Relatorio de Aula Pratica - BIOQUIMICA ESTRUTURADA

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UNIVERSIDADE PAULISTA – UNIP 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
CURSO: Biomedicina DISCIPLINA: Bioquimica Estrutural 
 
 
NOME DO ALUNO: Moara Brígida de Brito 
 
 
R.A: 2236269 POLO: Freguesia 
 
 
DATA: 04/03/2023 
 
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL 
 
 
AULA 1- ROTEIRO 1: INDICADORES DE PH 
 
INTRODUÇÃO: 
 
Os indicadores ácido-base são substâncias que através de suas propriedades físico-
químicas, apresentam a capacidade de mudar de cor na presença de um ácido ou de 
uma base na presença de íons H+ e OH- livres em uma solução, e justamente por esta 
propriedade são usados para indicar o pH. O pH é representado numa escala que 
varia de 0 a 14. Ela mede a acidez e basicidade de uma solução. Sendo assim, o pH 7 
representa uma solução neutra (por exemplo, a água pura). Já os que estão antes 
dele são consideradas soluções ácidas (pH ácido), e os que estão após o 7 são as 
soluções básicas (pH alcalino). Feita essa observação, o caráter ácido é crescente da 
direita para a esquerda. Já o caráter básico, da esquerda para a direita e quanto 
menor o valor do pH mais ácida será a solução. 
 
 
 
PROCEDIMENTOS 1) 
 
Bata 1 folha de repolho roxo com 1 litro de água no liquidificador. 
2) Coe esse suco. Se não for usar o extrato de repolho roxo na hora, guarde-o na 
geladeira, pois ele se decompõe muito rápido. 
3) Enumere 11 tubos de ensaio. 
 4) Coloque o extrato de repolho roxo nos 11 tubos. 
 
5) Acrescente nos copos 2 a 11 as seguintes substâncias, na respectiva ordem: 
hidróxido de sódio, cloreto de sódio, água sanitária, sabão em pó, leite, detergente, 
vinagre, bicarbonato de sódio, albumina e água. 
6) Observe as cores das soluções. 
 
RESULTADO: Com a realização dos experimentos foi possível determinar o pH das 
soluções de hidróxido de sódio, cloreto de sódio, água sanitária, sabão em pó, leite, 
detergente, vinagre, bicarbonato de sódio, albumina e água, e fazer um comparativo 
entre as cores delas com o padrão indicado pela escala de pH. 
 
 
 
Fonte: a autora 
 
AULA 1 ROTEIRO 2: Ph E SOLUÇÃO TAMPÃO 
 
INTRODUÇÃO: 
A escala de pH é de suma importância para se obter resultados de concentração de 
H^+ /OH^- em uma determinada solução aquosa. Soluções que possuem valores de 
pH superiores a 7 são consideradas alcalinas ou básicas e as que possuem valores 
inferiores a 7 são consideradas ácidas. Tampões são soluções que neutralizam as 
variações no pH, são essenciais para a estabilidade de íons nos sistemas biológicos. 
 
Quando existe um acúmulo de íons H^+, um tampão absorverá alguns deles elevando 
o pH, desta forma quando houver poucos íons, um tampão doará alguns deles 
elevando o pH. Os tampões consistem geralmente de um par de ácido-base, deferindo 
o ácido e a base pela presença ou ausência de um próton. Existem sistemas tampão 
em nosso organismo, um deles por exemplo é formado durante a respiração, que é 
constituído pelo ácido carbônico e bicarbonato, a base conjugada do ácido carbônico, 
tem sua eficácia em pH 7,4 em média. Esta reação é formada a partir do gás 
carbônico com água, que produz ácido carbônico liberando prótons H^+, 
transformando-o em bicarbonato dentro do plasma sanguíneo (tampão ácido 
carbônico-bicarbonato) PROCEDIMENTO: Em um béquer contendo 20 mL de solução 
tampão (ácido acético + acetato de sódio), adicionamos 10 gotas (gota a gota) de 
ácido clorídrico (HCl) 5M, e observamos a alteração de pH a cada gota adicionada da 
solução tampão. 
 
RESULTADO: Após analisarmos a reação do pH utilizando a solução tampão, 
obtivemos os seguintes resultados: 
 
 
 Fonte: a autora 
 
Concluímos que quando foi adicionada as gotas de ácido clorídrico à solução de ácido 
acético + acetato de sódio, a solução manteve o pH constante após a adição das 
gotas do ácido, desta forma concluímos que a solução tampão tem de fato a 
capacidade de resistir as variações de pH. 
 
