6 - Proteínas

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DESCRIÇÃO
As proteínas e os aminoácidos, bem como os alimentos proteicos e sua importância para a
dieta humana, incluindo também seus aspectos de identidade e qualidade e as metodologias
analíticas necessárias para a garantia desses aspectos.
PROPÓSITO
O reconhecimento das características das proteínas e dos aminoácidos, e a identificação dos
principais alimentos proteicos, além dos seus PIQs e das análises que são aplicadas para
verificação de conformidades ou não, são de extrema importância para os profissionais de
saúde e nutrição, para que possam orientar a população a respeito de melhores hábitos
alimentares.
OBJETIVOS
MÓDULO 1
Identificar as características das proteínas
MÓDULO 2
Reconhecer os métodos analíticos dos alimentos proteicos
INTRODUÇÃO
As proteínas também são consideradas macronutrientes, assim como os lipídios e os
carboidratos, e desempenham diversas funções importantes no organismo humano. Esses
macronutrientes podem ser considerados como polímeros por possuírem unidades repetitivas:
os aminoácidos, que determinam a função das proteínas. Muitos aminoácidos são produzidos
pelo metabolismo humano; entretanto, existem os aminoácidos essenciais que o organismo
não consegue produzir, sendo necessária sua obtenção a partir da dieta. Por esse motivo, os
alimentos proteicos são frequentemente mencionados como alimentos que possuem proteínas
de alto valor biológico, pois contêm aminoácidos essenciais necessários ao metabolismo
humano.
Cabe ressaltar que os alimentos proteicos são muito perecíveis e sujeitos ao ataque
microbiano. Portanto, é necessária uma atenção especial em relação ao controle de sua
qualidade. Nesse sentido, existem diversas análises que são realizadas para a verificação de
não conformidades em relação aos seus padrões de identidade e qualidade.
Nos módulos a seguir, serão apresentados, primeiramente, algumas propriedades das
proteínas e dos aminoácidos, bem como dos alimentos proteicos e, posteriormente, as
metodologias analíticas utilizadas para a verificação dos Padrões de Identidade e Qualidade
(PIQ) desses alimentos.
AVISO: orientações sobre unidades de medida.
AVISO: ORIENTAÇÕES SOBRE UNIDADES DE
MEDIDA.
Em nosso material, unidades de medida e números são escritos juntos (ex.: 25km) por
questões de tecnologia e didáticas. No entanto, o Inmetro estabelece que deve existir um
espaço entre o número e a unidade (ex.: 25 km). Logo, os relatórios técnicos e demais
materiais escritos por você devem seguir o padrão internacional de separação dos números e
das unidades.
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PROTEÍNAS E AMINOÁCIDOS
As proteínas, bem como os lipídios e os carboidratos, são consideradas macronutrientes
importantes na dieta, exercendo diversas funções importantes. Ao contrário dos lipídios, as
proteínas podem ser consideradas polímeros, com pesos moleculares que variam de 10 mil a
milhões e, frequentemente, apresentam estruturas complexas.
Essas moléculas podem ser consideradas polímeros por conterem unidades repetidas do
mesmo monômero, ou seja, unidades repetidas de aminoácidos – que constituem a unidade
monomérica das proteínas.
Assim, as proteínas podem ser definidas quimicamente como polímeros formados por uma
unidade básica denominada aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas para formar
uma proteína.
Os diferentes aminoácidos constituem um número muito limitado e podem ser:
NEUTROS
Como: alanina, asparagina, cisteína, glutamina, glicina, isoleucina, fenilalanina, prolina,
metionina, serina, leucina, valina, triptofano, tirosina e treonina.
MÓDULO 1
 Identificar as características das proteínas
ÁCIDOS
Como: ácido glutâmico e ácido aspártico.
BÁSICOS
Como: lisina, histidina e arginina.
Além disso, os aminoácidos são encontrados em todas as proteínas. Dessa maneira, se uma
proteína for completamente hidrolisada, os aminoácidos livres serão o produto da hidrólise.
Os aminoácidos, bem como as proteínas, possuem carbono, oxigênio, nitrogênio, hidrogênio e
enxofre em uma porcentagem que pode chegar até 55%, 24%, 18%, 8% e 0,3%,
respectivamente. Além disso, as proteínas, geralmente, não contêm fósforo, sendo esse
composto encontrado mais raramente na estrutura desses macronutrientes.
Em relação aos aminoácidos (unidade básica das proteínas), é possível observar que eles
apresentam uma estrutura química geral composta por um carbono central que está
ligado a um grupamento carboxila (destacado com um retângulo em vermelho), um
grupamento amina (destacado com um retângulo em azul), um hidrogênio e um grupamento
R.
 Estrutura geral dos aminoácidos
 ATENÇÃO
Como os aminoácidos apresentam uma estrutura geral, o que os diferencia é o grupamento R,
ou seja, a composição desse grupo é responsável pela diversidade dos aminoácidos, como
diferenças nas características físico-químicas entre aminoácidos com grupos R diferentes, por
exemplo.
A classificação desses compostos considera:
NATUREZA
Ácido, básico, sulfurados, aromáticos e ramificados.
POLARIDADE DO SEU GRUPAMENTO R
Apolar ou hidrofóbico, polar carregado negativamente, positivamente ou neutro.
ASPECTO NUTRICIONAL
Essenciais ou não essenciais.
DESTINO DO METABOLISMO
Glucogênicos, cetogênicos e glucocetogênicos.
Os aminoácidos apresentam, geralmente, as mesmas características físicas – são incolores,
cristalinos, sólidos – e fundem-se quando expostos a altas temperaturas. Entretanto,
podem ter sabor adocicado, amargo ou insípido. O mesmo ocorre em relação à sua
solubilidade, que pode variar muito (com exceção da glicina, que é solúvel em água), sendo
insolúveis em solventes orgânicos e apresentando momento dipolar em soluções
aquosas.
 SAIBA MAIS
A glicina é o único aminoácido solúvel em água.
Dentre as características dos aminoácidos, o seu caráter anfótero é uma das mais importantes.
Vamos entender o que isso significa?
Para compreender essa propriedade, devemos nos lembrar da estrutura desse composto, pois
possui um grupamento carboxila que pode sofrer desprotonação (retirada de H+) e um
grupamento amina que pode sofrer protonação (adicionar H+), formando, então, um composto
denominado zwitterion, que compreende um íon dipolar com cargas opostas e eletricamente
neutro. Assim, o grupamento carboxila garante o caráter ácido e o grupamento amina, o caráter
básico dos aminoácidos. Por esse motivo, os aminoácidos são considerados anfóteros, ou
seja, podem reagir em meio alcalino ou em meio ácido.
Quando o aminoácido está em um meio ácido, irá se encontrar na sua forma protonada e será
neutralizado, havendo uma mistura da forma protonada com a neutra, e, após isso, da forma
neutra e desprotonada. Entretanto, como geralmente ocorre nas reações ácido/base, haverá
um momento em que somente a forma neutra estará presente, ou seja, o momento em que
ocorre a neutralização da forma protonada, que é denominado ponto isoelétrico (pI), em que o
aminoácido é considerado como um zwitterion. De igual maneira, pode-se afirmar que o pI é o
pH em que as cargas positivas e negativas da molécula são iguais. Dependendo da estrutura
do aminoácido, o pKa (ponto de dissociação) e o pI se modificam.
Outro aspecto importante sobre os aminoácidos é que, apesar de o corpo humano ser capaz
de sintetizar alguns desses aminoácidos, os que não podem ser sintetizados devem ser obtidos
a partir da dieta.
Em outras palavras, existem os aminoácidos não essenciais – que podemos produzir no
nosso metabolismo – e os essenciais – aqueles que são obtidos somente a partir da dieta e
compreendem a leucina, lisina, isoleucina, treonina, triptofano, metionina, fenilalanina e
valina.
Entretanto, a histidina e a arginina também podem ser consideradas aminoácidos essenciais,
sendo a primeira para as crianças; no caso da arginina, apesar de não ser considerada como
um aminoácido essencial, é um aminoácido condicionalmente essencial em determinadas
condições, pois a necessidade corporal pode exceder o nível de produção, necessitando serobtida da dieta também.
 Cadeia de aminoácidos
Agora sabemos que a unidade das proteínas são os aminoácidos e que a sequência desses
compostos nelas determina suas propriedades e funções. Dentre as muitas funções das
proteínas, podemos citar algumas biológicas, como: catálise de reações (enzimas),
estruturação (proteínas estruturais), transporte (proteínas transportadoras), hormônios,
anticorpos, proteínas protetoras (toxinas), proteínas de reserva.
