5 - PROTEINAS

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PROTEÍNAS 
Profa Nilceana B.M.Pequeno 
 A palavra proteína vem do grego protos, que 
significa primeiro. 
 
 A proteína é o menos disponível e o mais 
dispendiosos dos macronutrientes, 
considerado essencial para o organismo. 
 
 São macromoléculas formadas por uma 
combinação de 20 aminoácidos em diversas 
proporções unidas por ligações peptídicas. 
 
As proteínas da dieta, após a digestão terão 03 
destinos principais: 
 
 anabolismo (síntese de proteínas e 
polipeptídeos), 
 
 catabolismo ou degradação, produção de 
energia, 
 
 síntese de pequenos compostos. 
1 - Material construtor para o crescimento e 
manutenção do tecido corporal: 
 Componente estrutural (tendões, músculos, ossos, 
membranas e órgãos) e reposição de células (feridas, 
queimaduras, infecções). 
 
2 – Precursor de catalisadores biológicos: 
 Metionina –precursor da Acetilcolina 
 Triptofano – Precursor da Niacina e Serotonina 
 Enzimas – amilase 
 Fatores de coagulação 
 Anticorpos 
 Hormônios 
3 – Equilíbrio hídrico - Homeostasia 
 Edemas causados pela hipoproteinemia 
 
4 – Metabolismo enérgico corporal 
 Jejum, esforço físico 
 
5 – Carreador de substancias 
 Lipoproteinas – triglicerídeos colesterol e 
vitaminas lipossolúveis. 
 Albumina – ácidos graxos livres, Bilirrubina e 
drogas. 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEINAS CONFORME COM A FUNÇÃO 
BIOLÓGICA 
CLASSE EXEMPLO 
Enzimas Ribonuclease, tripsina, lipase, amilase 
Proteínas 
transportadoras 
Hemoglobina, albumina do plasma e 
mioglobina 
Proteínas 
contráteis 
Actina e miosina 
Proteínas 
estruturais 
Queratina, colágeno e elastina 
Proteínas de defesa Anticorpos, fibrinogênio e toxina botulínica 
Hormônios Insulina, Corticotrofina, do Crescimento 
Proteínas de 
Reserva 
Gliadina (trigo), Ovoalbumina (ovo) e caseina 
(trigo 
 
Dutra de Oliveira, 2008 
As proteínas podem ter 4 tipos de estrutura 
dependendo do tipo de aminoácidos que 
possui, do tamanho da cadeia e da 
configuração espacial da cadeia polipeptídica. 
 
As estruturas são: 
 primária, 
 secundária, 
 terciária e 
 quaternária 
1 – COMPOSIÇÃO 
1.1- SIMPLES – por hidrólise fornecem apenas 
aminoácidos. 
 
 Albuminas – lactalbumina do leite, ovoalbumina 
do ovo; 
 Globulinas – glicinina da soja e faseolina do 
feijão; 
 Glutelinas - glúten do trigo; 
 Prolaminas – zeína do milho 
 Ovoalbuminas – albumina do ovo 
1.2 - CONJUGADA – contêm aminoácidos 
unidos a outros elementos não protéicos 
(chamados de grupos protéticos). 
 
 Nucleoproteínas – formadas de polipeptídios 
mais ácidos nucléicos – histonas 
 
 Glicoproteínas – polipeptídios mais 
carboidratos – ovomucina 
 
 Metalproteinas – complexos de metal com 
proteínas, como Fe, Cu, Zn – ferritina 
 
 Lipoproteínas – (função estrutural) HDL, 
VLDL, LDL, triglicerídeos. 
2 – VALOR BIOLÓGICO 
 
2.1 PROTEÍNAS COMPLETAS OU PAVB (Proteína de 
Alto Valor Biológico) – contêm todos os 
aminoácidos indispensaveis, em quantidades 
suficientes e nas devidas proporções. 
 
 Ovoalbumina – clara do ovo; 
 Caseína – leite; 
 As demais estão presente nas carnes, 
peixes e aves. 
2.2PROTEÍNAS INCOMPLETAS – são aquelas que 
não possuem um ou mais aminoácidos 
indispensáveis. São incapazes de promover o 
crescimento quando são as únicas fontes 
protéicas. 
 