 
 
 
 
AULA 2 - ROTEIRO 1: TITULAÇÃO DE AMINOÁCIDOS 
 
INTRODUÇÃO 
 
Um aminoácido é um composto no qual em sua estrutura tem um grupo amina e um 
grupo carboxila ligados em um carbono, quando os aminoácidos se ligam por meio de 
ligações peptídicas formam uma proteína, cuja as funções são essenciais para o bom 
funcionamento do organismo. Os aminoácidos podem reagir com ácidos e bases, 
característica conhecida como anfótero, a amina é o grupo positivo e a carboxila é o 
grupo negativo quando ionizado, ou seja, quando o ácido libera H+ na solução de 
aminoácido o íon vai fazer ligação com o grupo da carboxila (COO-), já a base o íon 
OH- vai retirar um H+ do grupo amina (NH3+) liberando água na reação final, essa 
característica é conhecida como solução tampão isto significa que o PH não muda, 
pois não há íons H+ ou OH- livres na solução. 
Imagem 
A titulação de um aminoácido ocorre por adições graduais de um ácido ou base na 
solução, associando o PH em função da adição de ácido ou base pode ser obtido um 
gráfico que é conhecido como curva de titulação, esse gráfico demonstra a quantidade 
máxima de mínima que os agrupamentos do aminoácido conseguem agir sem 
mudanças de PH. Quando se adiciona uma gota de ácido ao aminoácido o PH tende a 
diminuir e quando se acrescenta mais gotas lentamente ele tende a sofrer pequenas 
mudanças até chegar na capacidade máxima de tamponamento do aminoácido, que 
quando atingindo tende a diminuir novamente o PH, o mesmo raciocínio vale para as 
bases. 
 
Resultado e Discussão 
 
 Durante a o experimento foram separados dois béqueres contendo uma solução de 
aminoácido glicina 0,1 M. Para o primeiro béquer foi adicionado gota a gota de NaOH 
0,5 M sob agitação, a cada gota era medido o PH da solução, para meios de 
comparação foi feito o mesmo para uma solução contendo água. A tabela a seguir 
foram os resultados obtidos. 
 
 
 
Fonte: a autora 
 
Para o segundo béquer foi adicionado gota a gota de HCL 0,5 M sob agitação, a cada 
gota era medido o PH da solução, para meios de comparação foi feito o mesmo para 
uma solução contendo água. A tabela a seguir foram os resultados obtidos. 
 
 
Fonte: a autora 
 
 
 
 
 
Pode-se observar que na solução tampão o PH teve pequenas mudanças comparado 
a água, isso se deve aos agrupados amina e carboxila que reagiam a cada gota do 
ácido e da base adicionados nas soluções, o ácido libera H+ e com isso reagia com a 
carboxila (COO-), a base libera OH- reagindo com um H+ do agrupamento amina 
(NH3+) liberando H2O. 
 
AULA 2, ROTEIRO 2: DETECÇÃO DE AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS EM 
SOLUÇÃO POR MEIO DE REAÇÕES DE COLORAÇÃO 
 