As proteínas apresentam diferenças em relação à conformação estrutural, podendo ser
classificadas em primárias, secundárias, terciárias e quaternárias. Essas diferentes
conformações influenciam em sua função: caso uma proteína sofra desnaturação, irá perder
sua função. Além disso, a conformação também exerce influência sobre a solubilidade e a
reatividade das proteínas, que, assim, podem apresentar quatro diferentes tipos de
conformações estruturais:
PRIMÁRIA
A estrutura primária de uma proteína corresponde a uma sequência de aminoácidos que
formam um peptídeo (a partir de dois aminoácidos ligados por uma ligação peptídica) ou uma
proteína (a partir de 50 aminoácidos). Assim, a estrutura primária de uma proteína pode ser
uma longa cadeia de aminoácidos em que uma extremidade é composta por um grupamento
carboxila, denominado “carboxi terminal”, e outra extremidade composta por um grupamento
amina, denominado “amino terminal”. Embora seja a estrutura mais simples, é muito
importante, pois é a base para as outras estruturas, ou seja, a partir da estrutura primária são
formadas as outras conformações estruturais.
SECUNDÁRIA
Nesta estrutura, os aminoácidos estão dispostos em um arranjo espacial que pode levar a uma
forma helicoidal ou a uma forma de lâmina, dentre as quais as mais comuns são a α-hélice e a
β-pregueada, respectivamente. A estrutura α-hélice é composta pelo enrolamento dos
aminoácidos e sua estrutura é mantida pelas ligações de pontes de hidrogênio; entretanto, na
estrutura da lâmina β-pregueada a interação ocorre entre as cadeias adjacentes. A ocorrência
da estrutura secundária é possibilitada pela rotação das ligações entre os carbonos presentes
nos aminoácidos e seus grupamentos carboxila e amina.
TERCIÁRIA
É caracterizada pela forma tridimensional que a proteína assume e ocorre nas proteínas
globulares. Neste tipo de conformação, o arranjo tridimensional compacto é possibilitado pelas
interações de pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas eletrostáticas e forças de Van der
Walls, que promovem a redução da energia livre da molécula. Geralmente, as proteínas
apresentam uma parte interna hidrofóbica e, nela, ocorrem as interações entre as cadeias
laterais neutras e não polares dos aminoácidos. A parte hidrofílica, entretanto, fica na interface
com a água e é possibilitada pela interação entre as cadeias polares dos aminoácidos básicos
ou ácidos.
QUATERNÁRIA
Ocorre apenas nas proteínas oligoméricas e consiste no arranjo espacial de mais de uma
cadeia polipeptídica, ou seja, é a conformação de uma proteína com uma cadeia péptica,
podendo formar dímeros, trímeros, tetrâmetros e outros. Essa conformação é possibilitada
pelas ligações covalentes, como pontes dissulfeto, ou por ligações não covalentes, como as
pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas. Além disso, o complexo formado pode ser
homogêneo, quando formado por subunidades iguais; ou heterogêneo, quando formado por
subunidades diferentes.
Essas conformações determinam algumas características das proteínas, especialmente a sua
função. Por esse motivo, a desnaturação proteica é um tema de muita importância no estudo
das proteínas, pois a partir dela essas moléculas podem perder sua conformação estrutural,
afetando diversas características.
A desnaturação proteica compreende a perda da configuração tridimensional de uma proteína
por meio da quebra das ligações da proteína – sendo que não há quebra das ligações
peptídicas, o que mantém a estrutura primária. A desnaturação pode ocorrer por influência de
diferentes agentes (Tabela 1), que podem ser físicos, como temperatura, cisalhamento e
pressão, ou por agentes químicos, como pH, presença de surfactantes, sais etc.
Tipos de Agentes Agentes Efeitos
Físico
Temperatura
A ação do calor pode
promover o
enfraquecimento das
interações (força de Van
der Walls etc.). No caso
das baixas temperaturas,
pode haver a redução da
atividade de água e, com
isso, o comprometimento
da interface hidrofílica,
impulsionando a
reorganização da
molécula proteica,
causando a
desnaturação.
Cisalhamento
As forças de cisalhamento
podem ser qualquer força
mecânica capaz de
reduzir as interações
hidrofílicas e hidrofóbicas
nas proteínas, como
batedura, agitação e
amassamento.
Pressão A aplicação de altas
pressões nas proteínas
pode desnaturá-las
devido à flexibilidade e à
compressibilidade dessas
moléculas. Assim, quando
altas pressões são
aplicadas, pode haver
uma compressão na
molécula, o que resulta na
sua modificação estrutural
e desnaturação.
Químico
pH
Quando o pH do meio no
qual se encontra a
proteína se aproxima do
seu pI, isso pode resultar
na sua desnaturação, pois
nesse caso a proteína se
apresentará sem carga,
favorecendo as interações
hidrofóbicas.
Substâncias orgânicas
A presença de
substâncias polares irá
afetar a parte hidrofílica
das proteínas, enquanto a
presença de substâncias
apolares irá afetar a parte
hidrofóbica, promovendo
modificações nas
interações, resultando na
reestruturação proteica e
desnaturação.
Sais Como a presença dos
sais resulta na redução da
atividade de água, sua
presença pode afetar as
interações hidrofílicas da
proteína, resultando na
sua desnaturação.
 Atenção! Para visualização completa da tabela utilize a rolagem horizontal
Tabela 1. Agentes causadores da desnaturação proteica. 
Elaborado por Aline Teles.
Esses agentes podem resultar na perda da conformação natural das proteínas, que é a forma
como se apresentam no meio natural, também denominada estado nativo. Mesmo que as
proteínas percam sua função em decorrência da desnaturação, isso não significa que ela seja
sempre indesejável – em alguns casos, a desnaturação pode ser requerida, como para o
aumento da digestibilidade proteica, por exemplo.
PIQ DE ALIMENTOS PROTEICOS
LEITE E DERIVADOS
 Leite e derivados.
O leite é um dos alimentos mais apreciados e altamente consumido no mundo inteiro,
especialmente por estar envolvido na formulação de diversos outros alimentos, como queijos,
manteiga, sorvete, iogurte etc. – seus derivados.
Esse alimento pode ser definido quimicamente, biologicamente e, ainda pela legislação
vigente. Esta última fica a sob a responsabilidade do Regulamento da Inspeção Industrial e
Sanitária de Produtos de Origem Animal (RIISPOA), que define o leite, como:
[...] O PRODUTO ORIUNDO DA ORDENHA COMPLETA,
ININTERRUPTA, EM CONDIÇÕES DE HIGIENE, DE
VACAS SADIAS, BEM ALIMENTADAS E
DESCANSADAS.
(ART. 253 DO DECRETO 9013/2017)
Dessa maneira, entende-se a palavra leite como produto exclusivamente originado por vacas,
sendo o leite oriundo de outros animais especificado no parágrafo § 1º do RIISPOA. Vejamos:
[...] O LEITE DE OUTROS ANIMAIS DEVE DENOMINAR-
SE SEGUNDO A ESPÉCIE DE QUE PROCEDA.
(§ 1º DO RIISPOA)
Considerando o ponto de vista biológico, o leite pode ser definido como o produto oriundo
da secreção das glândulas mamárias de mamíferos (fêmeas) que possuem substâncias e
nutrientes essenciais ao desenvolvimento de suas crias, constituindo uma importante
fonte de proteínas de alto valor biológico, vitaminas, sais minerais e energia.
 Fonte de proteínas para crias
Por fim, é possível definir o leite pelo ponto de vista químico: mistura complexa ou emulsão
que apresenta substâncias orgânicas e inorgânicas, estando presentes água, proteínas,
gordura e carboidratos, mas também sais minerais, vitaminas e algumas enzimas.
Entretanto, a composição do leite pode sofrer influência de diversosfatores, como a raça do
animal, o tipo de alimentação que recebe, sua idade, a estação do ano, clima etc. As fraudes
que ocorrem com certa frequência também podem alterar a composição desse produto. Além
disso, deve-se considerar as diferenças na composição do leite de diferentes espécies.
O conhecimento sobre a composição do leite pode auxiliar na garantia da qualidade e das
propriedades nutricionais, bem como nas adequações a processos tecnológicos. Veja a seguir.
ÁGUA
É o componente que apresenta o maior volume no leite, representando mais de 85%, em
média. Na água, encontram-se dispersos os outros componentes, como a gordura, proteínas
etc.
GORDURA
É o componente com maior variação de percentual, podendo variar de 2 a 6%. Essa variação
ocorre porque a gordura do leite pode ser afetada pela raça, alimentação etc., como
mencionado anteriormente.
CARBOIDRATOS
Constituem em média 4,7% do leite e, ao contrário da gordura, não apresentam grandes
variações. O carboidrato mais importante do leite é a lactose, formada por uma molécula de
glicose e galactose. A lactose é responsável pelo sabor adocicado do leite e precursora do
ácido lático, sendo industrialmente importante para produtos fermentados, sorvetes, doce de
leite e leite condensado.
