PROTEÍNAS E AMINOÁCIDOS

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PROTEÍNAS E AMINOÁCIDOSPROTEÍNAS E AMINOÁCIDOS
►São as biomoléculas mais abundante, e mais
diversificadas estrutural e funcionalmente.
►Participam de quase todos os processos
biológicos (enzimas que catalisam reações químicas
extraordinariamente diversas).
FUNÇÕESFUNÇÕES
— Defesa: anticorpos 
— Hormonal: ocitocina
— Transporte: lipoproteínas, hemoglobina
— Contração muscular: actina e miosina
— Estrutural: colágeno
— Reguladora: insulina, glucagon
— Armazenamento: ferritina, mioglobina
— Protetora: fatores de coagulação do sangue, 
— Catalizadora: enzima
PROTEÍNAS SÃO COMPOSTAS DE MUITAS MOLÉCULAS DE PROTEÍNAS SÃO COMPOSTAS DE MUITAS MOLÉCULAS DE 
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS
— Para compreender a natureza das proteínas, é 
importante compreender a natureza dos 
aminoácidos, unidades estruturais das 
proteínas.
— Apesar de apresentarem estruturas e funções
diversificadas, são sintetizadas a partir de
somente 20 aminoácidos.
OS AMINOÁCIDOS DIFEREM ENTRE SI PELA ESTRUTURA DA CADEIA OS AMINOÁCIDOS DIFEREM ENTRE SI PELA ESTRUTURA DA CADEIA 
LATERALLATERAL
 
 O- 
 C 
 O 
Grupo amino Grupo amino 
(básico)(básico)
Grupo carboxila Grupo carboxila 
(ácido)(ácido)
 
 H 
 H N+ 
 H 
 
 O- 
 C 
 O 
Cadeia lateral Cadeia lateral 
diferente para cada aadiferente para cada aa
¬pode aceitar um íon hidrogênio e se torna carregado positivamente
¬pode liberar um íon hidrogênio e se torna carregado negativamente
¬Grupo “R” que varia em cada tipo de aminoácido ¬Átomo de hidrogênio
 
 H 
 H N+ 
 H 
OS AMINOÁCIDOS PODEM SER CLASSIFICADOS PELOS SEUS OS AMINOÁCIDOS PODEM SER CLASSIFICADOS PELOS SEUS 
GRUPOS RGRUPOS R
— Os aminoácidos são agrupados em classes, tendo como base às 
propriedades de seus grupos R, em particular a sua polaridade, 
ou tendência para interagir com a água em pH biológico 
(próximo a 7)
— A polaridade dos grupos R varia amplamente, desde um 
comportamento totalmente não polar ou hidrofóbico (insolúvel 
em água) até polaridade alta ou hidrofílica (solúvel em água)
— Agrupados com base nas cadeias laterais que variam em 
tamanho, forma, carga, capacidade de formação de pontes de 
hidrogênio, características hidrofóbicas e reatividade química.
AA com cadeias laterais não polares e alifáticasAA com cadeias laterais não polares e alifáticas
AA com cadeias laterais aromáticasAA com cadeias laterais aromáticas
AA com cadeias laterais polares não carregadasAA com cadeias laterais polares não carregadas
AA com cadeias laterais carregadas negativamente AA com cadeias laterais carregadas negativamente 
(ácidos)(ácidos)
AA com cadeias laterais carregadas positivamente AA com cadeias laterais carregadas positivamente 
(básicos)(básicos)
OS AMINOÁCIDOS PODEM EXISTIR EM DUAS FORMAS ÓTICASOS AMINOÁCIDOS PODEM EXISTIR EM DUAS FORMAS ÓTICAS
— Na maioria destes 20 aminoácidos, o átomo de carbono é um 
carbono assimétrico, uma vez que os quatro grupos ligados 
a ele diferem um dos outros.
Exceção é a Exceção é a glicinaglicina, que tem dois átomos de , que tem dois átomos de 
hidrogênio ligados ao átomo centralhidrogênio ligados ao átomo central
Devido ao átomo de carbono assimétrico, os aminoácidos podem 
existir nas duas formas óticas (levógina e dextrógina). 
Organismos vivos sintetizam a forma L.
Os D-aminoácidos são raros na natureza, embora alguns 
ocorram em paredes celulares de bactérias
AA ESSENCIAIS E NÃO ESSENCIAISAA ESSENCIAIS E NÃO ESSENCIAIS
— Essenciais: devem ser fornecidos pela dieta - síntese 
no organismo é inadequada para satisfazer as 
necessidades metabólicas
• São eles: histidina, isoleucina, lisina, leucina, metionina, 
valina, fenilalanina, treonina, triptofano e possivelmente 
arginina.
— Não-Essenciais: podem ser sintetizado a nível celular a 
partir de aa essenciais ou precursores contendo C e N, 
caso estejam deficientes na dieta
• São eles: alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido 
glutâmico, glicina, prolina e serina, são igualmente 
importantes na síntese protéica.
PROTEÍNAS SÃO LONGAS CADEIAS DE AMINOÁCIDOS UNIDOS PELA LIGAÇÃO PROTEÍNAS SÃO LONGAS CADEIAS DE AMINOÁCIDOS UNIDOS PELA LIGAÇÃO 
PEPTÍDICAPEPTÍDICA
Os aminoácidos podem formar polímeros através da ligação
do grupo carboxílico de um aminoácido com um grupo 
amino de outro aminoácido.
Esta ligação carbono-nitrogênio, chamada de ligação 
peptídica, é formada pela exclusão de uma molécula de água.
A ligações peptídicas formadas pela remoção de uma água 
entre os aminoácidos permite a formação de uma cadeia longa, 
denominada cadeia polipeptídica.
As proteínas são constituídas por uma ou mais dessas cadeias 
polipeptídicas, que variam em comprimento, de pouco mais de 
100 a mais do que 1000 aminoácidos.
REAÇÕES DOS AA REAÇÕES DOS AA –– LIGAÇÕES PEPTÍDICASLIGAÇÕES PEPTÍDICAS
Resíduos de AA
Fonte: www.science.siu.edu/.../micr302/translation.html
PEPTÍDEOSPEPTÍDEOS
— Estruturas menos complexas que moléculas de proteínas, porém com 
atividades biológicas significantes
Tripeptídeo Glutationa: síntese de proteínas e DNA, transposte de aa e 
metabolismo de substâncias tóxicas, antioxidante
Neuropeptídeo Y e Galanina: estimulantes do apetite
Colecistocinina e Hormônio estimulador a - melanócito: inibidores de 
apetite
Leptina: exerce efeitos sobre o peso corporal
Vasopressina e fator natriurético arterial: controle da pressão arterial
Substância P e bradiquinina: estimulam a percepção de dor (efeitos 
opostos aos peptídeos opiáceos)
Aspartame: dipeptídeo comercial sintético - adoçante
SIMPLES E CONJUGADASSIMPLES E CONJUGADAS
Simples: somente cadeias polipetídicas
Conjugadas: cadeias polipeptídicas + componentes orgânicos 
e inorgânicos
Porção não peptídica = grupo prostético
Classe Grupo prostético Exemplo 
Lipoproteínas Lipídeos b-lipoproteínas do sangue 
Glicoproteínas Carboidratos Imonuglobulina G 
Fosfoproteínas Grupo fosfato Caseína do leite 
Heme-proteínas Heme (ferro-porfirina) Hemoglobina 
Flavoproteínas Nucleotídeos de flavina Succinato desidrogenase 
Metaloproteínas Ferro 
Zinco 
Cálcio 
Ferritina 
Álcool desidrogenase 
Calmodulina 
 
