Reação enzimática

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ENGENHARIA DE ALIMENTOS 
 
 
Importância das reações enzimáticas no rigor mortis e 
na degradação da lactose 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Rio Verde– GO 
Outubro/2018 
Trabalho apresentado a Docente Karen Carvalho, 
do Instituto Federal de Educação, Ciência e 
Tecnologia Goiano - Campus Rio Verde, como 
parte das exigências da disciplina de 
Bioengenharia do curso bacharelado em 
Engenharia de Alimentos. 
Alunas: Jhessika de Santana Silva 
Lívia Silva Mateus 
 
INTRODUÇÃO 
Em todos os alimentos ocorrem diversas reações que podem ser muito lentas ou 
muito rápidas. Nestas reações muito rápidas existem células vivas substanciais 
catalizadoras que diferem dos catalisadores inorgânicos pelo fato de serem substâncias 
muito mais complexas, formadas pelo organismo vivo. Essas substâncias são 
denominadas enzimas e podem ser definidas de um modo geral como substâncias 
orgânicas, formadas no interior das células vivas, mas capazes de agir também fora das 
células. São fatores importantes na tecnologia de alimentos pelo papel que 
desempenham no seu processamento e deterioração. 
As enzimas foram descobertas no século XIX por Louis Pasteur que a descobriu 
através da fermentação alcoólica, logo após foram feitos alguns estudos por outros 
pesquisadores e por fim definiu-se que as enzimas são proteínas com uma estrutura 
química especial, contendo um centro ativo, denominado apoenzima e, algumas vezes, 
um grupo não protéico, denominado coenzima. A molécula toda (apoenzima e 
coenzima) é dado o nome de haloenzima. 
DEGRADAÇÃO DA LACTOSE 
Atualmente cerca de 35% da população brasileira sore com intolerância a 
lactose, onde o organismo não tem a capacidade de absorver a lactase o que traz muitos 
efeitos colaterais como a diarreia. Este tipo de problema abrange desde a recém-
nascidos a idosos o que restringe bastante na alimentação. 
A lactose é um dissacarídeo encontrado no soro do leite, que apesar de ser 
facilmente encontrado é pouco utilizado devidos aos problemas citados anteriormente. 
Devido a tais problemas as indústrias alimentícias foram desenvolvendo métodos 
capazes que adaptar a lactose ao um ponto que ela possa ser absorvida pelo o corpo 
humano. 
Sendo assim para resolver este tipo de problema adaptou-se a lactose, 
hidrolisando-a em glicose e galactose, açúcares com melhores propriedades físicas, 
químicas e nutricionais. ² 
Quando se hidrolisa a lactose transformando a em glicose e galactose as mesmas 
serão absorvidas nos organismos como fonte de energia e como um componente de 
glicolípidos e glicoproteínas. 
Para transformar a lactose em glicose e galactose é necessário realizar uma 
hidrolise, esta hidrolise é realizada utilizando dois métodos sendo, a hidrolise ácida que 
necessita que as condições de operação sejam atendidas à risca como exemplo o 
controle das temperaturas e do pH ácido o que consequentemente irá criar diversos 
subprodutos que deverão ser purificados. O outro método utilizado é a hidrolise 
enzimática onde as condições de operação são mais tranquilas, o que necessita de uma 
etapa posterior para realizar a separação dos produtos formados. ² 
A utilização das enzimas nas industrias vem crescendo gradativamente devido a 
sua alta eficiência nos processos, para a realização da hidrolise enzimática é utilizado 
reatores do tipo batelada, esta hidrolise era passar por todos os processos ate transformar 
a lactose em outras duas moléculas. 
A enzima βgalactosidade catalisa a hidrolise de βDgalactosides e α L-
arabinosides o que a torna propicia para ser absorvida, este processo é mais conhecido 
por sua ação de hidrolização em lactose, sendo também conhecida como lactase. A 
enzima é amplamente distribuída e encontrada em animais, bactérias, fermentos e 
plantas. A βgalactosidase ou lactase é encontrada em humanos nas células da membrana 
mucosa intestinal. A presença de galactose inibe a hidrolise de lactose, através da 