INTRODUÇÃO 
 
Uma proteína é formada por uma cadeia de aminoácidos ligados através da ligação 
peptídica, tal ligação ocorre entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo 
carboxila do outro, o carbono do grupo da carboxila (COOH) liga-se com o nitrogênio 
do grupo amina (NH2) liberando água na reação final. As proteínas são separadas 
entre as essências, que só se pode obter através da alimentação, e não essências, 
que é produzida pelo próprio corpo por meio de estímulos, elas são importantes para 
organismo pois produzem hormônios, podem catalisar reações gerando menos gasto 
calórico, é capaz de transportar e armazenar moléculas específicas entre outras 
funções fundamentais para o bom funcionamento do organismo. As proteínas 
apresentam quatro tipos de estruturas, a primária é a ligação linear entre os 
aminoácidos, a secundária há um enrolamento helicoidal entre os aminoácidos, a 
terciária a proteína se enrola nela mesma formando uma estrutura tridimensional, e 
pôr fim a quaternária corresponde a duas ou mais da estrutura terciária unidas entre si. 
As proteínas podem ser detectadas através do biureto que é uma solução de sulfato 
de cobre (CuSO4) e tartarato duplo de sódio e potássio (KNaC4H4O6), esse método 
pode ser utilizado em diagnósticosou até mesmo em perícias criminais, o biureto tem 
uma coloração azul e quando reage com uma proteína essa cor muda para violeta, 
isso ocorre devido a ligação entre o íon de cobre (Cu2+) e os átomos de nitrogênios 
dos aminoácidos formando um complexo quadrado planar com a ligação peptídica. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Resultado e Discussão 
Durante a o experimento foi preparado 8 tubos de ensaio, todos eles continham 2 ml 
da solução de biureto, a ideia é observar se cada tubo mudava para cor violeta afim de 
demonstrar se havia presença ou não de proteína na substância adicionada. 
1. O primeiro tubo foi adicionado 1ml de água e manteve a coloração pois água não é 
proteína. 
2. O segundo tubo foi adicionado e albumina 10%, essa mudou para a coloração 
violeta pois se trata de uma proteína encontra no plasma sanguíneo sendo importante 
para a regulação da pressão osmótica, também pode ser encontrada no ovo como 
ovoalbumina. 
3. O terceiro tubo foi adicionado glicina que é um aminoácido, porém não houve 
mudança de cor, isso ocorreu pois são necessários pelo menos dois aminoácidos para 
formar a ligação peptídica e o biureto identificar como proteína. 
4. No quarto tubo foi adicionado leite fresco, mudou para a coloração lilás pois há uma 
proteína no leite chamada caseína. 
5. No quinto tubo foi adicionado leite fervido, mudou para a coloração lilás pois ainda 
contém os aminoácidos necessários para o biureto identificar, mesmo que a proteína 
tenha se desnaturado. 
6. No sexto tubo foi adicionado amido, esse não houve alteração na cor, pois amido é 
um polissacarídeo e não uma proteína. 
7. No sétimo tubo foi adicionado óleo, esse não houve alteração na cor, pois se trata 
de um ácido graxo e não uma proteína. 
8. No oitavo tubo foi adicionado suco, não havendo mudança na cor, pois o suco não 
possuía proteína, teria caso o suco fosse a base de soja. 
 
 
Fonte: a autora 
 
 
AULA 3 - ROTEIRO 1: DESNATURAÇÃO PROTEICA 
 
Nesta aula vamos verificar a alteração de solubilidade de proteínas em presença de 
soluções salinas e solventes orgânicos. 
 
 1. AÇÃO DA TEMPERATURA 
 
 Partindo de 2mL de solução a 10% de ovoalbumina, utilizou-se uma pinça para 
aquecer o tubo de ensaio em um bico de Bunsen. Neste caso, houve formação de 
bolhas e a solução ficou turva. Ao aproximar a solução da chama do bico de Bunsen, 
parte da energia fornecida é utilizada para quebrar as interações intramoleculares. 
Isso causa a desnaturação proteica, já que a proteína sai de seu estado enovelado 
para um estado de maior energia. 
 
 
2. AÇÃO DO Ph 
 Partindo de 2mL de solução a 10% de ovoalbumina, utilizou-se 2mL de solução ácido 
clorídrico 0,5M (mol/L). O mesmo foi feito para uma solução 5M de HCl. Neste caso, 
houve turvação da solução. Adicionar íons H ao ambiente proteico pode causar + a 
desnaturação proteica. Algumas cadeias laterais contêm grupos com caráter básico, 
ou seja, tem o potencial de reagir com os íons H alterando assim sua natureza + 
química. Isso afeta as interações intramoleculares, alterando o enovelamento proteico. 
 
 
3. AÇÃO DE SOLVENTES ORGÂNICOS: 
Partindo de 2mL de solução a 10% de ovoalbumina, adicionou-se 2mL de 
etanol. Foi observada a turvação da solução. A desnaturação proteica ocorre também 
pela adição de solventes orgânicos. Neste caso, as moléculas de etanol realizam 
fortes interações com as cadeias laterais da ovoalbumina, isso faz com que as 
interações intramoleculares sejam desfavorecidas. 
 
