeias
peptídicas
• Cadeia curta (cadeia A) – contém 21 aminoácidos
• Cadeia longa (cadeia B) – contém 30 aminoácidos
27
• As duas cadeias A e B são unidas por ligações dissulfeto
• A insulina tem duas ligações dissulfeto entre as cadeias e uma
ligação dissulfeto intracadeia (na cadeia A)
• A insulina, hormônio secretado pelo pâncreas, regula o
metabolismo da glicose, controlando os níveis de glicose no
sangue
Estrutura da Insulina
Asn = asparagina
Gln = glutamina
Cadeia A
Gli Ile Val Glu Gln Cis
Cis Ala
S
S Cis
Ser
Val
Ser
S
S
Leu
Gln
Tir
Leu
Cadeia B
Ligação dissulfeto
intracadeia
Ligação dissulfeto
intercadeia
28
Insulina humana
Tre substitui a Ala (resíduo 8, cadeia A)
Tre substitui a Ala (resíduo 30, cadeia B)
Ile substitui Val (resíduo 10, cadeia A)
CisLeuHisGlnAsnValFen
Gli
SerHisLeuValGlu
Ala
Leu Tir Leu Val Cis S
Gli
GluArgGliFenFenTirTreProLisAla
S Cis
Asn
Tir
Asn
Glu
Leu
Insulina bovina
Cadeia B
Ligação dissulfeto
intercadeia
Cabelo: liso ou encaracolado?
• O cabelo é formado de uma proteína denominada queratina
• Na queratina, cerca de 8% dos aminoácidos são resíduos de
cisteína, responsáveis pelas ligações dissulfetos que conferem uma
estrutura tridimensional
• A pessoas podem alterar a estrutura do cabelo (alisando ou
frisando) mudando a posição destas ligações dissulfeto
29
frisando) mudando a posição destas ligações dissulfeto
1) Aplicação de um agente redutor para reduzir as ligações dissulfeto
2) A forma desejada ao cabelo é dada com frisadores para
encaracolar ou escovando para alisar
3) Aplicação de um agente oxidante para formar novas ligações
dissulfeto, as quais mantém a nova forma do cabelo
• Permanente - é o tratamento dado ao cabelo liso
• Alisamento - é o tratamento dado ao cabelo encaracolado
Cabelo liso x cabeloencaracolado
30
Cabelo encaracolado Cabelo liso
Peptídios importantes
Encefalinas – são pentapeptídios sintetizados pelo organismo 
para controlar a dor
Eles se ligam aos receptores em certas células do cérebro para 
diminuir a sensibilidade do corpo à dor
Tir-Gli-Gli-Fen-Leu Tir-Gli-Gli-Fen-Met
31
Tir-Gli-Gli-Fen-Leu Tir-Gli-Gli-Fen-Met
(Leucina-encefalina) (Metionina-encefalina)
Bradicilina, vasopressina e ocitocina – são nonapeptídios
A bradicilina inibe a inflamação dos tecidos
Arg-Pro-Pro-Gli-Fen-Ser-Pro-Fen-Arg
(Bradicilina)
Peptídios importantes
Vasopressina
• Controla a pressão sanguínea ao regular a contração da
musculatura lisa
• Tem efeito antidiurético
Cis Tir Fen Glu Asp Cis Pro Arg Gli NH2
S S
32
Ocitocina
• Induz as dores do parto em gestantes 
• Estimula a produção de leite em lactantes 
S S
Vasopressina
Cis Tir Iso Glu Asp Cis Pro Leu Gli NH2
S S
Ocitocina
Peptídeos importantes: Gramicidina S
L-Pro L-Val
L-Fen
D-Orn
L-Leu
L-Orn
L-Leu
L-Val
L-Pro
D-Fen
Gramicidina S
H3NCH2CH2CH2CHCO
-
NH3
O
Ornitina
33
• É um decapetídio cíclico que contém os aminoácidos L-ornitina (L-
Orn), D-ornitina (D-Orn) e D-fenilalanina (D-Fen)
• A ornitina não foi incluída na lista dos 20 aminoácidos, pois é
encontrada raramente na natureza
• Assemelha-se a lisina, mas tem um grupo CH2 a menos na cadeia
lateral
• Gramicidina S é um antibiótico produzido por uma cepa bacteriana
Gramicidina S
Peptídios importantes
Aspartame ou NutraSweet - adoçante sintético
• É o éster metílico de um dipeptídio de L-ácido aspártico
e L-fenilalanina
• É cerca de 200 vezes mais doce do que a sacarose
• O éster etílico do mesmo dipeptídeo não é doce
• Se um dos L-aminoácidos do aspartame é substituído por