PROTEÍNAS
Estão presentes no leite entre 3 a 4%, não apresentando grandes variações,
independentemente da origem. Considerando o leite da vaca, a caseína é a proteína que se
apresenta em maior quantidade, sendo responsável por 80% do total de proteínas presentes.
Essa proteína é uma fosfoproteína insolúvel na forma de sais de cálcio coloidal, sendo
relacionada à cor branca característica do leite.
Além disso, é formada por micelas e gordura, podendo ser precipitada apenas pela ação da
renina ou de ácidos. Assim, o restante de proteínas presentes no leite – os outros 20% – é
constituído pelas albuminas, que representam 16%, e pelas globulinas, que representam 4%.
Essas proteínas não coagulam pela ação de ácidos ou renina, mas pela ação do calor, e, por
serem solúveis em água, estão presentes no soro do leite, sendo consideradas proteínas do
soro. Em relação às albuminas, é possível destacar as lactoalbuminas, representadas pela
beta-lactoglobulina e pela alfa-lactoalbumina.
A beta-lactoglobulina é o maior peptídeo do soro (em animais, pois não está presente no leite
humano). Já a alfa-lactoalbumina desempenha importantes funções; apresenta o maior teor
de triptofano dentre todas as fontes proteicas alimentares e também é rica em outros
aminoácidos, como a leucina, treonina, cistina e lisina. Além disso, a alfa-lactoalbumina é
precursora da lactose e pode se ligar a alguns minerais, afetando positivamente sua absorção.
O leite é considerado um excelente meio de cultura microbiana, justamente por ser fonte de
diversos nutrientes que também podem ser importantes para o metabolismo de diversos
microrganismos, fator que provoca sua fácil contaminação.
Assim, as avaliações físico-químicas são fundamentais para a verificação da qualidade do leite,
levando em consideração suas características microbiológicas, sensoriais, físico-químicas, bem
como para a detecção de possíveis fraudes, como adição de água, presença de
contaminantes, desnate etc.
Diante disso, a RIISPOA dispõe de regras para regulamentar as características que devem
estar presentes no leite, determinando o leite próprio para consumo e o leite impróprio para
consumo. De acordo com o Decreto nº 9.013, de 29 de março de 2017 (atualizado pelo
Decreto n. 10.468, de 18 de agosto de 2020), art. 497, são considerados impróprios para o
consumo humano as matérias-primas ou os produtos de origem animal que apresentem-se
adulterados. Já o art. 504 diz:
[...] PARA EFEITO DAS INFRAÇÕES PREVISTAS NESTE
DECRETO, AS MATÉRIAS-PRIMAS E OS PRODUTOS
PODEM SER CONSIDERADOS ALTERADOS OU
ADULTERADOS.
(ART. 504, DECRETO Nº 9013/2017)
E o § 1º considera alterados “as matérias-primas ou os produtos que não apresentem
condições higiênico-sanitárias adequadas ao fim a que se destinam e incorrem em risco à
saúde pública.”
Assim, de acordo com a legislação, somente serão considerados próprios para o consumo
humano direto o leite pasteurizado, o leite submetido ao processo de ultra-alta temperatura
(UAT ou UHT), o leite esterilizado e o leite reconstituído.
CARNES E AVES
 Carnes e aves.
De maneira genérica, as carnes apresentam alta quantidade de água e proteínas,
compreendendo aproximadamente 75% e 19%, respectivamente, além de substâncias não
proteicas (~3,5%) e gordura de água (~2,5%).
Entretanto, é necessário considerar que a carne é o resultado das transformações post mortem
que ocorrem em um tecido extremamente complexo: o tecido muscular, constituído
essencialmente pela fibra muscular que se encontra delimitada por uma membrana
denominada sarcolema.
O citoplasma da fibra muscular é preenchido principalmente pelas miofibrilas – fibras paralelas
que correm longitudinalmente à fibra muscular, preenchem quase por completo o interior da
fibra muscular e estão localizadas no sarcoplasma. Há, ainda, uma rede de túbulos muito fina
presente no citoplasma, denominada retículo sarcoplasmático. Assim, todos esses são
elementos proteicos que fazem parte do tecido muscular.
 Miofibrilas é a parte mais fina, seguida pelo sarcolema 
e fibra muscular.
De modo geral, as proteínas do músculo podem ser divididas de acordo com sua solubilidade:
PROTEÍNAS SARCOPLASMÁTICAS
Proteínas solúveis em água ou soluções salinas.
PROTEÍNAS MIOFIBRILARES
Proteínas solúveis em soluções salinas concentradas.
PROTEÍNAS DO TECIDO CONJUNTIVO E
ESTRUTURAIS
Proteínas insolúveis (em soluções salinas concentradas e baixas temperaturas).
 SAIBA MAIS
As proteínas sarcoplasmáticas ou proteínas do sarcoplasma são a mioglobina e as globulinas
que são susceptíveis à desnaturação e apresentam uma mistura de diversos componentes,
incluindo as enzimas glicolíticas.
As proteínas miofibrilares, ou seja, as miofibrilas do músculo estriado contêm (1) miosina, (2)
actina, (3) troponina e (4) tropomiosina como suas principais proteínas:
MIOSINA
É a proteína encontrada em maior concentração dentre as proteínas miofibrilares, possuindo
muitos aminoácidos com grupos livres que são carregados positiva e negativamente.
ACTINA
Outra proteína miofibrilar muito importante que pode apresentar duas formas: a G-actina e a F-
actina. A G-actina é uma molécula pequena, quando comparada com as outras proteínas, e na
presença de sais e baixas concentrações de ATP pode se polimerizar dentro da F-actina.
Entretanto, a F-actina é uma proteína fibrosa com unidades globulares que se agregam e
formam uma dupla cadeia, podendo se combinar com a miosina e resultando na formação da
actomiosina, uma proteína com caráter contrátil no músculo vivo e em pré-rigor, mas não no
músculo em rigor mortis.
TROPONINA
Apresenta unidades denominadas troponina A e troponina B, que estão relacionadas ao
processo de contração, representando o fator sensível ao cálcio e um fator inibidor,
respectivamente.
TROPOMIOSINA
Composta por aminoácidos, é similar à miosina, apresentando poucos grupos amina livres.
Além das proteínas mencionadas, há aquelas pertencentes ao tecido conjuntivo ou
conectivo, caracterizadas por constituírem a parte menos digerível da carne, ou seja, menos
insolúvel, estando relacionadas à textura da carne pelo fato de sua rigidez ser medida em
função dos tecidos conectivos.
O colágeno é outra proteína; caracteriza-se por ser muito solúvel, mas também contribui para a
rigidez da carne, sendo composta por glicina (25% a 35%). A gelatina, entretanto, é a porção
parcialmente solubilizada do colágeno e, assim como este, apresenta alta solubilidade, mas
nesse caso em água quente, formando um gel após o resfriamento. Apesar de ser rica em
arginina, possui baixa quantidade de aminoácidos essenciais e não apresenta cheiro ou sabor.
A carne também pode ter seu valor nutricional influenciado por diversosfatores, como a raça
do animal, sua alimentação, idade, espécie, localização anatômica, exercício e treinamento,
assim como vimos no item voltado ao leite e seus derivados.
Entretanto, para o músculo se transformar na carne que consumimos, este deve ser submetido
à uma série de transformações bioquímicas denominadas rigor mortis.
Para a melhor compreensão desse processo, é necessário saber que os músculos dos animais
se contraem devido a processos de gasto e recuperação de energia por meio de aerobiose, ou
seja, em presença de oxigênio. Desse modo, os músculos não cessam suas funções
imediatamente após a morte do animal, havendo reações bioquímicas que convertem o
músculo em carne (que é consumida pelos humanos). Assim, após a morte do animal, há a
interrupção do controle do músculo pelo sistema nervoso e da circulação sanguínea e,
consequentemente, da disponibilidade de oxigênio. Isso faz com que o músculo “busque”
energia via anaeróbia por meio da glicólise anaeróbica, que converte o glicogênio muscular
em glicose, resultando na produção de ácido lático e na redução do pH, o que influencia
diretamente na qualidade da carne, pois causa alterações nas proteínas musculares. Todavia,
o depósito energético se esgota e, quando isso acontece, há a formação do complexo
actomiosina (formado pelas proteínas miofibrilares actina e miosina), que compreende um
complexo irreversível e também o momento em que o músculo atinge o rigor mortis, que o
deixa com um aspecto endurecido e contraído.
Durante todo o processo de conversão do músculo em carne, alguns aspectos importantes,
como o estresse prolongado ou o pré-abate, devem ser controlados, pois influenciam no pH
final da carne, afetando a sua qualidade. O processo de glicólise anaeróbica pode variar
muito, sendo mais lento em bovinos do que em aves, por exemplo (Tabela 2).