4. AÇÃO DE SAIS 
Partindo de 2mL de solução a 10% de ovoalbumina, 2mL de solução saturada de 
sulfato de amônio foram adicionados. Turvação da solução foi observada. a adição de 
sais pode fazer com que novas interações iônicas apareçam na proteína. Cadeias 
laterais que possuem carga negativa podem interagir com o cátion do sal e cadeias 
 
laterais com carga positiva podem interagir com o ânion do sal. Essas interações 
podem levar a alteração da estrutura terciária da proteína, o que leva a desnaturação 
proteica. 
 
ATIVIDADES DE FIXAÇÃO 
 
Respostas 
 
1. E. Desnaturação pode ser causada por alteração de temperatura, solventes 
orgânicos, sais e alteração de pH do meio. 
2. Pois a água fervente tem a capacidade de desnaturar as enzimas capazes de 
converter o açúcar em amido. Assim o açúcar não será convertido em amido, já que a 
enzima foi desativada, logo o doce permanecerá. 
3. O leite fervido terá suas proteínas desnaturadas, o leite da caixa não. O leite é uma 
mistura de muitos componentes, como gorduras, proteínas e sais de cálcio. 
4. O pH é alterado, pois o suco do limão contém ácido cítrico, dessa maneira, a 
proteína é desnaturada. No estômago, a enzima responsável pela quebra das 
proteínas de carne, por exemplo, funciona em um pH ótimo próximo de 2, ou seja, 
ácido. Por fim, a pepsina não é desnaturada nem degradada por conta de seu ponto 
isoelétrico, ou seja, essa enzima é naturalmente estável em pH ácido, pois suas 
cadeias laterais suportam esse pH. 
 
AULA 3 – ROTEIRO 2: ATIVIDADE ENZIMÁTICA PROCEDIMENTO 
 
Esta atividade prática tem por objetivo discutir e evidenciar a importância das enzimas 
sobretudo nos processos digestivos. 
 
 
Fonte: roteiro de aula 
Neste caso, será observado o comportamento de soluções contendo proteínas no seu 
estado natural e proteínas que sofreram proteólise. A principal proteína da gelatina é o 
colágeno, se essa macromolécula entrar em contato com enzimas, nas condições 
ideais pode ocorrer proteólise. A proteólise é a quebra de ligações peptídicas, ou seja, 
 
ligações covalentes que constituem a proteína serão quebradas, isso leva a perda de 
propriedades. 
 No tubo 1 controle não havia enzima, logo, houve congelamento, ou seja, o 
colágeno não perdeu suas propriedades. 
 No segundo tubo, percebe-se que o conteúdo não congelou completamente, 
mas houve a formação de um gel. 
 No tubo 3 a gelificação não ocorreu, o que indica que o colágeno perdeu suas 
propriedades devido à ação da enzima bromelina, que quebrou as ligações da 
proteína que constitui a gelatina. 
 
Observação: a papaína, presente no mamão, é capaz de quebrar o colágeno, porém, 
neste caso, provavelmente a concentração de papaína não foi o suficiente para 
quebrar um número significante de proteínas e tirar a viscosidade da mistura. 
 
 
 Fonte: a autora 
 
PROCEDIMENTO 2 - atividade enzimática da saliva (importância da amilase 
salivar) 
 
1) Coletar saliva em um béquer e diluir com água destilada (se for necessário, filtrar 
em gaze). 
2) Em outro béquer, adicionar 20 mL de amido a 1% e colocar, aproximadamente, 1,0 
mL de saliva diluída. 
 
3) Identificar sete tubos de ensaio, como segue: T0, T1, T2, T3, T4, T5 e T6 e em cada 
tubo adicionar 1 gota de Lugol. 
4) Homogeneizar o béquer (com o preparado descrito no item 2) e retirar alíquotas de 
1 mL a cada 1 minuto (a contar do tempo zero), até 5 minutos transferindo cada 
alíquota para um dos tubos identificados anteriormente (totalizando sete tubos). 
 
Se possível verificar o aparecimento de dextrinas nos tubos mediante a coloração: 
Amido (azul) – amilodextrina (roxo) – eritrodextrina (vermelho) – acrodextrina (incolor) 
– maltose (incolor) – glicose (incolor). 
Diferentes cores foram observadas neste caso, já que a amilase salivar foi capaz de 
degradar o amido. À medida que o tempo passa o número de vezes que a cadeia é 
quebrada é maior, logo os derivados vão ficando cada vez menores. Por isso, na 
presença do lugol, o amido é azul e as dextrinas são vermelhas, dessa maneira a cor 
indica o tempo que a reação demorou para ocorrer, a partir do tipo de produto 
presente na solução. 
 
