Lista_Exercícios-4-Bioq-Geral-Prova1

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DISCIPLINA: BIOQUÍMICA GERAL(BI061) 
4ª LISTA DE EXERCÍCIOS DA MATÉRIA DA 1ª PROVA 
 
Prof. Leonardo H. F. de Lima 
 
QUESTÃO-1. (a) Porque o efeito hidrofóbico é um efeito de exclusão? (b) Como ele 
participa na solidificação da clara do ovo depois de aquecida? (c) Como ele participa 
no que chamamos de compartimentalização celular, ou seja, o fato da célula ter uma 
parte de dentro e de fora e de (no caso dos eucariotos) a parte de dentro ter diferentes 
compartimentos (organelas)? (d) Como ele participa para que possamos armazenar 
grandes quantidades de lipídios como reserva energética, mas sem termos que 
armazenar a mesma quantidade de água junto a eles? (e) Como ele pode participar 
também no encaixe "chave fechadura" e reconhecimento molecular? 
 QUESTÃO-2. - (a) Porquê proteínas aqüosas tendem a se agregar e a precipitar em 
um certo valor de pH (próprio de cada proteína) conhecido como ponto isoelétrico 
(P.I.)? (b) Este ponto isoelétrico (P.I.) visto na curva de solubilidade Vs pH de uma 
proteína tem o mesmo significado que o ponto isoelétrico (P.I.) visto na curva de 
titulação básica (ou seja, pH Vs concentração de -OH-) de um aminoácido com cadeia 
lateral neutra? JUSTIFIQUE. (c) Que tipo de interação no interior de uma proteína 
pode ser também mais afetada pelo pH, interferindo também no enovelamento da 
mesma proteína? JUSTIFIQUE. (d) Porque um excesso de íons interagindo com a 
água induz também com que proteínas aqüosas se agreguem e precipitem (salting 
out)? (e) Porquê para concentrações baixas ou moderadas destes mesmos íons, eles 
são capazes de fazer o efeito oposto, ou seja, as proteínas se solubilizarem mais em 
meio aqüoso (salting in)? (f) Quais tipos de aminoácidos se estiverem mais ou menos 
presentes na superfície de uma proteína você espera que façam com que sua 
solubilidade seja mais ou menos afetada pelo pH e/ou pela força iônica? JUSTIFIQUE. 
 
 
 
 
 
 
 
 
QUESTÃO-3. (a) No experimento do grupo de His e colaboradores (1960) com a 
ribonuclease bovina, quando esta proteína em baixa concentração em meio aqüoso foi 
exposta a grandes concentrações de uréia (agente desnaturante) e de β-
mercaptoetanol (agente capaz de quebrar pontes dissulfeto), houve significativa perda 
de estrutura e atividade. Contudo, quando ambos os agentes (uréia e β-
mercaptoetanol) foram completamente removidos do meio, a estrutura e a atividade 
protéica retornaram. O que os pesquisadores aprenderam a respeito de como a 
seqüência de uma proteína dita completamente sua estrutura e função neste 
experimento? JUSTIFIQUE. (b) No mesmo experimento, quando se retirava apenas a 
uréia, mas deixando o β-mercaptoetanol, a proteína recuperava atividade, embora sua 
sensibilidade ao aumento da temperatura tenha aumentado (a proteína desnaturava 
mais fácil conforme se aumentava a temperatura). Já quando se removia apenas o β-
mercaptoetanol deixando a uréia, não havia recuperação da atividade. O que os 
pesquisadores aprenderam a respeito dos respectivos papéis das interações 
hidrofóbicas e das pontes dissulfeto na estrutura e estabilidade de uma proteína com 
este experimento? JUSTIFIQUE. (c) Porquê em nossa aula prática, quando 
desnaturamos as proteínas da clara do ovo com a temperatura e depois resfriamos, 
não houve reversão da desnaturação da mesma forma que no experimento de His e 
colaboradores? Como isto se relaciona à concentração das proteínas na clara do ovo 
e nos experimentos de His? JUSTIFIQUE. 
QUESTÃO-4. Quando desnaturamos termicamente as proteínas em alta 
concentração na clara do ovo em nossa aula prática verificamos uma precipitação e 
esta precipitação foi irreversível. Porém se desnaturamos termicamente os polímeros 
igualmente em "alta concentração" no amido (o que pode ser diagnosticado, por 
exemplo, pela perda de coloração de uma suspensão de amido previamente tratado 
com o lugol sob alta temperatura) nós não vemos esta precipitação e a desnaturação é 
reversível (o que pode ser diagnosticado pela recuperação da coloração pelo lugol se 
a suspensão de amido acima mencionada for resfriada em seguida). EXPLIQUE esta 
diferença de comportamento com base na diferença dos grupos químicos que ficam 
"para dentro" em uma proteína enovelada e nos grupos químicos que ficam "para 
dentro" na α-amilose e na amilopectina enoveladas, bem como na afinidade destes 
respectivos grupos químicos pelo meio aqüoso. 
QUESTÃO-5. (a) O que há em comum e de diferente entre glicoproteínas e em 
proteoglicanas? (b) Dê exemplos de funções para cada uma destas duas classes de 
moléculas vistas em nossa sala de aula. 
 
