Bioquímica Farmacêutica Exercício 4 - Cinética Enzimática

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Auluno:________________________________________________________________________
Bioquímica Farmacêutica e Molecular – Fábio Cáuper – Cinética Enzimática – Exercício Proposto IV
Enzimas facilitam as reações químicas por:
aumentar a diferença entre os valores de energia livre dos reagentes e produtos
diminuir a diferença entre os valores de energia livre dos reagentes e produtos
diminuir a energia de ativação da reação
aumentar a energia de ativação da reação
nenhuma das anteriores
Quais das alternativas não é um mecanismo celular para a regulação da atividade enzimática
ligação de peptídeos regulatórios através de pontes dissulfeto
proteólise
modificações covalentes
indução de alterações conformacionais
Enunciado para as questões 3 a 6:
Digamos que você, desejando caracterizar uma enzima recém isolada, preparou diversos tubos de ensaio, cada qual contendo 0,1 μM da enzima, com concentrações crescentes de substrato.  Após um período de incubação na temperatura adequada, você mediu as concentrações do produto formado e obteve os dados como na tabela abaixo.  Prepare dois gráficos:
a. o primeiro relacionando os valores das concentrações de substrato (eixo X) aos valores das quantidades de produto formado (eixo Y) na unidade de tempo (minuto)
b. o segundo, relacionando os recíprocos (inverso, 1/X) dos valores das concentrações de substrato (eixo X) aos recíprocos (1/Y) dos valores das quantidades de produto formado (eixo Y)
Identifique em ambos os gráficos as variáveis em X e Y (velocidade, concentração; inversos) e as respectivas unidades de medida, e responda às questões 3 a 6.
	[S]
X
(mM)
	1/[S]
X1
(mM-1)
	Vo  
Y
(μM/min)
	1/Vo  
Y1
(1/μM x min-1)
	0
	
	0
	
	2
	
	28
	
	4
	
	38
	
	6
	
	43
	
	8
	
	47
	
	10
	
	48
	
	12
	
	49
	
	14
	
	50
	
  
 
Qual o valor de Vmax da sua enzima para o substrato utilizado?
10 μM/min
30 μM/min
0,8 μM/min
0,05 μM/min
50 μM/min
 
Qual o valor de Km da sua enzima para o substrato utilizado?
1,5 μM
10 μM
0,5 mM
1,0 mM
1,5 mM
 
Qual o kcat (número de turnover) da sua enzima?
5 x 102/s
1,0/min
5 x 102/min
5 x 103/min
1 x 102/s
 
Por que o gráfico atinge um platô?
a menzima é inibida por altas concentrações de substrato
a afinidade da enzima pelo substrato se altera durante a catálise
a enzima provavelmente está sendo progressivamente degradada por proteases
o sítio ativo se satura com altas concentrações de substrato
o substrato vai sendo degradado
Para a reação catalisada por enzima, ilustrada abaixo, por que o termo k-2 não está incluído na Equação de Michaelis-Menten?
                                                                            k1                    k2
                                                            E + S       ES       E + P
                                                                                   
                                                                            k-1                   
Esta reação jamais ocorre
A omissão do termo k-2 simplifica os cálculos
A Equação de Michaelis-Menten apenas descreve as velocidades iniciais de reação
O termo k-2 já está incluído em Km
A Equação de Michaelis-Menten apenas descreve a formação do complexo ES
Para cada alternativa a seguir, indique se V ou F:
a unidade de medida de Km é velocidade por segundo    
Km = k2 + k-1/k1         
Km é igual à concentração de substrato que resulta em velocidade máxima de reação     
Em concentração muitas altas de substrato, a velocidade de reação é independente da concentração do substrato         
A concentração do complexo ES permanece constante ao longo da reação         
A concentração da enzima é normalmente muito mais baixa que a concentração do substrato         
A velocidade de reação é igual ao produto da concentração do complexo ES pela constante k2, ou: Vo = [ES] x k2  
       
Sobre as enzimas, indique se V ou F:
Para funcionar eficientemente, precisam estar em concentrações semelhantes às concentrações dos reagentes     
Aumentam o valor da constante de equilíbrio, dessa forma favorecendo a formação do produto     
Aumentam a velocidade de conversão do reagente em produto         
Asseguram a conversão completa de substrato em produto     
Asseguram que o produto é termodinamicamente mais estável que o substrato     
Diminuem a energia de ativação para a conversão de substrato em produto         
São consumidas nas reações que catalisam