 
Tempo necessário para
início do rigor mortis
Tempo necessário total
do rigor mortis
Bovinos 12 horas a 24 horas 2 dias a 6 dias
Aves 30 minutos a 1 hora 4 horas a 24 horas
Suínos 6 horas a 12 horas 1 dia a 3 dias
 Atenção! Para visualização completa da tabela utilize a rolagem horizontal
Tabela 2. Tempo de conversão do músculo em carne, em diferentes animais. 
Elaborado por Aline Teles.
Assim, o pH inicial estando em torno de 7,0, algum tempo depois (geralmente cinco horas) cai
para ~6,4 a 6,8, com uma redução mais drástica somente após 24 horas, atingindo uma faixa
de pH entre 5,5 e 5,9. Entretanto, podem ocorrer algumas alterações indesejáveis no pós-rigor
que afetam o pH final da carne.
As principais alterações indesejáveis no pós-rigor ocorrem em função do estresse animal,
produzindo dois tipos de carne: (1) DFD e (2) PFE.
CARNE DFD
Ocorre, geralmente, se o animal tiver uma redução prévia na sua reserva de glicogênio, como
no caso do estresse prolongado, em que o glicogênio é gasto (previamente ao abate),
alterando as reações bioquímicas subsequentes e, consequentemente, a qualidade final da
carne. Quando há essa perda da reserva de glicogênio, o processo de rigor mortis ocorre
muito rapidamente, alterando as reações bioquímicas e o pH final da carne, que, geralmente,
fica mais alto. Esse é o caso da carne bovina que termina com pH superior a 6,0, resultando
em uma carne escura, firme e seca, também denominada dark firm-dry (DFD).
RIGOR MORTIS
A finalização do processo de rigor mortis é a maturação que ocorre pela ação de
proteinases endógenas (catepsinas e calpaínas), capazes de degradar o complexo
actomiosina, “melhorando” a textura da carne, tornando-a mais macia. Geralmente, a
maturação é realizada aplicando-se cloreto de cálcio na carne, imediatamente após o
abate, ou embalando-a a vácuo em temperaturas de 0 a 1°C, durante 10 a 21 dias.

CARNE PFE
Também ocorre pelo estresse animal, mas nesse caso se dá geralmente durante o abate,
levando ao acúmulo de lactato, redução excessiva do pH e aumento da temperatura do
músculo. Esse conjunto de alterações leva a uma perda de água no músculo, resultando em
uma carne flácida e de coloração mais clara, ou seja, carne pálida, flácida e exsudada ou pale,
soft, exsudative (PFE).
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PESCADOS
 Pescado
A categoria de pescados é bem ampla. De acordo com a Portaria nº 53, de 23 de março de
2021, é possível denominar como pescado:
[...] OS PEIXES, OS CRUSTÁCEOS, OS MOLUSCOS, OS
ANFÍBIOS, OS RÉPTEIS, OS EQUINODERMOS E
OUTROS ANIMAIS AQUÁTICOS USADOS NA
ALIMENTAÇÃO HUMANA.
(PORTARIA Nº 53/2021).
Eles se classificam quanto ao estado como são comercializados:
FRESCOS
Quando não foram armazenados, podendo ter sido submetidos à proteção com gelo.
RESFRIADOS
São aqueles que receberam refrigeração, ou seja, foram armazenados a temperaturas entre
-0,5 e -2,0ºC.
CONGELADOS
Foram armazenados a temperaturas abaixo de -25°C (temperatura de congelamento).
O pescado é um dos alimentos em que a observação das propriedades sensoriais é muito
importante para o controle de sua qualidade, de modo que ele seja considerado próprio ao
consumo humano. Dentre as principais características, é possível mencionar: o brilho metálico
do corpo; olhos transparentes e salientes; escamas brilhantes e bem rentes à pele; carne firme
e de consistência elástica com cor específica de cada espécie; guelras úmidas, com brilho, de
cor vermelha ou rosada; a limpeza da superfície do corpo; odor próprio, natural e suave; ventre
roliço e que não deixe marcas duradouras quando pressionado com os dedos; nadadeiras
firmes com resistência a movimentos provocados.
Ainda considerando as características sensoriais, é possível perceber se o pescado é impróprio
ao consumo humano quando ele apresentar:
Odor, cor ou sabor anormais.
Infestação por parasitas.
Lesões e doenças microbianas que sejam um risco para a saúde humana.
Deformações, mutilações e aspecto repugnante.
Sinais de ter sido tratado com antissépticos ou conservadores não aprovados pela
legislação vigente.
Indícios de que foi obtido de águas contaminadas ou poluídas, de pesca não autorizada,
ou que tenha sido recolhido já morto.
Mau estado de conservação.
Características fora dos limites físico-químicos preconizados pela legislação pertinente.
O pescado é altamente perecível, apresentando maior perecibilidade do que as outras carnes,
como a bovina, por exemplo. Isso ocorre em função do processo de deterioração, que
compreende quatro etapas:
PRODUÇÃO DE MUCO
Consiste na liberação de muco quando o organismo está sob condições desfavoráveis,
produzindo assim algumas substâncias como a mucina, por exemplo, glicoproteína que serve
de substrato para bactérias e, consequentemente, de veículo para a entrada destas na carne.
Por esse motivo, é preconiza-se a lavagem do pescado como forma de retirar uma grande
quantidade de bactérias da superfície.
RIGOR MORTIS
De modo geral, ocorre da mesma maneira que em outros animais, mas, no caso do pescado,
pode haver um estresse muito alto durante a pesca, fazendo com que ele apresente baixa
reserva de glicogênio. Como consequência, haverá baixa produção de ácido lático e pH mais
alto.
AUTÓLISE
Consiste no processo de quebra das proteínas e lipídios dos tecidos pela ação de enzimas
proteolíticas e lipídicas, modificando a estrutura da carne de maneira que fique mais amolecida
e mais favorável ao crescimento microbiano, acelerando assim a deterioração do pescado.
DECOMPOSIÇÃO MICROBIANA
Consiste nas modificações desfavoráveis causadas pelos microrganismos e ocorre em função
da riqueza de nutrientes presentes no pescado. Com a conclusão do rigor mortis há uma série
de reações, como a desnaturação e a degradação das proteínas, o aumento do pH etc., que
propiciam um ambiente favorável ao ataque microbiano e à decomposição do pescado.
Estas etapas não ocorrem, necessariamente, nessa ordem e cada uma delas não apresenta
início, meio e fim determinados; além disso, muitas vezes, sobrepõem-se, ocorrendo
simultaneamente.
OS DESAFIOS DO NUTRICIONISTA NO
CONTROLE DE QUALIDADEDE CARNES
A especialista Aline Teles irá abordar os desafios do Nutricionista no controle de qualidade de
carnes.
OVOS
 Ovos
De acordo com a legislação, entende-se por “ovo” o ovo de galinha (Gallus gallus domesticus).
Os demais são denominados pelo termo ovo seguido pela designação da espécie da qual
procedem: ovo de codorna, ovo de pata, ovo de avestruz etc. A partir de sua definição
biológica, o ovo pode ser considerado um corpo unicelular que é formado no ovário ou oviduto,
sendo composto por protoplasma e vesículas germinativas, além de envoltórios que contêm os
nutrientes necessários para o desenvolvimento do gérmen da espécie produtora.
O ovo é um alimento muito importante na dieta humana, pois, além do alto valor nutritivo, é
vendido a um preço mais acessível, comparado às outras fontes de proteínas, como as carnes
e os pescados, por exemplo.
Nutricionalmente, esse alimento contém vitaminas, carotenoides, minerais, colina (componente
muito importante para o cérebro) e também é fonte de proteínas, incluindo as proteínas de alto
valor biológico. Além disso, os ovos são um importante ingrediente para várias preparações
culinárias, pois podem proporcionar consistência, viscosidade, emulsificação e cor aos mais
variados alimentos.
Em relação às propriedades físicas, o ovo pode pesar de 47 a 50g e sua estrutura física, como
pode ser visto a seguir, apresenta casca, cutícula, poros, membrana externa e interna da
casca, câmara de ar, clara ou albúmen, calazas (que estão presentes nos ovos fecundados),
membrana interna ou vitelina, e gema.
 Estrutura do ovo
E qual a diferença entre a clara e a gema?
Clara do ovo
Considerando a constituição química do ovo, a responsável por 56% de sua composição é a
clara (albúmen), uma solução aquosa que contém proteínas de natureza viscosa, o que auxilia
na “proteção”, pois dificulta a chegada das bactérias até a gema.
Entre as proteínas da clara, de alto valor biológico, destacam-se: ovalbumina, conalbumina
(ou ovotransferrina), lisozima e ovomucina, as duas primeiras representando, juntas, 70% do
total de proteínas presentes na clara. A ovalbumina, que representa 50% do total, é uma
glicoproteína com propriedades de gelificação e coagulação (por aquecimento). A conalbumina
também é uma glicoproteína que coagula com o calor, mas em temperaturas mais amenas do
que as necessárias para coagular a ovalbumina.