34
• Se um dos L-aminoácidos do aspartame é substituído por
um D-aminoácido, o dipeptídio tem sabor amargo
COCH3
HN
O
H3NCHC
CH2
O
COO-
Aspartame
COH
H2N
O
L-Fenilalanina
CHCOH
CH2
H2N
COOH
O
L-Ácido aspártico
Peptídios importantes
Glutationa
É um tripeptídio formado pelo ácido glutâmico, cisteína e glicina
Sua função é destruir agentes oxidantes (radicais livres),
provavelmente responsáveis pelo envelhecimento e outras
doenças degenerativas como o câncer
COO- O O O
35
Agente oxidante
Agente redutor
Glutationa oxidada
H3NCHCH2CH2C NHCHC
O O
NHCH2CO
-
O
CH2
S
H3NCHCH2CH2C NHCHC NHCH2CO
-
COO- O O
CH2
S
O
2H3NCHCH2CH2C NHCHC
COO- O O
NHCH2CO
-
O
CH2
SH
Glutationa
Estrutura primária de proteínas
A estrutura primária de proteína refere-se à sequência com
que os aminoácidos aparecem no esqueleto da cadeia do
polipeptídio
O esqueleto consiste de uma sequência repetida –N – C – C –
O primeiro dos carbonos contém o grupo R do aminoácido
36
O primeiro dos carbonos contém o grupo R do aminoácido
O segundo carbono é a carbonila do aminoácido
N
C
C
R
N
O
C
C
N
R
O
C
C
R
O
Estrutura primária da proteína
Cadeia A
Gli Ile Val Glu Gln Cis
Cis Ala
S
S Cis
Ser
Val
Ser
S
S
CisLeuHisGlnAsnValFen
Gli
Glu
Leu
Gln
Tir
Leu
Cadeia B
Ligação dissulfeto
intracadeia
Ligação dissulfeto
intercadeia
37
Gli
SerHisLeuValGlu
Ala
Leu Tir Leu Val Cis S
Gli
GluArgGliFenFenTirTreProLisAla
S Cis
Asn
Tir
Asn
Insulina bovina
Ligação dissulfeto
intercadeia
Estrutura primária
Estrutura secundária de proteínas
A estrutura secundária descreve a conformação ou ordenamento
regular no espaço, dos seguimentos do esqueleto da cadeia
peptídica ou protéica
Para minimizar a energia, uma cadeia peptídica tende a se dobrar
em uma estrutura geométrica repetitiva como uma hélice α ou uma
folha β-pregueada
38
Fatores que contribuem para a estrutura secundária:
• Geometria da ligação peptídica que limita as conformações
possíveis da cadeia peptídica
• Número de grupos peptídicos que participam de ligações de
hidrogênio (entre o oxigênio carbonílico de um aminoácido e um
hidrogênio ligado ao nitrogênio de outro)
• Separação adequada entre os grupos R para evitar impedimento
estérico e repulsão de cargas iguais
Estrutura secundária de proteínas
Hélice αααα
• É um tipo de estrutura
secundária
• Na hélice α o esqueleto
HN
C
NH
O
R
R
N
O
R
H
O
R
39
• A hélice é estabilizada por ligação de hidrogênio
• Os substituintes R do carbono α projetam-se para
fora minimizando o impedimento estérico
• Na hélice α o esqueleto
peptídico enrola-se em
torno do eixo longitudinal
da molécula de proteína
Ligação de hidrogênio 
entre dois grupos peptídicos
Estrutura secundária de proteínas
• Nem todos os aminoácidos são capazes de se encaixar em
uma hélice α
• A ligação entre o nitrogênio e o carbono α da prolina
não pode girar para acomodação na hélice
• Dois aminoácidos adjacentes que têm mais de um
substituinte no carbono β (valina, leucina e treonina)
40
substituinte no carbono β (valina, leucina e treonina)
não se acomodam na hélice devido o impedimento
estérico
• Dois aminoácidos adjacentes com substituintes de
mesma carga
• Cada volta da hélice contém 3,6 resíduos de aminoácido
• A distância de repetição da hélice é 5,4 Å
Estrutura secundária de proteínas
• Qual o comprimento de uma hélice α que contém 74
aminoácidos, sabendo-se que cada volta da hélice contém 3,6
resíduos de aminoácido e a distância de repetição da hélice é
5,4 Å?