Fonte: a autora 
 
 
 
 
 
 
 
Atividades de fixação 
 
1. As enzimas estão presentes em pequenas quantidades no organismo. Elas são 
moléculas extremamente específicas, atuando somente sobreum determinado 
composto e efetuam sempre o mesmo tipo de reação. Em relação às enzimas, foram 
feitas as afirmações: 
I. Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores de reações químicas. 
II. Cada reação química que ocorre em um ser vivo, geralmente, é catalisada por um 
tipo de enzima. 
 III. A velocidade de uma reação enzimática independe de fatores como a temperatura 
e o pH do meio. 
IV. As enzimas sofrem um processo de desgaste durante a reação química da qual 
participam. 
São verdadeiras as afirmações: 
a) I e II. 
b) I e III. 
c) I, II e IV. 
d) III e IV. 
e) I, II, III e IV. 
 
2. Arquilino Pestana, professor de Biologia, após expor para seus alunos do 1º ano do 
Ensino Médio o conteúdo referente a enzimas – biocatalizadores de natureza proteica, 
propôs-lhes o seguinte questionamento: “Sabendo-se que os peroxissomos são 
organelas que contêm uma catálise – a peroxidase –, o que ocorrerá quando 
acrescentarmos aos recipientes a seguir, numerados de 1 a 3, peróxido de hidrogênio 
(H2O2)?” 
Recipiente 1: carne cozida a 80 ºC por 1,5 horas e recém-cortada em pequenos 
pedaços. 
Recipiente 2: carne descongelada e recém-cortada em pequenos pedaços, após três 
dias de congelamento a -2 ºC. 
Recipiente 3: Solanum tuberosum (batata) recém-cortada em pequenos pedaços, 
tendo sido mantida todo tempo em temperatura de 32 ºC. 
 
Podemos afirmar que: 
I. No recipiente 1 não ocorrerá nenhuma alteração, pois as enzimas desnaturam em 
temperaturas superiores a 40 ºC. 
 
II. Nos recipientes 1 e 2, nenhuma alteração será percebida, pois tanto temperaturas 
elevadas quanto baixas provocam inativação enzimática. 
III. No recipiente 2 ocorrerá um “borbulhamento” na superfície da carne, em 
decorrência da ação da peroxidase, promovendo a quebra do peróxido de hidrogênio 
em água e oxigênio, visto que temperaturas baixas apenas inativam as enzimas, 
sendo um fenômeno reversível. 
IV. No recipiente 3 ocorrerá a seguinte reação: H2O2 H2O + O, já que, a 32 ºC, a 
peroxidase está em seu ótimo de temperatura. 
V. No recipiente 3 não ocorrerá qualquer tipo de reação, já que os peroxissomos são 
organelas típicas dos animais. 
Assinale a alternativa cuja(s) assertiva(s) é(são) correta(s). 
a) I, III e IV. 
 b) II e IV. 
c) II, apenas. 
d) I, III e V. 
e) III, apenas. 
 
3. Analisar a reação 2 (com amido) e explicar (se possível graficamente) o que ocorre 
com a velocidade enzimática quando: 
 a) Não se dilui a saliva ou se coloca 4 mL de saliva na reação ao invés de 1,0 mL. 
b) Quando se coloca mais amido (substrato). 
c) Quando se aumenta ou diminui a temperatura da reação. 
d) Quando se aumenta ou diminui o pH da reação. 
 
 
 
 
 
 
A velocidade de reação aumenta linearmente com a variação de concentração de 
enzima (neste caso, a enzima está na saliva), ou seja, aumentar o volume de saliva, 
aumenta a velocidade de reação segundo o gráfico b. Adicionar substrato (ou amido) 
aumenta a velocidade segundo a curva a. A velocidade de reação pode variar de 
acordo com o pH e temperatura segundo os gráficos abaixo, ou seja, existe um pH 
ótimo e uma temperatura ótima.[4] 
 
 
 