 
Estrutura das Estrutura das 
proteínasproteínas
— Estrutura primária: seqüência 
específica de aa estabilizada por 
ligações peptídicas e pontes de 
dissulfeto
— Estrutura secundária: arranjos 
tridimensionais com dobramentos 
regulares estabilizada por pontes de 
hidrogênio (a-hélice e b-pregueada)
— Estrutura terciária: compacta e 
organizada onde os átomos ocupam 
posições específicas (dobramento 
proteico)
— Estrutura quaternária: arranjo 
espacial das subunidades de cadeias 
polipeptídicas que formam as 
proteínas
AS PROTEÍNAS SÃO CHAMADAS DE GLOBULARES OU FIBROSAS, SEGUNDO SUA AS PROTEÍNAS SÃO CHAMADAS DE GLOBULARES OU FIBROSAS, SEGUNDO SUA 
FORMAFORMA
São proteínas que apresentam um ou mais cadeias 
polipeptídicas formando estruturas compactas, mais ou menos 
esféricas.
São geralmente solúveis em água e apresentam funções 
dinâmicas e muito diversificadas, tais como: enzimática, 
transporte, defesa e hormonal
As proteínas globulares de interesse nutricional são as caseínas 
do leite, a albumina no ovo e globulinas no sangue, plasma e 
hemoglobina, bem como, globulinas das sementes como as do 
feijão e soja.
GLOBULARES
Apresentam forma alongada, são geralmente insolúveis e 
desempenham um papel basicamente estrutural nos sistemas 
biológicos. 
Ao contrário das globulares, são formadas pela repetição 
de módulos, o que possibilita a construção de grandes 
estruturas, com organização que origina fibras.
Incluem a queratina, proteína do cabelo e das unhas, a 
fibrina do sangue, a miosina, do músculo e o colágeno,principal componente do tecido conjuntivo, e que é usado na 
fabricação de gelatina
AS PROTEÍNAS SÃO CHAMADAS DE GLOBULARES OU FIBROSAS, SEGUNDO SUA FORMAAS PROTEÍNAS SÃO CHAMADAS DE GLOBULARES OU FIBROSAS, SEGUNDO SUA FORMA
FIBROSAS
HemoglobinaHemoglobina
Fonte: www.3dchem.com/index.asp
ColágenoColágeno
Fonte: www.3dchem.com/index.asp
Proteína completa: contém todos os aa essenciais em 
quantidades suficientes e nas devidas
proporções.
F
ontes: alimentos de origem animal (ovo, leite, queijo, carne 
bovina, aves e pescados) -
proteína de alto valor biológico
Proteína incompleta: a quantidade de aa essenciais presentes 
em sua composição não são
suficientes para atender as necessidades do organismo. Não promove o 
crescimento quando é a única fonte proteica.
Fontes: leguminosas e cereais (arroz com feijão, soja, lentilha, 
ervilha)
aveia, gérmem de trigo, semente de girassol), nozes, castanhas.
PROTEÍNA – CLASSIFICAÇÃO
DESNATURAÇÃODESNATURAÇÃO
— Ocorre pela alteração da conformação tridimensional 
das proteínas (estrutura secundária, terciária e 
quaternária) sem romper as ligações peptídicas 
(estrutura primária)
— Ocasiona perda total ou parcial das funções biológicas
v Ácidos e bases fortes (modificações no pH)
v Solventes orgânicos (etanol)
v Detergentes 
v Concentração de sais
v Íons de metais pesados
v Alterações na temperatura
v Estresse mecânico
— Em condições fisiológicas as proteínas recuperam a 
conformação nativa e restauram atividade biológica quando o 
agente desnaturante é removido - Renaturação
Fonte: http://khugene.com/v2/geneschool/data_image/denaturation.jpg