Gema do ovo
É uma emulsão de gordura em água, em que as proteínas representam um terço da sua
composição total e os lipídios representam dois terços. A fração lipídica apresenta 66% de
triglicerídeos, 28% de fosfolipídeos e 5% de colesterol. A cor característica da gema é uma
combinação de pigmentos naturais que incluem os carotenoides lipossolúveis – xantofilas
(luteína e zeaxantina) – e varia de acordo com a alimentação das aves, ou seja, de acordo com
a quantidade de pigmentos presentes na alimentação (milho, soja etc.). Seu aroma é oriundo
das mais de 80 substâncias voláteis que possui e, em relação às proteínas, é possível dividi-las
em duas frações: as que sedimentam e as que não sedimentam (sobrenadantes). As primeiras
são representadas pela lipovitelina e fosfovitina, sendo que esta última representa 80% das
fosfoproteínas da gema do ovo. Essa proteína é capaz de formar um complexo estável com
íons férricos. As proteínas sobrenadantes são representadas pela livetina, identificada como a
albumina do soro.
Os ovos podem ser denominados como “ovos frescos”, sempre que atenderem aos requisitos
preconizados pela Portaria nº 1, de 21 de fevereiro de 1990, que os classifica como:
[...] OVO EM CASCA QUE NÃO FOI CONSERVADO POR
QUALQUER PROCESSO E SE ENQUADRE NA
CLASSIFICAÇÃO ESTABELECIDA (ART. 707). ESTE
OVO PERDERÁ SUA DENOMINAÇÃO DE FRESCO SE
FOR SUBMETIDO INTENCIONALMENTE A
TEMPERATURAS INFERIORES A 8°C, VISTO QUE A
TEMPERATURA RECOMENDADA PARA
ARMAZENAMENTO DO OVO FRESCO ESTÁ ENTRE
8°C E 15°C COM UMIDADE RELATIVA DO AR ENTRE
70% E 90%.
(PORTARIA Nº 1/1990)
O alto teor de água presente no ovo o torna um alimento altamente perecível e, mesmo que
possua barreiras protetoras, como a casca e a clara, é altamente susceptível à contaminação.
Por esse motivo, alguns cuidados devem ser adotados como forma de garantir a qualidade dos
ovos e os PIQs específicos para o ovo devem ser levados em consideração também.
O art. 223 do Decreto nº 9.013, de 29 de março de 2017, dispõe sobre algumas regras:
OS ESTABELECIMENTOS DE OVOS E DERIVADOS
DEVEM EXECUTAR OS SEGUINTES PROCEDIMENTOS,
QUE SERÃO VERIFICADOS PELO SIF: 
I - APRECIAÇÃO GERAL DO ESTADO DE LIMPEZA E
INTEGRIDADE DA CASCA; 
II - EXAME PELA OVOSCOPIA; 
III - CLASSIFICAÇÃO DOS OVOS; E 
IV - VERIFICAÇÃO DAS CONDIÇÕES DE HIGIENE E
INTEGRIDADE DA EMBALAGEM.
(ART. 223 DO DECRETO Nº 9013/2017)
Além disso, o art. 500 do mesmo decreto preconiza as características necessárias para que o
ovo seja considerado impróprio ao consumo:
[...] ALÉM DOS CASOS PREVISTOS NO ART. 497, OS
OVOS E DERIVADOS DEVEM SER CONSIDERADOS
IMPRÓPRIOS PARA CONSUMO HUMANO, NA FORMA
COMO SE ENCONTRAM, QUANDO APRESENTEM: 
I - ALTERAÇÕES DA GEMA E DA CLARA, COM GEMA
ADERENTE À CASCA, GEMA ROMPIDA, PRESENÇA
DE MANCHAS ESCURAS OU DE SANGUE
ALCANÇANDO TAMBÉM A CLARA, PRESENÇA DE
EMBRIÃO COM MANCHA ORBITÁRIA OU EM
ADIANTADO ESTADO DE DESENVOLVIMENTO; 
II - MUMIFICAÇÃO OU ESTEJAM SECOS POR OUTRA
CAUSA; 
III - PODRIDÃO VERMELHA, NEGRA OU BRANCA; 
IV - CONTAMINAÇÃO POR FUNGOS, EXTERNA OU
INTERNAMENTE; 
V - SUJIDADES EXTERNAS POR MATERIAIS
ESTERCORAIS OU TENHAM TIDO CONTATO COM
SUBSTÂNCIAS CAPAZES DE TRANSMITIR ODORES
OU SABORES ESTRANHOS; 
VI - ROMPIMENTO DA CASCA E ESTEJAM SUJOS; OU 
VII - ROMPIMENTO DA CASCA E DAS MEMBRANAS
TESTÁCEAS.
(ART. 500 DO DECRETO Nº 9013/2017)
Em relação aos procedimentos que os estabelecimentos devem adotar, destaca-se a
ovoscopia, uma análise muito simples – consiste em colocar os ovos em um equipamento
denominado ovoscópio, cujo foco de luz incidirá nos ovos, possibilitando sua visualização
interna. Desse modo, é possível verificar a câmara de ar interna – que deve ser pequena –, a
gema – que deve estar centralizada – etc.
 EXEMPLO
Um ovo velho apresentará câmara de ar maior e gema descentralizada, além de casca lisa e
com brilho, clara liquefeita, membrana vitelina rompida (mistura da clara e da gema) e pH
básico.
Para a classificação dos ovos, há duas categorias, “A” e “B”, levando em consideração as suas
características qualitativas.
OVOS DE CATEGORIA “A”
Casca e cutícula limpas, lisas, de formato normal e intactas.
Câmara de ar com altura de no máximo 6mm, e imóvel.
Gema visível à ovoscopia em forma de sombra, apresentando contorno aparente e
podendo se mover no caso de rotação do ovo, desde que regresse à posição central.
Clara límpida e translúcida, apresentando consistência e calazas intactas, e não
apresentando manchas ou turvação.
Cicatrícula com desenvolvimento imperceptível.
OVOS DE CATEGORIA “B”
Aqueles considerados inócuos, mas que não se enquadram na categoria “A”.
Apresentam manchas sanguíneas na clara e na gema, pequenas e pouco numerosas.
Obtidos de estabelecimentos avícolas de reprodução, sem ter ocorrido processo de
incubação.
Os ovos da categoria “B” são utilizados exclusivamente para processos de industrialização.
Segundo o RIISPOA, caso os ovos submetidos ao exame de ovoscopia sejam descartados por
estarem trincados, fendidos ou quebrados (desde que a membrana testácea esteja intacta),
mas estejam limpos, podem ser encaminhados para industrialização o mais rapidamente
possível.
VEM QUE EU TE EXPLICO!
Agentes causadores da desnaturação proteica
PIQ de alimentos proteicos: leite e derivados
PIQ de alimentos proteicos: carnes, aves e ovos
VERIFICANDO O APRENDIZADO
1. SABENDO QUE AS PROTEÍNAS SÃO COMPOSTAS POR AMINOÁCIDOS
E QUE ALGUNS DELES SÃO CLASSIFICADOS COMO NÃO ESSENCIAIS E
OUTROS COMO ESSENCIAIS, MARQUE A OPÇÃO EM QUE SE
ENCONTRAM, RESPECTIVAMENTE, DOIS AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E
TRÊS NÃO ESSENCIAIS:A) Metionina, isoleucina, alanina, serina, glicina
B) Alanina, serina, glicina, metionina, isoleucina
C) Glutamina, glicina, metionina, isoleucina, triptofano
D) Treonina, fenilalanina, metionina, serina, glicina
E) Metionina, isoleucina, treonina, serina, glicina
2. O COMPLEXO ACTOMIOSINA É FORMADO APÓS O ABATE DO
ANIMAL E COMPREENDE UMA ETAPA IMPORTANTE. ASSINALE A
ALTERNATIVA QUE MELHOR EXPRESSA EM QUE CONSISTE A
ACTOMIOSINA:
A) Complexo irreversível responsável pelo esgotamento da energia no músculo.
B) Complexo formado pelas proteínas actina e miosina, responsável pelo esgotamento da
energia no músculo.
C) Complexo formado pelas proteínas conjuntivas responsáveis pelo aspecto endurecido e
contraído do músculo durante o rigor mortis.
D) Complexo formado pelas proteínas conjuntivas responsáveis pelo aspecto amolecido e
contraído do músculo durante o rigor mortis.
E) Complexo formado pelas proteínas actina e miosina, responsáveis pelo aspecto endurecido
e contraído do músculo durante o rigor mortis.
GABARITO
1. Sabendo que as proteínas são compostas por aminoácidos e que alguns deles são
classificados como não essenciais e outros como essenciais, marque a opção em que
se encontram, respectivamente, dois aminoácidos essenciais e três não essenciais:
A alternativa "A " está correta.
