Aminoácidos e Proteínas: Estrutura e Função

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Prof. Me. Jeferson O. Salvi
Ji-Paraná
• As proteínas são construídas a partir de um repertório de 20
aminoácidos.
• Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas.
• Um α-aminoácido consiste em um átomo central de carbono, chamado
de carbono α, ligado a um grupo amino, um ácido carboxílico, um
átomo de hidrogênio e um grupo R diferenciado.
• Com quatro grupos diferentes ligados ao átomo de carbono tetraédrico, os
α-aminoácidos são quirais: eles podem existir em uma de duas formas de
imagem especular, chamadas de isômeros.
• Para quase todos os aminoácidos, o isômero L tem configuração absoluta S 
(em vez de R).
• Evidências apontam de que os aminoácidos L são ligeiramente mais solúveis
que do que uma mistura racêmica de aminoácidos D e L, que tende a formar
cristais.
• Esta pequena diferença na solubilidade pode ter sido amplificada ao longo
do tempo, de modo que os isômeros L se tornaram dominantes em
soluções.
1. Aminoácidos hidrofóbicos com grupos R apolares
2. Aminoácidos polares com grupos R neutros, com a carga
distribuída de maneira desigual
3. Aminoácidos carregados positivamente, com grupos R que têm
carga positiva em pH fisiológico
4. Aminoácidos carregados negativamente, com grupos R que têm
carga negativa em pH fisiológico
• São polímeros lineares formados pela ligação do grupo α-carboxila
de um aminoácido ao grupo α-amino de outro aminoácido.
• Este tipo de ligação é chamado de ligação peptídica ou ligação
amídica.
• A formação de um dipeptídio a partir de dois aminoácidos é
acompanhada pela perda de uma molécula de água.
Ligações peptídicas são cineticamente bem estáveis, uma vez que a taxa de 
hidrólise é extremamente lenta.
• Uma sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas forma uma
cadeia polipeptídica, e cada unidade de aminoácido em um polipeptídio é
chamada de resíduo.
• Uma cadeia polipeptídica tem polaridade porque suas extremidades são
diferentes: um grupo α amino está presente em uma extremidade e um grupo
α carboxila, na outra.
Uma cadeia polipeptídica é constituída por uma parte repetitiva regular, chamada de cadeia 
principal ou arcabouço, e uma parte variável, que corresponde às cadeias laterais específicas
• Em algumas proteínas, a cadeia 
polipeptídica linear é interligada.
• O tipo mais comum de interligação é a 
ponte dissulfeto, formada pela 
oxidação de um par de resíduos de 
cisteína.
• A unidade resultante das duas cisteínas
ligadas é chamada de cistina.
• As proteínas extracelulares geralmente 
têm várias pontes dissulfeto, enquanto 
as proteínas intracelulares 
normalmente não as têm.
• As proteínas têm sequências particulares de aminoácidos, especificadas pelos genes.
• As cadeias polipeptídicas são flexíveis, mas têm restrições conformacionais.
• As cadeias polipeptídicas podem se enovelar em estruturas regulares como a alfa-
hélice, a folha beta, voltas e alças.
ESTRUTURA SECUNDÁRIO DO COLÁGENO
AS PROTEÍNAS NOS ALIMENTOS
• As proteínas estão presentes em vários alimentos importantes da dieta
humana, como pães, massas e carnes
• Nos organismos vivos as proteínas desempenham várias funções,
como fonte de energia (4 kcal/g), enzimas, hormônios,
transportadores, estrutural, contração muscular e outras.
• Nos alimentos as proteínas, além da função nutricional,
apresentam propriedades funcionais de grande importância para
a indústria de alimentos, como as propriedades emulsificantes e
espumantes.
DESNATURAÇÃO 
• Exposição da proteína aos chamados agentes desnaturantes como
aquecimento, agitação, radiação ultravioleta, ácidos, bases, solventes
orgânicos e outros.
• Em virtude da modificação em sua conformação devido à desnaturação, as
proteínas tornam-se insolúveis em água e perdem sua função biológica.
• Nos alimentos, a desnaturação pode ser um fenômeno desejável: a
geleificação-gel só se forma em proteínas desnaturadas e no amassamento
de pães– desnaturação do glúten) ou indesejável (perda de capacidade
emulsificante, por exemplo).
• As propriedades funcionais das proteínas podem influenciar
drasticamente as características sensoriais dos alimentos e nas
propriedades dos demais componentes do alimento.
• As características das proteínas como tamanho, composição
aminoacídica e conformação determinam as propriedades
funcionais que vão também depender do meio em que estão
dispostas, por parâmetros:
• pH, temperatura e da presença de outros componentes no alimento
como sais e açúcares, que também influenciarão a característica
funcional final das proteínas.
Hidratação
• Refere-se à capacidade da proteína de ligar e fixar água à sua estrutura. 
• A textura e a viscosidade dos alimentos são características diretamente dependentes da
capacidade de hidratação das proteínas.
Solubilidade
• Proporção de proteína que se mantém em solução, sem sedimentar, considerando a água
como solvente.
• Proteínas altamente solúveis são aquelas que uma vez em contato com a água, tendem a se
dispersar rápida e homogeneamente.
• Essa característica é desejável em alimentos como molhos, sopas instantâneas, bebidas e
outros.
Viscosidade
• As proteínas são reconhecidas agentes que conferem viscosidade aos
fluidos, em outras palavras, conferem resistência dos mesmos em fluir ou
romper-se.
• Essa característica é bastante importante em alimentos como cremes,
sopas e molhos, que precisam ter viscosidade intermediária.
Geleificação
• Entende-se que o processo de formação de gel é o evento de ordenação das
proteínas previamente desnaturadas.
• Os géis proteicos têm grande importância em alimentos como queijos,
embutidos cárneos como a salsicha, gelatinas e outros
Formação de massa – glúten
• As proteínas do glúten possuem a capacidade de formar uma massa
viscoelástica quando amassadas na presença de água, sendo a base do
processo de panificação.
Propriedade emulsificante
• As emulsões consistem de um sistema em que dois líquidos imiscíveis (água e
óleo), devido à presença de um agente emulsificante, passam a formar uma
mistura estável.
• Esta propriedade funcional é muito importante em alimentos como leite,
maioneses, salsichas, sorvetes, molhos e outros
Propriedade espumante
• Compreende-se por espuma a dispersão de bolhas de gás (normalmente
ar) em um sistema contínuo líquido ou semissólido.
• Nas espumas as proteínas agem facilitando e estabilizando a interação 
entre as bolhas de gás.
Análise em laboratório, segundo
Instituto Adolfo Lutz, 2008
• A determinação do teor de proteínas em alimentos geralmente é realizada
através do método de Kjeldahl, no qual o teor de nitrogênio da amostra é
determinado.
• Devido a composição das proteínas por aminoácidos, o teor de nitrogênio
(dos grupos amino) pode ser diretamente correlacionado com o conteúdo
proteico da amostra.
No método de Kjeldahl, a amostra é digerida em ácido sulfúrico, o nitrogênio é 
separado por destilação por arraste de vapor, e sua quantidade é determinada por 
volumetria.
O excesso de ácido sulfúrico foi titulado com hidróxido de sódio 
0,1 M até que a solução (amarela) volte à cor vermelha.
Destilado de nitrogênio contendo tubo de digestão (com líquido azul – a) e 
Erlenmeyer contendo ácido sulfúrico (com líquido vermelho – b)
Os volumes de NaOH 0,1 M gastos que foram utilizados
Os dados foram aplicados à formula a seguir:
VAMOS TRABABALHAR???