AULA 4 - ROTEIRO 1: DETERMINAÇÃO DE AÇÚCARES EM SOLUÇÃO 
 
Carboidratos monossacarídeos são compostos simples dos carboidratos e possuem 
entre três a setes carbonos (elemento químico extremamente importante, por ser 
indispensável a existência da vida – seja ela animal e vegetal – sem falar dos 
compostos minerais constituídos pele elemento em questão. São monômeros, ou seja, 
não podem ser hidrolisados. Geralmente possuem gosto adocicado e são sempre 
solúveis em água. Principais monossacarídeos e suas características: 
  Frutose: presente na maioria das frutas e também no mel. Sua principal função é 
fornecer energia para o corpo humano. 
  Glicose: Também possui função energética. Encontrado também no mel e nas 
frutas. 
 Galactose: presente na lactose (açúcar do leite). Fornece energia para o corpo 
humano. 
 Ribose: compõem a estrutura do RNA (ácido ribonucleico). 
 
 
Os dissacarídeos são carboidratos formados por dois monossacarídeos ligados por 
ligações glicosídicas. Os dois açúcares unem-se quando ocorre uma desidratação, ou 
seja, a retirada de água. Eles são moléculas orgânicas que fornecem energia aos 
seres vivos. Os principais componentes dos dissacarídeos são carbono, hidrogênio e 
oxigênio. Geralmente, essas moléculas possuem sabor adocicado e boa solubilidade 
em água. A combinação de monossacarídeos pode formar muito dissacarídeos 
diferentes, os mais conhecidos são a sacarose, a lactose e a maltose. 
  Sacarose: formada pela ligação entre glicose e frutose. 
 Lactose: formada pela união de glicose e galactose. 
 Maltose: formada pela ligação de duas moléculas de glicose. 
 Os polissacarídeos são formados por várias moléculas de monossacarídeos unidos 
entre si por ligações glicosídicas. Essas ligações são do tipo covalentes, resultantes 
da condensação de dois monossacarídeos. Os polissacarídeos são considerados 
macromoléculas, pois são polímeros de médio a alto peso molecular. Além disso, ao 
sofrerem a hidrólise, originam diversos monossacarídeos. A seguir, confira a lista com 
os principais polissacarídeos e onde podem ser encontrados. 
  Celulose: importante componente da parede celular vegetal. Ainda pode ser 
encontrado em outros organismos; 
 Amido: encontrado em diversos alimentos como a batata e arroz, o amido é a 
substância de reversa das plantas; 
 Glicogênio: é a substância energética de animais, bactérias e fungos. Podem ser 
encontrados no fígado e músculos dos seres humanos; 
 Pectina: é uma fibra solúvel encontrada em frutas e vegetais; 
 Quitina: presente na parede celular de fungos e em carapaças de insetos; 
 Heparina: substância farmacológica com ação anticoagulante, pode ser encontrada 
nos órgãos linfoides. Polissacarídeos são grandes polímeros naturais formados por 
cadeias de monossacarídeos ligados entre si por ligações glicosídicas, que são 
ligações covalentes resultantes da condensação de dois monossacarídeos. Insolúveis 
em água, os polissacarídeos são carboidratos, também conhecidos como glicanos. 
Através da hidrólise da biomolécula, um grande número de açúcares menores é 
liberado. Exemplos de polissacarídeos: 
 Ácido hialurônico: preenche as lacunas entre as células de todos os animais. 
 Amido: reservatório de energia em plantas, encontrado em diversos alimentos. 
 Celulose: componente da parede celular de plantas e outros organismos. 
Classificação dos polissacarídeos: De acordo com a sua estrutura, os polissacarídeos 
são classificados em: Homopolissacarídeos: apresentam um tipo de monossacarídeo. 
 
Exemplos: amido, celulose, glicogênio, pectina, quitina e tunicina. 
Heteropolissacarídeos: apresentam dois ou mais tipos de monossacarídeos. 
Exemplos: ácido hialurônico e heparina. 
 
 
 
Teste De Barfoed 
 Tubo 1: adicinou 2 ml reativo barfoed a 1 ml de glicose 10% 
  Tubo 2: adicionou 2 ml reativo barfoed e 1 ml de lactose 10% 
 Levamos a fervura a banho maria durante 5 minutos 70 graus como não vimos 
resultados elevamos a 100 graus, mas não obtivemos nenhum resultado. 
  Provavelmente por conta dos reativos. 
 