Os aminoácidos que podem ser considerados essenciais são lisina, leucina, treonina,
isoleucina, metionina, triptofano, fenilalanina e valina, e, em algumas situações específicas,
arginina e histidina. A arginina é considerada um aminoácido condicionalmente essencial e a
histidina, um aminoácido essencial para as crianças. Dessa maneira, os outros aminoácidos,
como alanina, serina, glicina e glutamina, por exemplo, são considerados não essenciais.
2. O complexo actomiosina é formado após o abate do animal e compreende uma etapa
importante. Assinale a alternativa que melhor expressa em que consiste a actomiosina:
A alternativa "E " está correta.
Após o esgotamento do depósito energético no músculo, há a formação do complexo
actomiosina. Trata-se de um complexo irreversível formado pelas proteínas miofibrilares actina
e miosina, que estão envolvidas no processo de rigor mortis, em que o músculo atinge um
aspecto endurecido e contraído. Entretanto, esse complexo não é o responsável pelo
esgotamento de energia no músculo, sendo apenas uma das consequências desse evento.
MÓDULO 2
 Reconhecer os métodos analíticos dos alimentos proteicos
METODOLOGIAS ANALÍTICAS
Para a análise do teor de proteínas nos alimentos, geralmente, são aplicadas metodologias
analíticas indiretas baseadas na determinação de um grupo ou elemento que pertence à
proteína, como a determinação de elementos como o nitrogênio ou o carbono, por exemplo, ou
grupos como os aminoácidos e as ligações peptídicas.
Posteriormente a essa determinação, é necessário fazer a conversão do teor desse elemento
para o conteúdo de proteína, utilizando um fator de conversão.
Dentre as análises, a de nitrogênio é a mais recorrente, isso porque a maioria das proteínas
possui teor considerável desse elemento em sua composição (a média do teor de nitrogênio
nas proteínas é de 16%).
Para essa análise, utiliza-se, de modo geral, o fator de conversão 6,25. Entretanto, esse valor
depende da fonte de proteína, ou seja, varia em função do alimento, podendo ser mais
específico, como descrito na Tabela 3.
Alimento Fator
Carne 6,25
Arroz 5,95
Trigo 5,70
Leite 6,38
Gelatina 5,55
Feijão 6,25
Soja 5,71
 Atenção! Para visualização completa da tabela utilize a rolagem horizontal
Tabela 3. Fatores de conversão de nitrogênio para proteína. 
Elaborado por Cecchi, 2003.
O teor de proteínas pode ser avaliado por análises elementares, como:
ANÁLISE DE CARBONO
Em alimentos proteicos, essa análise é caracterizada por possuir um fator de conversão mais
constante do que o de nitrogênio, digestão mais fácil e menos erros, em função do teor de
carbono ser maior do que o de nitrogênio. Entretanto, há uma grande dificuldade para a
separação entre os carbonos que pertencem às proteínas e os carbonos que pertencem a
outros grupos, dificultando a identificação.
ANÁLISE DE NITROGÊNIO
É o tipo de análise mais utilizado e assume que as proteínas apresentam, em média, 16% de
nitrogênio. Então, para cada 100g de proteína, deverá haver 16g de nitrogênio, sendo
assumido um fator de conversão genérico de 6,25, que é utilizado na seguinte equação:
Essa análise pode apresentar erros quando o teor de nitrogênio do alimento difere muito do
valor médio, ou seja, de 16% de nitrogênio. Nesse caso, deve ser utilizado o fator de conversão
específico para o alimento a ser analisado (como mencionado anteriormente e descrito na
Tabela 3).
DETERMINAÇÃO DA FRAÇÃO PROTEICA
NITROGENADA
16g N   →  100g proteínas
n g N   →  x g proteínas
x = n. = n. 6, 25g proteínas100
16
A determinação das proteínas também pode ser realizada por meio da avaliação do nitrogênio
total de uma amostra. Nesse caso, um dos métodos mais utilizados é o método de Kjeldahl, em
que é possível determinar o nitrogênio proteico e não proteico; este último, entretanto,
representa uma fração muito pequena em relação ao nitrogênio proteico.
Proposto em 1883, quando Kjeldahl realizava pesquisas sobre proteínas em grãos, o método
sofreu diversas modificações, mas continua fundamentado nas mesmas etapas: digestão,
destilação e titulação.
No método Kjeldahl, a razão entre o nitrogênio encontrado na amostra e a proteína estimada
vai depender de alguns fatores, como o tipo de amostra. No caso de alguns alimentos como o
trigo, essa razão pode ser afetada por diversos fatores, incluindo as condições de
cultivo/crescimento e a variedade do trigo. Desse modo, o nitrogênio encontrado pode ser
convertido em proteína pela multiplicação desse nitrogênio pelo fator de conversão do alimento
(verificar exemplos na Tabela 3).
A análise ocorre em etapas que incluem:
DIGESTÃO
Ocorre com o seu aquecimento por ácido sulfúrico, gerando a oxidação do carbono e do
hidrogênio da amostra, além da redução do nitrogênio, convertendo-o a um sal amoniacal.

DESTILAÇÃO
Em que é adicionado aquecimento e hidróxido de sódio concentrado para a liberação de
amônia dentro de uma solução de ácido bórico, com a formação de borato de amônia.

TITULAÇÃO
Consiste na dosagem do borato de amônia formado por meio de uma titulação com uma
solução ácida, geralmente HCl. Existe outra forma de dosagem que consiste em recolher a
amônia em uma solução ácida para depois titular o ácido que não reagiu com a amônia, por
meio de uma solução básica.
Também existem modificações que podem ser utilizadas nessa metodologia, como a utilização
de catalisadores, tais quais: mercúrio, cobre, selênio e pela adição de sulfato de potássio.
ANÁLISES DE IDENTIDADE E QUALIDADE DE
ALIMENTOS PROTEICOS: LEITE
Existem algumas análises importantes para a verificação dos PIQs do leite e, de acordo com a
Instrução Normativa (IN), nº 77, de 26 de novembro de 2018, em seu art. 31:
[...] O ESTABELECIMENTO DEVE REALIZAR O
CONTROLE DIÁRIO DO LEITE CRU REFRIGERADO DE
CADA COMPARTIMENTO DO TANQUE DO VEÍCULO
TRANSPORTADOR, CONTEMPLANDO AS SEGUINTES
ANÁLISES: 
• TEMPERATURA; 
• DENSIDADE RELATIVA A 15/15°C (QUINZE/QUINZE
GRAUS CELSIUS); 
• TEOR DE GORDURA; 
• TEOR DE SÓLIDOS TOTAIS E TEOR DE SÓLIDOS
NÃO GORDUROSOS; 
• ACIDEZ TITULÁVEL; 
• PESQUISAS DE RECONSTITUINTES DE DENSIDADE
OU DO ÍNDICE CRIOSCÓPICO; 
• ÍNDICE CRIOSCÓPICO; 
• PESQUISAS DE SUBSTÂNCIAS CONSERVADORAS; 
• PESQUISAS DE NEUTRALIZANTES DE ACIDEZ; 
• TESTE DO ÁLCOOL/ALIZAROL NA CONCENTRAÇÃO
MÍNIMA DE 72% V/V (SETENTA E DOIS POR CENTO
VOLUME/VOLUME).
(ART. 31 DA INSTRUÇÃO NORMATIVA Nº 17/2018)
 Qualidade do leite
Desse modo, a temperatura do leite cru deve ser de 7ºC a 9 ºC, no máximo, e deve seguir
outros padrões para cada uma dessas análises, como você verá a seguir.
DETERMINAÇÃO DA DENSIDADE OU DO ÍNDICE
CRIOSCÓPICO
Trata-se de uma das análises de extremaimportância que podem ser realizadas para a
verificação dos PIQs do leite. Como a gordura presente no produto é o único componente
sólido que apresenta densidade inferior à densidade da água, essa determinação pode dar
informações sobre a quantidade de gordura – ou até mesmo de água – presente no leite.
Essa análise também é denominada de reconstituinte do índice crioscópico porque a adição de
água no leite, por exemplo, aumenta o seu ponto de congelamento e a adição de algumas
substâncias, como sal, açúcar, álcool etc., pode reconstituir o seu ponto de congelamento.
Assim, essas análises são muito utilizadas para a detecção de fraudes no leite, como adição de
creme, desnatamento ou adição de água.
Densidade
A análise de densidade é realizada com um aparelho chamado termolactodensímetro, que é
introduzido em uma proveta contendo leite para medir a densidade por meio do peso específico
do leite comparado ao da água, a uma temperatura de 15°C.

Índice crioscópico
A análise do índice crioscópico é realizada em um aparelho denominado crioscópio, que
permite verificar o teor de presente na amostra por meio da sua temperatura de congelamento,
sendo que os valores permitidos pela legislação devem ficar na faixa de -0,555ºH (graus
Hortvet, equivalentes a -0,512ºC e -0,536ºC).
