Bioquímica - Enzimas

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Decompõem as moléculas dos alimentos suprindo energia e unidades estruturais (moléculas simples).
Determinam a velocidade dos processos fisiológicos.
Enzimas são polímeros biológicos que catalisam os múltiplos processos que fazem a vida possível
Arranjam as unidades estruturais montando moléculas de proteínas, glicídios e lipídios, que interagem para compor membranas.
Coordenam o metabolismo de síntese e degradação de DNA e RNA, permitindo a perfeita codificação e transmissão da informação genética.
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Permitem o aproveitamento da energia das reações exergônicas para produzir o movimento celular.
A incapacidade de atuação de uma enzima ou enzimas pode destruir a harmonia dos processos fisiológicos (homeostasia alterada) resultando em doenças.
Enzimas apresentam especificidade, podendo catalisar o mesmo tipo de reação com substratos de estrutura semelhante.
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Com o qual alteramos nosso ambiente
 para produzir conforto
Energia dos alimentos
Energia das excretas
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Ribossoma
Purinas
Pirimidinas
Pentoses
Purinas
Pirimidinas
Pentoses
DNA
Hormônios
Hormônios
ATP
RNAs
RNAm
RNAr
RNAs
AA
Proteínas
Aminoácidos
Hormônios
Na+
Na+
K+
K+
Acetil-CoA
AG
Piruvato
ATP
Gli-P
Glicogênio
Glicose
Hormônios
Piruvato
Ácidos Graxos
AG
Gorduras
Vitaminas
Vitaminas
Coenzimas
O2
CO2
H2O
O2
CO2
H2O
Núcleo
Mitocôndria
Membrana Celular
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A VIDA DAS CÉLULAS DEPENDE DA OCORRÊNCIA CONTÍNUA DE REAÇÕES QUÍMICAS
(1) Que devem ocorrer em velocidades adequadas
(2) Que precisam ser altamente específicas
Porque a lenta produção ou remoção de metabolitos pode levar a doenças.
As temperaturas celulares são baixas para promover reações rápidas.
É preciso gerar produtos definidos.
Cada compartimento ou organela celular deve conter determinadas substâncias em uma concentração certa.
A presença de enzimas nas células garante que todas as reações celulares sejam rápidas e específicas, impedindo que todas as reações potencialmente possíveis ocorram desordenadamente. As enzimas “selecionam“ as reações.
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ENZIMAS 
Definição:
Catalisadores biológicos;
Longas cadeias compostas por pequenas moléculas chamadas aminoácidos.
Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos.
Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.
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ENZIMAS – ESTRUTURA
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Coenzimas – São moléculas orgânicas que aumentam o poder catalítico das enzimas, oferecendo grupamentos químicos que também participam da catálise.
Coenzimas podem ser segundo substratos que funcionam como reagentes de transferência de grupos.
Coenzimas que transferem grupos diferentes de hidrogênio:
1- Fosfatos de açúcar
2 – CoA-SH
3 – Tiamina pirofosfato (derivado da
 vitamina B1)
4 – Piridoxal fosfato (derivado da
 vitamina B6)
5 – Coenzimas de folato
6 – Biotina
7 – Coenzimas da cobamida
 (Derivadas da vitamina B12)
Coenzimas para transferência de hidrogênio:
1- NAD, NADP+ (derivados de ácido
 nicotínico)
2 – FMN, FAD (derivados da riboflavina)
3 – Ácido lipóico
4 – Coenzima Q
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O NAD (dinucleotídeo de niacina e adenina) e o NADP (fosfato de dinucleotídeo de niacina e adenina) são solúveis, não estão ligados firmemente às enzimas. Podem ser consideradas substratos secundários.
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O FAD (dinucleotídeo de flavina e adenina) e a FMN (mononucleotídeo de flavina) encontram-se firmemente ligados (algumas vezes covalentemente) às enzimas para as quais são coenzimas.
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G – Energia Livre de Gibbs
É a quantidade de energia útil (efetivamente capaz de produzir trabalho)
∆G = Σ Gprodutos – Σ Greagentes
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Gtopo – Gbaixo = (+)
Gbaixo – Gtopo = (-)
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SÍTIO ATIVO
É um ambiente específico, delimitado na estrutura da enzima, em que uma dada reação é energeticamente mais favorável.
Esta área tem a forma de uma concavidade tridimensional, onde ocorrem as reações da catálise.
O sítio ativo é formado por aminoácidos, trazidos à proximidade uns dos outros pelos dobramentos da cadeia polipeptídica que definem a estrutura terciária da proteína (enzima).
Assim organizado, o sítio ativo, é uma cavidade com forma definida que permite à enzima reconhecer seu(s) substrato(s).
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Substrato
(bastão de metal)
Estado de transição
(bastão encurvado)
Produtos
(bastão quebrado)
(a) Sem enzima
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(b) Enzima complementar ao substrato
Ímãs
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REAÇÃO CATALISADA POR ENZIMA
Interações entre E e S, enfraquecedoras de ligações, fornecem a força de impulso para a catálise enzimática 
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Seril-glicil-tirosil-alanil-valina
Ser
Gly
Tyr
Ala
Val
Aqui ocorre a hidrólise pela QT
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SÍTIO ATIVO - É um ambiente específico, delimitado na estrutura da enzima,
 em que uma dada reação é energeticamente mais favorável.
 Neste bolso ou saco é onde ocorrem as reações da catálise. 
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O = N
O
O
O
O
O = N
O-
p-nitrofenilacetato
H2O
Esterase
p-nitrofenilato
(cor amarela)
O
-O
Acetato
Quimotripsina também hidrolisa o 
Acetato de paranitrofenol.
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Etapas intermediárias na catálise da hidrólise do p-nitrofenilacetato pela
quimotripsina (QT):
QT + PNFA
rápido
QT-PNFA
PNF
rápido
QT- acetila
QT
H2O
acetila
lento
Uma seqüência análoga acontece quando ocorre hidrólise de um substrato fisiológico da quimotripsina (ligações peptídicas cujas carbonilas pertencem a aminoácidos aromáticos).
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Fase de arrebentamento
Fase de
estado
estacionário
Fenol liberado
Tempo (s)
A liberação do p-nitrofenol pela quimotripsina (QT)
é bifásica – duas etapas sucessivas na catálise.
Lenta liberação de
QT por hidrólise
da quimotrip.- acetila
Conversão de todas as moléculas de QT
livres disponíveis em QT-acetila com simultânea
liberação do p-nitrofenol.
QT + PNFA
rápido
QT-PNFA
PNF
rápido
QT- acetila
QT
H2O
acetila
lento
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Figure 1-9a
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Figure 1-9b
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