QUESTÃO-6. (a) Porque se diz que os carboidratos em suas ligações glicosídicas 
retêm substancialmente maior informação química que os aminoácidos em suas 
ligações peptídicas? (b) Como a biologia tira proveito desta maior informação química 
das ligações entre sacarídeos, por exemplo, na comunicação entre membranas de 
diferentes células ou dentre estas membranas com toxinas, vírus ou outros agentes 
externos? 
 
 
 
QUESTÃO-7. (a) A glomalina é uma glicoproteína de solo produzida pelas hifas de 
certos fungos e cuja função é formar uma espécie de "cola" (do inglês, glue, daí o 
nome glomalina) gelatinosa entre os minerais do solo, aumentando a sua qualidade 
para o crescimento vegetal. Quando a glomalina é desglicosilada (ou seja, perde seus 
carboidratos, passando a ser uma simples proteína) ela perde significativamente a 
capacidade de formar tal cola. EXPLIQUE este fenômeno com base nas funções que 
os carboidratos podem realizar em biologia devido à natureza de seus grupos 
químicos. (b) Como esta função da glomalina está relacionada à função que as 
glicoproteínas de membrana e as proteoglicanas de matriz extracelular realizam na 
adesão entre as células? (c) Como este efeito está relacionado à capacidade que o 
amido misturado à água tem de "dar liga" em massas de panificação se ele é 
desnaturado (pela "sova" da massa e pela temperatura)? 
QUESTÃO-7 - (a) O que são lectinas e o que elas reconhecem? (b) Porque esta 
habilidade de reconhecimento eventualmente nos causa toxicidade quando ingerimos 
lectinas de plantas ou de certos microorganismos. (c) Tanto a semente da mamona 
quanto a da cevada apresentam a cadeia A da toxina conhecida como ricina. No 
entanto, apenas a mamona apresenta esta cadeia A (tóxica se penetrar dentro da 
célula) associada a uma cadeia B (que, por sua vez, é uma lectina). Sabendo que a 
toxicidade da ricina se encontra na cadeia A, porque o simples fato da mesma cadeia 
na cevada não estar associada a uma lectina (como na mamona) nos permite 
consumir livremente produtos derivados da semente da cevada, mas nos criaria 
graves complicações se consumíssemos produtos derivados da semente da mamona? 
QUESTÃO-8 - Na nutrição de cavalos de corrida, a proporção entre polissacarídeos e 
açúcares simples deve ser finamente balanceada. Um zootecnista analisa o extrato de 
grãos que ficaram armazenados para serem utilizados para a forragem de cavalos de 
corrida. Para grãos mais recentes, o zootecnista faz os respectivos testes de lugol e 
de Bennedict, verificando que o extrato dos grãos cora muito com o primeiro reagente 
e muito pouco com o segundo. Para o extrato de grãos um pouco mais "envelhecidos", 
o zootecnista verifica uma coloração um pouco menor com o lugol e um pouco maior 
com o Bennedict. Para o extrato de grãos significativamente mais "velhos", o 
zootecnista verifica coloração consideravelmente baixa com o lugol e muito alta com o 
Bennedict. O zootecnista conclui que os grãos de estágio intermediário são os ideais 
para o forrageio. Explique os resultados deste experimento e (baseado no enunciadoda questão) a conclusão do zootecnista 
QUESTÃO-9 - (a) O amido é sintetizado basicamente por três tipos de enzimas: as 
amido sintetases de alta processividade, que adicionam sucessivas ligações α(14), 
uma depois da outra, criando fibras muito longas; as amido sintetases de baixa 
processividade, que adicionam apenas algumas ligações α(14), rapidamente se 
dissociando da fibra e se dissolvendo no meio aqüoso (criando, portanto, apenas 
fibras α(14) bem curtas) e as enzimas ramificantes, que vão, sucessivamente, se 
associando às fibras poli- α(14) recém sintetizadas pelas duas outras enzimas, 
quebrando uma ligação α(14) e a transferindo para uma posição α(16). 
EXPLIQUE para qual destas enzimas, se deletássemos o gene que a produz no DNA 
da planta, não poderíamos obter o amido com amilopectina, JUSTIFICANDO sua 
resposta. (b) O amido do tipo waxy, rico em amilopectina, altamente ramificado e 
apresentando um número maior de extremidades redutoras por massa de amido que o 
amido comum, é produzido quando se diminui a atividade de apenas uma destas três 
enzimas. Qual é esta enzima e porquê? (c) O amido do tipo waxy é significativamente 
mais desejável em indústria e em nutrição, justamente porque ele é muito mais fácil de 
ser quebrado pelas α-amilases. EXPLIQUE porquê, baseado na especificidade que a 
maioria destas enzimas têm quanto à extremidade para quebrar o amido. 
QUESTÃO-10 - Duas enzimas A e B apresentam o mesmo Kcat., mas a enzima A 
apresenta um Km de aproximadamente 10 µM, enquanto a enzima B apresenta Km 
aproximado de 20 µM. (a) Qual destas duas enzimas apresenta menor eficiência 
catalítica? JUSTIFIQUE. (b) O gráfico abaixo mostra um experimento realizado com 
0,5 µM de UMA das enzimas acima mencionadas na ausência e na presença de um 
certo inibidor: 
 
Qual o tipo de inibidor? JUSTIFIQUE. (d) Qual é a enzima (A ou B)? JUSTIFIQUE. (e) 
Qual é o Kcat da enzima A e da enzima B?