02_5ª Aula - Aminoácidos e proteínas - 2015

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Estrutura e propriedades de 
Aminoácidos e Proteínas
Bioquímica
Profª Raquel Aires
Introdução
• As proteínas são as macromoléculas mais
abundantes nas células vivas.
• São as moléculas mais diversificadas quanto
à forma e função.
• Desempenham funções estruturais e
dinâmicas.
Funções
Hemoglobina
Actina
Colágeno
Anticorpo
Enzima
s
Insulina
Funções:
• Função estrutural
• Função enzimática
• Função hormonal
• Função de defesa
• Função nutritiva 
• Coagulação sanguínea 
• Transporte 
Proteínas são polímeros de aminoácidos
• As proteínas são sintetizadas a partir de 20 aminoácidos.
• Como as proteínas são compostas por centenas de
aminoácidos, cada um deles podendo estar presente
mais de uma vez.
• Considerando-se a formação de proteínas contendo 20
aminoácidos, um de cada tipo, podem ser obtidas 2,4 x
1018 moléculas diferentes.
Definição
 Todos os aminoácidos são compostos que apresentam, na
sua molécula, um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxila
(-COOH);
 A única exceção é a prolina, que contêm um grupamento
imino (-NH-) no lugar do grupo amino;
 Em pH fisiológico, esses grupos estão na forma ionizada: (-
NH+), (-COO-) e (-NH3+ -- )
Aminoácidos Primários
 Todos os 20 aminoácidos são α– aminoácidos.
 Por conversão internacional, tem sido designado por três
letras (derivadas de seus nomes em língua inglesa);
Os carbonos adicionais em um grupo R são designados por
β, γ, σ, Є etc; assim são nomeados a partir do carbono α.
 Os aminoácidos têm uma fórmula básica comum, na qual os
grupos amino e carboxila estão ligados ao carbono α, ao qual
também se liga um átomo de hidrogênio e um grupo variável
chamado cadeia lateral ou grupo R.
Abreviatura e símbolos para os
aminoácidos
Os aminoácidos primários podem ser classificado pelos seus
grupos R
Não polares - Alifáticos
ou Apolares
- Aromáticos
- Aminoácidos básicos
Aminoácidos 
Polares - Aminoácidos ácidos
- Aminoácidos polares sem cargas
Grupos R não polares e alifáticos:
 O grupo R são constituídos de cadeias orgânicas, que não
interagem com a água;
Normalmente tem uma localização interna na molécula de
proteína.
 Estes aminoácidos são: glicina, alanina, prolina valina,
leucina, isoleucina e metionina.
Glicina Alanina Valina
Leucina Metionina Isoleucina
Grupo R Alifático Apolar
Grupo R aromáticos
 As cadeias aromáticas são relativamente apolares ou
hidrofóbicos.
Os aminoácidos deste grupo são: fenilalanina, prolina e
triptofano.
ProlinaFenilalanina Triptofano
Grupo R Apolar Aromático
Grupos R não carregados, mas polares
 Os grupos R desses aminoácidos são mais solúveis em
água, ou hidrofílicos, que os dos aminoácidos não polares,
porque tem grupos funcionais que formam pontes de
hidrogênio com a água.
Os aminoácidos que representam este grupo são:
- Serina, tirosina e treonina: por causa de seu grupamento
OH
- Cisteína: por causa do seu grupo sulfidrila
- Asparagina e glutamina: por causa de seus grupos amida.
Serina Treonina Cisteína
Tirosina Asparagina Glutamina
Grupos R não carregados, mas polares
Grupos R carregados positivamente (básicos)
 São aminoácidos nos quais os grupos R têm carga positiva
líquida em pH 7 são lisina, arginina (guanidino) e histidina
(imidazol)
 A histidina é o único aminoácido primário que possui uma
cadeia lateral com um pKa próximo a neutralidade. (serve
como aceptor ou doador de prótons)
Grupos R carregados positivamente
Lisina Arginina Histidina
+
Grupo R Carregado Negativamente (ácidos)
 São aminoácidos que tem o grupo R carga líquida 
negativa em pH 7. 
 Estes aminoácidos são aspartato e o glutamato, cada um
possui um segundo grupamento carboxila
Aspartato Glutamato 
Os aminoácidos podem agir como ácidos e bases
 As substâncias que exibem essa dupla natureza são ditas
anfóteras e frequentemente chamadas de anfólitos
(contração de “eletrólitos anfóteros”).