 
 Proteínas de origem vegetal, como as das 
leguminosas secas, dos cereais integrais e 
das hortaliças. 
 Leguminosas + cereais 
 As leguminosas - 20a 25% - pobre em Metionina – 
feijão, ervilha e soja (40%) 
 
 Os cereais - 6 a 15% de proteínas - pobre em Lisina – 
alto consumo pela população devido o valor. 
 
 Frutas e hortaliças – 1 a 2% 
 
 Carne – 20 a 25% 
 
 Leite – 3 a 3,5% 
 
 Arroz polido cru – 6 a 7% 
 
 Leite materno – 1 a 1,2% 
 Existem mais de 300 aminoácidos – 20 aa 
 
 Unem para formar 01 proteína por meio de 
ligação peptídica – seqüência predeterminada 
geneticamente; 
 
 02 aa = dipeptídeo 
 03 aa = tripeptídeo 
 
 Formados por: carbonos, hidrogênio, oxigênio 
e nitrogênio e ocasionalmente enxofre. 
 METABOLISMO ENERGÉTICO 
 
Alanina – glicogênica - Ciclo da Alanina 
 
 
SÍNTESE PROTÉICA 
 Hormônios – do crescimento, Insulina e 
testosterona 
 Triptofano – Niacina e de Serotonina. 
 
 Metionina – doa grupos metílicos para Colina e 
Carnitina e de Cisteina. 
 
 Felilalanina Tirosina 
 
 Tirosina Tiroxina e Epinefrina (Adrenalina). 
 
 Arginina - síntese de uréia (fígado) e síntese de NO 
(óxido nítrico). 
 
 Os aminoácidos podem ser classificados de 
acordo com a síntese no organismo, depende 
da razão fornecimento/demanda. Estes 
podem ser classificados em 02categorias: 
 
 DISPENSÁVEIS ou NÃO ESSENCIAIS 
 
 INDISPENSÁVEIS ou ESSENCIAIS 
 
 CONDICIONALMENTE INDISPENSÁVEIS 
 
 
 
 São aminoácidos que podem ser 
sintetizados no organismo a partir de 
outros aminoácidos: 
 
 Alanina 
 Acido Aspártico 
 Acido Glutâmico 
 
 Quando a cadeia carbônica não pode ser 
sintetizada no organismo ou são sintetizada 
em quantidade insuficiente para suprir as 
necessidades e devem provir da dieta. 
 
 Felilalanina (Phe) 
 Isoleucina (Ile) Treonina (Thr) 
 Leucina (Leu) Triptofano (Trp) 
 Lisina (Lys) Valina (Val) 
 Metionina (Met) 
 Necessidade de ingestão por meio de 01 
fonte dietética quando a síntese endógena 
não alcança a necessidade metabólica. 
 
 Arginina (Arg) Serina (Ser) 
 Cisteina (Cys) Asparagina (Asn) 
 Glutamina (Gln) Histidina (His) 
 Glicina (Gly) 
 Prolina (Pro) 
 Tirosina (Tyr) 
 Quanto ao número de COOH e NH2; 
 
◦ Monoaminomonocarboxílico: apenas um grupo NH2 
e um grupo COOH. Possuem carcterística neutras e 
são a aminoácidos. 
◦ Monoaminodicarboxílico: têm 1 grupo NH2 e 2 
grupos COOH. Possuem características ácidas: ácido 
glutâmico e o ácido aspártico. 
◦ Diaminomonocarboxilico: têm 2 grupos NH2 e 
apenas um grupo COOH. Possuem carcterísticas 
alcalinas (básicas), como lisina. 
 
 
 Quanto ao tipo de cadeia do radical (R): 
 
◦ Aminoácidos alifático ou linear: quando a cadeia 
carbônica dos aminoácidos é aberta. 
 
◦ Aminoácidos aromático: quando a cadeia carbônica dos 
aminoácidos é composta pelo anel benzênico. É 
metabolizado no fígado. 
 
◦ Aminoácido heterocíclico: quando a cadeia carbônica do 
aminoácido é formada por uma cadeia fechada. É 
metabolizado nos músculos. 
 
