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Relatório -  Desnaturação de Proteínas

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Desnaturação de Proteínas
Introdução:
Os seres vivos são constituídos por macromoléculas responsáveis pela maioria das funções vitais. Uma delas é a proteína, nome derivado do grego protos que significa a “mais importante” ou “a primeira”. As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes nas células, sendo encontradas em todas as suas partes, tendo funções fundamentais na lógica celular. Em virtude desta importância, as proteínas têm sido largamente estudadas e seus segredos desvendados, no que diz respeito à sua síntese ou aproveitamento metabólico.
As proteínas têm os aminoácidos como subunidades estruturais básicas, os quais possuem um grupo amino e o radical R ligados ao primeiro átomo de carbono, em relação ao grupo ácido carboxílico, com eliminação de uma molécula de água.
Sendo a estrutura proteica formada por centenas de ligações de aminoácidos, e outros elementos (proteínas conjugadas a grupos protésticos), uma proteína pode assumir um número incontável de conformações (conformação é a forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária, terciária e quaternária das cadeias peptídicas). No entanto, cada proteína tem uma função química e uma estrutura específica, o que sugere que cada uma delas tem também uma estrutura tridimensional única.
A perda das estruturas secundária e terciária da proteína ou rompimento de ligações peptídicas (das pontes de hidrogênio) é denominada desnaturação da proteína. São fatores que provocam a desnaturação: calor, radiações eletromagnéticas de certos comprimentos de onda (como as emitidas em um microondas ou os raios ultravioletas), ácidos e bases, solventes orgânicos, íons de metais pesados.
É preciso grifar que na desnaturação proteica não há perda da estrutura primária, ou seja, os aminoácidos continuam unidos na mesma sequência. A desnaturação corresponde apenas à perda de conformação espacial das proteínas. Muitas vezes ela pode ser irreversível, como acontece na caseína do leite, e benéfica para alimentação, como o que ocorre com a albumina do ovo.
Objetivo:
Verificar a desnaturação proteica.
Materiais:
- Leite
- Albumina (clara de ovo)
- Limão
- HCl
- Álcool
- Acetona
- Tubos de Ensaio com Estante
- Bico de Bunsen
- Pipeta
- Pera
Métodos:
Prepare os seguintes tubos de ensaio, observe e explique o que ocorreu em cada um deles:
1 mL de leite + 1 mL de limão.
1 mL de leite + 1 mL de HCl.
1 mL de albumina + 1 mL de limão.
1 mL de albumina + 1 mL de HCl.
1 mL de leite + 1 mL de álcool.
1 mL de albumina + 1 mL de álcool.
1 mL de leite + 1 mL de acetona.
1 mL de albumina + 1 mL de acetona.
Prepare os seguintes tubos de ensaio, observe e explique o que ocorreu em cada um deles:
1 mL de leite: leve ao aquecimento em Bico de Bunsen até a fervura.
1 mL de albumina: leve ao aquecimento em Bico de Bunsen até a fervura.
Resultados e Discussão:
De acordo com as observações, os resultados foram descritos da seguinte forma:
	Tubo 1: Leite + Limão
	Houve uma desnaturação visível no mesmo com formação de flocos brancos e uma formação de um sistema bifásico
	Tubo 2: Leite + HCl
	Houve uma desnaturação visível no mesmo com formação de flocos brancos e uma formação de um sistema bifásico
	Tubo 3: Albumina + Limão
	Houve a desnaturação da mesma formando pequenos filamentos de colocação esbranquiçada
	Tubo 4: Albumina + HCl
	Houve a desnaturação da mesma formando pequenos filamentos de colocação esbranquiçada
	Tubo 5: Leite + Álcool
	Houve uma reação visível no mesmo porém apenas instantes depois da adição do reagente, mostrando pequenos flocos brancos e uma parcial separação do soro do leite.
	Tubo 6: Albumina + Álcool
	Houve uma desnaturação onde foi possível observar uma divisão do sistema tendo nele uma fase de coloração esbranquiçada e a outra transparente
	Tubo 7: Leite + Acetona
	Foi visível a formação de flocos brancos sendo esta a desnaturação da caseína e formação de um sistema bifásico
	Tubo 8: Albumina + Acetona
	Houve desnaturação da mesma observada pela coloração esbranquiçada espalhada por todo sistema
	Tubo 1B: Leite + Temperatura
	O mesmo chegou ao estado de ebulição porém não foi visível nenhuma alteração de sua estrutura
	Tubo 2B: Albumina + Temperatura
	Foi completamente perceptível a desnaturação da mesma por conta do sistema obter a coloração branca e formação de uma nova textura
Sendo assim as seguintes observações podem ser feitas:
Tubos 1 e 2: A desnaturação do leite ocorreu por conta do limão e o HCl serem soluções ácidas, sendo meios com pH extremos que causam desnaturação em proteínas que se precipitam na formação de coalho.
Tubos 3 e 4: Nos mesmos ocorreu a desnaturação pelo mesmo motivo, porém, com características diferentes. havendo a formação de filamentos esbranquiçados por conta de serem proteínas diferentes.
Tubos 5 e 6 - A desnaturação ocorreu por conta do álcool ser um solvente orgânico que em contato com proteínas desnaturam a mesma. O álcool possui também ação desinfetante onde dissolve as proteínas por conta disso foi possível observar uma dissolução no tubo 5 com pequenas coagulações 
Tubos 7 e 8: Nos tubos ocorreram os mesmos processos, porém com a adição de outra solução alcalina, a acetona, e com maior presença de floculação que nos tubos anteriores principalmente da caseína
Tubo 1B: No tubo houve a desnaturação porém a mesma não foi visível por conta da caseína ser resistente a altas temperaturas pois contém um número razoavelmente alto de peptídeos de prolina que não interagem. Não apresenta nenhuma ponte dissulfeto. Como consequência apresenta relativamente pouca estrutura secundária ou estrutura terciária, não formando estruturas globulares. Por isso não pode desnaturar.
Tubo 2B: A albumina possui fácil desnaturação sob altas temperaturas pois o aumento da temperatura atinge as pontes de hidrogênio de forma complexa.
Conclusão:
Em virtude dos fatos mencionados podemos afirmar que o processo de desnaturação proteica ocorre quando o meio é alterado (pela adição de solventes orgânicos, extremos de pH e temperatura), mudando assim a estrutura tridimensional da proteína.
Bibliografia:
CISTERNAS, José Raul; VARGA, José; MONTE, Osmar. Fundamentos da Bioquímica Experimental . 2. ed – São Paulo: Editora Atheneu, 2001.
NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.