Unidade 03 Bioquimica

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SDE0024 – BIOQUIMICA
Unidade 03: BIOQUÍMICA DAS PROTEÍNAS 
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Definição de proteínas
 São polímeros de aminoácidos.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Definição de proteínas
 São polímeros de aminoácidos unidos através da ligação peptídica.
 São macromoléculas mais abundantes que ocorrem em todas as células.
 Essas macromoléculas possuem diversos tamanhos, desde os pequenos peptídeos (50 aminoácidos) até grandes polímeros (33.000 aminoácidos).
 A grande maioria das proteínas possuem menos de 2.000 resíduos de aminoácidos.
 Algumas proteínas possuem apenas uma cadeia polipeptídica, porém, outras possuem dois ou mais polipeptídeos associados de forma não-covalente.
 Possuem enorme diversidade de funções biológicas.
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Bioquímica
Definição de proteínas
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Bioquímica
Exemplos e ocorrência
Hormônios (insulina)
Hemoglobina, Anticorpos
Enzimas, (Caseína – Leite), Pepsina (suco gástrico)
Queratina – Cabelo, chifres, unhas e cascos de animais
Hemocianina – Sangue dos invertebrados
Albumina – Ovo, leite e sangue
Clorofila – Vegetais verdes
Cristalino do olho
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Bioquímica
Proteínas
As células podem produzir proteínas com propriedades e atividades das mais diferentes, simplesmente unindo os mesmos 20 aminoácidos em muitas combinações e seqüências diferentes.
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Bioquímica
Estrutura das proteínas
• Apresentam 4 níveis de organização.
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Bioquímica
Estrutura Primária
• Nos indica:
Tipo de aa.
Número de aa.
Sequência dos aa que participam de uma proteína.
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• Representa a combinação dos aa em uma sequência por meio de ligações peptídicas.
• Havendo uma extremidade amino terminal e outra carboxi terminal.
• Essa sequência é determinada geneticamente.
Estrutura Primária
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Bioquímica
Estrutura Primária
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Bioquímica
Estrutura Primária
• Cada tipo de proteína possui uma única sequência de aminoácidos, uma única estrutura tridimensional e uma única função. 
• A sequência de aminoácidos é quem determina a estrutura tridimensional e a função da proteína.
Indícios dessa afirmação:
Proteínas com sequências diferentes desempenham funções diferentes.
Doenças genéticas estão relacionadas a produção de proteínas defeituosas.
Uma variação na sequência conduz a uma proteína diferente e com ação bioquímica diferente. 
Exemplos: a ocitocina e a vasopressina diferem entre si na sequência de apenas dois aa; a ocitocina provoca as contrações uterinas e a vasopressina provoca aumento da pressão sanguínea (vasoconstricção). 
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Bioquímica
Anemia Falciforme
Glóbulos vermelhos saudáveis Glóbulos vermelhos falciformes
Presença de HbS – uma única mutação que originou a troca de um único aminoácido, causa a doença chamada de Anemia Falciforme.
A cadeia β da hemoglobina normal tem o aminoácido glutamato na posição 6, enquanto a hemoglobina S tem o aminoácido valina na posição 6.
Deformação nas células – provoca o rompimento das hemácias
Ocasionando : Anemia e Entupimento das artérias
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Anemia falciforme
• Hemoglobina sofre mutação: na estrutura b - folha ( Glutamato – Glu é substituído pela Valina – Val).
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Anemia falciforme
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Estrutura Secundária
• Caracterizada por interações dentro da fita, entre aa da mesma cadeia, fazendo com que a estrutura se dobre.
• São conformações locais de arranjos estáveis resultantes de ligações pontes de hidrogênio.
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Bioquímica
• Existem dois tipos principais de arranjos secundários: a -hélice e b - folha.
Estrutura Secundária
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Bioquímica
Estrutura Secundária
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Bioquímica
• Um polipeptídeo ou proteína pode conter as duas formas.
Estrutura Secundária
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Estrutura Terciária
• É o arranjo tridimensional de átomos por meio de ligações dissulfeto.
• Consiste no empacotamento de várias regiões da estrutura secundária, resultando em formas como barril.
• Ocorre entre os R.
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• Ligações dissulfeto: formadas pela oxidação de dois grupos tiol (SH) formando a ligação S - S.
Estrutura Terciária
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Pontes de dissulfeto
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Pontes de dissulfeto
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Estrutura Quaternária
• Presente quando há mais de uma cadeia polipeptídica.
• Ocorre entre diferentes cadeias e não numa mesma cadeia.
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Bioquímica
Estrutura Quaternária
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Bioquímica
Resumindo
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Bioquímica
Funções biológicas das proteínas
 enzimática – catálise proteica
 proteínas transportadoras
proteínas contráteis ou de motilidade
 proteínas estruturais
 proteínas de defesa
 proteínas reguladoras
 distribuição de água entre o compartimento intersticial e o sistema vascular do organismo
 participação da homeostase e coagulação sanguínea
 nutrição dos tecidos
 formação de tampões para manutenção do pH
A função da proteína depende da sua organização protéica, determinada pela seqüência de aminoácidos.
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Bioquímica
Funções biológicas das proteínas
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Bioquímica
Transporte e armazenamento de pequenas moléculas e íons
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Bioquímica
Movimentos coordenados
• Macroscópico: contração mm.
• Microscópico: propulsão do esperma pelos flagelos (tubulina).
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Apoio mecânico
Colágeno: responsável pela alta tensão dando resistência a pele e articulações.