Teste Do Espelho De Prata 
 Redução de tons prata. Elementos na presença de aldeídos. Colocamos no tubo 1 ml 
de solução de nitrato de prata e gotejamos de solução hidróxido de amônia até 
dissolver o precipitado, depois colocamos 0,5 ml de solução de glicose. O tubo foi 
levado ao banho maria por 5 minutos, para obter o resultado do espelho de prata. 
 
 
 Fonte: a autora 
 
 
 
 
Teste De Fehling 
 Detecção de açúcares redutores: 
 Tubo 1 adicionamos 1 ml de solução fehling e 0,5 ml de glicose 
 Tubo 2 adicionamos 1 ml de solução fehling e 0,5 ml de sacarose 
  Aquecemos em banho maria por 5 minutos 
 Tubo 1 teve a alteraçãopra coloração vermelha pois foi a identificação dos açúcares 
redutores. 
  Tubo 2 manteve a coloração azul. 
 
AULA 4 - ROTEIRO 2: LIPÍDEOS 
 
Os lipídios ou gorduras são moléculas orgânicas insolúveis em água e solúveis em 
certas substâncias orgânicas, tais como álcool, éter e acetona. Ácidos graxos são 
substâncias orgânicas encontradas em temperatura ambiente nas fases sólida e 
líquida e semissólida. Pertencem ao grupo dos ácidos carboxílicos, compostos que 
apresentam a carboxila, carbono ligado a um oxigênio e a uma hidroxila. 
 
HIDROGENAÇÃO 
É conhecida como Reação de Sabatier-Sanderens e produz alcanos. Ocorre em 
presença de catalisador metálico (platina, paládio ou níquel) e aquecimento. 
 
HALOGENAÇÃO 
Ocorre a adição de halogênios, geralmente o cloro ou bromo . Produz dialogenetos. 
 
SAPONIFICAÇÃO 
É uma reação química, também chamada de hidrólise de triglicerídeos ou hidrólise 
alcalina de um éster, que ocorre entre um éster e uma base inorgânica. Os 
triglicerídeos, também chamados de triglicérides ou triglicéridos, são as principais 
gorduras do nosso organismo e compõem a maior parte das gorduras de origem 
vegetal e animal da nossa dieta. Os triglicerídeos estão presentes em vários 
alimentos, mas a maior parte que circula no sangue costuma ser produzida pelo nosso 
próprio organismo, através do fígado. 
 
TESTE 1 SAPONIFICAÇÃO 
 Hidrolise a base de triglicerídeos 
 20 ml de KOH (hidróxido de potássio) 10% alcoólico (medimos na proveta) 
 
 E 3 ml de óleo de soja. Aquecemos a banho maria por 5 minutos. 
 Verificar a solubilidade do produto em água. (testar em um tubo de ensaio). 
 Saponificação foi completa e reservamos o tubo. 
 
TESTE 2 
 Adicionamos 2 ml do sabão em cada tubo 1, 2 e 3 (teste 1) 
 Misturamos por agitação e observamos a formação ou não de espuma 1, 2 e pH no 
tubo 3 
 Tubo 1 nacL (cloreto de sódio) 35% e 5 gotas do sabão. (não espumou) 
 Tubo 2 caLcL 2 (cloreto de cálcio) 10% e 5 gotas de sabão. (não espumou, mas 
precipitou) 
 Tubo 3 HcL 0,1N (ácido clorídrico) e 5 gotas de sabão. (medimos o pH e deu 14, 
colocamos 10 gotas e continuou no 14 não tive alteração pois a concentração do ácido 
estava muito baixa). 
 
 
 
Fonte: a autora 
 
 
 
 
 
TESTE HALOGENAÇÃO 
  Tubo 1 : 5 ml de óleo de soja mais 10 gotas de lugol (I2) 
 Tubo 2: 5 ml margarina derretida mais 10 gotas de lugol (I2) 
 Ferver em banho maria por 5 minutos até desaparecer coloração 
 Voltar a temperatura ambiente 
 Adicionar 3 gotas de solução de amido. (amido é indicação na presença de iodo e 
quanto menos iodo menos azul e mais iodo mais azul. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
REFERÊNCIAS: 
 
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TRIGLICERÍDEOS: O QUE SÃO, SINTOMAS E T RATAMENTO , Dispo nível 
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VOLLHARDT, K. P. C., SCHORE, N. E., QUÍMICA ORGÂNICA - ESTRUTURA 
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