Os aminoácidos tem curvas de titulação caracteristicas
A titulação ácido – base
consiste na adição ou
remoção gradual do
prótons.
Peptídeos e Proteínas
• Os aminoácidos ligam-se formando cadeias polipeptídicas.
• Os aminoácidos podem formar polímeros através da ligação do
grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amino de outro.
• Esta ligação carbono-nitrogênio, é obtido por exclusão de uma
moléculas de água e é denominada LIGAÇÃO PEPTÍDICA.
Esta ligação peptídica, como está escrita, JAMAIS ocorre. 
Peptídeos
• A cadeia polipeptídica pode conter de dois a milhares de
aminoácidos (ou resíduos de aminoácidos);
• Quanto ao número de aminoácidos os polímeros podem ser
classificados assim:
- 2 aminoácidos: dipeptídeo
- 3 aminoácidos: tripeptideo
- polímeros com até 30 aminoácidos são oligopeptídeos ou
peptideos
• Quando o polímero tiver mais de 30 aminoácidos são polipeptideos
Peptideos N° de 
aminoácidos
Glândulas Efeitos 
Principais
Oxitocina 9 Hipófise posterior Contração da 
musculatura uterina 
no parto e de 
glândulas primárias 
na lactação
Vasopressina 9 Hipófise posterior Aumento da pressão 
sanguínea e da 
reabsorção de água 
pelo rim
Glucagon 29 Células α do pâncreas Aumento da 
produção de glicose 
pelo fígado no jejum
Proteínas
• As proteínas podem ser formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas;
• A maioria das proteínas apresentam os 20 aminoácidos, em proporções
que variam muito de proteína para proteína.
• A organização espacial da proteína é resultante do tipo de aminoácido que
compõe e de como eles estão dispostos uns em relação aos outros.
• Portanto a sequência de aminoácidos determina a estrutura espacial e a
função da proteína.
Estrutura das Proteínas
• A complexidade da estrutura protéica é melhor analisada
considerando-se a molécula em termos de quatro níveis
organizacionais:
▫ Estrutura Primária;
▫ Estrutura Secundária;
▫ Estrutura Terciária;
▫ Estrutura Quaternária.
Estrutura Primária
• É a seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica, que 
é determinante genético.
• Por convenção, a estrutura primária é descrita na direção amino 
terminal → carboxila terminal.
Estrutura Secundária
É determinada pelas
interações das ligações de
hidrogênio entre o grupo
oxigênio do grupamento
carbonil de uma ligação
peptídica e o hidrogênio
amida de uma outra ligação
peptídica próxima.
Estrutura Secundária
α – hélice:
• Estrutura em bastonete com as cadeias peptídicas firmemente
enroladas e as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos
estendendo-se para fora do eixo espiral.
β- pregueada:
• As pontes deH formadas entre ligações peptídicas em diferentes
cadeias, arranjam-se no sentido paralelo ou antiparalelo.
Estrutura Terciária
• É a conformação tridimensional, dobrada e biologicamente ativa de
uma proteína, a qual se reflete a forma global da molécula.
• Formada por interação de regiões com estruturas regulares (α-hélice
e β- pregueada) ou regiões sem estrutura definida.
Estrutura Quaternária
• É formada pela associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas
para compor uma proteína funcional oligoméricas
Alterações Estruturais das Proteínas
• A desnaturação de proteínas acarreta a perda de sua estrutura
original, sem comprometer a estrutura primária.
• A desnaturação pode ser provocada por:
▫ Temperatura
▫ pH (ácidos e bases fortes)
▫ detergentes e sabões (compostos anfipáticos)
▫ agitação mecânica
▫ Metais pesados como chumbo e mercúrio
Desnaturação de Proteínas
BIOQUÍMICA
PROFª. RAQUEL AIRES
Enzimas
Introdução
A manutenção da vida celular dependeda contínua
ocorrência de um conjunto de reações químicas, que
devem atender duas exigências fundamentais:
• Precisam de ser altamente específicas, de modo a gerar
produtos definidos;
• Devem ocorrer a velocidades adequadas à fisiologia
celular
Conceitos Gerais
• As enzimas são proteínas especializadas na catálise de
reações biológicas.
• As enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem
no entanto participar dela como reagente ou produto.
• As enzimas são, portanto, consideradas as unidades
funcionais do metabolismo celular.