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Proteção imunológica
• Imunoglobulinas
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Bioquímica
Geração e transmissão de impulsos nervosos
• Proteínas receptoras
1) Fotoreceptoras : rodopsina
- Proteína presente nas células bastonetes da visão, sensível a luz (fotoisomerização).
11 cis retinal
11 trans retinal
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Bioquímica
Geração e transmissão de impulsos nervosos
• Proteínas receptoras
2) Receptores de pequenas moléculas: acetilcolina
- Substância responsável pela transmissão de impulsos nervosos nas sinapses.
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Controle do crescimento e diferenciação
• Bactérias: proteínas repressoras.
• Organismos multicelulares: fatores de crescimento.
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 Funções x estrutura proteica
ALBUMINA
HEMOGLOBINA
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Desnaturação
• Alteração ou destruição da estrutura espacial das proteínas, mantendo somente a estrutura primária. 
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Desnaturação• FATORES:
• Temperatura.
• pH.
• Ação de solventes orgânicos.
• Agentes oxidantes e redutores.
• Agitação intensa.
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Exemplos de desnaturação
• Ao pingar gotas de limão no leite:
o pH é alterado, causando a desnaturação das proteínas, que se precipitam na forma de coalho.
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Exemplos de desnaturação
• Ao cozinhar um ovo:
 o calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela proteína albumina e água.
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Bioquímica
Importante!
• A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais no corpo!
• 1ª preocupação é baixar a febre, depois descobrir a causa.
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Consequências da desnaturação
• Diminuição de solubilidade.
• Perda da atividade biológica.
• Alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação.
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Classificação das proteínas
São classificadas em dois grupos principais: 
 Proteínas fibrosas: são insolúveis em água (hidrofóbicas). Formam o material estrutural dos órgãos e tecidos, dando a eles elasticidade e resistência. Ex: colágeno, elastina e alfa-queratina. 
 Proteínas globulares: alta solubilidade em água (hidrofílicas). Estas proteínas exercem diferentes tipos de atividades biológicas: catalizadoras, transportadoras e controladoras fisiológicas e genéticas. Ex: hemoglobina e mioglobina.
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Classificação das proteínas
Proteínas Fibrosas (consistem de um único tipo de estrutura secundária):
COLÁGENO:
Proteína mais abundante no corpo, rígida e insolúvel. Sua forma e função depende do órgão.
Matriz extracelular – disperso como gel – enrijecer a estrutura.
Nos tendões – fornece força.
Nas cartilagens - resistência
Nos ossos – forma fibras – resistência mecânica. 
Córnea ocular – transmitir a luz com mínimo de dispersão.
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Classificação das proteínas
 O colágeno é constituído basicamente por aminoácidos (Gly-X-Y), onde 30% da posição X é prolina e 30% da posição Y é hidroxiprolina ou hidroxilisina.
Parte dos resíduos de prolina são convertidos em hidroxiprolina em presença de alfa-cetoglutarato pela ação da enzima prolil hidroxilase, em reação que requer ácido ascórbico (vitamina C). O grupo hidroxila participa das ligações pontes de hidrogênio entre as tripla hélices nas fibras do colágeno.
 Na deficiência de vitamina C não são produzidos os resíduos de hidroxiprolina e hidroxilisina e o colágeno não se agrupa apropriadamente. Como resultado, a pele e os vasos sanguíneos tornam-se mais frágeis, perda de dentes, pobre cicatrização, dor e degeneração nos ossos – ESCORBUTO.
 A gelatina é derivada do colágeno e tem pouco valor nutricional como proteína, porque é extremamente pobre em aminoácidos que são essenciais na dieta humana.
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Classificação das proteínas
Queratinas: 
 são proteínas que formam fibras resistentes.
 encontradas no cabelo, unhas e na camada epidérmica externa dos mamíferos. 
 A alfa-queratina é rica em cisteína, a qual fornece ligações cruzadas covalentes de dissulfeto entre as cadeias polipeptídicas adjacentes, produzindo assim fibras que são insolúveis e resistentes ao estiramento.
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Classificação das proteínas
2. Proteínas Globulares (freqüentemente contem vários tipos de estrutura secundária que enovelam-se entre si):
Incluem as enzimas, proteínas de transporte, proteínas motoras, proteínas reguladoras, imunoglobulinas e proteínas com outras funções.
Hemeproteínas: 
 grupo de proteínas globulares que contém heme como grupo protético fortemente ligado. 
 Grupo heme dos citocromos funciona como um transportador de elétrons que é altamente oxidado e reduzido. 
 O grupo heme da enzima catalase é parte do sítio ativo da enzima, que catalisa a quebra do peróxido de hidrogênio. 
 Na hemoglobina e mioglobina: serve para ligar o oxigênio reversivelmente.
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Bioquímica
Classificação das proteínas
HEMOGLOBINA
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Proteínas conjugadas
São proteínas que contém outros grupos químicos além dos aminoácidos.
Lipoproteínas – contêm lipídios (colesterol)
Glicoproteínas – contêm grupos açúcar (imunoglobulinas).
Metaloproteínas – contêm um metal específico (algumas enzimas).
A parte não aminoácido é chamado de grupo prostético. Usualmente o grupo prostético desempenha um papel importante na função biológica da proteína.
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Referências
• Campbell,M.K. Bioquímica, 3 ª ed,2000. (MATERIAL DIDÁTICO)
• Lehninger, A. Princípios de Bioquímica, 5ª ed, 2011.
AVANCE PARA FINALIZAR A APRESENTAÇÃO.
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