MATÉRIA GORDA OU TEOR DE GORDURA
O teor de gordura do leite pode ser avaliado para controlar sua qualidade e também para a
produção de derivados, como manteiga e creme. Para essa avaliação, o método de Gerber
geralmente é o padrão – tem por base a separação da gordura do leite por meio de
centrifugação.
A análise consiste na adição de ácido sulfúrico, da amostra de leite e de álcool amílico em um
lactobutirômetro de Gerber, seguida de centrifugação. O ácido sulfúrico auxilia na digestão dos
elementos não graxos e do álcool amílico na modificação da tensão superficial, melhorando a
separação entre a fase aquosa e a fase lipídica.
TEOR DE SÓLIDOS TOTAIS E SÓLIDOS TOTAIS
NÃO GORDUROSOS
Esta análise compreende o extrato seco total de todos os componentes do leite, excluindo-se a
água; no caso dos sólidos totais não gordurosos, exclui-se a água e a gordura.
Para a realização dessa análise utiliza-se a relação da densidade e da porcentagem de
gordura e, por meio desses parâmetros, é possível calcular o extrato seco total e o extrato seco
desengordurado.
DETERMINAÇÃO DA ACIDEZ
Trata-se de uma análise rápida, que consiste na titulação da acidez da amostra utilizando uma
solução de hidróxido de sódio (NaOH) e uma solução de fenolftaleína como solução indicadora.
A acidez do leite é expressa em °Dornic (unidade de expressão da acidez no caso de o NaOH
ter normalidade igual a 0,11) por causa da utilização de soda Dornic (NaOH N/9) – 1°Dornic
representa 0,1mL da solução de NaOH, que representa 1mg de ácido lático.
A determinação da acidez é realizada com a adição de fenolftaleína no leite, seguida da adição
da solução Dornic, até que se atinja uma coloração rósea na mistura reacional. Essa análise é
uma importante ferramenta que permite a verificação da adição de substâncias alcalinas para
correção da acidez no leite e a degradação da lactose com formação de ácido láctico pela ação
de microrganismos, indicando condições ruins de higiene, sendo preconizado pela legislação
que o leite apresente de 14 a 18°Dornic (ou 0,14 a 0,18, se for expresso em gramas de ácido
lático/100mL).
PESQUISA DE RECONSTITUINTES DA
DENSIDADE
São análises utilizadas principalmente para a verificação de fraudes por adição de creme, água
e substâncias como amido, sacarose e conservadores, que têm a capacidade de resgatar a
densidade característica do produto. Essas análises constituem a (1) pesquisa de amido, (2)
pesquisa de sacarose e (3) pesquisa de conservadores no leite.
PESQUISA DO AMIDO
Como o amido pode ser utilizado no leite para a reconstituição da densidade, realiza-se uma
análise para a avaliação da sua presença no produto. Essa análise consiste na formação de
um composto de coloração azul na presença do amido e pode ser realizada por meio do
aquecimento do leite até a ebulição, seguido de resfriamento e adição de solução de lugol.
PESQUISA DE SACAROSE
Consiste na formação de um composto de condensação de coloração avermelhada entre os
reagentes utilizados, nesse caso a resorcina e as cetoses. A reação ocorre em meio ácido e a
intensidade da cor dependerá do teor de sacarose presente na amostra. Adiciona-se ácido
clorídrico ao leite e a resorcina; posteriormente a mistura reacional é aquecida, apresentando
coloração avermelhada na presença de sacarose.
PESQUISA DE CONSERVADORES
Algumas substâncias conservadoras podem ser adicionadas ao leite com a intenção de
mascarar o seu real estado de conservação. O melhor exemplo é a adição de formol ao leite,
fraude cujo principal objetivo é fazer o leite parecer ter uma qualidade superior à que realmente
apresenta. Desse modo, para a verificação da presença de formol no leite é necessário
adicionar uma solução de ácido sulfúrico, cloreto férrico e aquecer a mistura reacional até a
ebulição. Se houver presença de formol no leite, a mistura apresentará uma coloração roxa.
 Qualidade do leite
As provas que também fazem parte da análise dos PIQs de leite são: (1) prova de álcool e (2)
pesquisa de substâncias alcalinas (prova de alizarol). Ambas são qualitativas e realizadas
no leite cru. Vamos conhece-las:
PROVA DE ÁLCOOL
Consiste em uma metodologia simples e rápida para a avaliação indireta da estabilidade das
proteínas com a finalidade de verificar a qualidade do leite. Quando o leite apresenta baixa
qualidade em relação às condições higiênicas, pode haver o abaixamento do seu pH em
função da produção de ácido láctico pela fermentação da lactose. Essa redução do pH resulta
na instabilidade das proteínas do leite, que precipitam quando o álcool é adicionado. Nesse
teste, uma solução alcoólica é adicionada ao leite e, após homogeneização, é observado se
houve ou não a precipitação das proteínas – em caso positivo, a precipitação significa que o
leite está ácido.
PESQUISA DE SUBSTÂNCIAS ALCALINAS (PROVA DE
ALIZAROL)
Esta análise também consiste em uma avaliação da acidez do leite. Trata-se de uma avaliação
colorimétrica do pH do leite por meio da mudança de cor, com a utilização de uma solução
indicadora que compreende uma mistura de alizarina com solução de álcool a 72% v/v. Desse
modo, além de funcionar como um indicador de acidez do leite, também avalia sua estabilidade
de coagulação. A análise é realizada pela mistura de partes iguais de leite e da solução
indicadora, seguida de homogeneização. Ao final, a coloração e a formação de grumos são
assim observadas:
1- coloração vermelho-tijolo e sem grumos ou poucos grumos muito finos = leite com acidez
normal e estável ao álcool 72% v/v;
2 - coloração amarela ou marrom claro, apresentando grumos = leite com acidez elevada e não
estável ao álcool 72% v/v;
3 - coloração lilás a violeta = leite alcalino.
 ATENÇÃO
Nem sempre esse é um teste muito confiável, pois, quando um leite contaminado é refrigerado,
pode haver mudanças no metabolismo dos microrganismos presentes, inibindo a produção do
ácido láctico e fazendo com que o pH permaneça estável – o que passa a ideia de que não há
contaminação.
Algumas análises enzimáticas também podem ser utilizadas para a verificação da qualidade do
leite, como se pode ver a seguir.
A avaliação de algumas enzimas, como a (1) peroxidase e a (2) fosfatase, são importantes
para verificar a adequação dos processos tecnológicos pelos quais o leite é submetido, pois
ambas estão presentes no leite cru, mas apresentam resistências diferentes a esses
processos.
PEROXIDASE
Análise de peroxidase no leite é utilizada como um indicativo de pasteurização, porque é
destruída a 80°C em poucos segundos; assim, se o leite pasteurizado não apresentar essa
enzima, pode-se dizer que ele foi superaquecido, pois o processo de pasteurização não é
suficientepara degradá-la. Se o leite não apresentar essa enzima, isso pode significar a perda
de nutrientes, pois o processo foi além do necessário. A análise é realizada pelo aquecimento
da amostra a 45°C por 5 minutos, para ativação da enzima, seguida da adição de solução
hidroalcoólica de guaiacol e adição da solução de peróxido de hidrogênio. A peroxidase
hidrolisa o peróxido de hidrogênio, resultando na liberação de oxigênio, que reage com o
guaiacol transformando-o em uma forma corada (no caso de teste positivo), resultando em uma
coloração salmão.
FOSFATASE
Essa enzima, ao contrário da peroxidase, não é desejável no leite processado, sendo utilizada
para a verificação da sua eficiência. Caso o leite pasteurizado apresente a fosfatase é sinal de
que o tratamento térmico não foi realizado adequadamente, pois ela é degradada pela
pasteurização. Essa enzima também apresenta resistência térmica superior à das bactérias
patogênicas que podem estar no leite. A metodologia tradicional para a análise de fosfatase é
realizada pela adição da solução de reagente para fosfatase ao leite e observação de mudança
de cor; quando apresentar coloração amarelo fosforescente significa que a enzima está
presente na amostra e, se não apresentar coloração, significa que não há presença da enzima.
ANÁLISES DE IDENTIDADE E QUALIDADE DE
ALIMENTOS PROTEICOS: CARNE
Os produtos de origem animal têm sua fiscalização sob a responsabilidade do Ministério da
Agricultura, Pecuária e Abastecimento (Mapa), por meio do selo SIF (Serviço de Inspeção
Federal), obrigatório para que o consumidor possa verificar que aquele produto está dentro dos
padrões de identidade e qualidade.
Como em outros produtos, os aspectos sensoriais, muito importantes, são os primeiros a
serem observados. O produto deve apresentar: aparência própria de cada espécie;
uniformidade; não acúmulo de sangue; ausência de limo; cor própria, podendo variar de acordo
com a espécie (não apresentando coloração acinzentada ou esverdeada); odor suave e
característico; e, por fim, textura firme e compacta.