Propriedades Gerais
 São catalisadores biológicos extremamente eficientes,
transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em
produto por minuto de reação;
 Possuem todas as características das proteínas;
 Estão quase sempre dentro da célula, e
compartimentalizadas.
 Ribozimas: Elas participam do corte de moléculas de
RNA mensageiro, o splicing, fazendo a remoção de
"introns", ou seja, as regiões que não são traduzidas
Atuação das enzimas na cinética das 
reações
Atuação das enzimas na cinética das 
reações
Resumindo, as enzimas:
1. Diminuem a energia de ativação, levando a altas 
velocidades de reação,
2.São muito específicas,
3.São sintetizadas pelas próprias células,
4.Têm concentrações e atividade moduláveis, permitindo 
um ajuste fino do metabolismo ao ambiente celular.
Nomenclatura
• Nome Recomendado: Mais curto e
utilizado no dia a dia de quem trabalha com
enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para
caracterizar a enzima.
Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase,
• Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá
informações precisas sobre a função
metabólica da enzima.
Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase
• Nome Usual : consagrados pelo uso;
Exs: Tripsina, Pepsina.
Classificação
A classificação estabelecida pela União Internacional de Bioquímica
(IUB), identifica 6 classes:
1ª Oxidorredutases:
São enzimas que catalisam reações de transferência de
elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as
Oxidases.
A H + B A + B H
 2ª Transferases:
Catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como
grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc.
Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases.
• 3ª Hidrolases:
Catalisam reações de hidrólise de ligação
covalente.
Ex: Peptidases
• 4ª Liases:
Adição de grupos a duplas ligações ou remoção de grupos,
deixando dupla ligação.
As Descarboxilases são bons exemplos.
• 5ª Isomerases:
Catalisam reações de rearranjos intermoleculares.
As Epimerases são exemplos. 
• 6ª Ligases:
Catalisam reações de formação e novas moléculas a
partir da ligação entre duas já existentes, sempre às
custas de energia (ATP).
São as Sintetases. 
Interação Enzima - Substrato
• As enzimas são muito específicas para os seus substratos;
• Esta especificidade pode ser relativa;
• Sítio ativo ou Centro Ativo.
Interação Enzima - Substrato
Fatores que interferem na
atividade enzimática
• pH: 
2 3 4 5 6 7
30
40
50
60
70
80
90
100
110
A
tiv
id
ad
e 
R
el
at
iv
a 
(%
)
pH
Fatores que interferem na 
atividade enzimática
• Temperatura:
20 25 30 35 40 45 50 55 60 65
20
30
40
50
60
70
80
90
100
110
A
tiv
id
ad
e 
R
el
at
iv
a 
(%
)
Temperatura (°C)
Cinética Enzimática:
▫ É a parte da enzimologia que estuda a velocidade
das reações enzimáticas, e os atores que influenciam
nesta velocidade.
▫ A cinética de uma enzima é estudada avaliando-se a
quantidade de produto formado ou a quantidade de
substrato consumido por unidade de tempo de
reação.
▫ A velocidade da reação é proporcional à
concentração do reagente.
Cinética Enzimática
▫ Uma reação enzimática pode ser expressa pela
seguinte equação:
E + S <==> [ES] ==> E + P
A velocidade da reação depende da 
quantidade de Substrato
Equação de Michaelis-
Menten
• Michaelis e Menten foram 2 pesquisadoras que
propuseram o modelo de reação enzimática para
apenas um substrato;
• A equação pode ser expressa graficamente, e
representa o efeito da concentração de substrato
sobre a velocidade de reação enzimática.
• A velocidade de uma reação enzimática depende das
concentrações de SUBSTRATO
Km (constante de Michaelis-
Menten)
▫ O Km de um substrato para uma enzima específica é 
característico;
▫ O Km nos fornece um parâmetro de afinidade deste 
substrato em relação à enzima.
▫ Quanto menor o Km, maior a afinidade e maior a 
velocidade da reação, e vice-versa 
Inibição Enzimática
1. Inibição Enzimática Reversível Competitiva:
Quando o inibidor compete com o substrato pelo
mesmo sitio ativo da enzima e se liga
reversivelmente;
Inibição Enzimática
• Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva:
Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em
outra parte da enzima que não seja no seu sitio ativo,
podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o
substrato.
Inibição Enzimática
Inibição enzimática irreversível:
Há modificação covalente e definitiva no sítio de
ligação ou no sítio catalítico da enzima.