 
 Quanto à polaridade dos radicais: 
 
◦ Não polar ou hidrofóbico: não tem afinidade por água 
(pex.: alanina, fenilalanina, glicina,leucina, 
isoleucina,metionina,prolina,triptofano, valina). 
◦ Polar Neutro: tem resíduos de carbono com grupos 
polares e capacidade de se ligar por pontes de 
hidrogênio. 
◦ Polar básicos: aqueles que possuem dois grupos de 
NH2. São carregados positivamente. 
◦ Polar ácido: aqueles que possuem 2 grupos COOH. São 
carregados negativamente. 
 
ÓRGÃOS ENZIMAS AÇÃO 
Boca Mastigação e insalivação 
Estomago 
Pepsina – Ph 1,8 
O ácido clorídrico ativa a 
Pepsina 
Proteínas → polipeptídeos 
 
 
Intestino 
Delgado 
PANCREÁTICAS 
Ph 6,5 
Tripsina 
Quimotripsina 
Carboxipeptidase 
ENTÉRICAS 
Aminopeptidase 
Dipeptidase 
Dipeptidil Aminoéétidadase 
Proteínas 
↓ 
Polipeptídeos 
↓ 
Tripeptideos 
↓ 
Dipeptídeos 
↓ 
Peptideos 
↓ 
Aminoácidos 
QUANTITATIVA 
 Valor calóricototal da dieta – 10 a 15% 
provenientes das proteínas (OMS, 2003). 
 
 Peso corporal - conforme tabelas de 
recomendações 
 
QUALITATIVA 
 Mensurar através da análise da quantidade de 
proteínas de alto valor biológico, utilizando o 
cálculo do NDPCal % 
 PERDAS OBRIGATÓRIAS (OMS/FAO) 
 
◦ PERDAS URINÁRIAS: 37mg/Kg 
◦ PERDAS FECAIS: 12 mg/Kg 
◦ PERDAS CUTÂNEAS: 3mg/Kg 
◦ PERDAS DIVERSAS: 2 mg/Kg 
 
◦ Quantidades proteicas = Soma X 6,24 = g de Ptn/Kg 
PC/dia 
AA 3-4M 2 ANOS (ID) 10-12 ANOS ADULTOS 
HISTIDINA 28 Não 
determinado 
Não 
determinado 
 
8-12 
ISOLEUC 70 31 28 10 
LEUC 161 73 44 14 
LIS 103 64 44 14 
METIO+CIS 58 27 22 13 
FELILA+TIRO 125 69 22 14 
TREONINA 87 37 28 7 
TRIPTOFANO 17 12,5 3,3 3,5 
VALINA 93 38 25 10 
TOTAL S/ 
HISTIDINA 
714 354 216 84 
 1º - Calcula-se o NPCal (quantidade de calorias 
fornecidas pela proteína liquida do cardápio) 
pelo NPU (utilização protéica líquida). 
 
 
 Para o NPU multiplica-se o valor protéico 
(proteína bruta – PB) de cada substancia 
alimentar que compõe o cardápio pelos fatores 
de utilização protéica, que são: 
 
 Para o NPU multiplica-se o valor protéico 
(proteína bruta – PB) de cada substancia 
alimentar que compõe o cardápio pelos 
fatores de utilização protéica, que são: 
 
PROTEÍNAS FATOR DE UTILIZAÇÃO 
PROTÉICA 
Proteína de cereais e outros vegetais 0,5 
Proteína de leguminosas secas 0,6 
Proteína de origem animal 0,7 
NPU = PB x fator de utilização protéica 
 
 Ex: 2 colheres de sopa cheias de leite em pó 
Ninho ® = 29 g 
 29 g x 0,7 = 20,3 
 
 
 2º - Depois do NPU calculado, multiplica-se 
por 4, para apurar o NPCal. 
NPCal = NPU x 4 Kcal 
 20,3 x 4 = 81,2 
 
 3º - NDPCal% é o percentual fornecido pela 
proteína liquida em relação ao Valor 
Energético Total (VET) 
 
NDPCal% = NPCal x100 
 VET 
 
 NDPCAL% = 81,2 X 100/1200 = 6,76% 
 
 
 Segundo a OMS (2003), o NDPCal% (Net 
Dietary Protein Calorie Percent), mínimo de 
uma dieta deve ser igual a 6%, se a 
porcentagem for superior a 10%, é 
considerada desperdício e 
 
 FAO, 1995 a recomendação é de 8%.