Além dessas propriedades, alguns aspectos da carne podem ser avaliados por provas físico-
químicas para a verificação da sua identidade e qualidade. Algumas dessas análises são:
PROVA DE FILTRAÇÃO
Essa análise consiste na avaliação do volume de extrato aquoso resultante da filtração em
papel de filtro de porosidade padronizada em tempo padronizado. O principal objetivo é indicar
atividade microbiana, pois esta hidrolisa as proteínas, fazendo com que a filtração tenha seu
tempo alterado durante a análise. Faz-se uma mistura da amostra com água (mistura
heterogênea), que é filtrada em papel de filtro. A análise gera uma resposta qualitativa do
material filtrado, pois é possível observar cor e odor: límpido, rosado e com odor característico
em carnes frescas; e turvo, de cor groselha, com odor amoniacal ou sulfídrico em carnes em
mau estado de conservação. Em relação à resposta quantitativa, ela é possível pela
observação do tempo de filtração, que deve ser de cinco minutos para as carnes frescas
próprias para o consumo, seis a 10 minutos para carnes que não estão muito bem
conservadas, e de 10 minutos ou mais para as carnes em mau estado de conservação.
PROVA DE COCÇÃO
Consiste em uma análise qualitativa na qual se pode avaliar diversos aspectos, como limpidez
da mistura reacional, odor, consistência e sabor. A análise é realizada por meio do cozimento
de uma pequena amostra de carne em água por cinco minutos, em média. Depois disso, deve-
se observar o resultado: nas carnes em bom estado de conservação o caldo terá aspecto
límpido, odor suave e característico da carne, consistência firme e sabor próprio.
DETERMINAÇÃO DO PH
Consiste na verificação do pH da carne, podendo ser realizado diretamente na amostra ou pelo
método potenciométrico, em que a amostra é misturada com água destilada e faz-se a leitura
dessa mistura reacional com auxílio de um equipamento denominado potenciômetro. Os
resultados de pH indicarão se a carne está em bom ou mau estado de conservação. O pH de
5,8 a 6,2 é o ideal; pH 6,4 corresponde a carnes que devem ser consumidas rapidamente; já se
o pH > 6,5 é porque as carnes estão no início da decomposição.
PROVA DE ÉBER
Consiste na avaliação da presença de gás sulfídrico decorrente de atividade microbiana. Isso
acontece porque o enxofre, em meio ácido, se converte em ácido sulfídrico, sendo ligado ao
acetato de chumbo ou pumblito de sódio; a partir daí, dá origem ao sulfito de chumbo, cuja
coloração é cinza. Desse modo a amostra é colocada em um Erlenmeyer tampado com papel
de filtro embebido com reagente e, caso a amostra apresente atividade microbiana, o papel de
filtro ficará escuro.
PROVA DE NESSLER
Essa análise é baseada na avaliação da presença de atividade microbiana na carne, pois os
microrganismos podem decompor os aminoácidos à amônia. Utiliza-se o reagente de Nessler,
que consiste em uma solução alcalina de tetraiodomercurato de potássio que reage com o
radical amônia da amostra (quando houver), formando um complexo de coloração amarelo-
alaranjado. Caso a carne esteja em bom estado de conservação, a coloração será amarelo-
esverdeado. A prova pode ser feita utilizando a parte líquida obtida no teste de filtração.
PROVA PARA DETERMINAÇÃO DE ANIDRIDO
SULFUROSO E SULFITOS (MÉTODO COM VERDE
MALAQUITA)
Pode ser feita de duas formas. Uma se baseia na mistura da amostra com HCl concentrado e
dicromato de potássio em um Erlenmeyer coberto com papel de filtro para a determinação da
presença de sulfito, gerando uma coloração esverdeada no papel de filtro, caso haja a
presença desse composto. O outro método baseia-se na adição de uma solução denominada
verde malaquita, que funciona como um indicador de sulfito na amostra. Essa solução é
colocada em três pontos distintos da superfície do corte de carne (gotas de solução), para a
verificação da presença de sulfito, caso a solução sofra um descoramento. Ambos os métodos
são qualitativos e muito importantes, pois o sulfito é uma substância proibida e que mascara o
estado de putrefação da carne.
ANÁLISE DE QUALIDADE E IDENTIDADE:
PROVA DE ÉBER
A especialista Carolina Beres irá realizar a análise de qualidade e identidade: Prova de Éber
em um alimento cárneo.
VEM QUE EU TE EXPLICO!
Determinação da fração proteica nitrogenada para o leite: as análises para determinação do
PIQ
Análises de identidade e qualidade que compõem a PIQ: prova de álcool e prova de alizarol
Determinação da fração proteica nitrogenada para a carne: as análises para determinação do
PIQ
VERIFICANDO O APRENDIZADO
CONCLUSÃO
CONSIDERAÇÕES FINAIS
Como vimos neste conteúdo, as proteínas são uma classe de macronutrientes importantes,
considerados polímeros por apresentarem unidades repetidas de um mesmo componente: os
aminoácidos. Estes, por sua vez, apresentam moléculas de carbono, nitrogênio, oxigênio etc.
em sua composição e determinam a função das proteínas.
As proteínas apresentam diferentes conformações espaciais e, dependendo do tratamento ao
qual são submetidas, podem perder essa conformação, sendo desnaturadas e perdendo
também sua função. Esses macronutrientes podem ser encontrados em diversos alimentos, e
os alimentos proteicos – aqueles que apresentam grandes quantidades de proteínas – são as
carnes e aves, os pescados, leite e ovos.
Você viu também que os alimentos proteicos apresentam alto grau de perecibilidade, o que
requer alguns cuidados para a garantia da qualidade, especialmente no que tange às análises
físico-químicas.
Por fim, este material abordou as principais análises e metodologias utilizadas para a
verificação dos PIQs dos alimentos proteicos.
 PODCAST
Agora, a especialista Aline Teles finaliza falando sobre a importância do padrão de identidade e
qualidade em alimentos proteicos.
AVALIAÇÃO DO TEMA:
REFERÊNCIAS
ALCÂNTARA, J. B. de. Qualidade físico-química de ovos comerciais: avaliação e
manutenção da qualidade.Universidade Federal de Goiás, 2012.
ANDRADE, E. C. B. de. Análise de alimentos: uma visão química da nutrição. São Paulo, SP:
Varela, 2015.
BRASIL. Decreto nº. 10.468, de 18 de agosto de 2020. Altera o Decreto nº 9.013, de 29 de
março de 2017, que dispõem sobre o regulamento da inspeção industrial e sanitária de
produtos de origem animal. Diário Oficial da União, 2020a.
BRASIL. Ministério da Agricultura, Pecuária e Abastecimento. Instrução normativa nº 77, de
26 de novembro de 2018. 230. ed. Diário oficial da União, 30 nov. 2018. p. 10.
Brasil, Ministério da Agricultura, Pecuária e Abastecimento. Portaria nº 01, de 21 de fevereiro
de 1990. Diário Oficial da União, 1990.
Brasil. Ministério da Agricultura, Pecuária e Abastecimento. Portaria nº 53, de 23 de março de
2021. Diário Oficial da União, 2021.
BRASIL. Regulamento da Inspeção Industrial e Sanitária de Produtos de Origem Animal
RIISPOA. Decreto nº 9.013, de 29 de março de 2017. Regulamenta a Lei n. 1.283, de 18 de
dezembro de 1950, e a lei nº 7.889, de 23 de novembro de 1989, que dispõem sobre a
Inspeção Industrial e Sanitária de Produtos de Origem Animal. Diário Oficial da União, 30 mar.
2017. p. 3-27.
CECCHI, H. M. Fundamentos teóricos e práticos em análise de alimentos. São Paulo, SP:
UNICAMP, 2003.
EVANGELISTA, J. Tecnologia de alimentos. Atheneu, 2003. p. 652-652.
ORDÓÑEZ, J. A. et al. Tecnologia de alimentos: alimentos de origem animal. Porto Alegre,
RS: Artmed, v. 2, p. 41, 2005.
UNITED STATES DEPARTMENT OF AGRICULTURE. USDA. Egg-grading manual.
Washington. n. 75, 2000. Consultado na internet em: 01 nov. 2021.
EXPLORE+
Para conhecer outras análises que auxiliam no controle de qualidade do leite, leia o artigo
Qualidade do leite: um estudo de caso sobre um laticínio e seus produtores, de
Laryssa Gabriela Campos Anésio e Myriam Angélica Dornelas, ambas do Instituto
Federal de Minas Gerais (IFMG). O artigo fez parte do IV Encontro Internacional de
Gestão, Desenvolvimento e Inovação, realizado entre os dias 3 e 6 de novembro de
2020.
CONTEUDISTA
Aline Soares Cascaes Teles