lactase. ¹ 
Diante a grande utilização das enzimas na indústria de alimentos, ressaltamos a 
grande importância das reações enzimáticas na degradação da lactose pois a utilização 
destas enzimas traz um processo eficaz o que resulta num produto de qualidade o que 
ira proporcionar qualidade de vida para as pessoas possibilitando assim consumir leite e 
seus derivados sem receio de ter efeitos colaterais. 
RIGOR MORTIS 
Após o abate, o músculo do animal passa a sofrer processos bioquímicos. Esses 
processos é que evidenciam a diferença com suas características originais, e passa a ser 
considerado carne. 
Inúmeras enzimas proteolíticas são encontradas no músculo esquelético porém 
as reações enzimáticas que são realizadas no músculo são muito sensíveis à 
temperatura. Por isso, deve-se diminuir a temperatura muscular depois da morte, o mais 
rápido possível para minimizar a desnaturação proteica e para coibir o crescimento 
microbiano. A estimulação elétrica de carcaças é feita usualmente para aumentar o 
amaciamento, a partir da ativação de algumas enzimas proteolíticas endógenas, como a 
µ-calpaína As carcaças estimuladas eletricamente apresentaram maior queda de pH, nas 
primeiras horas após o abate, do que as carcaças não-estimuladas, demonstrando que o 
processo do rigor mortis é acelerado, assim como a conversão de músculo em carne.
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O rigor mortis é considerado uma contração muscular irreversível, caracterizada 
pela inextensibilidade e rigidez do músculo. Nesta fase o número de contrações entre as 
proteínas contrateis actina e miosina é grande e não existe energia suficiente para 
quebrá-las. No entanto, a carne não fica rígida indefinidamente, devido à degradação da 
estrutura miofibrilas. 
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O estudo sobre a maciez da carne foi avançando ao longo dos anos, em 1955, 
estudiosos afirmaram que a dureza da carne cozida correspondia ao tipo de fibra 
muscular e a quantidade de colágeno do tecido conjuntivo, e que o aumento da atividade 
de catepsinas (enzima), com a queda do pH, eram as responsáveis pela maciez.³ 
Há indícios que se há encurtamento da fibra de até 20% há pouco efeito sobre a 
maciez, 20 a 40% de encurtamento houve uma diminuição drástica e de 55 a 60% o 
encurtamento resultou em maciez similar à verificada com menos de 20% de 
encurtamento. Outra interpretação sobre a maciez da carne oriunda de animais jovens 
depende da combinação do encurtamento no rigor mortis, induzindo dureza e a extensão 
da ação de enzimas que degradam proteínas musculares. Portanto, a dureza da carne é 
influenciada pelo desenvolvimento do rigor mortis e fica mais macia pela quebra 
enzimática.³ 
Estudos indicam que a enzima calpaína seja a responsável pela degradação das 
fibras muscular, e assim com o aumento da maciez. A calpaína é uma enzima que para 
agir necessidade de cálcio. Outra enzima importante é a calpastatina, igualmente ativada 
pelo íon cálcio, e é a inibidora da calpaína. Com o passar do tempo após o abate diminui 
a atividade da calpaína e calpastatina, juntamente com a degradação das fibras 
musculares.³ 
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS 
¹ Aditivos e Ingredientes: Função e aplicação das enzimas na indústria alimentícia. 
Disponível em: <https://bit.ly/2IALLO9>. Acesso em: 28 de setembro de 2018. 
² CARMINATTI, C. Ensaios de hidrolise enzimática da lactose em reator a membrana 
utilizando Beta-Galactosidade. Universidade de Santa Catarina, 2001. 
³ GALLO, Sarita B. Como a carne se torna macia. Disponível em: 
<https://bit.ly/2y1FeI9>. Acesso em: 03 de outubro de 2018. 
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 RODRIGUES, Tatiana P; SILVA, Teófilo J. P. Caracterização do processo de rigor 
mortis e qualidade da carne de animais abatidos no Brasil. Arquivos de PesquisaAnimal, v.1, n.1, p.1 - 20, 2016. ISSN: 2238-9970.