• Compare o comprimento de uma cadeia peptídica
completamente estendida que contém o mesmo número de
41
completamente estendida que contém o mesmo número de
aminoácidos. A distância entre os aminoácidos consecutivos
em uma cadeia completamente estendida é de 3,5 Å
Estrutura secundária de proteínas
74/3,6 (no de aminoácidos por volta de hélice)=20,6 (no de voltas)
20,6x5,4 (distância de repetição da hélice ) = 111 Å
74x3,5 (distância entre os aminoácidos consecutivos em uma
cadeia completamente estendida) = 259 Å
42
• Cerca de 25% dos resíduos de aminoácidos em
proteínas globulares estão sob a forma de hélice α
• A lã e as proteínas fibrosas do músculos têm
estrutura em hélice α e estas proteínas podem ser
estiradas
cadeia completamente estendida) = 259 Å
Estrutura secundária de proteínas
43
(A) Seguimento de uma proteína em hélice αααα
(B) Observação de topo do eixo longitudinal de uma hélice αααα
Estrutura secundária de proteína
Folha pregueada ββββ
• Na folha pregueada β, o esqueleto peptídico é estendido em uma
estrutura em ziguezague
• As ligações de hidrogênio ocorrem entre as cadeias peptídicas vizinhas
• Folha pregueada ββββ paralela – as cadeias adjacentes se estendem na
mesma direção
44
mesma direção
• Folha pregueada ββββ antiparalela – as cadeias adjacente se estendem na
direção oposta
• A seda é uma proteína com grande número de aminoácidos
relativamente pequenos (glicina e alanina), por esta razão tem estrutura
predominantemente em folhas pregueadas β
• As teias de aranha são também folhas pregueadas β
• Folhas pregueadas β são completamente estendidas e proteínas com
estas estruturas não podem ser estiradas
Estrutura secundária de proteína 
Folha pregueada ββββ
Estrutura em ziguezague
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AntiparalelaParalela
•Folha pregueada ββββ paralela – as cadeias adjacentes se estendem na mesma direção
• Folha pregueada ββββ antiparalela – as cadeias adjacente se estendem na direção oposta
Estrutura secundária de proteína 
Conformação espiralada
• Em geral, menos da metade de uma proteína globular está em
uma hélice α ou folha pregueada β
• O restante daproteína ainda está altamente ordenada, mas é
difícil descrever
• Estes fragmentos de polipeptídios estão em uma conformação
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• Estes fragmentos de polipeptídios estão em uma conformação
espiraladas ou em laço
Esqueleto estrutural da carboxi-peptidase A
Cor roxa: segmentos em hélice α
Setas verdes: folhas pregueadas β que 
apontam no senTdo N→C
Estrutura terciária de proteínas
• A estrutura terciária de uma proteína é o arranjo
tridimensional de todos os átomos da proteína
• As proteínas dobram-se espontaneamente em solução para
maximizar a estabilidade, ou seja, aumentar o número de
ligações estabilizantes, tais como: ligações dissulfeto, ligações
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ligações estabilizantes, tais como: ligações dissulfeto, ligações
de hidrogênio, interações eletrostáticas (atrações entre cargas
opostas) e interações hidrofóbicas (de Van der Waals)
• As ligações dissulfeto são as únicas ligações covalentes que se
formam quando a proteína se dobra
• As demais interações apesar de serem fracas, existem em
grande quantidade, portanto são importantes na determinação
de como as proteínas se dobram
Interações estabilizantes responsáveis pela estrutura 
terciária de proteínas
Ligações de
Estrutura helicoidal
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Ligações de
hidrogênio
Interação hidrofóbica
Ligação
dissulfeto
Interação eletrostática
Estrutura em 
folha pregueada
Estrutura quaternária de proteínas
• A estrutura quaternária de uma proteína descreve o modelo
como as subunidades ou cadeias pepeptídicas estão dispostas
no espaço
• Oligômeros são proteínas que têm mais de uma cadeia
peptídicas
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peptídicas
• Subunidades é a denominação dada às cadeias individuais
• Uma proteína com uma única subunidade é denominada
monômero, com duas subunidades é denominada dímero, com
três é um trímero e com 4 é um tetrâmero
• A hemoglobina é um exemplo de tetrâmero, ela tem dois
tipos de subunidades
Alguns arranjos possíveis de um hexâmero
• Estrutura quaternária da hemoglobina:
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• Estrutura quaternária da hemoglobina:
representação por computação gráfica
• As subunidades nas cores rosa e laranja
são idênticas, assim como as subunidades
verde e azul
• Os tubos cilíndricos são cadeias
polipeptídicas
• Os rosários são os anéis porfirínicos que
contém ferro
Desnaturação de proteínas
• Desnaturação é a destruição da estrutura terciária de uma
proteína
• Qualquer evento que quebre as ligações responsáveis pela
manutenção da forma tridimensional fará a proteína desnaturar-
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manutenção da forma tridimensional fará a proteína desnaturar-
se (desdobrar-se)
• Como as ligações são fracas, (ligações de hidrogênio, interações
eletrostáticas e interações hidrofóbicas), as proteínas podem ser
facilmente desnaturadas
O que causa a desnaturação de proteínas:
•Mudança de pH, porque modifica as cargas e interrompe as
atrações eletrostáticas e ligações de hidrogênio
• Reagentes como uréia e o hidrocloreto de guanidina desnaturam
proteínas ao formar ligações de hidrogênio mais forte com os
grupos funcionais das proteínas do que as formadas entre os
grupos das proteínas
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grupos das proteínas
• Detergentes como o dodecilssulfato de sódio desnaturam
proteínas ao se associarem com os grupos não polares da proteína,
interferindo nas ligações hidrofóbicas
• Solventes orgânicos desnaturam proteínas ao interromper as
ligações hidrofóbicas
• Calor e agitação aumentam o movimento molecular rompendo as
forças de atração, um exemplo é a mudança ocorrida com a clara
do ovo quando é cozida ou batida